第一篇：1 第二章 蛋白质化学作业及答案
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第二章 《蛋白质化学》作业及参考答案
第一部分试题
1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：（a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。2．某种溶液中含有三种三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α-COOH基团的pKa 为3.8;α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？ 3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？
5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。（a）AspValGlyAla（b）ValValGlu（c）ValVal（d）GluGly-Arg（e）ValGlyAlaGly18）/0.29% = 64138（Dal）答：略 3.解：因氨基酸残基平均分子量是110（已去水），故该肽链所含氨基酸残基数为：330000/110=3000 设有x个氨基酸残基呈α螺旋，则：0.15*X + 0.35*(3000-X)= 600，X=2250 α螺旋的长度为：2250×0.15=337.5nm α螺旋占总长度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%
答：略
4.解：呈α-螺旋状态时：78*0.15 nm= 11.7nm
呈β-折叠结构时：78*0.36nm = 28.08nm
答：略
5.解：一般纸层析是根据物质的极性或亲水性的大小来进行分离的。这几种氨基酸的极性大小顺序为Glu＞Ser＞Ala＞Ile，所以它们在纸层析中的快慢顺序为Glu＞Ser＞Ala＞Ile。6.解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根据两种氨基酸的含量来看：
Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。
所以此蛋白质中的Ile至少有3个，Leu至少有2个。那么：
1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白质MW 蛋白质MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略
7.解：该片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）
该α-螺旋片段的轴长为 180×0.15=27nm
答：略
8.解：氨基酸的平均MW为120，氨基酸残基之间的距离在完全伸展时（即β-折叠结构）为0.36nm（有的资料认为是0.35nm），所以该肽链的长度为：0.36*122 = 43.92nm；该蛋白质的MW = 122*120=14640DaL
答：略 解释：
1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4.稀有氨基酸：指存在于蛋白质中20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞内的氨基酸。
6.构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价 7.键的断裂和重新形成。
8.构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。10.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。11.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。12.13.14.15.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子的结构。蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
16.离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
17.疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
18.范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。19.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
20.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
21.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变，其相对分子质量基本不降低。
22.蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。23.蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。24.凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
25.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
26.波尔效应（Bohr effect）：增加CO2分压，提高CO2浓度，能够提高Hb亚基的协同效应，降低Hb对O2的亲和力。并且发现增加H+浓度或降低pH，也能增加亚基协同效应，促进Hb释放O2。反之，高浓度O2或增加O2分压，都将促进脱氧Hb分子释放H+和CO2。这些相互有关的现象称为波尔效应。波尔效应主要描述H+浓度或pH值及CO2分压的变化对Hb结合O2的影响，具有重要的生理意义。
27.寡聚蛋白：由2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。凡具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。28.别构效应（作用）：又称为变构效应。当某些寡聚蛋白与别构效应剂（或称为变构效应剂）发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来增加或降低减蛋白质的活性。这里的变构效应剂可以是蛋白质本身的作用物，也可以是作用物以外的物质。
29.同源蛋白：在不同的机体中实现同一种功能的蛋白质统称为同源蛋白。如细胞色素C在不同种属中的分子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以判断生物的亲缘关系的远近。
30.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
31.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
32.Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
33.透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
第二篇：蛋白质化学
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蛋白质化学
第一章
蛋白质化学 第一节
概
述
一、蛋白质的定义
蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由20种左右天然а-氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物；其种类繁多，具有一定的相对分子量、复杂分子结构和特定生物学功能；是表达生物遗传形状的一类主要物质。
二、蛋白质在生命中的重要性
早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；
第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式； 第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断。
三、蛋白质具有重要的生物学功能
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质
蛋白质占干重
人体中（中年人）
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人体
45%
水55%
细菌
50%～80%
蛋白质19%
真菌
14%～52%
脂肪19%
酵母菌
14%～50%
糖类＜1%
白地菌
50%
无机盐7%
2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几乎所有的生命活动过程
1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象
四、蛋白质的元素组成
1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
碳
50％
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氢
7％
氧
23％
氮
16%
硫
0-3％
其他
微
量 2.蛋白质元素组成的特点：
（1）一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％；
（2）蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数。
100克样品中蛋白质的含量(g%)
=每克样品含氮克数×6.25×100
五、蛋白质的分类
（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
1.球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
2.纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋
白质和不溶性纤维状蛋白质。
（二）、依据蛋白质的组成分为简单蛋白和结合蛋白
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1.简单蛋白：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由(-氨基酸组成的 肽链，不含其它成分。
（1）清蛋白和球蛋白：广泛存在于动物组织中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。
（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。
（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。
（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
2.结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成
（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。
（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。
（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。
（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。
（三）、蛋白质按功能分为活性蛋白和非活性蛋白
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（四）、蛋白质按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白
第 二 节
氨基酸化学
--组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
一、氨基酸的结构与分类
（一）氨基酸的结构
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：
(1).与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。
(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原
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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
（二）氨基酸的分类
中性AA（1）按R基团的酸碱性分为：
酸性AA
碱性AA
（2）按R基团的电性质分为：
疏水性R基团AA
不带电荷极性R基团的AA
带电荷R基团的AA（3）按R基团的化学结构分为：脂肪族A
芳香族AA
杂环族AA 脂肪族氨基酸：
中性aa：甘、丙、缬、亮、异亮；
侧链含-OH和-S的aa：丝、苏；
酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天门冬及天门冬酰胺；
碱性aa：精、赖、组； 芳香族aa：苯丙、色、酪 杂环aa：脯、组。
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非极性R基aa（8个）：丙、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色、蛋； 极性R基但不带电荷aa（7个）：甘、丝、苏、半胱、酪、天门冬酰胺、谷氨酰胺；
极性正电aa（碱性aa3个）：精、赖、组； 极性负电aa（酸性aa2个）：天门冬、谷。
（三）人体所需的八种必需氨基酸
（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：
（2）种类：
必需氨基酸：赖氨酸(Lys)
缬氨酸(Val)
蛋氨酸(Met)
色氨酸(Try)
亮氨酸(Leu)
异亮氨酸(Ile)
酪氨酸(Thr)
苯丙氨酸(Phe)
半必需氨基酸：婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His)
早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)
（四）、几种重要的不常见氨基酸
在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋
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白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。
二、氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质
常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异
(1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
(2)熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。
(3)味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。
(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.两性解离及等电点
（1）氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
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pH
pH=pI
pH>pI
阳离子
氨基酸的兼性离子
阴离子（2）等电点(isoelectric point, pI)：
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
（3）氨基酸等电点的计算
侧链不含离解基团的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2
酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2
碱性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2
（4）与茚三酮的反应
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氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮。加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。
*反应要点
A.该反应由NH2与COOH共同参与 B.茚三酮是强氧化剂
C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值 D.测定范围：0.5~50μg/ml
E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3）
*应用：
A.氨基酸定量分析（先用层析法分离）
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B.氨基酸自动分析仪：
用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。
第三节
蛋白质的分子结构 引言：
自然界成千上万的蛋白质都具有不同的结构，而组成这类蛋白质的aa却只有20种左右，他们是如何形成蛋白质的呢？本节就是解决这一问题的。
蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级。随着对蛋白质结构的不断认识，在二级与三级之间引入了一个超二级结构和结构域的概念，所以说蛋白质分子在结构上最显著的特点是多层次和高度复杂。
在谈及蛋白质分子结构之前，先明确两个概念，即构象和构型，两者虽一字之差，但却有本质区别。
构想（conformation）：指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转而产生的。不需要共价键的断裂或形成，只涉及二级键的改变。
构型（configuration）:指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间上取不同的位置所形成的不同立体结构。构型的改变必须有共价键的断裂或新键的形成。
一、介绍一些基本概念：
1、肽键和肽：一个aa的氨基和另一个aa的羧基之间失水形成的酰
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胺键，称为肽键。所形成的化合物称为肽。
肽键的特点：
?氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用； ? ?组成肽键的原子处于同一平面； ? ?肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转； ?
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?在大多数情况下，以反式结构存在。
2、二肽、多肽和aa残基：有两个aa组成的肽称为二肽。由多个氨基酸组成的肽称为多肽，组成多肽的aa单元称为aa残基。
3、多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。氨基酸顺序是指在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列。N 末端：多肽链中有自由氨基的一端，C 末端：多肽链中有自由羧基的一端。
4、肽链的表示方法：从N端开始到C端
可用aa中文第一个字或英文连字体或单字母
中间用 “。”或“-”连
5、环状肽：指没有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。
二、蛋白质的一级结构
1、定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序，指蛋白质的aa组成、排序、二硫键、肽链、末端aa种类等。
2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
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*一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
三、蛋白质的二级结构
（一）、基本情况
1、定义：
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性的结构。它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
2、主要的化学键：
氢键
3、肽单元：
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4、几个基本概念
*肽单位：指多肽链上从一个a-碳原子到相邻的a-碳原子之间的结构（又一个羧基和一个亚氨基组成）它是肽链主链骨架中的重复结构。*肽平面：由于肽链具有双链性质，因而不能自由自由旋转，使得肽链所所连接的6个原子处于同一个平面上。这个平面称为--。*a碳原子的二角：多肽链中a-碳N和C-件都是单键。可以自由旋转，其中can旋转角度由∮表示。aCC间旋转角度由∮表示。他们被称为--。
*肽单位的四个显著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一级结构的最小单位是aa残基，高级结构的最小单位是肽单位。
（二）、蛋白质二级结构的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折叠((-pleated sheet)?(-转角((-turn)? 无规卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋结构? 定义：
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链主链骨架围绕中心轴盘绕折叠所形成的有规则的结构，每圈螺旋含3.6个aa碱基。螺旋的螺距为0.54nm,结构的稳定是靠键内的氢键。
结构特征：
*多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.*肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四?个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。*蛋白质分子为右手(-螺旋。*有些结构不易形成(-螺旋。（2）?-折叠结构？
定义：
指是由两条或两条以上几乎完全伸展的肽链平行排列通过链间氢键交联而成。肽链的主链成锯齿状折叠构象。
结构特征：
①在(-折叠中，(-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm.②(-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键
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与链的长轴接近垂直。
③(-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。（3）?-转角和无规卷曲
在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸残基．弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O 和第四个残基的-N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
（三）超二级结构和结构域（１）超二级结构
在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。几种类型的超二级结构：α α；ββ；βαβ；βββ．
★超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域．（２）结构域
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。
①结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结
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构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。
②结构域一般由100~200 个氨基酸残基组成，但大小范围可达 40~400 个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的。③结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上。
④结构域之间由“铰链区”相连，使分子构象有一定的柔性，通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。
⑤在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性。
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纤连蛋白分子的结构域
（四）、自学a-角蛋白，胶原蛋白的结构应简单了解。
四、蛋白质的三级结构（1）定义：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
（2）主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
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五、蛋白质的四级结构
（1）亚基(subunit)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
（2）蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
（3）亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
例如：
血红蛋白的四级结构的测定由佩鲁茨1958年完成，其结构要点为： ?球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基 ?两条α链，两条β链，α2β2 ?α 链：141个残基； β链：146个残基 ?分子量65 000 ?含四个血红素辅基
?亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部
*蛋白质分子中的结构层次
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到此为止，已基本介绍完蛋白质由低到高的结构层次，总结如下：
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构
肽链、二硫键 ←--一级结构（肽链结构指多肽链的aa排列顺序）
↓
氢键 ←--二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成有规律性的结构）
←--超二级结构（相邻二级结构的聚集体）
←--结构域（在空间上可明确区分，相对独立的区域性结构）相互作用，氢键
范德华力，盐键←--三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间上相对位置）
范德华力、盐碱←--四级结构（亚基聚合体）
?维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键
?维系蛋白质分子的二级结构：氢键
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?维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键
?维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键
第四节
蛋白质结构与功能的关系
引言：
介绍完蛋白质的各层次结构后，到底各层次结构在与功能上的关系如何，每个层次又如何决定着蛋白质的功能，如何从立体水平上去认识这些问题，本节就解决这一问题。
一、蛋白质的一级结构决定其高级结构：
1、如何举例证明？ Anfinsen的实验：
有活性球状分子核糖核酸酶（氢键、二硫键）--8M尿素、羟基乙醇-→变性为伸展的分子，生物活性消失--透析除去变性剂和还原剂-→酶的活性大部分恢复，伸展的多肽链重新折叠，二硫键正确配对；还原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→无活性错乱的核糖核酸酶--微量羟基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫键正确配对）。
2、说明什么问题？
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A：蛋白质的变性是可逆的，变性蛋白质在一定条件下是可以恢复活性的；
B：恢复的原因是在一定条件下可以自身折叠成天然构象； C：前两项根源是蛋白质之所以能形成复杂的三级结构，所需要的全部信息都包含在一级结构中； D：一级结构决定它的高级结构。
二、蛋白质一级结构与功能的关系
1、同源蛋白质的研究：也叫同功能蛋白质，有助于研究生物进化。A、同源蛋白质的概念：
是指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质。它的一级结构中有许多位置的aa对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。其他位置的aa差异较大，称为可变残基。这种aa顺序中的相似性称为顺序同源现象。
B、举例：如细胞色素c，120个物种，28个aa位置不变，是维持构象上发挥功能的必要部位。可变残基随进化而变异，亲缘关系越近，aa差异越小（绘出进化树）。
2、一级结构相同，功能相同，一级结构的细小变化导致功能完全不同。
A、分子病的概念：由于遗传基因的突变导致蛋白质分子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病。
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B、例如：镰刀性贫血病
三、蛋白质的高级结构与功能的关系
蛋白质具有特有的空间构象，因而就有相应的生物学功能。
（一）举例说明：不同的aa顺序可以产生相同的空间构象，因而执行相同的生物学功能。
例1：血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能的关系
1、肌红蛋白的结构为一条肽链。一个血红素辅基，75%为?-螺旋，内部为非极性aa，血红素在表面，通过His93和His64与内部相连，His64存在于第六位配位键上，可避免Fe2+氧化。血红蛋白的结构为四条肽链。2条?链，2条?链，4个血红素辅基，每条1个，由4个原卟啉和1个铁原子组成，形成6个配位键，4个与原卟啉的N原子结合，1个与His93结合，另1个可与O2或水结合，当未与O2结合时。Fe2+处于高自旋状态，使这种6位结合形成一个“圆屋顶”，Fe2+高出屋顶，不稳；当与O2结合后，Fe2+变为低自旋状态，Fe2+落入环中而不稳。构象改变也影响其它亚基结合O2。
2、结合曲线不同，血红蛋白的结合O2曲线为S型，肌红蛋白为双曲线，也就是血红蛋白与O2结合具有协同性，为什么？
血红蛋白由四个亚基组成，脱氧时，四条链的C端均参与盐桥的形成，多个盐桥的存在使它处于高度约束状态，当一个氧分子冲破某种阻力与血红蛋白的一个亚基结合后，这些盐桥打断，使亚基构象发生改变，而引起邻近亚基的构象发生改变，这种变化易于和O2的结
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合，并继续影响第三个和第四个亚基与O2的结合。由此Monod提出了蛋白质的变构作用。
3、提出两个问题用于自学：
A：为什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血红蛋白与O2的亲和力，有何生理意义？
B：什么是波尔（Bohr）效应？生理意义？
（1）什么是波尔（Bohr）效应？
它主要描述pH值或H+浓度和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力的影响，在pH值一定的情况下，CO2分压升高，血红蛋白对氧的结合能力降低；降低pH值（H+浓度升高），促进血红蛋白释放氧，此现象由丹麦科学家C.Bohr发现，因此称为Bohr效应。（2）Bohr效应的生理意义：
A：当血液流经组织，特别是代谢旺盛的组织如肌肉时，这里的pH较低，CO2浓度较高，氧合血红蛋白释放O2，使组织获得更多O2，供其需要，而O2的释放，又促使血红蛋白与H+与CO2结合，以缓解pH降低引起的问题。
B：当血液流经肺时，肺O2升高，因此有利于血红蛋白与O2结合，促进H+与CO2释放，CO2的呼出又有利于氧合血红蛋白的生成。
（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）对血红蛋白结合O2能力的影响 A：BPG是红细胞在无氧或缺氧情况下的代谢产物。Hb与BPG结合后，精心收集
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氧曲线向右移，降低了血红蛋白与O2的结合能力，释放O2供组织需要。它在血液中与血红蛋白等摩尔存在。
B：BPG只影响Hb与O2的结合，不影响Hb O2与O2的亲和力。C：为什么？
*血红蛋白四个亚基中央有一个孔穴，BPG就结合在这个孔穴中，在生理条件下，BPG带负电荷，可与血红蛋白两条?链上带正电荷的碱性aa形成盐键，加上原来的八个盐键，使血红蛋白结构十分稳定，不易结合O2(脱氧情况下)。
*氧合情况下，O2的结合已经打断了盐键，使?链相互接近，中央孔穴变小，无法再容纳BPG分子，同时构象变化使BPG无法与?链上碱性aa形成盐键，因此BPG无法结合进入Hb O2分子内。*为什么胎儿Hb与O2结合能力高于成人？
胎儿Hb由两条a链与r链组成，因为?链上与BPG形成盐键的第143位点His在r链上变为Ser（不带电荷）。因而BPG与r链形成盐键的能力丧失，结合力减弱，而与O2结合能力增强（因为BPG干扰）以利于连续获得更多的O2。
第五节 蛋白质的性质
一、具有胶体的性质
由于表面亲水基团形成亲化层，和表面带电基团和周围环境中相反电荷形成双电层使蛋白质具有胶体性质--丁达尔现象，布朗运动、不能
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通过半透膜（只让小分子通过，不让蛋白质通过），这可用于纯化蛋白质（透析法）等。
二、两性性质（电解离）
1、由于表面带有许多可解离的基团，有正电荷存在、也有负电荷存在，因此是两性电解质，既可与酸性反应又可与碱性反应；
2、蛋白质等电点：在某一溶液pH值时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为0，在电场中不移动，此时溶液的pH值为该蛋白质的等电点，处于等电点的蛋白质的溶解度最低。
3、三、变性作用与复性作用
1、变性作用的定义：由于受某些物理或化学作用的影响，分子空间构象破坏，导致其理化性质和生物学性质改变的现象，叫变性作用。是二级结构上的变化，一级结构没有变化。
2、变形后蛋白质的特征：处于伸展状态，溶解度降低，易酶解，分子的不对称性增加。
3、复性作用的定义：变形后蛋白质可在一定的实验条件下恢复原来的空间构象和生物学活性称为复性作用。
4、变性因素：强酸、强碱、剧烈搅拌、重金属、有机溶剂、脲类、胍类、超声波等。
四、蛋白质的沉淀作用
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1、定义：
由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液，如果向蛋白质溶液中加入某一种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的pH值，使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而沉淀出来，这一作用称为蛋白质的沉淀作用。*沉淀的蛋白质不一定变性失活。
2、种类分为：
可逆性沉淀作用：蛋白质发生沉淀后，用透析等方法除去沉淀剂，可使蛋白质重新溶于原来的溶液中。
不可逆性沉淀作用：蛋白质发生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀剂使蛋白质重新溶于原来的溶液中。
4、主要沉淀因素及机理：
a：无机盐类，如硫酸铵，破坏其双电层，使蛋白质失去电荷而析出。
B：重金属盐类--在碱性条件下，蛋白质带负电荷，可以重金属离子结合，形成不溶性重金属蛋白盐沉淀，如醋酸铅、硫酸铜等。
有机溶剂--破坏水化层，使蛋白质分子间静电作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。
生物碱试剂--在酸性条件下，蛋白质带正电荷，与生物碱试剂结合形成溶解度极小的盐类，如三氯乙酸、单宁酸等。
五、蛋白质的沉降作用
1、与蛋白质的分子量、形状、溶剂的密度、摩擦系数等都有关系；
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2、沉降系数是溶质颗粒在单位离心场中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白质沉降系数的范围是1~200s。
第六节 蛋白质的分离纯化和测定一、一般步骤
1、材料的预处理
2、破碎细胞
3、蛋白质的粗提（与杂质分开）
4、将蛋白质沉淀出来（等电点、盐析法、有机溶剂法）
5、粗制品的纯化（凝胶过滤法、纤维素柱色谱法、亲和层系法）
二、纯化的主要方法
1、凝胶过滤法：又称分子筛法、分子排阻法等。
原理：像葡聚糖凝胶具有网状结构，其上有大小不同的网孔，把这些凝胶装入玻璃管中，当某一蛋白质溶液通过时，比网孔大的分子被排在网孔外面，比网孔小的分子进入网孔中，当用缓冲液洗脱时，排在外的分子先洗脱下来，网孔内的分子后洗脱下来，从而达到分离的目的。（根据分子量的大小进行分离）
2、纤维素柱色谱法
原理：利用蛋白质的酸碱性质进行分离。纤维素表面可解离基团。阳离子交换素可解离带负电荷的基团，因而带正电的蛋白质分子可由于静电吸引而相互结合，不结合的则被洗脱下来，而后再选用一定pH
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值和离子强度的缓冲液进行洗脱。分为CM和DEAE。
3、亲和色谱法：
原理：是根据许多蛋白质对特定的化学基团具有专一性结合的原理，将配基颗粒装入一定规格的玻璃管中制成亲和柱，当蛋白质溶液经过时，与之特异结合到柱上，不能结合者就洗脱下来，然后采用一定的pH和离子强度的洗脱条件，将与配基结合的特异性蛋白质洗脱下来达到纯化的目的。
三、蛋白质分子量测定方法：
1、凝胶过滤法：分子量对数对洗脱体积作图，并用标准分子量蛋白质作对照，从图中就可以查得未知蛋白质的分子量。
2、SDS-PAGE电泳法：
电泳：带电颗粒在电场中向着与之所带电荷相反的电极方向移动的现象。在电场中移动的速度与其所带电荷、大小、形状等均有关系。电泳载体--丙烯酰胺（Acrylamide，简称ACE）为单体，以N，N-亚甲基双丙烯酰胺（Bis）为交连剂，有柱状和垂直状两种。
*为什么可用SDS-PAGE电泳来测定蛋白质的分子量？
SDS的加入→使蛋白质变性→两者结合（1g蛋白质结合1.4g SDS）→使之复合物带大量负电荷，远远掩盖了蛋白质本身所带电荷量和种类，因此在电荷中由于与SDS结合全部带负电荷，因此迁移速率只与分子量有关，以分子量对迁移率作图成线性关系，以标准分子量蛋白
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质作对照，通过迁移率查得分子量。
3、最低分子量法：
若某一蛋白质中某一特定成分含量为x%，且该组分只有一份，则
原子量（分子量）? 100
最低分子量=-------------
x
4、蛋白质或多肽链中aa残基的平均分子量为110，用蛋白质分子量除以110，可粗略估计出其aa残基数，在解题时常常遇到这一常数。
四、如何鉴定蛋白质是否纯化？ 几个标准：
1、不同pH下电泳，都为一条带；
2、等电聚集电泳也为一条带；
3、保存完整的生物活性；
4、沉降速度一致。
五、蛋白质含量的测定方法
1、紫外吸收法：A280nm（不准确，要纯）；
2、Folin法（福林酚法）--碱性下，蛋白质与酒石酸钾钠铜盐生成紫红色复合物，然后与Folin试剂反应生成蓝色化合物，蓝色但在一定
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浓度范围内与含量成正比。
3、凯氏定氮法--蛋白氮量?6.25
4、考马斯培兰G250法--→蛋白质+G250--→蓝色化合物，在595nm有最大吸收，在一定浓度范围内有线性关系。
六、蛋白质的其他颜色反应（来源于其中含有什么氨基酸）
1、双缩脲反应：两个尿素分子加热产生双缩脲，两个双缩脲与碱性硫酸铜反应，产生粉红色物质。必须是含有两个或两个以上肽键才行，因此二肽没有双缩脲反应。
2、米论反应（tyr特异反应）：与亚硝酸、硝酸盐反应-→加热红色
3、反应（trp特异反应）：与乙醛酸溶液反应-→紫色
4、版口反应（Arg特异反应）：与a-奈酸+次氯酸钠反应-→红色
5、福林反应（tyr、trp）：前面已讲
6、茚三酮反应：pro、Gln、Asn特例
7、黄蛋白反应（tyr、trp）：与浓硝酸反应产生黄色。
七、多肽链中氨基酸序列分析
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1、测定N末端AA的方法 *DNFB法
*PITC法
*DNS-氯法
(1)与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应
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?反应特点:
A.为α-NH2的反应
B.氨基酸α-NH2的一个H原子可被烃基取代(卤代烃)
C.在弱碱性条件下，与DNFB发生芳环取代，生成二硝基苯氨基酸
*应用：
鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸，首先由Sanger应用，确定了胰岛素的一级结构，肽分子与DNFB反应，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游离氨基酸，分离DNP-氨基酸
(2)与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应
*Edman（苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-
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端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。
*肽链（N端氨基酸）与PITC偶联，生成PTH-氨基酸，分离PTH-氨基酸
(3)DNS-氯法
*Edman降解法的改进方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)测定N端氨基酸
*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分离，可直接用电泳或层析法鉴定，由于DNS有强烈荧光，灵敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高几到十几倍，可用于微量氨基酸的定量
2、C-末端测定法 *肼解法 *羧肽酶法
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第三篇：化学工艺学作业答案
第二章
1.煤、石油和天然气在开采、运输、加工和应用诸方面有哪些不同？
答：先说开采方面：煤储存于地下几十米至几百米不等，靠机械或者人工在地下煤层作业面开采；石油和天然气都是可以流动的液体或者气体，埋藏在地下几百米直至六七千米的地下，一般都是先打油气井，建立流动井筒，依靠地层压力或者人工举升等方式将油气开采出来；
再说运输方面：煤主要是依靠铁路、公路以及大型货轮运输；石油、天然气主要依靠管道运输，短程的也用油罐车运输；
加工和应用方面：三者都是能源，应用都非常广泛；煤主要用于发电，此外煤制油工业也日趋成熟；石油和天然气相对而言属于清洁能源，尤其是天然气，主要用途还是作为燃料，毕竟是能源嘛。同时，煤、石油、天然气他们的衍生品都很多，应用也非常广泛，比如塑料、衣服、各种用油（食用油除外）、化肥等等，都离不开他们，可以说他们与我们的生活息息相关。
2.试叙述煤化程度与煤性质及应用的关系。
答：根据煤化程度分为：泥炭，褐煤，烟煤，无烟煤。
泥炭性质：煤最原始的状态，无菌、无毒、无污染，通气性能好，质轻、持水、保肥、有利微 生物活动，增强生物性能，营养丰富，即是栽培基质，又是良好的土壤调解剂，并含有很高的有机质，腐殖酸及营养成份。
应用：燃料，花卉用土，有机肥料等。
褐煤性质：是煤化程度最低的矿产煤。一种介于泥炭与沥青煤之间的棕黑色、无光泽的低级煤。化学反应性强，在空气中容易风化，不易储存和远运。
应用：发电厂的燃料，也可作化工原料、催化剂载体、吸附剂、净化污水和回收金属等。烟煤性质：煤化程度较大的煤。外观呈灰黑色至黑色，粉末从棕色到黑色。由有光泽的和无光泽的部分互相集合合成层状。
应用：烟煤除可用于作燃料、燃料电池、催化剂或载体、土壤改良剂、过滤剂、建筑材料、吸附剂处理废水等。
无烟煤性质：是煤化程度最大的煤。无烟煤固定碳含量高，挥发分产率低，密度大，硬度大，燃点高，燃烧时不冒烟。黑色坚硬，有金属光泽。
应用：无烟煤块煤主要应用是化肥（氮肥、合成氨）、陶瓷、制造锻造等行业；无烟粉煤主要应用在冶金行业用于高炉喷吹。
第三章
1.氧化反应有哪些特点？这些特点与工艺流程的组织有什么具体的联系？
答：氧化反应的共同特点有：1属强放热反应；2反映途径多样化，副产品品种多；3生成CO2和水的倾向性（即深度氧化）大。在工艺流程中须考虑热量的回收和合理利用，在设备的选用时，须考虑反应热的及时携出问题。由于生成的主、副产物品种多，含量不高（或集中度差），在工艺流程中须考虑产物的分离次序。分离设备的选用或设计时要考虑是否能达到分离要求的问题。为减少CO2和水的生成，选择氧化剂和氧化催化剂相当重要，并在工艺流程组织重要考虑氧化剂和氧化催化剂的循环及回收利用问题，为减少深度氧化反应的发生，适时中止氧化反应相当重要，为此，在工艺流程中须设置中止氧化反应的设备，如急冷器等。
2.二氧化硫催化氧化生成三氧化硫，为什么要在不同温度条件下分段进行？
答:在二氧化硫催化氧化生成三氧化硫的反应中，反应热力学和反应动力学之间存在矛盾，即为达到高转化率，希望反应在较低温度下进行。为加快反应速率，希望反应在较高温度下进行，在实际生产中，为兼顾资源利用、环境保护及企业生产能力，常将反应分段进行。首先利用SO2初始浓度高，传质推动力大的优势。在较低温度下快速将反应转化率提升至70%-75%，然后快速升温至较高反应温度，在此利用反应动 1
力学优势，快速将反应转化率提升至85%-90%。进入第三阶段后，反应又在较低温度下进行，利用反应热力学优势，将转化率再次提升至97%-98%。由于提升幅度不大，花费的时间也不会很多。这种反应顺序的安排，既照顾了反应转化率，又兼顾了反应速率。但若追求高转化率（如达到99.5%），反应需在更低的温度下进行，花费时间长，将严重影响到企业的生产能力，此时需采用本教科书上介绍的“二转二吸”工艺才行。
3.简述环氧乙烷生产中车间的安全问题。
答：环氧乙烷生产车间采用的原料（以西）和产品（EO）都是易燃易爆物料，运输和储存中，管路、容器和反应器都不准有溢流现象发生；车间动力线路采用暗线埋设，设备采用防爆电机驱动，设备之间排列顺序和间距要符合国家安全要求，不能用铁器击打设备和管道，不穿有铁钉的鞋子。各工段之间的间距也符合国家安全要求。乙烯-氧气混和器，氧化反应器的设计和制造要规范，严格符合工艺和安全要求，以避免混合器爆炸、氧化器“飞温”和“尾烧”等事故发生。车间设置安全通道，配置灭火等消防设施。
4.丙烯腈反应器改进的方向以及目前遇到的困难？
答：目前广泛采用的Sohio细粒子湍流床反应器比固定床反应器优越，但实际操作与反应原理之间存在不小的矛盾。从氧化-还原机理及丙烯氨氧化的特性来看，要求床层下部处于低氧烯比状态，在获得一定转化率（如80%）的同时，提高反应的选择性；在床层上部处于高氧烯比状态，让剩余丙烯继续反应，转化率达到98%以上，而实际操作情况则与之相反，选择性和转化率不高，大有改进余地，Sohio公司近年来开发的新型反应器（如本教科书图3-1-42所示），以及国内开发的UL反应器（如图3-1-43所示），都采用分段式（或两个反应区域）布局。首先在低氧烯比条件下反应，然后分段（区域）补充氧气继续反应，以获取较高的选择性和转化率。这类反应器岁发表了专利，但存在气-固分离器负荷大，分离器内固体粒子浓度高，易发生深度氧化反应，以及催化剂跑损严重的缺点，反映器结构也颇为复杂，至今还没有实现工业化。
5.氨合成有多种工艺流程，试说说它们的主要特点。
答：（1）中国中型合成氨系统工艺流程，属中压法采用中国自主开发的轴径向氨合成塔，工艺流程简单，投资省，适宜与非尿素类氨企业配套，缺点是氨净值低，能量回收和利用差，生产成本高。
（2）布朗三塔三废锅氨合成圈工艺流程。属低压法，能量回收利用好，氨净值高，采用天然气为原料，新鲜补充原料气经生冷法已除去惰性气体，H2、N2也得到调整，对反应有利，且弛放气无排放，原料利用率高，但工艺流程复杂，投资大，适用于大型合成氨厂采用，生产成本低，环境污染小。
（3）伍德两塔两废锅氨合成圈工艺流程，属低压法，能量回收和利用好，氨净值高，采用石油渣油为原料，弛放气经回收H2后排放，原料利用率高，但工艺流程复杂，投资大，适用于大型合成氨厂采用，生产成本低，环境污染小。
（4）托普索S-250型氨合成圈工艺流程，属低压法，因采用径向反应塔，小颗粒催化剂，反应压降小，催化剂活性高，能量回收利用好，氨净值高，以天然气为原料，适用于大型合成氨厂采用。
（5）卡萨里轴径向氨合成工艺流程，属低压法，能量回收利用好，氨净值较高，只需一个反应器，故能方便的应用于中国中型合成氨厂的扩能技改中，但因氨净值比上述的（2）~（4）稍低，在新建大型氨厂采用还不十分适宜。
6.简述离子膜法电解原理。
答：利用离子交换膜代替隔膜。离子交换膜微孔中，挂有磺酸基团（-SO）其上有可交换的Na能与阳极电解液（盐水）中的Na进行交换，客观上看到的是Na经微孔进入阴极室，而阳极电解液中的Cl或阴极室中的OH因受-SO的排斥，不能经微孔流入阴极室或阳极室。因此，经过放电，在阳极室可得到Cl2及低浓度食盐水，在阴极室得到H2和低浓度纯NaOH溶液。若阳极电解液（盐水）中含有多价阳离子（如Ca、Mg、Al和Fe等）按上述原理也会与-SO的Na交换，从而占据了部分交换位置，是离子交换膜的交换Na的能力下降，故原料盐水的脱多价阳离子相当重要，只有将他们脱除至某一指标后，才能用作电解液。3+3+
3-+
+2+
2+-3-+
+
-3-+第四章
1.焙烧和煅烧有哪些相同和不同之处？试写出焙烧和锻烧化学反应式各一条。
答： 焙烧是将化学矿石在空气、氢气、氯气、一氧化碳、二氧化碳等气流中不加或配加一定的物料，加热至低于炉料熔点，发生氧化、还原或其他化学变化的单元过程。
煅烧是在低于熔点的适当温度下，加热物料，使其分解，并除去所含结晶水、二氧化碳或二氧化硫等挥发性物质的过程。
两者相同之处是：均在低于炉料的熔点的高温下进行。
两者的不同之处是：焙烧是原料与空气、氯气等气体及添加剂发生化学反应，煅烧是物料发生分解反应，失去结晶水或挥发组分。
焙烧的工业应用实例：硫铁矿焙烧制备二氧化硫。
4FeS2+11O2→2Fe2O3+8SO2↑ 3FeS2+8O2→Fe3O4+6SO2↑
煅烧的工业应用实例：石灰石煅烧制备生石灰。
CaCO3→CaO+CO2↑
2.采用哪些措施可提高矿物的浸取速度？书中介绍的各类浸取器的共同点和特点是什么？
答：提高矿物浸取速率的措施有：
——选取合适的浸取剂；
——对矿物进行切片、粉碎、研磨等予处理；
——选取合适的浸取条件，包括温度、浸取剂浓度、矿石粒径、液固
比、搅拌措施等； ——选取合适的浸取设备。
浸取器有间歇式、半连续式、连续式；按固体原料处理方式，分为固定床、移动床、分散接触式等；按液固接触方式，可分为多级接触、单级接触等。
浸取器有渗滤器、机械搅拌槽式浸取器、空气鼓泡槽式浸取器、回转式浸取器、板式浸取塔、增稠浸取器、螺旋浸取器等。
3.在湿法磷酸生产中，可采用哪些措施来提高磷的总收率？在诸多生产方法中，你认为哪种比较好？为什么？
答：在湿法磷酸生产中，提高磷收率的措施有：
在磷矿浸取工序要尽可能提高磷矿分解率，尽可能减少由于磷矿粉被包裹或同晶取代造成的P2O5损失。在分离工序要求CaSO4结晶粗大、均匀、稳定，过滤强度和洗涤效率高，减少P2O5损失。
要选取合适的浸取条件，包括：①液相SO3浓度；②反应温度；③料浆中P2O5浓度；④料浆中固含量；⑤料浆返回量；⑥物料在反应槽中停留时间；⑦搅拌强度。
第五章
1.裂解气深冷分离中，采用哪些措施来回收冷量？
答：冷量的回收表现在两个方面，一个方面是低温度级别的冷量在不同温度下的重复使用，例如塔顶冷凝器用的低温冷剂，用作温度稍高的精馏塔顶冷剂，或中间冷凝器的冷剂，依此类推直至这种冷剂全部汽化，温度升至接近常温为止，另一种是现有冷剂通过节流膨胀或热泵系统维持一定的低温度级别冷剂，以减少低温度级别的冷剂的制造量，从而节约能量。冷箱是回流冷量的经典设备，利用这一设备可制造出更低温度级别的冷量，用作脱甲烷塔的冷剂等。这一过程，可看做潜在冷量被释放出来，变成更低温度级别的冷量，使之得到回收和利用。
2.采用催化蒸馏法有哪些好处？
答:首先，催化蒸馏法将反应器和蒸馏塔组合在一起，实现了反应和蒸馏在同一设备内进行，因而节约了设备投资费。
其次，可将反应热供给蒸馏和提馏段。节能效果明显，也省去加热设备和相应管路。
最后是因反应产物能通过蒸馏和提馏快速离开反应区，有利于平衡向生成目的产物方向移动，从而提 3
高了反应的平衡转化率。
3.解释气相乙烯水合法生产乙醇，乙烯转化率为4.5-5.0%的原因
答：这可由平衡转化率与温度和压力的关系来确定（见本教材书图5-4-04）。由该图可见，即使压力升至14.7MPa。在300℃时，乙烯的平衡转化率仅为22%，在此条件下，乙烯已发生猛烈的聚合反应。另一方面，工业上应用的磷酸/硅藻土催化剂，只能在250~300℃时才能发挥正常活性。为防止聚合，工业上采用的压力在7.0MPa左右。250~300℃下相应的平衡转化率为10%~20%。考虑到动力学因素（希望在稍高温度下进行），实际的转化率很低，仅为5%左右
第六章
1.煤的热分解过程条件的变化对煤的干馏和气化有什么影响？
答:温度：随最终温度的升高，煤干馏时，焦炭和焦油产率下降，煤气产率增加而煤气热值降低，焦油中芳烃与沥青含量增加，酚类和脂肪烃含量降低，煤气中氢气成分增加而多碳烃类减少。气化时，煤焦的气化速率增加，气化过程由化学控制向扩散控制过渡，高温气化的煤气中焦油和烃类物质很少，接近平衡组成。
升温速率：随加热速率的增加，煤干馏时热解的液体量增加、胶质体温度范围扩大，煤膨胀度增加，焦炭裂纹增加，块度下降。快速升温有利于挥发分析出，半焦气孔率增加，可促进气化过程。
压力： 在压力下进行热解时，煤的粘结性得到改善，此时，裂解产生的液体产物数量以及液体产物的停留时间随压力增加而增加，从而有利于对固相的润湿作用的缘故。压力增加同样加速气化反应速率。但煤干馏时，压力增加干馏煤气产率下降。
气氛：在氢气氛中进行热裂解和在惰性气氛中显著不同，在加氢气氛中裂解仅需几秒钟就能生成更多的挥发产物，加氢热解后甲烷和轻质油产率明显增加，而干馏残炭产率明显下降。同样煤在二氧化碳气氛和水蒸气气氛下的气化速率也是不同的，一般煤焦与水蒸气的气化速率大于煤焦与二氧化碳的气化速率。
2.实行配煤炼焦有哪些积极意义？
答: 炼焦煤资源：国内外都存在优质炼焦煤资源不足，中国更是如此。
焦炭质量本身：单一煤种炼焦只有焦煤合适，但随着高炉大型化，单一煤种的焦炭不能满足现代高炉要求。调整炼焦企业产品结构：在保证焦炭质量前提下，尽量增加焦化产品收率，有利于企业经济利益。
3.实现煤气化联合循环发电工艺有哪些好处？
答：传统煤化工主要是焦化、气化、液化和电石乙炔。
粗放式加工：以焦炭、煤气为主要产品，为冶金和化工（化肥，芳烃，乙炔）提供原料；本质是热加工：基本不用催化剂和反应器，采用高温加热的焦炉和煤气炉。虽称煤化工，但缺少化工特色；工艺技术发展程度低，劳动条件较差；规模小，增值少，环境污染严重。
煤气化多联产系统的好处： 以煤气化为龙头，采用资源/能源/环境一体化的多联产工艺，实现煤炭大规模、高效、清洁转化和多联产。
①它是一个多元集成技术体系，并能根据市场需求把多种先进技术组合成不同能源体系；
②考虑工业生态学，可实现颗粒物、SO2、NO2和固体废物等污染物的近零排放，通过提高效率和碳封存实现CO2零排放；
③原料和产品的多元化，原料包括煤、天然气、渣油、石油焦、生物质、城市垃圾等，产品有发电联产蒸汽、液体燃料、合成气、化学品、氢等；
④先进的系统集成及计算机控制技术以保证系统运行的可靠性和稳定性。
第七章
1.写出芳烃磺化反应的主要副反应以及克服这些副反应的方法
答:芳烃的磺化最主要的副反应是形成砜,特别是再芳环过剩和磺化剂活性强的时候，如：
用三氧化硫磺化时，极易形成砜，可以用卤代烷烃为溶剂，也可以用三氧化硫和二氧六环、吡啶等的复 4
合物来调节三氧化硫的活性。发烟硫酸磺化时，可通过加入无水硫酸钠，抑制砜的形成。
2．有机溶剂用三氧化硫进行磺化时，由于生成的磺酸一般都不溶于有机溶剂，反应物常变得很粘，你认为反应后的磺酸应如何分离，写出产品的后处理方案。
3.谈谈苯环反应氨解时，苯环上原有取代基对氨解反应的影响。
答：由于苯环上引入氨基通常先引入吸电子基团，降低苯环的碱性，再进行亲核取代引入氨基，因此苯环的直接反应氨解，可以大大简化工艺过程。当苯环上由吸电子基团存在时，苯环的碱性降低，发生氨解反应容易进行；相反，当苯环上存在供电子基团时，氨解反应难以进行。
4.谈谈缩合反应的共同规律。
第八章
1.举例说明和区别线型和体型结构，热塑性和热固性聚合物，无定型和结晶聚合物。
答: 线形和支链大分子依靠分子间力聚集成聚合物，聚合物受热时，克服了分子间力，塑化或熔融；冷却后，又凝聚成固态聚合物。受热塑化和冷却固化可以反复可逆进行，这种热行为特称做热塑性。但大分子间力过大（强氢键）的线形聚合物，如纤维素，在热分解温度以下，不能塑化，也就不具备热塑性。带有潜在官能团的线形或支链大分子受热后，在塑化的同时，交联成体形聚合物，冷却后固化。以后受热不能再塑化变形，这一热行为特称做热固性。但已经交联的聚合物不能在称做热固性。
聚氯乙烯，生橡胶，硝化纤维：线形，热塑性
维素：线形，不能塑化，热分解
酚醛塑料模制品，硬橡皮：交联，已经固化，不再塑化
2.举例说明橡胶、纤维、塑料间结构-性能的差别和联系。
答: 现举纤维、橡胶、塑料几例及其聚合度、热转变温度、分子特性、集态、机械性能等主要特征列于下表。
纤维需要有较高的拉伸强度和高模量，并希望有较高的热转变温度，因此多选用带有极性基团（尤其是能够形成氢键）而结构简单的高分子，使聚集成晶态，有足够高的熔点，便于烫熨。强极性或氢键可以造成较大的分子间力，因此，较低的聚合度或分子量就足以产生较大的强度和模量。
橡胶的性能要求是高弹性，多选用非极性高分子，分子链柔顺，呈非晶型高弹态，特征是分子量或聚合度很高，玻璃化温度很低。
塑料性能要求介于纤维和橡胶之间，种类繁多，从接近纤维的硬塑料（如聚氯乙烯，也可拉成纤维）到接近橡胶的软塑料（如聚乙烯，玻璃化温度极低，类似橡胶）都有。低密度聚乙烯结构简单，结晶度高，才有较高的熔点（130℃）；较高的聚合度或分子量才能保证聚乙烯的强度。等规聚丙烯结晶度高，熔点高（175℃），强度也高，已经进入工程塑料的范围。聚氯乙烯含有极性的氯原子，强度中等；但属于非晶型的玻璃态，玻璃化温度较低。使用范围受到限制。
3.什么叫链转移反应？有几种形式？对聚合物速率和相对分子质量有何影响？什么叫链转移常数？与链转移速率常数的关系？
答：链转移(Chain Transfer)：在自由基聚合过程中，链自由基可能从单体(M)、溶剂(S)、引发剂(I)等低分子或大分子上夺取原子而终止，使失去原子的分子成为自由基，继续新链的增长，这一反应叫链转移反应。链转移结果，自由基数目不变，如新自由基与原自由基活性相同，则再引发增长速率不变，如新自由基活性减弱，则再引发相应减慢，会出现缓聚现象。极端情况是新自由基稳定，难以继续再引发增长，成为阻聚作用。
平均聚合度是增长速率与形成大分子的所有终止速率（包括链转移终止）之比。
其中CM、CI、CS分别是向单体、引发剂、溶剂转移的链转移常数。
4.无规、交替、嵌段、接枝共聚物的结构有何差异？在这些共聚物名称中，对前后单体的位置有何规定？
答：对于二元共聚物，无规共聚物是指两单元M1、M2无规排列，M1、M2 连续的单元数不多，自1至数十不等，按一定几率分布。交替共聚物：共聚物中M1、M2两单元严格相间。
嵌段共聚物：由较长的M1链段和另一较长的M2链段构成大分子。每链 段由几百至几千个结构单元组成。
接枝共聚物：主链由单元M1组成，而支链则由另一单元M2组成。无规共聚物命名中，前一单体为主单体，后为第二单体。嵌段共聚物名称中前后单体代表单体聚合的次序。接枝共聚物中前单体M1为主链，后单体M2则为支链。
5.比较本体、悬浮、溶液和乳液聚合的配方、基本组分和优缺点。乳液聚合和均相聚合各有什么特点？与沉淀聚合有何相似之处？
答：乳液聚合是单体在微小的胶束或乳胶粒中进行的聚合，从宏观上看似是均相的乳液，但微宏观上看是以水为介质的非均相聚合，如聚合物和单体能溶解，即在聚合过程中始终只有一相，反之即两相。而沉淀聚合是指在聚合过程中，聚合物以固体形式析出的聚合。
第四篇：蛋白质、核酸答案
第二节：生命活动的主要承担者
（二）思考与讨论1:
1.每个氨基酸都有氨基和羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
2.“氨基酸”代表了氨基酸分子结构中主要的部分──氨基和羧基。
（三）思考与讨论2:
1.提示：氨基酸→二肽→三肽→„„→多肽，一条多肽链盘曲折叠形成蛋白质，或几条多肽链折叠形成蛋白质。
2.提示：食物中的蛋白质要经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、肠蛋白酶、肠肽酶等多种水解酶的作用，才能分解为氨基酸。这些氨基酸进入细胞后，要形成二肽、三肽到多肽，由多肽构成人体的蛋白质。人体的蛋白质与食物中的蛋白质不一样，具有完成人体生命活动的结构和功能。
3.提示：10个氨基酸能够组成2010条互不相同的长链。氨基酸的种类、数量、排列顺序以及蛋白质空间结构的不同是蛋白质多种多样的原因。
（四）旁栏思考题:
n个氨基酸形成一条肽链时，脱掉n-1个水分子，形成n-1个肽键。同理，n个氨基酸形成m条肽链时，脱掉n-m个水分子，形成n-m个肽键。
（五）练习
基础题1.（1）√；（2）√。2.A。3.B。
拓展题提示：
红细胞中的蛋白质和心肌细胞中的蛋白质，其氨基酸的种类、数量和排列顺序以及蛋白质分子的空间结构都不同，它们的功能也不相同。
第三节：遗传信息的携带者
（一）问题探讨
1.提示：脱氧核糖核酸。DNA是主要的遗传物质，而每个人的遗传物质都有所区别，因此DNA能够提供犯罪嫌疑人的信息。
2.提示：DNA鉴定技术还可以运用在亲子鉴定上。在研究人类起源、不同类群生物的亲缘关系等方面，也可以利用DNA鉴定技术。
3.提示：需要。因为DNA鉴定只是提供了犯罪嫌疑人的遗传物质方面的信息，还需要有嫌疑人是否有作案动机、时间，是否在犯罪现场，是否有证人等其他证据。如果有人蓄意陷害某人，也完全有可能将他的头发、血液等含有DNA的物质放在现场。因此案件侦察工作应在DNA鉴定的基础上，结合其他证据确定罪犯。
（二）旁栏思考题:原核细胞的DNA位于拟核区域。
（三）练习
基础题1.（1）√；（2）√；（3）√。2.C。3.C。
第五篇：高二化学蛋白质教案1
课题： 第四节
蛋白质
教学过程： 复习提问：
1、糖的化学组成有什么特点？如何区别葡萄糖和果糖？
2、糖有哪些重要的用途？举例说明
新课引入：蛋白质是人体内重要的化学成分，机体的各种生理机能，如氧气的运输、肌肉的收缩、疾病的预防、遗传信息的传递都是蛋白质执行的
新课内容：
一、氨基酸的组成
1、通式： 第四节
蛋白质
组织学生阅读教材90—91页
提问：氨基酸中有哪些官能团？各种氨基酸在结构上的共同点是什么？
2、结构特点：氨基（—NH2）和羧基（—COOH）
3、与蛋白质的关系——蛋白质的基本结构单位 举例：如同砖和大楼的关系
4、肽键——氨基酸分子之间的化学键
即：—CO-NH—
5、肽——氨基酸通过肽键而形成的化合物
6、多肽——相对分子质量小于10000的肽，由蛋白质水解得到。讨论：氨基酸的结构与性质有什么关系，组成蛋白质的氨基酸有什么特点？
练习：写出下列氨基酸的结构简式： 甘氨酸
丙氨酸
亮氨酸
二、蛋白质的组成和性质
1、自然界的蛋白质
蛋白质广泛存在于生物体内，组织学生讨论：
动物的肌肉、皮肤、血液、乳汁以及各种器官都是由蛋白质组成。
2、蛋白质的组成
（1）元素——C、H、O、N、S、P等（2）结构单位——a-氨基酸（3）特点：——高分子有机化合物 如：牛奶里的蛋白质分子量为75000~375000
3、蛋白质的结构
组织学生看书92页图5-4，归纳：（1）一级结构（初级结构）
肽链中氨基酸的排列顺序和连接方式，决定蛋白质的生物功能。举例：镰刀型贫血（一种先天疾病）由于一级结构中出现差错（2）二级结构——双螺旋结构
（3）三级结构——在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠。（4）四级结构——在三级结构的基础上进一步形成 讨论：蛋白质的结构与功能的关系 如：肌红蛋白具有三级结构才有生物活性 血红蛋白具有四级结构才能完成运输氧的任务
4、蛋白质的分类
（1）单纯蛋白质——只由氨基酸组成的蛋白质。如：鸡蛋中的卵清蛋白
（2）结合蛋白质——由蛋白质和非蛋白质部分（辅基）组成 如；血红蛋白有珠蛋白和血红素（辅基）结合而成。
5、蛋白质的性质（1）盐析（可逆凝聚）
实验：在鸡蛋清中加入饱和硫酸铵或硫酸钠 现象：蛋白质发生凝聚
提问：盐析这一性质有什么应用？（2）变性（不可逆凝聚）
实验：在蛋白质溶液中加入乙酸铅溶液 现象：有沉淀产生，加水不溶解
定义：蛋白质在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，分子的空间结构发生可某些改变，而凝结起来，这种变化叫变性》 讨论：
a、什么用煮沸的方法可以消毒？
b、果误服了重金属盐，为什么会使人中毒？又为什么可以用服用大量的牛乳或豆浆来解毒？（3）颜色反应（用于蛋白质的鉴别）
实验：在鸡蛋清中加入少量硫酸铜，再加入等量的氢氧化钠 现象：溶液呈现紫红色
（4）灼烧具有烧焦羽毛气味——鉴别蛋白质
三、血红蛋白简介
1、组成2、生理功能（1）运输氧气（2）调节体内酸碱平衡
3、与运动能力的关系
学生活动：根据自己的血红蛋白数值，分析运动能力。总结：蛋白质是生命的物质基础，是细胞的重要成分，运动员要增加蛋白质的摄入量，以适应运动的需要。作业：95页——96页1、2、4、5
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