学习生化的感想(推荐五篇)

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第一篇:学习生化的感想

学习生化的感想

大二上学期,我们动医专业开设了动物生物化学这门课,巧的是,我们生化老师主编的新书也出版了,而且还成了我们这一届学生们的教材(我们都是很自豪的)。我以前不知道会换书,所以就提前买了一本胡兰主编的《动物生物生化》,是那种旧的教材,自己以为内容不会相差太大,后来生化老师也说到了这一点:用谁的书并不影响对生化课的学习。

记得很清楚,上第一节生化课,讲的绪论,印象很深的是生化老师所说的记笔记的事情:要让我们自己“喂”自己。几乎每门新课一开始,便是讲绪论,任课老师也会讲到记笔记的,可是该怎样记,记些啥,还是不清不楚。我们这些大学生们,走过了高中三年,迈过了高考这道坎,笔记不知记了多少,大概每个人都会有他们自己的一套学习的方式,记笔记当然也是一样啦,用什么方法,记些什么内容,他们应该是很清楚的。说实话,当时特别赞同生化老师的观点,觉得他说的都是些大实话。可是,这好多年来早已养成的记笔记的习惯,还真是不容易改的,我有自己的习惯,该记什么不该记什么,自己也是顺其自然的,有时候会记些老师的PPT上面的知识点(我没有向老师要课件的习惯),有时候就只是在那听老师讲课,我和生化老师的想法其实挺像的:只要学到知识就行,其他的都是手段而已,无所谓。

任何一门新课一开始上,大概都会有新的老师来上课,学生的积极性都是很高的,一般是全到的,免不了一阵的好奇与兴奋,或许只是为了认识认识新老师,摸摸老师的脾气性格什么的,新知识一般是学不到多少的,这对于生化课也不例外。最一开始的几节生化课,我自己都觉得自己是那么认真地听讲,看书,记笔记,又加上一开始学的部分是蛋白质、核酸,这些又是在我高中时喜欢的生物课中学过的,于是就更放心了:就这样学呗,也没啥难度啊。上了几节课后,对于生化课和生化老师的新鲜感没有了,老师的上课方式也有了了解,虽然没有课前预习和课后复习这两个重要环节,课上没有问题,课后没有温故知新,但这好像并没有影响到我的学习。自己也早就听学长学姐们说过,生化挺难的,甚至流行“生理生化,必有一挂”这样的说法,可是我却不以为意,有种看轻的心态。

然而随着学习的深入,新名词多了,老师的PPT上又有很多的英文和英文符号简写,加上讲了好几个循环,不断积累,终于,慢慢地,开始跟不上老师讲课的速度了,至于后面的糖代谢,脂代谢,就几乎是天书了,我不知道别人是什么感觉,反正我是真心这样认为的。于是老师上课前对于上一节课所学内容的提问,理所当然的成了我的担惊受怕,虽然老师问的问题都是很简单的,上节课都讲过了,但是不会的人仍然是大有人在,我也很是心虚,很是担心老师会点到我的名字,整个教室有一两百学生,若是站起来啥也答不出来那可就丢人丢大了。当然也有很认真学习的,想必课后也是做好了复习,课上提问人家回答的就是好,此时我除了为侥幸没被点到名而长吁一口气外,心里对于这样的好学生也是充满了羡慕嫉妒恨,当即告诉自己往后再奋起直追,课后就又忘了,该怎么样还是怎么样。老师讲的课听不懂了,上课就开始走神,犯困,至于老师都讲了些什么,我只能说是:不知所云。但我在听,只是不知道讲的是什么而已,所以一节课下来,脑子中没能装下多少东西,可是不知怎么的,自己却没有一丁点儿着急的感觉或者说是干脆放弃不学了的念头。

哎,那段日子上的生化课,真是“轻松愉快”。

就这样,上课该听听,该不会还是不会,自己却并不着急,学完了糖、脂代谢,直到到了含氮小分子物质的代谢这一部分,没办法了,再不学整本书就学完了,再也不能告诉自己我还有时间奋起直追了,于是才开始自己逼着自己弄明白老师所讲的。重要的是休息好,上课不再犯困,集中精力,尽量靠前些坐,也便于拍些照片(我没有老师上课的课件),课后复习看看,省下记笔记的时间看看书,把知识串成串,尽量加快节奏,以便跟上老师的速度,以这样的方式,直到结课。

为了考试不至于像学长学姐们说得那样“生理生化,必有一挂”,落下的糖、脂代谢部分,只能靠自己了。我的书上,糖代谢这一章一共有三十来页,我就每天看十页,于是,三个晚上,看完了糖代谢,结果一回想,想起来的寥寥,EMP TCA还是不太清楚,并且看了就忘,记不住。没办法,再来,又两个晚上,看了一遍,再回想一下,感觉这次好多了。脂代谢这部分也有三十来页,我也是以这样的方法看过来的,连着两个星期的晚上时间(每天一两个小时),我几乎都给了生化,确切的说,是分给了糖、脂代谢两章。那几个晚上,安静而又专注,几乎和自学没啥两样,好在两周后弄懂的差不多了,直到考试前的那段时间,我还会隔几天就看看这两部分,重新回顾一下,当然其他章节也在复习,没敢大意,备考我就以教材为主,加上老师网络课程上的练习题,足够了。可是没有想到的是,考题过于简单了,考试时就在想:就这样的题,考个八、九十分应该没啥大问题的,不知道还会不会有人挂科。成绩出来,虽然没过九十,可也算是在意料之中的。可好像还是有人挂科了,从自己的经历来看,表示理解。

是不是我们这一届的学生们太幸运了,考题都简单了,还是有其他什么原因,不得而知。这样的考题,可能会使那些在生化上付出很多的学生感到不值,可又一想这生化学习的目的不在考试,而是在于对知识的理解与把握,只要你是真正付出了,学到的知识就是你自己的,别人谁也抢不走,考题难易也就无所谓了。

回想一下,真的很感谢自己的坚持,没有放弃、否定自己。不管别人怎么样,也不管老师怎么说,自己应该是最了解自己的,只要你自己不否定自己,那你就一定可以做到。

一页琴棋

2014-01

第二篇:生化站演讲稿

生化处理站简介

庆华循环经济工业园生化污水处理站总投资4200万元,于2008年4月开工建设,2009年7月试车调试,2009年10月达标运行,2010年4月通过环保验收。

该工艺采用国家环保部2006年130号文件推荐的A∕O内循环生物脱氮工艺。每小时处理生产、生活污废水130吨,该工艺最大特点具有流程简单、运行费用低、容积负荷高、抗冲击能力强等,特别适合煤炭,焦化行业污废水的处理。

废水来源为焦化一期生产废水、焦化二期生产废水、甲醇生产废水、生活污水。具体工艺流程走向为,工业园区生产生活污废水,汇总后进隔油均和池,进行重力除油和均衡水质。由泵提升至缺氧池,在缺氧性菌团作用下进行反硝化脱氮反应。出水自流至好氧池,通过微生物的生物化学作用去除污水中可生物降解的有机物和将氨氮氧化成硝态氮。在缺氧、好养的生化段中使废水中的酚、氰等污染物质得以去除。至二次沉淀池,在二沉池内进行泥水分离。上清液至混凝沉淀池,投加复合混凝剂,进一步降低出水中的悬浮物及COD。出水至处理后吸水井。废水经预处理、生化处理、物化处理。废水经处理后达到国家污废水综合排放一级标准。达标后的废水全部回用于熄焦,煤场喷淋除尘,洁净煤生产用水。产生的剩余活性污泥,在重力脱水后,由槽车送至煤场与原煤拌合,进行炼焦。

在整个污水处理过程中,产生的氮气逸至大气中,对大气无影响。中水全部回用于生产环节中,污泥至原料堆场,进行再生产。真正的实现了无污染和零排放。

我公司是一个负责任的企业,也是一个追求社会效益的企业,始终坚持“节能减排,清洁生产”的生产理念。污水处理站的投入使用,实现了环保效益、经济效益、社会效益的有机结合,为我公司建设成资源节约型,环境友好型企业做出了应有的贡献。

第三篇:生化心得体会

生化心得体会——糖的一生

糖是人体所必需的一种营养,经人体吸收后马上转化为碳水化合物,以供人体能量。糖主要分为单糖和双糖。单糖——葡萄糖,分子式为C6分子单链,人体可以直接吸收再转化为人体所需。双糖——食用糖,有些糖人体不能直接吸收,须经胰蛋白酶转化为单糖再被人体吸收利用。以上便是糖的简介,接下来便是进入我们正题——糖的一生。

说道糖的一生,那可是多姿多彩,但又是那么的短暂。糖的一生最主要的就是糖代谢,糖代谢又分为好多种,什么糖的氧化,磷酸戊糖途径,糖原合成与分解和糖异生。当人吃东西的那一刻起,便到了糖的繁殖期。糖的繁殖分为三种,第一是食物会在人的转化为糖。第二种是肝糖原分解成为糖。第三种是非糖的物质转化如甘油,乳酸及生糖氨基酸通过上面所说糖代谢中的糖异生转化为糖。而糖的繁殖期是非常短暂的。因为人体时时刻刻都需要消耗能量,而葡萄糖作为人体能量的直接来源,所以他也被时时刻刻的转化为能量,也就是糖的去路。糖的去路大致分为5种。第一种是糖的氧化分解。第二种是肝糖原和肌糖原的合成。第三种是转化为其他糖类糖类近似物。第四种是转化为非糖物质。第五种是随人的尿液或汗液排出体外,而出现这种情况就是临床上所说的糖尿病,由此可以看出糖的代谢是多模的重要。

提到糖代谢,最主要的就是糖的无氧氧化和糖的有氧氧化。因为糖的大部分去路都是走的这条路径,而这两条途径中最重要的就是有氧氧化。糖的无氧氧化一共有10步。葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸;葡萄糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸;果糖-6-磷酸转变为果糖-1,6-二磷酸;果糖-1,6-二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖;磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛;3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸;1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油;3-磷酸甘油酸转换为2-磷酸甘油酸;2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸;磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP生成ATP和丙酮酸。而这些过程可以规划为活化、裂解、放能、还原。活化阶段又分为磷酸化、异构、再磷酸化。这些步骤中需要另一种人体必需物质——酶的催化,这就是糖的无氧氧化。糖的有氧氧化就不向无氧氧化这样简单,他不紧经历了无氧氧化的经历,已经了无氧氧化没有的经历。而有氧氧化又是错综复杂的,虽然它分为葡萄糖经酵解生成丙酮酸;丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A;乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP这三步。但每一步幽会多多少少分成号多小步,尤其是柠檬酸循环,竟分为8步,而其中又有很多的酶,而且乙酸辅酶A在很多代谢中都会产生,所以很多代谢都要经过糖的有氧氧化,所以说糖的有氧氧化是主要的,也是错综复杂的。产生的能量也是最多的。接下来便是磷酸戊糖途径,意思是从糖酵解的中间产物葡萄糖-6-磷酸开始形成旁路,通过氧化、基团转移两个阶段生成果糖-6-磷酸甘油醛,从而返回糖酵解的代谢途径,已成为磷酸为糖旁路。它分为两个阶段,第一是氧化阶段,第二是一系列基团转化反应。磷酸戊糖途径的生理意义生成NADPH和磷酸戊糖。再来就是糖原的合成与分解,这也是最简单的途径,糖原就是由多个葡萄糖连接成的多聚体,糖原的合成与分解受严格调控。最后就糖异生,也是相当重的要一条途径。糖异生的定义是饥饿下由非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程成为糖异生。糖异生的生理意义是维持血糖的恒定。它其中也是分为好多步,也是错综复杂的,糖的异生一般发生在正在处于一种饥饿状态下的人体,他们无法靠外界摄取糖类或者能量,只能靠体内的一些非糖物质进行转化为糖类,来提供体内所需的能量。所以说,糖异生也是糖代谢中的重要环节

以上是糖代谢的几个大的方面,还有一些小的方面,比如说随着尿液与汗液排出体外,当然这是一种病例的体现,如果有人发生这种情况,一是这个人体内糖分过高,二是这个人体内糖不能进行正常的代谢,临床上把这种现象成为糖尿病,得了这种病的人要及时去就医,随然刚开始病状不会很明显,但如果到了最后,病情变得严重了那就会有一系列的后果,如:糖尿病足病、糖尿病肾病、糖尿病眼病、糖尿病脑病、糖尿病性心脏病、糖尿病胰腺癌、糖尿病皮肤病、糖尿病性病、糖尿病口腔病变、糖尿病视网膜病变、糖尿病神经病变、糖尿病合并高血压、无症状糖尿病、糖尿病ED。这些都是糖尿病的并发症,这不禁让我想起一句话,改编一下就是,糖尿病不是病,可病起来那是真要命呀。所以糖的代谢在人的一生当中是不可缺少的东西。

以上便是我今天所介绍的我的生化心得——糖的一生

临床三班

袁朔 201310010312

第四篇:生化实验

1.火

(1)酒精及其它可溶于水的液体着火时,可用水灭火

(2)汽油、乙醚、甲苯等有机溶剂着火时,应用石棉布或砂土扑灭,绝对不能用水,否则反而会扩大燃烧面积。

(3)电起火,不能用水和二氧化碳灭火器,应切断电源或用四氯化碳灭火器。2.烧伤

(1)强碱烧伤:先用大量水冲洗,再用5%的硼酸溶液和2%的乙酸溶液冲洗。(2)强酸烧伤:先用大量水冲洗,再用5%的碳酸氢钠或5%的氢氧化铵冲洗。

氨基酸的分离鉴定纸层析法

纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。层析溶剂由有机溶剂和水组成。物质被分离后在纸层析图谱上的位置是用Rf值(比移)来表示的:

在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统;层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。本实验利用纸层析法分离氨基酸。

在操作过程中,手不要摸滤纸。点样直径不超过3mm。

点样的一端朝下, 扩展剂的液面需低于点样线1cm。

即时取出滤纸, 以免出现氨基酸层析跑到滤纸的外面不能检测。

蛋白质及氨基酸的呈色反应 双缩脲反应

紫红色

肽键 可用于蛋白质的定性或定量测定 一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应,但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。茚三酮反应

除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外,所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。此反应的适宜pH为5~7,同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同,酸度过大时甚至不显色。

与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。在定性、定量测定中,应严防干扰物存在。该反应十分灵敏,1∶1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应,是一种常用的氨基酸定量测定方法。茚三酮反应分为两步,第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛,水合茚三酮被还原成还原型茚三酮;第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。黄色反应

含有苯环结构的氨基酸,如酪氨酸和色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成橙黄色的硝醌酸钠。苯丙氨酸不易硝化,需加入少量浓硫酸才有黄色反应。

坂口反应

与精氨酸反应呈红色,精氨酸是唯一呈此反应的氨基酸,反应极为灵敏 醋酸铅反应

蛋白质分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸,含硫蛋白质在强碱条件下,可分解形成硫化钠。硫化钠和醋酸铅反应生成黑色的硫化铅沉淀。若加入浓盐酸,就生成有臭味的硫化氢气体。

蛋白质分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸,含硫蛋白质在强碱条件下,可分解形成硫化钠。硫化钠和醋酸铅反应生成黑色的硫化铅沉淀。若加入浓盐酸,就生成有臭味的硫化氢气体。

蛋白质的等电点测定和沉淀反应

当溶液的pH达到一定数值时,蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等,在电场中,蛋白质既不向阴极移动,也不向阳极移动,此时溶液pH值称为此种蛋白质的等电点。

用醋酸与醋酸钠(醋酸钠混合在酪蛋白溶液中)配制成各种不同pH值的缓冲液。向缓冲液溶液中加入酪蛋白后,沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点 蛋白质的沉淀反应

在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒,在一定的理化因素影响下,蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。蛋白质的沉淀反应可分为两类。

(1)可逆的沉淀的反应

此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化,除去引起沉淀的因素后,蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中,并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇(或丙酮)短时间作用于蛋白质。提纯蛋白质时,常利用此类反应。

(2)不可逆沉淀反应

此时蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质常变性而沉淀,不再溶于原来溶剂中。加热引起的蛋白质沉淀与凝固,蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。

蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在(如电荷),并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已变性。

考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度

考马斯亮蓝G-250染料,在酸性溶液中与蛋白质结合,使染料的最大吸收峰(max)位置由465 nm变为595 nm,溶液颜色也由棕黑色变为蓝色。通过测定595 nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。吸光度与蛋白质含量成正比。灵敏度高,测定快速简便,干扰物质少。

微量凯氏定氮法

有机物与浓硫酸共热,有机氮转变为无机氮(氨),氨与硫酸作用生成硫酸氨,后者与强碱作用释放出氨,借蒸汽将氨蒸至酸液中,根据此过量酸液被中和的程度,即可计算出样品的含氮量。

中和程度用滴定法来判断,分回滴法和直接法两种。

(1)回滴法:用过量的标准酸吸收氨,其剩余的酸可用标准NaOH滴定,由盐酸量减去滴定所耗NaOH的量即为被吸收的氨之量。此法采用甲基红做指示剂。

(2)直接法:用硼酸作为氨的吸收溶液,结果使溶液中[H+]降低,混合指示剂(PH4.3-5.4),黑紫色变为绿色。再用标准酸来滴定,使硼酸恢复到原来的氢离子浓度为止,指示剂出来淡紫色为终点,此时所耗的盐酸量即为氨的量。

样液:1g卵清蛋白溶于0.9%NaCl液,并稀释至100ml。如有不溶物,离心取上清液备用。

醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质

本实验是以醋酸纤维素薄膜作为支持体的区带电泳。

方法是将少量新鲜血清用点样器点在浸有缓冲液的乙酸纤维素薄膜上,薄膜两端经过滤纸与电泳槽中缓冲液相连,所用缓冲液pH值为8.6,血清蛋白质在此缓冲液中均带负电荷,在电场中向正极泳动。

由于血清中不同蛋白质带有的电荷数量及分子量不同而泳动速度不同。带电荷多及分子量小者泳动速度快;带电荷少及分子量大者泳动速度慢,从而彼此分离。

电泳后,将薄膜取出,经染色和漂洗,薄膜上显示出五条蓝色区带,每条带代表一种蛋白质,按泳动快慢顺序,一般经漂洗后,薄膜上可呈现清晰的5条区带,由正极端起,依次为清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白。

经洗脱比色观察不同蛋白质的区带。

1、醋酸纤维素薄膜一定要充分浸透后才能点样。点样后电泳槽一定要密闭。电流不宜过大,以防止薄膜干燥,电泳图谱出现条痕。

2、缓冲溶液离子强度不应小于0.05或大于0.07。因为过小可使区带拖尾,过大则使区带过于紧密。

3、电泳槽中缓冲液要保持清洁(数天过滤)两极溶液要交替使用;最好将连接正、负极的线路调换使用。

4、通电过程中,不准取出或放入薄膜。通电完毕后,应先断开电源后再取薄膜,以免触电。

酶的特性

温度对酶活力的影响

大多数动物酶的最适温度为37-40℃,植物酶的最适温度为50-60℃。高温失活,低温能降低或抑制酶的活性,但不能使酶失活。pH对酶活性的影响

唾液淀粉酶的最适pH约为6.8。唾液淀粉酶的活化和抑制

酶的活性受活化剂或抑制剂的影响。氯离子为唾液淀粉酶的活化剂,铜离子为其抑制剂。

血糖的定量测定

动物血液中的糖主要是葡萄糖,其含量较恒定。用硫酸锌和氢氧化钠除去被检测血中的蛋白质制成无蛋白血滤液。当将血滤液与标准铁氰化钾溶液共热时,一部分铁氰化钾还原成亚铁氰化钾,并与锌离子生成不溶性化合物。

向混合物中加入碘化物后,用硫代硫酸钠溶液滴定所释放的碘。即可知剩余的铁氰化钾量。血糖越多,剩余的铁氰化钾越少,所消耗的硫代硫酸钠也越少。硫代硫酸钠溶液用量与血糖的关系可以由经验确定下来的数字表查出。对照组要多一些,且要先查表再相减

脂肪酸的β-氧化

样品中丙酮的含量=(V1-V2)x C Na2S2O3 x 1/6 V1—滴定对照所消耗的Na2S2O3 的体积 V2—滴定样品所消耗的Na2S2O3 的体积 C—Na2S2O3 的浓度

维生素C的定量测定

2,6-二氯酚靛酚滴定法

用蓝色的碱性染料标准溶液,对含维生素 C的酸性浸出液进行氧化还原滴定,染料被还原为无色,当到达滴定终点时,多余的染料在酸性介质中则表现为浅红色,如无其他干扰物质存在,样品提取液所还原的标准染料量与样品中所含的还原性抗坏血酸量成正比。

过氧化物酶的作用 过氧化物酶能催化过氧化氢释出新生氧以氧化某些酚类和胺类物质,例如氧化溶于水中的焦性没食子酸生成不溶于水的焦性没食子橙(橙红色);氧化愈创木脂中的愈创木酸成为蓝色的愈创木酸的臭氧化物。

目前测定蛋白质含量的方法有很多种,下面列出根据蛋白质不同性质建立的一些蛋白质测定方法:

物理性质:紫外分光光度法。

化学性质:凯氏定氮法、双缩脲法、Lowry法等。染色性质:考马斯亮蓝染色法、银染法。其他性质:荧光法。

一、凯氏定氮法: 根据蛋白质的含氮量来测定蛋白质的含量

公式:每g样品中含氮克数 × 6.25 ×100

二、比色法:利用蛋白质与不同试剂的呈色反应,测定蛋白质的含量,如双缩尿法和酚试剂法(lowry’s method)。

三、紫外分光光度法:利用蛋白质对280nm紫外光有最大的吸光度而采用

第五篇:生化小结

第六章 生物氧化

1.电子传递链:两条:电子从NADH沿着电子传递链传递到氧;电子从FADH2等传递到氧。2.氧化磷酸化作用:是NADH和FADH2通过与氧化呼吸链的电子传递相联系的合成ATP的作用。每个NADH被氧化可合成2.5分子ATP分子每个FADH2被氧化大约可合成1.5分子ATP分子

3.电子传递抑制:鱼藤酮:抑制NADH脱氢酶的电子传递;抗霉素:抑制Cytbc1复合体;氰化物、叠氮化物和CO都抑制细胞色素氧化酶

4.解偶联剂:2,4-二硝基苯酚:使电子传递进行但不合成ATP。

5.胞液NADH的再氧化作用:-磷酸甘油穿梭:每分子胞液NADH约合成1.5个ATP;苹果酸-Asp穿梭:每分子胞液NADH合成2.5个ATP 第七章 氨基酸代谢

1.一些基本概念如氮平衡、必需氨基酸、食物蛋白质的互补作用、蛋白质的腐败作用、AA代谢库等。

2.AA降解:通过脱去-氨基,形成的碳骨架(-酮酸)转变为一种或几种代谢中间物:如可引起葡萄糖的净合成,则称为生糖AA;如可引起产生酮体,则为生酮AA;有些AA可产生一种以上的中间产物,既能生糖又能生酮,即为生糖兼生酮AA。

3.转氨基作用:⑴此反应的受体通常优先利用-酮戊二酸。⑵重要的转氨酶为ALT(GPT)和AST(GOT),均与谷AA有关。⑶所有转氨酶的辅酶都是磷酸吡哆醛(PLP),它是VitB6的衍生物,在转氨作用中可迅速地转变为磷酸吡哆胺。

4.谷AA的氧化脱氨基作用:由转氨基作用产生的谷AA在谷AA脱氢酶作用下氧化脱氨基产生氨。此酶广泛分布于肝、肾等组织,其特点在于能利用NAD+ 或NADP+两种辅酶并受别构调节,GTP、ATP为别构抑制剂。

5.联合脱氨基作用:⑴转氨基与L-谷AA氧化脱氨基的联合脱氨基作用,是体内大多数AA脱氨基的主要方式;也是体内某些非必需AA合成的主要途径。⑵肌肉组织中,主要通过“嘌呤核苷酸循环”脱去氨基。

6.-酮酸的代谢:合成非必需AA、转变为糖和脂类和氧化功能。7.血氨的来源:内源性和外源性 8.氨的转运:无毒方式——丙AA和谷氨酰胺

9.尿素循环:部位:肝的线粒体与胞液中;限速酶:精AA代琥珀酸合成酶;CPS-Ⅰ也很重 要。尿素中两个N原子的来源不同——NH3和天冬AA。10.AA的脱羧基作用:酶:AA脱羧酶;辅酶也为磷酸吡哆醛

11.一碳单位:辅酶或运载体:四氢叶酸;功能:作为合成嘌呤及嘧啶核苷酸的原料,是联系氨基酸代谢与核酸代谢的枢纽。

12.活性甲基循环:SAM在生物反应中是主要的甲基供体,它又在活性甲基循环中进行再生。13.苯丙AA代谢:先由苯丙AA羟化酶和四氢生物喋呤催化转变为酪AA。酪AA又先由转氨基作用,再由双加氧酶反应转变为尿黑酸。尿黑酸再进一步代谢形成延胡索酸和草酰乙酸。14.代谢的先天差错:代谢的先天差错起因于代谢途径中缺乏某种酶的遗传性代谢紊乱。苯丙酮尿症:缺乏苯丙AA羟化酶可引起某些智力迟钝。白化病:缺乏酪氨酸酶引起的黑色素合成障碍。

15.支链氨基酸:包括亮AA、异亮AA和缬AA。分别为生酮AA、生糖兼生酮AA及生糖AA。其分解代谢重要在骨骼肌中进行。它们都是必需AA。

16.问题:1.一个两岁患儿,频繁呕吐,发育不良,伴有白发。尿中苯丙AA、苯丙酮酸、苯乙酸含量明显增加。试解释:⑴患者何种酶缺陷?如何治疗?⑵为什么患者尿中上述成分的含量增加?⑶为什么患儿的毛发变白? 2.试从氨基酸代谢解释下列现象:

⑴哺乳动物肝的转氨酶中,以天冬AA转氨酶的活性最强。⑵正常人血中的氨基酸,以丙AA和谷AA含量最多。

第八章 核苷酸代谢

1.嘌呤:是由简单的化合物合成的,如甘氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、CO2和四氢叶酸-一碳单位化合物。

2.嘌呤合成控制环节:PRPP转酰胺基酶催化的磷酸核糖胺的形成。单独的AMP或GMP仅部分抑制此酶,而AMP和GMP在一起则强烈抑制此酶。IMP的合成是一个分支途径,它能转变为AMP或GMP,各有足够量时就能抑制本身合成。3.嘌呤的降解:产物是尿酸。形成过量尿酸可引起痛风。4.嘧啶:是由天冬氨酸、CO2和谷氨酰胺形成的。

5.嘧啶合成的控制:人体内,嘧啶合成的控制在于UTP抑制氨甲酰磷酸合成酶Ⅱ,这是嘧啶合成的第二步。

6.嘧啶的降解:不产生复杂的独特的产物,只产生一般的产物。

7.脱氧核苷酸形成:由二磷酸核苷酸形成的。dUMP转变为dTMP(加一个甲基,需要四氢叶酸参与),因为DNA中有胸嘧啶,而非尿嘧啶。

8.抗代谢物:可用许多种抗代谢物抑制嘌呤和嘧啶的降解和合成。这是化疗的根据之一。9.嘌呤和嘧啶合成代谢的区别:⑴嘌呤:是在核糖磷酸上形成的;嘌呤合成是有分支的途径。⑵嘧啶:是先合成嘧啶碱,然后核糖磷酸再加上去;嘧啶合成的途径是直线式途径,其产物UTP和CTP可以相互转换。

第九章 物质代谢的联系与调节

1.乙酰CoA及TCAC是糖、脂、氨基酸代谢相互联系的重要枢纽。2.糖很容易转变成脂类:脂肪、胆固醇等,并为磷脂合成提供基本骨架。

3.脂在体内则难转变成糖:脂分解产生的大量乙酰 CoA不能异生成糖;而脂肪分解代谢的正常进行,还依赖于糖代谢的正常进行。例如:TAC所需的草酰乙酸主要来源于糖;酮体分解部分依赖于TAC中间产物——琥珀酰CoA 4.蛋白质可转变成糖,而糖不能转变为蛋白质。蛋白质分解产生的20种氨基酸(亮、赖AA除外),均可生成-酮酸转变为糖;反之,糖代谢产生的-酮酸,在有氮源提供的情况下,可氨基化为某些非必需氨基酸。

5.蛋白质可转变成脂类,脂不能转变为蛋白质。氨基酸代谢可生成乙酰CoA及合成磷脂的特殊原料,故蛋白质可转变为脂类;但脂类不能提供必需氨基酸的基本骨架,故脂类不能转变为蛋白质。

6.核酸代谢与氨基酸和糖代谢关系密切。

7.蛋白质在物质代谢中起主导作用:所有的代谢均离不开酶及一些调节蛋白(如激素等),故蛋白质起主导作用。

8.细胞水平调节:主要通过改变关键酶结构或含量以影响酶活性,而对物质代谢进行调节。是生物最基本的调节方式。

9.变构调节与化学修饰调节相辅相成。对于某一具体的酶而言,可同时受到这两种方式的调节。

10.激素水平的调节:激素受体、激素反应元件等。

11.整体调节:⑴神经系统可通过内分泌腺间接调节代谢,也可直接对组织、器官施加影响,进行整体调节,从而使机体代谢处于相对稳定状态。⑵饥饿及应激的物质代谢的改变是整体代谢调节的结果:短期饥饿的主要能量来源是贮存的蛋白质和脂肪,脂肪占85%。长期饥 3 饿主要是脂酸和酮体供能,乳酸和丙酮酸是肝糖异生的主要来源。应激:胰高血糖素和生长激素增加,胰岛素分泌减少。

12.比较丙酮酸脱氢酶复合体,-酮戊二酸脱氢酶复合体的组成和作用机制: ⑴酶的底物不同,E1和E2不同,但作用相同。⑵E3相同,辅因子相同,作用机制相似。

1.谷胱甘肽(GSH)的作用

1.还原H2O2,使其变为水。

2.保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化。3.可与外源的嗜电子毒物结合,使机体免遭损害。4.GSH在AA吸收中的作用(-谷氨酰基循环)。

5.肝脏生物转化中的GSH结合反应(谷胱甘肽S-转移酶催化)。2.谷氨酸经代谢可以生成的物质

1.谷氨酸→谷氨酰胺(谷氨酰胺合成酶)2.谷氨酸→-酮戊二酸(转氨酶)

3.谷氨酸→-酮戊二酸+NH3(L-谷氨酸脱氢酶)→参与尿素合成 4.谷氨酸→-氨基丁酸(L-谷氨酸脱羧酶)5.谷氨酸→合成蛋白质

6.谷氨酸→经糖异生途径生成葡萄糖或糖原 3.乙酰CoA在体内代谢中的枢纽作用 A.代谢来源: ⑴糖氧化分解

⑵脂肪酸与甘油转变生成 ⑶酮体转变生成

⑷生酮及生酮兼生糖氨基酸分解代谢转变生成等。B.代谢去路: ⑴缩合成酮体 ⑵转变合成胆固醇

⑶经三羧酸循环彻底氧化分解 ⑷合成非必需氨基酸 ⑸少数用来合成神经递质乙酰胆碱

⑹少数用来合成乙酰谷氨酸(氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ)4.肌肉收缩产生的大量乳酸的代谢去向

1.大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肝脏经糖异生合成葡萄糖。

2.大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。3.大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肾脏异生为糖或经尿排出。4.一部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入有氧氧化。5.6-磷酸葡萄糖的代谢途径 A.代谢来源:

⑴己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成。⑵糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖。⑶非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异生而成。B.代谢去路: ⑴经糖酵解生成乳酸

⑵经糖的有氧氧化彻底氧化成CO2、H2O和ATP ⑶通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,合成糖原 ⑷在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径 6.NADPH的来源

1.主要来自磷酸戊糖途径

2.胞液中异柠檬酸脱氢酶及苹果酸酶催化的反应也可提供少量的NADPH。7.NADPH的作用

A.NADPH是体内许多合成代谢的供氢体:

⑴ FA、胆固醇的合成; ⑵ 参与机体合成非必需AA。B.NADPH参与体内羟化反应

⑴ 与生物合成有关的羟化反应

例如:胆固醇→胆汁酸、类固醇激素;Phe→Tyr→ 多巴

⑵ 与生物转化有关的羟化反应。例如:微粒体依赖P450的加单氧酶系线粒体单胺氧化酶系(MAO)C.NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态:在红细胞中还原型谷胱甘肽更具重要作用。D.NADPH用于从核苷酸还原为脱氧核苷酸 8.草酰乙酸的代谢

A.在TCA循环中,草酰乙酸是乙酰CoA的受体,若草酰乙酸量不足,会影响乙酰CoA的氧化。B.在线粒体中,丙酮酸→草酰乙酸

C.在胞浆中,草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸,从而异生成糖

D.谷草转氨酶(GOT or AST)催化:Glu+草酰乙酸←→-酮戊二酸+天冬氨酸 9.草酰乙酸在代谢中的作用:

A.来源:天冬氨酸的转氨基反应(脱氨)

苹果酸脱氢反应

柠檬酸裂解反应

丙酮酸羧化反应 B.去路:进入三羧酸循环

进入糖异生途径

转氨基作用的氨基受体(氨基化为天冬氨酸)10.丙酮酸在代谢中的作用

A.来源:⑴糖酵解和糖有氧氧化时由磷酸烯醇式丙酮酸底物水平磷酸化生成(丙酮酸激酶)

⑵乳酸脱氢生成(乳酸脱氢酶)

⑶脂肪分解的甘油氧化成磷酸二羟丙酮再经糖酵解途径生成⑷丙氨酸脱氨基生成

B.去路:⑴丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA(丙酮酸脱氢酶复合体)

⑵丙酮酸羧化生成草酰乙酸(丙酮酸羧化酶)

⑶丙酮酸还原为乳酸(乳酸脱氢酶)

⑷丙酮酸异生为葡萄糖或糖原

⑸丙酮酸经异生途径生成磷酸二羟丙酮,再转变为甘油。

⑹丙酮酸经氨基化合成丙氨酸。也可作为色、丝、苏氨酸等合成的碳骨架。11.有关循环

1.三羧酸循环(柠檬酸循环或Krebs循环)2.鸟氨酸循环(尿素循环或Krebs-Henseleit循环)3.底物循环、无效循环 4.柠檬酸-丙酮酸循环 5.乳酸循环 6.嘌呤核苷酸循环 7.丙氨酸-葡萄糖循环 8.甲硫氨酸循环 9.-谷氨酰基循环 12.能量计算 13.运载体

A.肉碱---转运脂酰CoA至Mit参与-氧化 B.CM---转运外源性的TG及胆固醇 C.VLDL---转运内源性的TG及胆固醇 D.LDL---转运内源性的胆固醇 E.HDL---逆向转运胆固醇

F.清蛋白---转运FA、胆红素、磺胺等 G.线粒体内膜上存在运载不同物质的转运载体 H.线粒体呼吸链中的递氢体和递电子体 14.相关知识的比较

A.多肽链和多核苷酸链结构的异同点

B.肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线的差异及其生理意义。C.酶的可逆抑制作用分类及其动力学特点 D.糖三大分解途径的特点与功能

E.TCA循环中氧化磷酸化与底物水平磷酸化ATP生成方式的不同。F.NADH与NADPH体内生成与功能 G.酮体和尿素的比较

H.NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 I.蛋白质的-螺旋与DNA的双螺旋结构 J.蛋白质的变性与变构

K.脂肪酸的氧化与脂肪酸的生物合成 M.DNA与RNA N.四种血浆脂蛋白的组成、特点和功能的比较 O.酶的变构调节和共价修饰调节

15.下列物质的相互转变是否可能

葡萄糖→脂肪; 脂肪→葡萄糖;甘油→葡萄糖;亮氨酸→葡萄糖; 色氨酸→葡萄糖;组氨酸→一碳单位; 葡萄糖→蛋白质。

16.问题:列表小结8种以上维生素的辅酶形式及参与的生化代谢——在氨基酸代谢中和在糖代谢中的作用。总结线粒体在物质代谢中的作用。

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