第一篇：上海交大生化笔记
电子穴(Electron sink): 活性部位的赖氨酸或另一位置碱性基团起来此作用, 有利于 醛亚胺-酮亚胺的转化.PLP也起着电子穴的作用
钴铵素(维生素B12): 是治疗恶性贫血的, 它的核心带有一个中心钴原子的咕啉环 高氨血症(Hyperammonemia): 是因为血液中NH4+含量过高所致.家族性高胆固醇血症: 是由于血浆中LDL-胆固醇的浓度高, 胆固醇在各种组织中沉织, 患者的分子缺陷是不具备或缺乏功能完善的LDL受体
天冬氨酸转氨甲酰酶(ATC酶): 是嘧啶生物合成的关键步骤, 此酶起氨甲酰化作用.它也是一种有趣的调节酶.PRPP: 全称5-磷酸核糖-1-焦磷酸, 是组氨酸和色氨酸生物合成中的关键性中间产物,是核苷酸中核糖磷酸部份的供体.它也参与多种生物合成.补救途径(Salvage pathway): 嘌呤核苷酸可以通过此途径事先形成碱基的合成, 它比从头合成途径的反应简单.反应里, PRPP的核糖磷酸部份转移给嘌呤, 形成相应核苷酸.莱纳二氏综合症(Lesch-Nyhan syndrome): 是因为几乎没有次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖 转移酶而带来的破坏性后果, 是先天性代谢紊乱.它病征是强制性自残行为, 也有彼此寻
衅的倾向, 同时也会智力缺陷和痉挛
葡萄糖激酶：是为糖原的合成提供葡萄糖6-磷酸，在葡萄糖供应有限时，肝脏中葡萄糖激酶的高KM就给大脑和肌肉以需要萄萄糖的第一个信号
西佛碱：二羟丙酮磷酸与动物醛缩酶活性部位的专一的赖氨酸残基形成质子化西佛碱 烯醇化阴离子：质子化的西佛碱在催化作用中促进二羟丙酮酸形成烯醇化阴离子 负碳离子：TPP（硫胺素焦磷酸）电离的，与丙酮酸的羰基加成
铁硫簇：电子又由FMNH2传递到一系列的铁硫复合物，是NADH-Q还原酶中的第二种类型的辅基
苹果酸-天冬氨酸穿梭: 在肝脏和心脏中,来自细胞质的NADH的电子由它带到线粒体中去的
产热蛋白(thermogenin): The inner mitochondrial membrane contains a large a mount of it, generates heat by short-circuiting the mitochondrial proton battery.无效循环: 又叫底物循环, 象果糖6-磷酸磷酸化为果糖1,6-二磷酸和后者又水解为果糖6-磷酸这样的一切反应.被认为是代谢控制中的缺陷.其生物学作用是:(1)放大代谢信号;(2)由ATP水解产生热 科里循环(Cori Cycle): 由肝脏给收缩中的肌肉提供葡萄糖,肌肉由于糖酵解中葡萄糖 转变为乳酸而产生ATP, 然后肝脏又再从乳酸合成葡萄糖的过程 1． 利用维生素B12(钴胺素)衍生物做辅酶地反应
（1）甲基丙二酰CoA变位酶 methylmelonyl CoA mutase
25章D型——L型异构化（2）高半胱氨酸甲基转移酶 homocysteine methyltransferase 高半胱氨酸——甲硫氨酸 2． 奇数FA可以生成Glc 脂肪：甘油——DHAP——糖酵解/糖异生FA——酮体（偶数）/酮体+糖（奇数）3． CDP-DAG，UDP-Glc，UDP-choline(1)均为活性中间物(2)底物均为核苷三磷酸与磷酸化底物(3)与羟基反应（Ser/Glc）4．3HMG CoA(1)酮体合成（线粒体）（2）胆固醇合成（胞液）
5．血浆中三大抗氧化解毒剂：胆红素
尿酸
维生素C 细胞内：谷胱甘肽 6．多功能每：
（1）FA synthase(2)PFK2，FBPase3(3)胺甲酰磷酸合成酶，天冬氨酸转胺甲酰酶，二氢乳清酸酶（4）转移酶，1，6-葡萄糖苷酶（5）异柠DH Kinase/phosphatase 7．RNA是初始遗传物质的证据：
（1）重要辅酶为其衍生物（2）DNA合成经由RNA脱氧（3）dTMP经由dUMP甲基化 8．抗癌药物：氟尿嘧啶
氨基蝶呤
氨甲蝶呤 9．芳环脱环反应的双加氧酶
10．酶的共价修饰：糖原磷酸化酶
腺苷酰化酶 11．二十多种遗传病的原因 12．GMP/AMP的合成及增效抑制
13．PLP辅酶的反应
糖原磷酸解/转氨酶/磷脂酰丝氨酸/AA合成
14．TPP辅酶反应
转酮醇酶/α-KG DH/Pyr DH/ Pyr——乙醛
15．脱羧推动的反应：OAA——PEP/ FA elongation PPi水解推动的反应：
一、名词解释（30分）
1.鞘磷脂(4分)2.外显子(4分)3.LDL受体(4分)4.结构域(4分)5.细胞内信使(4分)6.反转录病毒(5分)7.激素反应元件 8.一碳单位(4分)
二、问答题(50分)1.简述DNA双螺旋结构模式的要点及春与DNA生物学功能的关系。(8分)2.糖在机体内的主要代谢途径有哪些？其生物学意义是什么？（8分）3.简述蛋白质生物合成的分子机理和主要过程。（8分）4.简述重组DNA技术的概念、主要过程和应用。（8分）5.简述体内ATP生成的方式。（8分）
6.简述真核细胞基历组结构特点及基因表达调控方式。（10分）
三、填空（10分）
1.蛋白质主链构象的结构单元有:_________，_________，_________，_________。（2分）2.酮体生成的直接原料是_________，其限速酶是_________。（2分）3.酶活性的快速调节方式包括_________和_________。（2分）4.PCR包括三个步骤①_________，②_________，③_________。（2分）
5.变性蛋白质同天然蛋白质的区别是_________，_________，_________，_________。
四、选择一个最佳答案（10分）
1.真核细胞mRNA的加互修饰不包括: A.除去非结构信息部分 B.在mRNA的3'末端加poly尾巴C.经过较多的甲基化过程
D.在mRNA的5'末端形成帽子结构 E.mRNA由核内不均一RNA转变而来 2.带电颗粒在电场中的泳动度首先取决于下列哪项因素
A.电场强度 B.支持物的电渗作用 C.颗粒所带净电荷数及其大小，形状 D.溶液的pH值 E.溶液的离子强度
3.某一符合米曼氏方程的酶，当[S]=2Km时，其反应速度V等于： A．Vmax B.2/3Vmax C 3/2 Vmax D.2Vm E.1/2 Vmax 4.胆固醇合成的限速酶为
A.乙酰CoA羧化酶 B.琥珀酰CoA转硫酶 C.HMG CoA还原酶
E.HMG CoA合成酶 F.HMG CoA裂解酶 5.下列哪个过程是酶原的激活过程
A.前胶原→原胶原 B.胰岛素原→胰岛素 C.凝血因子I→Ia
D.凝血因子II→Iia E.糖原合成D→I
6.人体内不能合成的脂肪酸是
A．油酸 B.亚油酸 C.硬脂酸 D.软脂酸 E.月桂酸 7.Km值是指
A.酶-底物复合物的解离常数B.酶促反应达到最大速度时所需底物浓度的一半 C.达到1/2Vamx时所需的底物浓度 D.酶促反应的底物常数E.酶与底物的亲和常数 8.患溶血性黄疽时:
A.血中结合胆红素增高 B.尿中胆红素增高 C.粪中胆素原减少 D.尿中胆素原减少 F.血清凡登伯间接反应阳性 9.有关PCR的描述下列哪项不正确: A.是一种酶促反应 B.引物决定了扩增的特异性
C.扩增的产量按Y=m(1+X)n D.扩增的对象是氨基酸序列 E.扩增的对象是DNA序列 10.转氨酶的辅酶是
A.焦磷酸硫胺素 B.磷酸吡哆醛 C.硫辛酸D.四氢叶酸 E.辅酶A 11.指导合成蛋白质的结构基因大多数为: A.单考贝顺序 B.回文顺序 C.高度重复顺序D.中度重复顺序
12.下面哪些因素可防止DNA上的一个点突变表现在蛋白质的一级结构? A.DNA的修复作用 B.密码的简并性 C.校正tRNA的作用 D.核糖体对mRNA的校正 E.以上都正确 13.下列哪一项不是呼吸链的组成部分: A.NADH B.NADPH C.FADH2 D.FMNH2 E.Cytaa3 14．某一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变，这个蛋白
A.二级结构一定改变 B.二级结构一定不变C.三级结构一定改变 D.功能一定改变 E.功能不一定改变
15．下列哪种化合物不是磷脂：
A．脑苷脂 B.醛缩磷酯 C.神经鞘磷脂 D.脑磷酸 E.卵磷脂
《生物化学》考试大纲
生物化学的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与工农医的关系。第一章 蛋白质
1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状； 蛋白质生物功能的多样性；
2、氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及 其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。
3、肽的化学结构；肽的物理化学性质；天然存在的活性肽；多肽合成；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤；
4、蛋白质空间构象的研究方法；多肽链折叠的空间限制；蛋白质的二级结构；纤维状蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。第二章 酶学
酶在生命活动中的重要性；酶催化作用的特点；酶的化学本质及其分子组成；酶的命名和分类；酶的专一性；酶活力测定和酶的分离纯化；核酶和抗体酶；酶促反应动力学；酶的作用机理和酶的调节；酶的活性中心；酶促反应机理；酶活性的调节控制；同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。第三章 维生素和辅酶
脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能 第四章 核酸
1、核酸的分类、分布
2、核酸的生物学功能： DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导），RNA 与蛋白质合成。
3、核酸的结构：核酸的基本组成单位---核苷酸；核酸的一级结构；Chargaff法则；DNA双螺旋结构模型、左手螺旋（Z-DNA），DNA的三级结构---超螺旋。RNA的高级结构。RNA的类型，RNA的碱基组成等
4、核酸的理化性质：核酸的水解；核酸的酸碱性质；核酸的紫外吸收特性；核酸的变性、复性和分子杂交；热变性和Tm值，DNA复性动力学。核酸的分离提纯与定量测定。
5、核酸的研究方法：核酸酶；核酸的凝胶电泳。
第五章 代谢总论：新陈代谢的基本概念；新陈代谢的普遍原理与特点；研究中间代谢的方法；人类基因组的研究与代谢研究的关系。
第六章 生物能学
有关热力学和能的一些基本概念；化学反应中自由能的变化和意义；高能磷酸化合物的定义、类型、ATP的结构特征及其自由能释放、ATP重要生物学功能及系统的动态平衡。第七章 糖代谢
1、糖酵解：酵解与发酵，酵解途径，酵解过程中ATP的合成，丙酮酸的去路，酵解途径的调节。
2、三羧酸循环：丙酮酸脱氢酶系及其调控；三羧酸循环途径；三羧酸循环的ATP生成、三羧酸循环中的酶的立体专一性、三羧酸循环的回补反应、三羧酸循环的调节。
3、其它途径：磷酸戊糖途径、磷酸戊糖途径的生理意义；糖醛酸途径；糖异生途径、糖异生途径的前体、糖异生途径的生理意义及调节。糖原合成与分解的途径、调节等。第八章 氧化磷酸化
1、生物氧化的基本概念；氧化还原电势概念、标准氧化还原电势在生物氧化中的意义、标准电动势和平衡常数的关系。
2、电子传递过程和氧化呼吸链：线立体的结构、氧化磷酸化的概念、P/O比和由ADP形成ATP的部位、氧化磷酸化速率的调节、氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂。第九章 脂类代谢
三酰甘油和甘油的分解代谢；饱和和不饱和脂肪酸的氧化；磷脂的分解代谢；脂肪酸和三酰甘油的合成；胆固醇的代谢；磷脂的生物合成；脂类代谢的调节和紊乱。
第十章 蛋白质及氨基酸的分解代谢
氨基酸的脱氨基作用；氨基酸的转氨基作用、联合脱氨基作用及其重要作用。氨基酸的脱羧基作用。氨的转运、尿素循环及其生理意义与调控、尿素循环-三羧酸循环的偶联。氨基酸碳骨架的氧化途径；一些重要的氨基酸衍生物；氨基酸代谢缺乏症；脂肪族氨基酸的生物合成途径；芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成途径；氨基酸生物合成的调节控制。
第十一章 核酸的降解和核苷酸代谢
核酸的降解和核苷酸的分解代谢；核苷酸的生物合成；某些重要的辅酶核苷酸的生物合成。
第十二章DNA复制和修复
DNA复制：DNA的半保留复制、复制的起点和单位、DNA聚合反应有关的酶、DNA的半不连续复制、DNA复制的拓扑性质、DNA复制的调控；DNA的损伤和修复；在RNA指导下DNA的合成；RNA的生物合成；RNA的转录后加工。
第十三章 蛋白质的生物合成
信使RNA；遗传密码；核糖体；蛋白质合成机理；多肽在合成后的定向输运与转译后加工
一、名词解释（15题每题2分），全部英文，全部为硕士真题04-08年上出现过的
HIV-1蛋白酶，诱导契合，CAD蛋白，ELISA，抗体酶，γ羧基谷氨酸，prpp，割裂基因，其他忘了
二、填空（10题，每题2分）很少来自硕士真题上
1.PPi水解，联系了两个反应，一个是尿素循环上的，另一个忘了
2.核酸的碱基和嘌呤，嘧啶连接方式，N9,N1，C1 3.好的胆固醇，坏的胆固醇 4.高血氨症的两个酶 其他忘了
三、不定项选择，部分为硕士真题上，不过有的选项改了 丝氨酸蛋白酶 HB和MB 糖异生发生哪些细胞器上 血红素和细胞色素
过渡态底物类似物，好像有 蛋白激酶A，好像有
四，问答题，三题，1.就是那个长而灵活的分子线及作用，三个地方出现过，（TCA，脂肪分解，）自己总结 2.06年硕士真题801，就是那个人类基因组文库切成4kb可不可以，3.计算题，通过一个蛋白分子量计算出DNA分子量，其中需要考虑的是外显子和内含子各一半，所以要乘2，RNA的数目是DNA的一般，也要乘二，简单 1，8种必须氨基酸
2，等电点的计算，就是两个加一下，然后除以2 3，氨基酸和印三酮的反应，看看
4，蛋白质的结构层次，以及维持稳定的作用力 5，蛋白质变性的定义
6，核甘酸的写法，5，3顺序
7，双螺旋结构特点以及稳定作用力 8，RNA三种
9，tRNA结构的特点（三叶草）
10，mRNA的结构特点：帽子以及polyA结构 11，核酸的反应（太芬兰，二苯胺还有反应的颜色）12，Tm的影响因素（稍微看看，我们当时没有考）13，探针定义（我们考了，可惜不会……）14，限制性内切酶（定义）
15，还原性的单糖，寡糖，稍微记一下
16，RNA剪切的四种方法：核酶，套索，SnRNA，内切酶（我觉得是重点）17，米氏方城（很简单，但是一定要会）18，抑制的几种曲线的特点 19，别构酶，以及别构效应
20，重要的磷脂（我们考了，好像是第一个，忘记了）21，模酯特点：两亲性，部队称，流动性
22，必须脂肪酸（亚油酸，花生四喜酸，亚麻酸）
23，维生素的种类以及应用（好多，不过肯定会考的，多背背书上的表，重要记那些相同 作用的或者有相识作用的，比如脱羧酶，脱氢酶几种）24，能量计算（NADH×2.5＋FADH×1.5）25，底物水平磷酸化定义（我觉得挺重要）
26，糖孝解得几种途径（z、最好都记下来，虽然不可能全部会考，但是不知道她会考那一段）27，三羧循环（不知道会考什么形式，什么产生能量的几部，或者消耗能量的几部，都记 了好了）
28，脂肪酸的氧化的能量计算（特别是不饱和的要注意）29，转氨的反应
30，尿素循环的意义
31，半保留复制的特点定义
32，刚七片断定义以及合成的时候5，3方向 33，集中聚合酶的作用
1，8种必须氨基酸，半必需氨基酸（人体可以合成，但是婴儿时候合成速度不快，所以需 要补充）
2，等电点的计算，就是两个加一下，然后除以2 3，氨基酸和印三酮的反应，看看
4，蛋白质的结构层次，以及维持稳定的作用力
5，蛋白质变性的定义
6，核甘酸的写法，5，3顺序
7，双螺旋结构特点以及稳定作用力 8，RNA三种
9，tRNA结构的特点（二级结构三叶草，三级结构倒L）10,mRNA的结构特点：3末端polyA结构，以及5末端帽子结构 11，核酸的反应性质（台芬兰，二苯胺以及反应的颜色）
12，核酸的稳定作用力
13，Tm和变性的关系，Tm的影响因素(DNA的均一性，G—C含量，介质的离子强度)14，探针的定义（我们考过的，不过我不会）15，限制性内切酶定义
16，还原性的单糖，多糖了解一下，知道哪个是哪个就好 17，RNA剪切的四种方法：（核酶，套索结构，SnRNA+Pr，内切酶）18，米氏方程（很简单，但是肯定会考）19，几种抑制曲线的不同 21，别构酶定义
22，重要的磷脂（稍微记一下大致结构）23，膜脂主要组成，以及特点
24，3种必需脂肪酸
25，维生素的几种（对照书上的表，多注意一些相同的字眼，比如都是脱氢酶，或者脱羧 酶的几种，还有一些比较常见的病，什么脚气的，还有一个吡哆醛，胺，醇的也记一下）
26，生物氧化的能量计算
27，三羧循环（最好都记一下，不知道会怎么考，比如产生能量的几步）28，糖酵解的几种途径
29，为什么说EMP是三大代谢的联系
30，脂肪酸氧化的能量计算（多半会是不饱和的）
31，脂肪酸合成的途径（主要看看前几步）
32，转氨作用（不太肯能会考方程式，但是知道一下比较好）
33，尿素循环（当年答疑的时候说不考方程的，但是要知道意义）34，同工酶定义 35，半保留复制的定义
36，刚七片断定义
37，可能会出看图的，一定要注意5和3端，分清楚该怎么简写
当三聚氰胺和三聚氰酸同时存在时，二者能够依靠分子结构上的氢氧基与氨基之间形成水合键，从而将二者连接起来。这种连接可以反复进行，最终形成一个网格结构。最为重要的是，这种结构是很难溶于水的，先请大家记住这点。当混在奶粉中的这种网格结构被摄入人体后，由于胃液的酸性作用，三聚氰胺和三聚氰酸相互解离，从而破坏了这种复合物，三聚氰胺和三聚氰酸于是分别被吸收入血。由于人体无法转化这两种物质，最终三聚氰胺和三聚氰酸被血液运送到肾脏，准备随尿液排除体外。然而，就在肾脏细胞中，两种物质又一次相遇，于是又进行了相互作用，以网格结构重新形成不溶于水的大分子复合物，并沉积下来，形成结石，结果造成肾小管的物理阻塞，导致尿液无法顺利排除，使肾脏积水，最终导致肾脏衰竭。目前尚不十分清楚为什么在血液中三聚氰胺和三聚氰酸无法相互结合形成复合体，可能的解释是只有在肾脏中由于浓缩作用，两种物质才能达到形成不溶于水复合物的临界浓度。还有一种解释是尿酸在复合物的形成中可能发挥了起始种子的作用，如同在雨滴形成过程中灰尘核心的作用。
第二篇：医学培训 执业医师 生化笔记
生物化学（16分）
第一节
蛋白质的结构与功能
一、氨基酸与多肽
(一)氨基酸的结构与分类
1、蛋白质的基本机构
（1）蛋白质基本结构为氨基酸，氨基酸的一般结构式为NH2—CH（R）—COOH，连在COOH
基团上的C称为a—碳原子，不同氨基酸其侧链(R)各异。
（2）组成天然蛋白质的20种氨基酸多属于L-α-氨基酸；（甘氨酸除外，他是是唯一不具有不对
称碳原子的氨基酸）；
2、氨基酸的分类
（1）非极性、疏水性氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨；
（2）极性、中性氨基酸：含有羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸；
含有酰胺基的氨基酸：谷氨酰胺，天冬酰胺；
含有巯基的氨基酸：半胱氨酸。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；
（4）碱性氨基酸：组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
（二）肽键与肽链
氨基酸分子之间通过去水缩合形成肽链，NH2—CH（R）—CO—NH—CH（R）—COOH在相邻两个氨基酸之间新生的酰胺键称为肽键。若许多氨基酸依次通过肽键相互连接，形成长链，称为多肽链。肽链中的游离氨基的一端称为氨基末端(N-末端)；游离羧基的一端称为羧基末端(C-末端)。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。
二、蛋白质的结构
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
定义
蛋白质分子中从N→C端的氨基酸排列顺序
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构
整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置
蛋白质分子中各亚基间的空间排布
表现
形式
肽链（线）
α-螺旋（3.6氨基酸）、β-折叠，β-转角无规卷曲
结构域、分子伴侣
亚基
维系键
肽键（主要）
二硫键（次要）
氢键
疏水键、盐键、氢键Van
der
Waals力
氢键、离子键
意义
一级结构是蛋白质空间构象和特异性功能的基础，但不是决定空间构象的唯一因素
二级结构是由一级结构决定的。在蛋白质中存在2～3个模体，发挥特殊生理功能
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域
含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能
三、蛋白质结构和功能的关系
1、蛋白质一级结构与功能的关系
（1）一级结构是空间构象的基础，也是功能的基础。
（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息
（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。若一级结构发生改变影响其功能，称分子病。
如血红蛋白β亚基的第6位氨基酸由谷氨酸转变成缬氨酸后，可导致镰刀形贫血。
2、二三四级是表现功能的形式
若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功
能，严重时可导致疾病的发生，称为蛋白质构象疾病。有疯牛病、致死性家族性失眠症。
四、蛋白质的理化性质
1、蛋白质的变性：蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质变性后，其溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物活性丧
失，易被蛋白酶水解。
2．蛋白质的复性与不可逆性变性
若蛋白质变性的程度较轻，去除变性因素后，有些（并非全部）蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性（如血清白蛋白）。许多蛋白质变性后，空间构象严重破坏，不能复原，称为不可逆性变性。
3．蛋白质的变性、沉淀和凝固的关系
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性。
第二节
核酸的结构和功能
一、核酸的基本组成单位
（一）核苷酸的分子组成核酸的基本组成单位是核苷酸。核苷酸分子由碱基、核糖或脱氧核糖和磷酸三种分子连接
而成。碱基与糖通过糖苷键连成核苷，核苷与磷酸以酯键结合成核苷酸。
参与核苷酸组成的主要碱基有5种。属于嘌呤类化合物的碱基有腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G)，属
于嘧啶类化合物的碱基有胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)。
（二）核酸(DNA和RNA)
几个或十几个核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的分子称寡核苷酸，由更多的核苷酸连接而成的聚合物就是多聚核苷酸。
DNA（脱氧核糖核酸）碱基：ATGC
糖为脱氧核糖
RNA（核糖核酸）
碱基：AUGC
糖为核糖
核酸中含量相对恒定的是：P。
二、DNA的结构与功能
（一）碱基组成规律：
数量与配对
A=T，G=C；A+G=T+C。
（二）DNA结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。
（2）二级结构：双螺旋，两条链平行、反向，螺旋一圈含10个碱基对。
头5，尾3（如3-5是下到上）。
碱基之间以氢键连接。
（3）三级结构：超螺旋。
（三）DNA的功能
DNA是遗传的物质基础，表现生物性状的遗传信息贮存在DNA分子的核苷酸序列中。当
细胞分裂时，生物遗传信息通过复制从亲代(细胞)传递给子代(细胞)，使物种得以延续。
三、DNA理化性质及其应用
（一）DNA变性：
DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变（不伴共价键的断裂）。
增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。分子在波长260nm的光吸收
最强，用于检测是DNA否变性（蛋白质为280nm）。
四、RNA结构与功能
1、mRNA
（1）作用：信使、模板、密码。
（2）多为线状单链，局部形成双链。
（3）5’-端有帽子结构：帽子结构中多为m7G（7-甲基鸟苷）；3’-端为多聚苷酸（polyA）尾巴，p
olyA增加mRNA的稳定性。
2、tRNA
（1）作用：转运，分子量最小。
（2）tRNA的3’-端为CCA-OH：搬运的部位。
（3）tRNA的二级结构：三叶草；三级结构：倒L型。
3、rRNA
（1）作用：合成蛋白质。
（2）rRNA是最多的一类RNA，也是3类RNA中分子量最大的；rRNA与核糖体蛋白共同构成核
糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成场所。
第三节
酶
一、酶的催化作用
（一）酶的分子结构与催化作用
1、酶的分子组成：
分为单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶。体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基；辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶
酶蛋白：决定酶反应特异性；
结合不牢固是的。含有B族维生素的是辅酶；
结合牢固，由多种金属离子组成的是辅基：（地基牢固）
2、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
酶的高效催化是通过降低反应的活化能实现的。（活性最强的）
（二）酶促反应的特点
极高的催化效率、高度的特异性、可调节性。
（三）酶-底物复合物：
酶在发挥作用前需与底物密切重合。
二、辅酶与酶辅助因子
（一）维生素与辅酶的关系
辅酶
转移基团
所含维生素成分
焦磷酸硫胺素
醛基
B1
黄素腺嘌呤二核苷酸
氢原子
B2
黄素单核苷酸
氢原子
B2
辅酶1/辅酶II
H+,电子
尼克酰胺
辅酶A
酰基
遍多酸
磷酸吡哆醛
氨基
B6
辅酶B12
氢原子及烷基
B12
生物素
Co2
生物素
四氢叶酸
一碳基团
叶酸
硫辛酸
酰基
硫辛酸
辅酶Q
氢原子
辅酶Q
三、酶促反应特点
1、米氏方程
V=
Vmax[S]
Km+[S]
Km值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度1／2时的底物浓度。一种酶能催化几种底物时就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物。亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8
温
度：37—40℃
四、抑制剂与激活剂
1、可逆性抑制
竞争性抑制：竞争性抑制有些可逆性抑制剂与底物结构相似，能和底物竞争酶的活性中心，使
酶不能与底物结合，抑制酶促反应，称为竞争性抑制。抢酶
非竞争性抑制：有些非竞争性抑制剂可与活性中心外的必需基团结合，而不影响底物与酶的结
合，两者在酶分子上结合的位点不同。这样形成的酶-底物-抑制剂复合物不
能释放产物，这种抑制作用不能用增加底物的浓度消除抑制，故称非竞争性抑
制。损人不利己
反竞争性抑制：此类抑制剂与非竞争性抑制剂不同，它只能与酶-底物复合物结合,而不与游离
酶结合。当ES与抑制剂结合后，能生成产物的ES减少,Vmax降低，这种抑制
作用称为反竞争性抑制。
2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。
（1）盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原
（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原
（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原
（4）其余的酶原都是胰蛋白酶结合的。
五、酶的活性调节
1、别构调节：
2、共价修饰：
3、酶原激活：
4、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。LDH分5种。
第四节
糖代谢
一、糖的分解代谢
（一）糖酵解
第一阶段：葡萄糖——3磷酸甘油醛，消耗ATP；
①葡萄糖被磷酸化成为6-磷酸葡萄糖。此反应由已糖激酶或葡萄糖激酶催化，消耗1分子ATP；②6-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸果糖，反应可逆；
③6-磷酸果糖转变为1，6-二磷酸果糖。此反应由6-磷酸果糖激酶-1催化，消耗1分子ATP；
④1，6-二磷酸果糖分裂成二个磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛。
第二阶段：3磷酸甘油醛——丙酮酸，生成ATP；
由磷酸丙糖通过多步反应生成丙酮酸。在此阶段每分子磷酸丙糖可生成1分子NADH+H+和2分子ATP，ATP由底物水平磷酸化产生。l，3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸时产生一分子ATP。磷酸烯醇型内酮酸转变成丙酮酸时又产生1分子ATP，此反应由丙酮酸激酶催化。
第三阶段：丙酮酸接收酵解过程产生的1对氢而被还原成乳酸。
乳酸是糖酵解的最终产物。
丙酮酸+NADH+H+=乳酸+NAD+
考点：①糖酵解的3个关键酶（单向、限速酶）：己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
②3-磷酸甘油醛脱氢酶是唯一一次脱氢反应，脱下的氢用于乳酸合成；
③共产生了2个ATP。
④2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。
⑤1,6双磷酸果糖氧化的能量最多。
（二）糖有氧氧化
1、有氧氧化途径的第一阶段与糖酵解相同即从葡萄糖转变成丙酮酸；
2、第二阶段为丙酮酸转入线粒体内并氧化成乙酰辅酶A；
3、第三阶段为三羧酸循环和氧化磷酸化。
三羧酸循环：三羧酸循环也称柠檬酸循环，由一系列反应组成环形循环。
①
起始的乙酰辅酶A与四碳的草酰乙酸形成柠檬酸。
②
柠檬酸转变成异柠檬酸，然后脱氢、脱羧转变成α-酮戊二酸，后者再经脱氢、脱羧变成琥珀酰辅酶A。
③
琥珀酰辅酶A转变成琥珀酸时产生1分子底物水平磷酸化的GTP。琥珀酸经过三
步反应可再生成循环开始的草酰乙酸。草酰乙酸与另一分子的乙酰辅酶A结合，开始了新一轮的循环。
考点（1）原料：乙酰辅酶a
（2）三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH；不用掌握细节
（2）关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶
（3）三羧酸循环不直接生成水，水是脱氢形成的。
（4）共经历4次脱氢：第三次脱氢生成的是FADH2(琥珀酸).，辅酶是FAD；
除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD，其余酶的辅酶都是NAD。
（5）发生部位：线粒体，为不可逆反应。
（6）最终生成的是GDP，然后转换成ATP。1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP；1
分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP；
（三）三羧酸循环的生理意义：
产生能量，并且是三大物质最终氧化的共同途径。
二、糖原的合成与分解
1、糖原合成首先生成6-磷酸葡萄糖，再转变为1-磷酸葡萄糖（6，1）
分解先1，后6。
2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
三、糖异生
非糖物质转变为葡萄糖的过程。
1、糖异生的原料：氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油；
2、糖异生的关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、磷酸烯醇型丙酮酸羧激酶、丙酮酸羧化酶。
3、糖异生的生理意义：利于乳酸的利用。
四、磷酸戊糖途径
目的，提供核糖。
1、关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
2、产物：核糖、NADPH，NADPH+H维持细胞中还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量。
五、血糖及调节
1、正常值：3.89-6.11mmol/L。
2、血糖去路：主要是供能。
第五节
生物氧化
生物氧化是指糖、脂类、蛋白质等营养物质在体内及体外氧化生成CO2和H2O的过程。
一、ATP与其他高能化合物
人体活动的主要供能物质是：ATP。通过高能磷酸键水解释放能量（大于21KJ/mol）。
二、氧化磷酸化
1、氧化磷酸化包括：物质氧化递氢的过程和ADP磷酸化，生成ATP相耦联的过程。
2、氧化磷酸化的调节
氧化磷酸化通过ATP合成酶的参与在线粒体内完成，有2条呼吸链：
NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
生成3个ATP
琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
生成2个ATP
注：1.NAD与FAD水火不容；
2.CoQ的作用：叫做呼吸链的递氢体；
3.细胞色素（Cyt）有3种：b、c、aa3；
3、ATP合酶：ATP合成酶由F1和F0组成：F1——催化生成；F0——通道。
4、氰化物中毒：抑制了细胞色素aa3。
氧化磷酸化的解耦联剂：2,4—二硝基酚（DNP）
第六节
脂类代谢
一、脂类生理功能
1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸。
2、胆固醇可以转变成：1,25—二羟维生素D3（促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化）；
类固醇激素（糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素）
二、脂肪的合成1、肝、脂肪组织和小肠是合成甘油三酯的主要场所，但肝不贮存甘油三酯。
2、脂肪合成的原料：脂肪酸、3—磷酸甘油三酯，可由葡萄糖氧化分解提供。
3、脂肪酸的合成部位：肝细胞质；
脂肪酸的合成原料：乙酰辅酶A、NADPH，乙酰辅酶A进入线粒体主要通过柠檬酸—丙酮酸
循环完成。激活的是ACP。
三、脂肪的分解
1、脂肪分解重的关键酶：甘油三酯脂肪酶。胰岛素、前列腺素可以抑制其活性。
2、脂肪酸合成的载体：CoA；脂肪酸分解的载体：肉毒碱。
3、脂肪酸β氧化是脂肪分解的主要方式，关键酶是肉毒碱—脂酰转移酶。
脂肪酸β氧化的过程：脱氢—加水—再脱氢—硫解，反应是可逆的。
四、酮体
酮体由乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮组成，以乙酰辅酶A为原料。
酮体合成的关键的酶：HMG-COA合成酶。
五、甘油磷脂
甘油磷脂由甘油、脂肪酸、磷酸组成，组成卵磷脂的的有胆碱，脑磷脂的有乙醇胺，心磷脂二磷脂酰甘油。
六、胆固醇
胆固醇代谢：原料是乙酰辅酶A，限速酶：HMG-CoA还原酶
七、血浆脂蛋白代谢
脂肪肝和极低密度脂蛋白（VLDL）有关。
第七节
氨基酸的代谢
1、蛋白质的氧化供能可完全由糖和脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。
2、必需氨基酸：缬氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、色氨酸、苏氨酸。
3、蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必须氨基酸可以互相补充从而提高营
养价值。
4、体内转氨酶：以L-谷氨酸最为重要；转氨酶的辅酶：磷酸吡哆醛。
5、联合脱氨基作用：主要在肝肾进行，氨基酸的转氨基作用和氨基酸的氧化脱氨基作用耦联进行的方式。（氧化氨基酸以释放能量）
区别：体内主要的脱氨基方式是联合脱氨基作用，但肌肉是通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。
6、鸟氨酸循环：过程：鸟-瓜-精（水解生成尿素）-鸟
氨的去路：肝脏合成尿素，在肾脏排出体外。
鸟氨酸循环的初始代谢产物：氨基甲酰磷酸。
7、组氨酸脱羧基生成组胺，组胺作用为血管舒张剂，增加毛细血管通透性。
谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸（GABA），GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制。
10、一碳单位：来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸。四氢叶酸是一碳单位的载体（辅酶）。
11、苯丙氨酸——酪氨酸——儿茶酚胺（多巴、多巴胺、NE、肾上腺素）。
缺乏苯丙氨酸（缺乏苯丙氨酸羟化酶）——苯丙酮尿症；缺乏酪氨酸——白化病。
第八节
核苷酸代谢
1、体内从头合成嘌呤核苷酸的原料包括：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺，磷酸核糖、CO2和一碳
单位。
补救途径：嘌呤碱基、磷酸核糖焦磷酸。
2、体内嘌呤分解的终产物——尿酸；氨基酸脱氢的产物——尿素。
3、合成DNA特点：双向、半保留。的原料：dATP、dTTP、dGTP、dCTP（核苷酸）
第九节
遗传信息的传递
一、DNA的生物合成1、DNA生物合成包括：DNA复制、逆转录；
DNA复制是以母链DNA为模板，逆转录由RNA为模板，都由DNA聚合酶参与完成。
2、原核生物的DNA聚合酶有三种：DNA-polⅠ、DNA-polⅡ、DNA-polⅢ；作用为5’—3’延长脱
氧核苷酸链的聚合活性和3’—5’核酸的外切酶活性。
3、逆转录催化以mRNA为模板，合成cDNA，cDNA与RNA是互补的。
4、紫外线（UV）可引起DNA链上相邻两个嘧啶碱基发生共价结合，生成嘧啶二聚体（皮肤癌）
5、涉及核苷酸的数目变化的DNA损失形式是插入突变。
6、镰刀形红细胞贫血患者，其血红蛋白β链N端第六个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸代替。
二、RNA的生物合成1、转录是以DNA为模板合成RNA的过程。
2、真核生物有3种不同的RNA聚合酶：RNA-polⅠ、RNA-polⅡ、RNA-polⅢ，RNA-polⅡ是真
核生物中最活跃的RNA聚合酶。
3、RNA的4种亚基：α2、β、β′、δ。
第十节
蛋白质生物合成1、蛋白质生物合成是以mRNA为模板，按照mRNA分子中的核苷酸组成的密码信息合成蛋白质分子
中氨基酸序列的过程，也称翻译。
2、一个氨基酸可以有多个密码子。起始密码子：AUG，终止密码子：UAA、UAG、UGA。
3、氨基酸的化学修饰：糖基化、羟基化、甲基化、磷酸化、二硫键形成、亲脂性修饰。其中羟基
化生成羟脯氨酸。
第十一节
基因表达调控
一、概述
1、基因表达：包括基因转录及翻译的过程。
2、诱导：可诱导基因在一定的环境中表达增强的过程。
阻遏：可阻遏基因表达产物水平降低的过程。
3、发生在转录水平，尤其是转录起始水平的调节，对基因表达起着至关重要的作用。
4、RNA聚合酶与基因的启动序列/启动子相结合。
二、基因表达调控基本原理
（一）原核基因表达调控
操纵子组成：(1)
1个自动序列P
(2)
由数个编码基因
(3)
1个操纵序列O
(4)
1个调节基因I
（二）真核基因表达调控
顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列，由沉默子、启动子、增强子等组成反式作用因子：调控另一基因转录的某一基因编码蛋白质。
第十二节
信息物质、受体与信号转导
1、三条通路：
(1)
蛋白激酶A通路【PKA通路】：肾上腺素——cAMP——PKA——丝氨酸、苏氨酸
(2)
蛋白激酶C通路【PKC通路】：三磷酸肌醇——Ca2+——PKC——丝氨酸、苏氨酸
(3)
酪氨酸蛋白激酶通路【TPK通路】：表皮生长因子——酪氨酸
第十三节
重组DNA技术
1、限制性内切酶：识别、切割。识别DNA的特异序列，并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
2、基因载体：又称克隆载体，具有自我复制、表达功能的克隆载体。
3、聚合酶链反应：PCR技术，大量获得、合成DNA。
4、基因治疗：指向有功能缺陷的细胞导入具有相应功能的外源基因，以纠正或补偿其基因缺陷，从而达到治疗的目的。基因治疗包括体细胞基因治疗和性细胞基因治疗。
第十四节
癌基因与抑癌基因
1、癌基因是指在体内诱发肿瘤的基因。
2、病毒癌基因感染宿主细胞能随即整合于宿主细胞基因组。
3、细胞癌基因又称原癌基因。
第十五节
血液生化
1、血浆蛋白中：清蛋白含量最多，电泳速度：清蛋白最快，γ球蛋白最慢。
2、Hb由珠蛋白和血红素组成，成人珠蛋白由α2和β2组成，胎儿由α2和γ2组成；合成血红
素的原料有甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+；ALA是血红素合成的关键酶；促红细胞生成素（E
PO）主要调节血红素。
第十六节
肝生化
一、肝的生物转化作用
一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。肝是生物转化的最主要器官。肺、肾、胃肠道和皮肤等可少量进行。有些物质经过第一相反应后，还须进一步与葡萄糖醛酸、硫酸等极性更强的物质相结合，以得到更大的溶解度才能排出体外，这些结合反应属于第二相反应。
二、胆汁酸代谢
胆汁酸主要固体成分是胆汁酸盐。
1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成初级胆汁酸，这是肝清除胆固醇的主要方式。
包括：胆酸、鹅脱氧胆酸及胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸的结合产物。鹅胆甘牛磺
2、次级胆汁酸：指初级胆汁酸在肠道受细菌作用，第7位α-羟基脱氧生成的胆汁酸，包括脱氧
胆酸和石胆酸及其在肝中分别与甘氨酸或牛磺酸结合生成的结合产物。脱石甘牛算
3、胆汁酸合成的限速酶：7α-羟化酶。
4、肠肝循环
排入肠道的胆汁酸中约95%以上被重吸收，经门静脉又回到肝，在肝内将游离胆汁酸转变为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。
胆汁酸肝肠循环的意义：将有限的胆汁酸反复利用以满足人体对胆汁酸的生理需要。
三、胆色素代谢
胆色素是体内铁卟啉化合物的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素。
一、胆红素的代谢
胆红素的生成：衰老红细胞中血红蛋白分解产生血红素。血红素在血红素加氧酶催化下生成胆绿素，胆绿素还原生成胆红素。
生成的胆红素称为游离胆红素，是有毒的脂溶性分子，极易通透细胞膜而危害细胞，尤其是神经细胞，能严重影响神经系统的功能。
在血浆中4／5的胆红素是与清蛋白结合的游离胆红素。
和清蛋白结合的意义：增加胆红素在血浆中的溶解度，限制胆红素自由通过生物膜产生毒性
作用。游离胆红素不能通过肾小球滤过，正常情况下尿里没有胆红素。
（二）胆红素的运输
胆红素在血浆中主要是以胆红素-清蛋白复合体形式存在和运输。
二、胆红素在肝中的转变
葡萄糖醛酸胆红素称为结合胆红素，主要为双葡糖醛酸胆红素，少量为单葡糖醛酸胆红素。
其水溶性强，易于排泄，尿中可有结合胆红素。
三、肠中的变化
结合胆红素随胆汁排入肠道后，在肠道细菌作用下，水解脱去葡萄糖醛酸，生成未结合胆红素，再还原成为粪胆素原及尿胆素原。
生理情况下，肠道中约有10%～20%的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收，经门静脉入肝。其中大部分（约90%）再经胆汁分泌排入肠腔，形成胆素原的肠肝循环。少量经血入肾，随尿排出。
四、血清胆红素
血浆中两种主要的胆红素
结合胆红素：经肝脏处理与葡萄糖醛酸结合的胆红素，又称直接胆红素。
游离胆红素：未与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为游离胆红素，又称间接胆红素。
游离胆红素与重氮试剂反应缓慢，必须加入乙醇后才显紫红色，故称间接胆红素；结合胆红素反应迅速，称直接胆红素。
酶缺乏对应的疾病：
苯丙氨酸羟化酶缺乏——苯丙酮尿症
酪氨酸缺乏——白化病
6磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏——蚕豆病
葡萄糖醛酸转移酶缺乏——新生儿高胆红素血症
谷氨酸被缬氨酸代替——镰刀状贫血
嘌呤代谢紊乱——痛风。
第十七节
维生素（与预防医学内容重复）
第三篇：上海交大自荐信
个人陈述
尊敬的上海交通大学招生办老师：
您好!我叫XXX，男，17岁，是XXX的学生。感谢您在百忙之中仍认真审阅我的资料。下面我将用尽量简短的语言向您展现一个优秀的我。
我从小便是一个自立自强的人。当别的孩子还在由父母接送的时候，我便主动要求自己骑车上下学，无论刮风下雨，从未中断。第一次听说上海交通大学的时候，当我了解到江主席和钱老的时候，我便确定了一定要进入上海交通大学学习的目标。从那以后，我的成绩一直是年级第一。2008年夏，我更是以全校第一的成绩被XXX市一中提前录取。进入高中的我极快地适应了高中生活，又根据自己的情况科学地制定了学习计划并严格地执行下去。于是，我轻而易举地便在这个竞争激烈乃至残酷的级部里取得了年级第一的成绩。
优异的成绩并没有冲昏我的头脑，我时刻地铭记着我的梦想——上海交通大学。为了提高各方面的素养，我利用成绩优势每天挤出一个小时的时间来课外阅读。“腹有诗书气自华”，两年多的坚持使我成为全级部知识最丰富的学生之
一。但是只有input而没有output不是好的学习习惯。于是我便积极参加了课本剧《鸿门宴》和《雷雨》的编写工作，演出在校艺术节上大获好评，并获得了奖项。然而在畅游书海的同时我没有丢掉质疑的习惯，“尽信书不如无书”，正如我的名字里的“新”一样，我总是习惯换一种新的方式思考问题，丝毫不迷信权威。例如当我发现高三化学课本上的错误后，我立即与出版社取得联系，告之错误;当我发现单墫教授在《数学竞赛研究教程》中的错误时，我认真做了正确的分析和解答并将它寄给了单教授。单教授则在回信中感谢我的认真与求是。
为了冲击更高层次的成绩，我积极参加了数学竞赛小组。凭借扎实与努力，我一直都是小组里实力最强的成员之一。然而由于天气原因及考场发挥失常，一直被认为是省一的不二人选的我却与一等奖失之交臂。成绩出来的那天，一股浓郁的失落感弥漫了全班。但我还是强忍内心的痛苦与眼中的泪水，撑出笑脸，鼓励大家走出失落。因为我是大家的榜样，此时更要做出榜样，带领大家走出阴影，走向成功——这是我的责任。
男儿当自强，竞赛的失败没有把我打倒，使我内心更加强大，我坚信终有一天我会“长缨在手，缚住苍龙。”
生活中的我更是个责任心重的人。“修身、齐家、治国、平天下”自古便是士大夫的行为准则。作为新世纪的学生，修身便要求我们处理好自己与社会的关系。“天下兴亡，匹夫有责”，作为一名自幼心系天下的学生，一个青少年，我有着与自己年龄不大相符的强烈的社会责任感。无论是社会还是学校中出现的问题，都会使我格外留意，积极思考并参与其中。例如我曾经多次向邯郸市政府提出一些有关城市交通建设和路口管理的建议，其中有至少一项被政府采用。同时我还向学校提供了一些节能减排的建议，并在班内向同学宣传节能意识。以致于同学们发现水管漏水后总是条件反射地想到我，再由我向总务处报修。
作为班里的团支书，我在认真完成团里交代的任务的同时还总是与班里思想上出现困扰的同学谈心，解决他们的心理苦恼和学习上的问题。另外我还积极组织并参加了一系列的社会实践活动。在实践中，我深深地体会到了劳动的快乐与为人民服务的光荣。
我从小就想成为一个像毛主席那样的一个大写的人，一个使中国屹立的人。随着年龄的增长与阅历的增加，我更加确认了我的理想。无论是怎样严格地要求自己和积极地参与各类活动，都是为了培养自己的能力；在紧张的学习的同时坚持每天锻炼，就是想有个健康的身体，为祖国健康工作50，不，60年。能进入上海交通大学——这个令我魂牵梦绕的地方学习，更会让我离梦想近一步！我相信不久的将来，我一定能如愿以偿。那时我一定会让全世界的人们都知道：中国，是一个伟大的国家。华夏，是一个伟大的民族！
天地交而万物通，上下交而其志同。衷心地祝愿：上海交通大学，明日更辉煌！
此致
敬礼！
XXX2010年12月9日申请人：一个渴望早日进入交大的学生
第四篇：生化实验
1．火
（1）酒精及其它可溶于水的液体着火时，可用水灭火
（2）汽油、乙醚、甲苯等有机溶剂着火时，应用石棉布或砂土扑灭，绝对不能用水，否则反而会扩大燃烧面积。
（3）电起火，不能用水和二氧化碳灭火器，应切断电源或用四氯化碳灭火器。2．烧伤
（1）强碱烧伤：先用大量水冲洗，再用5%的硼酸溶液和2%的乙酸溶液冲洗。（2）强酸烧伤：先用大量水冲洗，再用5%的碳酸氢钠或5%的氢氧化铵冲洗。
氨基酸的分离鉴定纸层析法
纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。层析溶剂由有机溶剂和水组成。物质被分离后在纸层析图谱上的位置是用Rf值（比移）来表示的：
在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统；层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。本实验利用纸层析法分离氨基酸。
在操作过程中，手不要摸滤纸。点样直径不超过3mm。
点样的一端朝下, 扩展剂的液面需低于点样线1cm。
即时取出滤纸, 以免出现氨基酸层析跑到滤纸的外面不能检测。
蛋白质及氨基酸的呈色反应 双缩脲反应
紫红色
肽键 可用于蛋白质的定性或定量测定 一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。茚三酮反应
除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。此反应的适宜pH为5~7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。
与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。该反应十分灵敏，1∶1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。黄色反应
含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙黄色的硝醌酸钠。苯丙氨酸不易硝化，需加入少量浓硫酸才有黄色反应。
坂口反应
与精氨酸反应呈红色，精氨酸是唯一呈此反应的氨基酸，反应极为灵敏 醋酸铅反应
蛋白质分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸，含硫蛋白质在强碱条件下，可分解形成硫化钠。硫化钠和醋酸铅反应生成黑色的硫化铅沉淀。若加入浓盐酸，就生成有臭味的硫化氢气体。
蛋白质分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸，含硫蛋白质在强碱条件下，可分解形成硫化钠。硫化钠和醋酸铅反应生成黑色的硫化铅沉淀。若加入浓盐酸，就生成有臭味的硫化氢气体。
蛋白质的等电点测定和沉淀反应
当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液pH值称为此种蛋白质的等电点。
用醋酸与醋酸钠（醋酸钠混合在酪蛋白溶液中）配制成各种不同pH值的缓冲液。向缓冲液溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点 蛋白质的沉淀反应
在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。蛋白质的沉淀反应可分为两类。
（1）可逆的沉淀的反应
此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应。
（2）不可逆沉淀反应
此时蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质常变性而沉淀，不再溶于原来溶剂中。加热引起的蛋白质沉淀与凝固，蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷），并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。
考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度
考马斯亮蓝G-250染料，在酸性溶液中与蛋白质结合，使染料的最大吸收峰(max)位置由465 nm变为595 nm，溶液颜色也由棕黑色变为蓝色。通过测定595 nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。吸光度与蛋白质含量成正比。灵敏度高，测定快速简便，干扰物质少。
微量凯氏定氮法
有机物与浓硫酸共热，有机氮转变为无机氮（氨），氨与硫酸作用生成硫酸氨，后者与强碱作用释放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此过量酸液被中和的程度，即可计算出样品的含氮量。
中和程度用滴定法来判断，分回滴法和直接法两种。
（1）回滴法：用过量的标准酸吸收氨，其剩余的酸可用标准NaOH滴定，由盐酸量减去滴定所耗NaOH的量即为被吸收的氨之量。此法采用甲基红做指示剂。
（2）直接法：用硼酸作为氨的吸收溶液，结果使溶液中[H+]降低，混合指示剂（PH4.3－5.4），黑紫色变为绿色。再用标准酸来滴定，使硼酸恢复到原来的氢离子浓度为止，指示剂出来淡紫色为终点，此时所耗的盐酸量即为氨的量。
样液：1g卵清蛋白溶于0.9%NaCl液，并稀释至100ml。如有不溶物，离心取上清液备用。
醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质
本实验是以醋酸纤维素薄膜作为支持体的区带电泳。
方法是将少量新鲜血清用点样器点在浸有缓冲液的乙酸纤维素薄膜上，薄膜两端经过滤纸与电泳槽中缓冲液相连，所用缓冲液pH值为8.6，血清蛋白质在此缓冲液中均带负电荷，在电场中向正极泳动。
由于血清中不同蛋白质带有的电荷数量及分子量不同而泳动速度不同。带电荷多及分子量小者泳动速度快；带电荷少及分子量大者泳动速度慢，从而彼此分离。
电泳后，将薄膜取出，经染色和漂洗，薄膜上显示出五条蓝色区带，每条带代表一种蛋白质，按泳动快慢顺序，一般经漂洗后，薄膜上可呈现清晰的5条区带，由正极端起，依次为清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白。
经洗脱比色观察不同蛋白质的区带。
1、醋酸纤维素薄膜一定要充分浸透后才能点样。点样后电泳槽一定要密闭。电流不宜过大，以防止薄膜干燥，电泳图谱出现条痕。
2、缓冲溶液离子强度不应小于0.05或大于0.07。因为过小可使区带拖尾，过大则使区带过于紧密。
3、电泳槽中缓冲液要保持清洁(数天过滤)两极溶液要交替使用；最好将连接正、负极的线路调换使用。
4、通电过程中，不准取出或放入薄膜。通电完毕后，应先断开电源后再取薄膜，以免触电。
酶的特性
温度对酶活力的影响
大多数动物酶的最适温度为37－40℃，植物酶的最适温度为50－60℃。高温失活，低温能降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。pH对酶活性的影响
唾液淀粉酶的最适pH约为6.8。唾液淀粉酶的活化和抑制
酶的活性受活化剂或抑制剂的影响。氯离子为唾液淀粉酶的活化剂，铜离子为其抑制剂。
血糖的定量测定
动物血液中的糖主要是葡萄糖，其含量较恒定。用硫酸锌和氢氧化钠除去被检测血中的蛋白质制成无蛋白血滤液。当将血滤液与标准铁氰化钾溶液共热时,一部分铁氰化钾还原成亚铁氰化钾，并与锌离子生成不溶性化合物。
向混合物中加入碘化物后，用硫代硫酸钠溶液滴定所释放的碘。即可知剩余的铁氰化钾量。血糖越多，剩余的铁氰化钾越少，所消耗的硫代硫酸钠也越少。硫代硫酸钠溶液用量与血糖的关系可以由经验确定下来的数字表查出。对照组要多一些，且要先查表再相减
脂肪酸的β－氧化
样品中丙酮的含量=(V1-V2)x C Na2S2O3 x 1/6 V1—滴定对照所消耗的Na2S2O3 的体积 V2—滴定样品所消耗的Na2S2O3 的体积 C—Na2S2O3 的浓度
维生素C的定量测定
2，6-二氯酚靛酚滴定法
用蓝色的碱性染料标准溶液,对含维生素 C的酸性浸出液进行氧化还原滴定,染料被还原为无色,当到达滴定终点时,多余的染料在酸性介质中则表现为浅红色,如无其他干扰物质存在，样品提取液所还原的标准染料量与样品中所含的还原性抗坏血酸量成正比。
过氧化物酶的作用 过氧化物酶能催化过氧化氢释出新生氧以氧化某些酚类和胺类物质，例如氧化溶于水中的焦性没食子酸生成不溶于水的焦性没食子橙（橙红色）；氧化愈创木脂中的愈创木酸成为蓝色的愈创木酸的臭氧化物。
目前测定蛋白质含量的方法有很多种，下面列出根据蛋白质不同性质建立的一些蛋白质测定方法：
物理性质：紫外分光光度法。
化学性质：凯氏定氮法、双缩脲法、Lowry法等。染色性质：考马斯亮蓝染色法、银染法。其他性质：荧光法。
一、凯氏定氮法： 根据蛋白质的含氮量来测定蛋白质的含量
公式:每g样品中含氮克数 × 6.25 ×100
二、比色法：利用蛋白质与不同试剂的呈色反应，测定蛋白质的含量，如双缩尿法和酚试剂法（lowry’s method）。
三、紫外分光光度法：利用蛋白质对280nm紫外光有最大的吸光度而采用
第五篇：生化心得体会
生化心得体会——糖的一生
糖是人体所必需的一种营养，经人体吸收后马上转化为碳水化合物，以供人体能量。糖主要分为单糖和双糖。单糖——葡萄糖，分子式为C6分子单链，人体可以直接吸收再转化为人体所需。双糖——食用糖，有些糖人体不能直接吸收，须经胰蛋白酶转化为单糖再被人体吸收利用。以上便是糖的简介，接下来便是进入我们正题——糖的一生。
说道糖的一生，那可是多姿多彩，但又是那么的短暂。糖的一生最主要的就是糖代谢，糖代谢又分为好多种，什么糖的氧化，磷酸戊糖途径，糖原合成与分解和糖异生。当人吃东西的那一刻起，便到了糖的繁殖期。糖的繁殖分为三种，第一是食物会在人的转化为糖。第二种是肝糖原分解成为糖。第三种是非糖的物质转化如甘油，乳酸及生糖氨基酸通过上面所说糖代谢中的糖异生转化为糖。而糖的繁殖期是非常短暂的。因为人体时时刻刻都需要消耗能量，而葡萄糖作为人体能量的直接来源，所以他也被时时刻刻的转化为能量，也就是糖的去路。糖的去路大致分为5种。第一种是糖的氧化分解。第二种是肝糖原和肌糖原的合成。第三种是转化为其他糖类糖类近似物。第四种是转化为非糖物质。第五种是随人的尿液或汗液排出体外，而出现这种情况就是临床上所说的糖尿病，由此可以看出糖的代谢是多模的重要。
提到糖代谢，最主要的就是糖的无氧氧化和糖的有氧氧化。因为糖的大部分去路都是走的这条路径，而这两条途径中最重要的就是有氧氧化。糖的无氧氧化一共有10步。葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸；葡萄糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸转变为果糖-1,6-二磷酸；果糖-1,6-二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖；磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸；1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油；3-磷酸甘油酸转换为2-磷酸甘油酸；2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP生成ATP和丙酮酸。而这些过程可以规划为活化、裂解、放能、还原。活化阶段又分为磷酸化、异构、再磷酸化。这些步骤中需要另一种人体必需物质——酶的催化，这就是糖的无氧氧化。糖的有氧氧化就不向无氧氧化这样简单，他不紧经历了无氧氧化的经历，已经了无氧氧化没有的经历。而有氧氧化又是错综复杂的，虽然它分为葡萄糖经酵解生成丙酮酸；丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP这三步。但每一步幽会多多少少分成号多小步，尤其是柠檬酸循环，竟分为8步，而其中又有很多的酶，而且乙酸辅酶A在很多代谢中都会产生，所以很多代谢都要经过糖的有氧氧化，所以说糖的有氧氧化是主要的，也是错综复杂的。产生的能量也是最多的。接下来便是磷酸戊糖途径，意思是从糖酵解的中间产物葡萄糖-6-磷酸开始形成旁路，通过氧化、基团转移两个阶段生成果糖-6-磷酸甘油醛，从而返回糖酵解的代谢途径，已成为磷酸为糖旁路。它分为两个阶段，第一是氧化阶段，第二是一系列基团转化反应。磷酸戊糖途径的生理意义生成NADPH和磷酸戊糖。再来就是糖原的合成与分解，这也是最简单的途径，糖原就是由多个葡萄糖连接成的多聚体，糖原的合成与分解受严格调控。最后就糖异生，也是相当重的要一条途径。糖异生的定义是饥饿下由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程成为糖异生。糖异生的生理意义是维持血糖的恒定。它其中也是分为好多步，也是错综复杂的，糖的异生一般发生在正在处于一种饥饿状态下的人体，他们无法靠外界摄取糖类或者能量，只能靠体内的一些非糖物质进行转化为糖类，来提供体内所需的能量。所以说，糖异生也是糖代谢中的重要环节
以上是糖代谢的几个大的方面，还有一些小的方面，比如说随着尿液与汗液排出体外，当然这是一种病例的体现，如果有人发生这种情况，一是这个人体内糖分过高，二是这个人体内糖不能进行正常的代谢，临床上把这种现象成为糖尿病，得了这种病的人要及时去就医，随然刚开始病状不会很明显，但如果到了最后，病情变得严重了那就会有一系列的后果，如：糖尿病足病、糖尿病肾病、糖尿病眼病、糖尿病脑病、糖尿病性心脏病、糖尿病胰腺癌、糖尿病皮肤病、糖尿病性病、糖尿病口腔病变、糖尿病视网膜病变、糖尿病神经病变、糖尿病合并高血压、无症状糖尿病、糖尿病ED。这些都是糖尿病的并发症，这不禁让我想起一句话，改编一下就是，糖尿病不是病，可病起来那是真要命呀。所以糖的代谢在人的一生当中是不可缺少的东西。
以上便是我今天所介绍的我的生化心得——糖的一生
临床三班
袁朔 201310010312
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