生物化学小结与思考题：

第一篇：生物化学小结与思考题：

第一章

蛋白质化学小结

1蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白

2蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定 3二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）

4氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应

5蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定

6蛋白质的空间结构：二级结构单元（-螺旋、-折叠、-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键

7蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应 8蛋白质的分类：按外形及组成分类

思考题：

第一次课

1）蛋白质、氨基酸的定义。2）蛋白质有哪些生物学功能？

3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。4）写出人体所需的八种必需氨基酸。第二次课

1）什么是氨基酸的两性解离与等电点？ 2）氨基酸有哪些重要的呈色反应？ 3）何谓生物活性肽？举例说明。

4）了解蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。第三次课

1）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。2）阐述蛋白质变性作用的定义、实在及影响因素。第四次课

1）蛋白质有哪些重要的化学反应？

第二章

核酸化学小结

1、酸是遗传物质载体的证明和研究历史

2、核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U），核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号）

3、DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因及基因组、序列测定）、二级结构（Watson －Crick双螺旋模型、Z－DNA）、结构维持的化学键

4、RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及功能

5、核酸的性质：酸碱性、变性与复性、分子杂交 思考题：

第一次课

1）什么是分子生物学的中心法则？

2）说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的特点。第二次课

1）说明DNA的双螺旋结构特征。

2）什么是碱基互补原则？ 3）稳定双螺旋结构的化学键有哪些？ 第三次课

1）阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。2）何谓增色效应？利用该性质有什么作用？

3）什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测定其变性？ 4）说明核酸变性与降解的区别。

第三章 脂类与生物膜小结

1、脂类是构成细胞表面的重要组分；

2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒性”；

3、细胞中的膜系统通称生物膜；

4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜的流动性和膜蛋白分布的不对称性；

5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。

思考题：

1)构成生物膜的主要成分是什么？它们各有何作用？ 2）构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什么？

3）何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么样的实质？生物膜有何重要生理功能？

第四章 酶小结

一、酶

1.酶的概念

2.酶催化作用的特点 ① 共性

② 特性：条件温和、高效率、专一性、易变敏感性

二、酶的化学本质及结构功能特点 I.酶：

单纯酶

结合酶：全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 II.酶的辅因子  维生素和辅酶

 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。

 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。

 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。

III.酶结构与功能特点

(1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位(2)必须基团

(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶

三、酶的分类及命名

四、酶作用的机制

1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说

E + S ==== E-S  P + E 3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说 4.使酶具有高效催化的因素

 临近定向效应  “张力”和“形变”  酸碱催化  共价催化

五、酶促反应的速度及其影响因素 1.底物浓度对酶促反应速度的影响  米氏方程

V= Vmax [S]Km + [S]

 米氏常数Km的意义:米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。米氏常数的单位为mol/L。

 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。

2.抑制剂对酶反应的影响

 抑制作用的类型：  不可逆抑制作用  可逆抑制作用 a.竞争性抑制 b.非竞争性抑制 c.反竞争性抑制

3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力

4.酶浓度对酶反应的影响:在一定条件下酶促反应的速度和酶浓度成正比。5.温度对酶反应的影响:最适温度 6.pH对酶反应的影响：最适pH 7.酶的别构（变构）效应

 别构酶的特点：  一般是寡聚酶  具有别构效应

 反应速度和底物浓度关系不符合米曼方程双曲线 8.固定化酶

六、酶的分离纯化与酶活力测定 1.酶的分离纯化

① 基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性 ② 基本操作程序： a.选材 b.抽提 c.分离 d.纯化

③ 酶的制剂形式与保存 2.酶活力的测定 I.概念

 酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。

II.酶活力测定就是测定一定量的酶，在单位时间内产物(P)的生成（增加）量或底物（S）的消耗（减少）量。即测定时确定三种量：①加入一定量的酶；②一定时间间隔；③物质的增减量。

III.测定酶活力常有以下几种方法  初速度法 平均速度法  动态连续测定法  快速反应追踪法

 测酶活所用的反应条件应该是最适条件  酶活力测定方法：  反应计时

 反应量的测定：根据被测定物质的物理化学性质通过定量

分析法测定。常用的方法有：光谱分析法、化学法和放射性化学法。

3.酶活力的表示方法及计算

 酶活力单位的基本定义为：规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。

a.国际单位： “U” 和 “Kat” b.习惯单位

 比活力：酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白）。

 回收率=某纯化操作后的总活力/某纯化操作前的总活力

思考题：

1、什么是酶？它作为生物催化剂的特点有哪些？最主要特点是什么？

2、何谓全酶？酶的辅助因素包括哪些？说明全酶各部分的作用。

3、酶的化学本质是什么？如何证明？

4、解释酶活性部位、必需基团及二者之间的关系。

5、什么是酶的活性部位与别构部位？二者有何区别？

6、什么是酶原的激活？其实质是什么？酶原的生物学意义？

7、解释：同工酶、抗体酶、多酶体系、调节剂、酶的专一性

8、说明酶催化作用的本质。

9、说明米氏方程及Km值的意义。

10、何谓竞争性和非竞争性抑制作用。

11、影响酶促反应的因素有哪些？简述其影响机理。

12、什么是酶活力、比活力？测定酶活力时应注意什么？

13、酶的国际单位有几种表示方法？

14、什么是固定化酶？有何优点？举例说明它在实际生产中的应用。

15、什么是别构酶？它的动力学方程的特点如何？

第五章

生物氧化小结

1、生物氧化的概念与作用

2、NADH，FADH2的彻底氧化

3、呼吸链（电子传递链）

组成与存在位点，作用机制，抑制剂

4、磷酸化

底物水平磷酸化，氧化磷酸化，ATP产生底数量与位置，解偶联剂

思考题：

1、说明生物体内H2O、CO2、ATP都的怎样生成?

2、解释：生物氧化、呼吸链、细胞色素氧化酶、电子传递抑制剂。

3、生物体中典型的两条呼吸链是哪两条？它们每一次呼吸分别可产生多少摩尔的ATP？

4、在呼吸链中，NAD+、FAD、CoQ及细胞色素类物质是如何行使传递H+和电子功能的？

5、呼吸链中各传递体的排列顺序与规则如何？

6、解释：底物水平磷酸化、电子传递体系磷酸化、磷氧比、电子传递抑制剂。

第六章

糖代谢小结

1、糖类的概念

2、淀粉及其酶解（淀粉糊化，酶促水解）

α－淀粉酶、β－淀粉酶、葡萄糖淀粉酶 3.葡萄糖酵解及厌氧发酵

EMP、乳酸发酵、酒精发酵 4.葡萄糖的有氧代谢

丙酮酸脱羧、TCA 5.戊糖途径（G-1-P脱氢，NADPH）6.糖异生 思考题：

1、有机体中糖分解代谢的主要途径有几条？以哪条为供能代谢主流途径？

2、什么是糖酵解？了解熟悉酵解过程的各步酶促反应。

3、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何区别？

4、说明三羧酸循环的生理意义。

5、计算比较1mol糖无氧酵解时和有氧氧化时各产生多少molATP？

6、什么是磷酸戊糖途径？该途径代谢特点和生理意义如何？

7、什么叫糖异生作用？其所需的前体有哪几类？

8、说明蔗糖、淀粉合成的主要途径和原料。

第七章

脂类代谢小结

1、脂类概述： 脂肪与类脂，脂肪酸（饱和，不饱和，必需）

2、脂肪的分解：

脂肪酸的β －氧化，酮体

3、脂肪的合成

思考题：

1、脂肪是如何分解和合成的？

2、脂肪酸的氧化的三个阶段是什么？

3、简述脂肪酸的β-氧化的过程、实质、要点；它在什么部位进行？直接产物是什么？主要真对何种脂肪酸？

4、脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径？它们有何应用？

5、什么是脂肪酸的β-氧化？1mol硬脂酸（18碳）彻底氧化可净生成多少mol ATP？

6、合成脂肪酸的原料是什么？直接合成的最高产物是多少碳酸？体内贮存脂肪的重要途径是哪条？

第八章

蛋白质降解及氨基酸代谢

思考题：

1、胃肠道中蛋白质是如何降解的?

2、何谓氨基酸代谢库？

3、氨基酸脱氨作用有几种方式？各种方式的反应机理是什么？

4、在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间产物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？

第九章 蛋白质的生物合成

思考题：

1、蛋白质生物合成体系包括哪些物质？

2、说明主要RNA在蛋白质合成中的作用？

3、解释：翻译、三联密码、反密码子。

4、遗传密码有何特点？

5、蛋白质生物合成包括哪几个阶段？

6、翻译后的加工方式有哪些？

第十章 物质代谢的联系与调节

思考题：

1、哪些化合物是联系糖、脂类、蛋白质和核酸代谢的重要物质？为什么？

2、物质代谢的调节存在几个水平？以哪个水平为基础？其根本的作用点在哪里？

3、什么是共价修饰调节？

第二篇：生物化学小结

Ｋm又称米氏常数是反应速度达到最大速度一半时底物的浓度 变构酶：酶分子通过与专一性效应物的结合，使其空间结构发生变化，并进一步导致酶活性改变的一类调节酶类。

同工酶：能够催化同一种化学反应，但理化性质有所不同的一组酶。活性中心：又称活性部位是指酶分子中参与和底物的结合，并与酶的催化作用密切相关的部位

寡聚酶：由两个或两个以上具有三级结构的多肽链构成的酶或者说具有四级蛋白质结构的一类酶。

维生素缺乏症：由于生物体内维生素的缺乏，致使机体不能正常生长，甚至发生疾病的现象称为维生素缺乏病

维生素中毒症：由于某种维生素长期的大量摄入，所导致的疾病或不适称为维生素中毒症。

糖的有氧氧化：在有氧条件下，糖在生物体内完全氧化分解形成CO2和H2O，并释放大量能量的代谢过程

糖异生作用：丙酮酸等糖的前体物质在动物体内经糖酵解“逆转”等化学反应过程转变成葡萄糖的糖的代谢过程。

6．试述磺胺类药物抗茵的作用原理。

答：磺胺类药物与叶酸的组成成分对-氨基苯甲酸的化学结构类似，可与对-氨基苯甲酸竞争地与细菌体内的叶酸合成酶结合，竞争性地抑制该酶活性，使对于磺胺类敏感的细菌很难利用对-氨基苯甲酸合成细菌生长所必需的叶酸。由于叶酸是核苷酸、某些氨基酸合成过程中所需要一碳单位的载体，缺乏叶酸必将导致细菌体核酸及蛋白质合成受阻，最终抑制细菌的生长、繁殖。另一方面，由于人体所必需的叶酸是从食物中获得的(人体不合成叶酸)，所以人服用磺胺类药物只影响磺胺类敏感细菌的生长繁殖，而对于人体影响很小，达到治病的目的。

从头合成途径：以乙酰CoA和丙二酸单酰CoA为原料合成16碳原子以下脂肪酸的脂肪酸合成途径。

柠檬酸穿梭：线粒体内的乙酰CoA和草酰乙酸缩合形成柠檬酸，并以柠檬酸形式将线粒体内乙酰CoA运出线粒体的一种乙酰CoA跨膜运输机制。

β－氧化：在β－氧化途径有关酶的催化下，脂肪酸分子中β－碳原子被氧化，并在α，β原子之间断裂生成一分子乙酰CoA及比原脂肪酸少两个碳原子的脂酰CoA的脂肪酸降解途径。

密码子：mRNA分子中顺序相连的三个核苷酸可以代表一个特定的氨基酸或其它的含义称密码子（codon）或三联体密码(triplet codon)逆转录：在逆转录酶的催化下，以病毒mRNA为模板合成cDNA的过程称为逆转录

冈崎片段：在随后链的合成中，首先合成出来的DNA小片段称为冈崎片段。

基因重组：也称基因体外重组技术，即利用工程技术方法，按照人们既定的目标，将不同生物的基因进行拼接，然后再将其转入特定的细胞或生物体，使其遗传性状发生改变的技术。

当人长期禁食或糖类供应不足时，体内会发生什么变化? 答：一般来说，蛋白质及其分解生成的氨基酸不进行氧化分解为生物体生长发育提供能量，但是在长期禁食或因疾病及其它原因，糖类供应不足导致糖代谢不正常时，氨基酸分解产生能量；过多的氨基酸分解在体内就会生成大量的游离氨基，肝脏无力将这些氨基全部转变为尿素排出体外，血液中游离氨基过多会造成氨中毒，肝脏中游离氨基过多产生肝昏迷，脑组织中游离氨基过多导致死亡。

一碳单位或一碳基团是指含有一个碳原子的各类基团的通称

遗传密码：mRNA分子 上核苷酸顺序与蛋白质分子中氨基酸顺序的对应关系称为遗传密码。

简并密码：能够为同一种氨基酸编码的所有密码子通称简并密码

诱导酶、组成酶：诱导酶则是指细胞内存在的一些与某些特定的物质代谢有关的酶类，这些酶只有在环境中有相应物质存在时，细胞内才会大量产生，否则，其含量很少。组成酶是指在细胞内含量较为稳定，受外界的影响很小的一类酶。

酶共价修饰调节：通过共价的方式在酶分子上连接上某一个基团或其逆反应，使酶活性发生可逆性变化，这种调节作用称为酶的共价修饰调节。

反馈调节：反馈是结果对行为本身的调节或输出对输入的调节，在物质代谢调节中引用反馈是指产物的积累对本身代谢速度的调节。

第三篇：农学大学生物化学专业思考题

农学大学生物化学专业思考题

一，概念题(每题2分，共14分)

糖有氧氧化 脂肪酸β-氧化 鸟氨酸循环 酮体 限制性内切酶

中心法则 联合脱氨基 氮的正平衡 糖异生 DNA的变性 共价调节

Tm值 核糖体 引发体 冈崎片断

二，填空题(每空1分，共50分)

1.糖酵解有 步脱氢反应和 步底物磷酸化反应。

2.18C的饱和脂肪酸经 次β氧化生成 个FADH

2个NADH和 个ATP。

3.真核细胞mRNA 端有 帽子结构。

5.糖原分解的关键酶是。琥珀酸脱氢酶的辅酶是。

6.丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸时共消耗了 个ATP。

7.三羧酸循环中有 步脱羧反应，步脱氢反应，步底物磷酸化反应。

8.氮的总平衡是指机体摄入的氮量 排出的氮量。

9.LDL是由 向 运输胆固醇。丙酮酸脱氢酶系

含，酶和 种辅酶。

10.脂肪酸合成时所需的NADPH 来自 和。

11.饥饿时大脑可以用 代替糖的需要。

12.降低血糖的激素是，其主要作用是。

13.PRPP的中文是。hnRNA的中文是。

11.糖代谢为脂肪合成提供，和。

12.主要的生物氧化途径是 和。

13.原核生物蛋白质合成起始氨基酸是，携带起始氨基酸的tRNA反密码子是。琥珀酸脱氢酶的辅酶是。

14.奇数碳原子脂肪酸代谢的 可以进入三羧酸循环。

15.丙酮酸脱氢酶含，酶。

16.脂肪酸合成时所需的NADPH 来自 和。

17.酮体在 合成而在 分解。

18.酪氨酸转变成 和 再生成糖和酮体。

19.脂肪酸合成的原件是。

20.HDL在 形成，主要运输。甘油先转变成 再进入糖代谢途径。磷酸戊糖途径不可逆的部分是由 酶催化。

21.磷酸葡萄糖脱氢酶的受体是。谷氨酸脱氢反应中的氢的受体是。

22.嘌呤在人体内的最终分解产物是。

23.肝肾以外的组织由于没有 酶而无法直接补充血糖。糖原分解的关键酶是。

24.LDL是由 向 运输胆固醇。

25.糖代谢的3个交汇点是，和。

26.RNA聚合酶是由 和 组成。

27.磷酸戊糖途径生成 和。

28.IMP是 和 的前体。PRPP是由 合成的。

29.尿素由 个氨和 个二氧化碳合成。

30.柠檬酸 乙酰辅酶A羧化酶的活性。

31.1分子乙酰辅酶A的碳架进入三羧酸循环中经过 反应，生成。

32.合成酪氨酸的原料是 催化此反应的酶是。

33.原核生物蛋白质合成的氨基酸密码子是UGC时，tRNA反密码子是。终止信号由 阅读。

三，问答题

以下内容需要回复才能看到

1.简述一分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程和2分子丙酮酸生成一分子葡萄糖的过程中参与的酶及能量的异同点。

2.简述DNA合成的准确性是如何保证的。

3.讨论苯丙氨酸的代谢途径，解释苯丙氨酸是生糖兼生酮氨基酸。

4.讨论进食，轻度饥饿、极度饥饿三种状态下大脑、肝脏、肌肉和脂肪组织的糖、脂肪及氨基酸的代谢特点。

5.尿素分子中一分子氨来自天冬氨酸时，鸟氨酸循环和柠檬酸循环及氨基酸转氨基作用是如何联系起来的。

6.简述蛋白质合成过程。

7.简述糖异生的生理意义。

8.简述糖酵解的生理意义。

9.简述磷酸戊糖途径的生理意义。

10.简述70S起始复合体的合成。

11.简述体内需要大时5-磷酸核糖时6-磷酸葡萄糖的代谢。

简述体内需要大量ATP时6-磷酸葡萄糖的代谢。简述三羧酸循环。

简述脂肪组织中的脂肪的代谢调控。简述脱氧核糖核酸的合成。

简述糖代谢为脂肪合成提供所有的原料。

17.简述冈崎片段的加工。

18.简述遗传密码的特点。

19.简述细胞能量对糖酵解的调控。

20.简述氨基酸脱羧后的碳架的去向。

21.简述糖酵解途径的调控元件为何是果糖激酶而不是己糖激酶?

22.简述体内需要大量NADPH时6-磷酸葡萄糖的代谢。

23.简述脱氧核糖核酸的合成。

24.简述4种脂蛋白的基本结构及其作用。

25.简述蛋白质合成过程中主要的参与因子。

26.简述有氧或无氧的条件下3-磷酸甘油醛脱下的氢的去向及其意义。

27.比较并讨论脂肪合成及脂肪分解的代谢途径。

28.解释蛋白质合成中为何mRNA链中的AUG密码子不能被起始tRNA识读，而区别两种AUG密码子的结构基础是什么?

29.简述三大营养物的相互转换。

30.简述DNA

聚合酶和RNA聚合酶的特点。

31.简述tRNA二级结构的特点。

32.简述大肠杆菌的DNA

聚合酶的特点。

33.乙酰辅酶A为什么不能合成葡萄糖?

34.简述核糖体的主要活性位点。

35.简述DNA的修复系统。

36.简述真核生物RNA转录后的加工。

37.简述肌糖原为什么不能补充血糖。

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第四篇：生物化学与分子生物学

生物化学与分子生物学

江西农业大学生物化学与分子生物学专业于2003年获得硕士学位授予权，2004年开始招收硕士研究生，是江西农业大学的重点建设和优势学科之一。

硕士点有导师11人，其中博士生导师2人，教授7人，具有博士学位的9人，是一支以博士、硕士学历教师为主要骨干，职称和年龄结构合理的师资队伍。学科以科技部、农业部、江西省动物生物技术重点实验室和生物化学与分子生物学实验室为依托，拥有较为先进和完备的现代仪器设备，承担了一批国家级重点项目和省级重点科研项目，研究经费达1000余万元，主要以生物大分子如DNA、RNA、蛋白质（酶）、抗体、新活性物质为对象，进行结构与功能、代谢、生物信息的研究方向。培养熟练掌握生物化学与分子生物学，以及生物学相关学科的基本理论和基础知识，受到相关专业技能的训练，具备进一步攻读博士研究生的良好潜质，同时具备较扎实理论知识、实践技能和创新意识的高级专业人才。8年来共培养6届毕业生88人，发表论文共160篇。其中SCI、EI、ISTP收录14篇。在植物生物化学、动物生物化学、动物功能基因组学、生殖生物化学、植物资源利用等研究方向形成了自身的优势与特色。

第五篇：护理学专业《人体机能学》生物化学部分复习思考题

护理学专业《人体机能学》生物化学部分复习思考题（v2012）

护理学专业《人体机能学》

生物化学部分复习思考题

蛋白质的结构与功能

 组成蛋白质分子的基本单位是什么？有何特点？如何分类？

 描述蛋白质分子的结构层次(概念与连接方式)。 简述蛋白质分子二级结构的形成基础和基本形式。

 何谓蛋白质变性？变性因素有哪些？变性实质是什么？蛋白质变性后有哪些改变？试举实例说明。

核酸的结构与功能

 简述两类核酸的分类、分布和基本功能。 简述核酸的基本组成成分及组成单位。 列出DNA双螺旋结构模型的要点。 真核生物mRNA的一级结构有何特点？  tRNA的二级结构有何特点？

 比较两类核酸的异同。(分类、分布、功能、组成成分、组成单位，结构特点等方面)

 比较蛋白质与核酸的组成、结构与功能。酶

 酶促作用具有哪些特点？  试述结合酶的特点。

 B族维生素如何参与物质代谢？  影响酶促反应的因素有哪些？  简述米氏常数（Km）的意义。

 比较酶的竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点。

 何谓酶原及酶原激活？说明其基本激活机制。 讨论酶在医学上的应用。糖代谢       

试比较糖有氧氧化与糖酵解的异同。三羧酸循环中主要发生了什么？ 简述三羧酸循环的特点及意义。磷酸戊糖途径有何生理意义？

肝糖原与肌糖原分解有何不同？各有何意义？ 简述糖异生作用。

列出血糖的来源与去路。

中氢和电子的传递顺序）

 呼吸链中氧化磷酸化偶联部位有几处？  生物氧化的特点有哪些？  比较两条呼吸链的异同。

 影响氧化磷酸化的因素有哪些？

 讨论ATP的生成、储存和利用间的关系。 胞液中的NADH如何氧化？ 脂代谢

 脂肪酸合成的原料及参与物质有哪些？  简述脂肪合成原料的来源。

 说明胆固醇在体内的转化和排泄情况。 脂肪酸是如何彻底氧化的？怎样计算产能？  讨论酮体代谢及其意义。

 讨论血浆脂蛋白的分类、名称、合成场所及其生理功能。

 从人体脂肪合成原料的来源说明高糖饮食导致肥胖的可能性。氨基酸代谢        

何谓氮平衡试验？有何意义？

简述体内氨基酸的脱氨基方式及相关酶类。α-酮酸有哪几条基本代谢去路？

简述鸟氨酸循环的基本过程及其生理意义。简述一碳单位代谢及其生理意义。讨论联合脱氨基作用及其重要性。说明体内氨的来源、转运与去路。肝昏迷氨中毒学说的生化基础是什么？

核苷酸代谢

 嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的合成原料有哪些？

 嘌呤碱和嘧啶碱降解的终产物是什么？  人体有必要摄入核酸营养液吗？为什么？  血尿酸升高的可能原因有哪些？ 基因信息传递

 简要说明生物学中心法则。

 DNA和RNA合成时的直接原料是什么？  简述半保留复制的反应体系。

 简述参与DNA复制的主要酶类及其作用？  简述转录的反应体系。

 试述大肠杆菌RNA聚合酶的组分与功能。 比较DNA复制、转录和逆转录。 简述蛋白质生物合成体系。

 三类RNA在蛋白质生物合成中起何作用？简要说明其起作用的结构基础。 何谓遗传密码？有何特点？

生物氧化

 列出线粒体呼吸链的传递体及其作用。 简述呼吸链的构成。

 呼吸链中氢和电子是如何传递的。（两条呼吸链