复旦生物化学

第一篇：复旦生物化学

复旦大学2000考研专业课试卷生物化学

一.是非题(1/30)

1.天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.()

2.胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm()3.双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大()

4.a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋()5.同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式()6.在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留()7.DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加()

8.有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致()9.RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解()10.RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构()11.限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶()

12.pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷()

13.蛋白质的水解反应为一级酶反应()

14.蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的()15.膜蛋白的二级结构均为a-螺旋()

16.糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质()17.天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度()18.人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸()19.膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成()

20.维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素()21.激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物()22.甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的()

23.呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数()

24.人体正常代谢过程中,糖可以转变为脂类,脂类也可以转变为糖()

25.D-氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广,可以催化氨基酸的氧化脱氨()26.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质()27.人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化由一定的作用()

28.胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石()29.哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外()

30.THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生与全程途径()二.填空题(40分)

1.一个典型的分泌蛋白质的信号肽N端1~3个________和C端一段______________组成

2.糖蛋白中糖恋的主要作用是____________________ 3.DNA的Cot曲线是通过测定____________来作图的

4.肽链中的甲硫氨酸残基被溴化氰作用后肽链就在_____________被切断,甲硫氨酸残基变成__________________ 5.Pribnow box是指______________,真核生物中的对应物为________________

6.在DNA的样品保存液中一般要加入1mM EDTA,作用为___________和___________

7.酶活性测定体系的关键在于____________

8.大肠杆菌基因组DNA共300万对碱基,拉成直线长度为_________cm 9.形成球蛋白的作用力按其重要程度依次为__________,_________,________和__________

10.顺相层析的移动相为________________

11.非竞争性抑制的酶反应中Vmax____________,Km______________ 12.核酸的分子杂交技术是从_____________发展而来的

13.某细胞亚器官的膜厚度为7.5nm,存在于该膜上的蛋白质的穿膜部分至少应该由_________个富疏水氨基酸构成.14.尿素是一种蛋白质变性剂,其主要作用是___________其作用机制为_________________

15.为保护酶的活性,对以巯基为活性基团的酶应添加________________对以Asp为活性基团的应添加_____________

16.单糖的构型只与_________有关,而单糖旋光的方向和程度则由____________所决定

17.葡萄糖C1上的醛基被还原后生成_________,可引起人类的________疾病 18.维生素B6是_______和_______两大类酶的辅酶

19.人体的尿素主要是在__________内形成的,必须有________酶的存在20.分解代谢途径提供给一个细胞的三种主要产品是_________,_________和________

21.光合作用光反应的产物有__________,_____________和_____________

22.异养生物合成作用的还原力是____________,主要由_____________途径提供

23.氨基酸的联合脱氨是由__________和__________催化共同完成的

24.嘌呤核苷酸补救途径生物合成由____________和__________催化实现

三.问答题(30分)

1.简要写出一下人物在生物化学领域的贡献(6分)

1).Banting 2)Tiselius 3)E.Fisch 4)Calvin 5)Sutherland 6)Gilbert

2.从一植物的水抽提物中发现了比较理想的抗病毒活性,现欲确定属哪类生物分子,请运用已经学到的生物化学知识设计一套实验方案,并简明写出理由.(6分)3.从代谢的角度简要分析哪些物质在什么情况下会引起酮血或酮尿? 4.生物体内有哪些循环属于“无效循环”?有什么意义?

5.两条短肽通过二硫键相连,在不进行二硫键拆封的条件下进行Edman法测序,第一个循环得到甘氨酸的信号,第二循环得到胱氨酸和谷氨酸的信号,第三个循环得到亮氨酸苯丙氨酸的信号,用肼法确定了两个氨基酸为组氨酸和脯氨酸;将二硫键拆丰厚测定氨基酸的组成,得到其中的一条为-------[谷氨酸,半胱氨酸,亮氨酸,脯氨酸].并在280nm处有芳香族氨基酸的特征吸收,另一条肽链只有四个氨基酸，请用氨基酸的三字母法写出该短肽的结构(6分)

1998考研专业课试卷生物化学

一.是非题(1.5/27)

1.RNA为单链分子,因此受热后紫外吸收值不会增加.()2.单糖都符合(CH2O)n式()3.蔗糖可以用来浓缩蛋白样品.()

4.促甲状腺素释放激素,生长素抑制激素,内啡肽和激肽都是神经激素()5.DNP的作用是抑制ATP的生长()

6.先天缺乏APRT可导致患者的自毁容貌综合症()

7.蛋白质与SDS充分结合后,不论分子量的大小,在溶液中的电泳速度是一样的()8.DTT为强烈的蛋白质变性剂()

9.利福平为原核RNA聚合酶的抑制剂()

10.任何一个蛋白质的紫外吸收的峰值都在280nm附近()11.限制性内切酶是一种碱基专一性的内切核酸酶()12.Km值由酶和底物的相互关系决定()13.双链DNA在纯水中会自动变性解链()

14.Pseudogene指只有reading frame而没有调控元件()15.分泌型蛋白质的信号肽中必须有碱性氨基酸()16.Pauling提出了蛋白质变性为氢键的破坏所致()17.卡那霉素的作用为抑制DNA聚合酶的活性()18.蛋白质中所有的氨基酸都是L型的.()二填空题(共44分)

1.蛋白质的一级结构决定其三级结构是由美国________用_________的变性和复性实验来证明的

2.DNA的半保留复制机理是由Meselson和Stahl用________和__________的办法,于1958年加以证明的

3.a-螺旋中,形成氢键的环内共有________个原子

4.正常生理条件下,蛋白质肽链上的_________和___________的侧链几乎完全带正电荷,而_______的侧链则部分带正电荷.5.出去蛋白氧品种盐分的方法一般为____________和__________.6.从mRNA翻译到蛋白,需要一套分子转换器,即_________分子,该理论是由______提出来的

7.Pribnow box是指________________________.8.人基因组DNA共有3x10^9个碱基,拉成一条直线长度为_______________cm

9.双链DNA受热后260nm处的紫外吸收值增大,最多可以增加到_______倍,此现象称为____

10.酶动力学实验中Vmax由__________决定

11.酶一共可以分成___类,其中____________不需要富足因子或ATP分子的帮助

12.胰凝乳蛋白酶在_____,______和_______的羧基端切断肽链

13.糖的旋光性是由其结构中的_________所决定的,而糖有无还原性是由其结构中的_______所决定的 14.EMP途径得以进行必须解决________问题,生物可通过__________和_________来解决这一问题

15.胞液中的一分子磷酸二羟丙酮经有氧分解最多可产生_________个ATP分子 16.构成脂肪的脂肪酸中常见的必须脂肪酸有___________,___________和___________

17.类固醇化合物都具有________母核结构,生物体内的类固醇化合物主要包括________及其酯,__________,_________及__________等

18.参与转移和递氢的维生素有________,________,_________及_________,参与转酰基的维生素是_________和__________,转移和利用一碳单位的维生素是_______和_________.19.I型糖尿病是由于________代谢障碍引起的病变,患者先天缺乏__________.20.人体嘌呤碱的分解产物是,过量产生会引起人类的_______,_______对______发生作用而治疗者一疾病.21.胰岛素分泌的激素有______和_______;对糖的作用前者表现为________,后者表现为________ 二.综合题(共29分)

1.生物体如何弥补由于TCA用于合成代谢造成的C4缺乏?(8分)2.核酸代谢的研究有那些可用于抗癌药物的设计上?(8分)

3.已知DNA的260/280值为1.8,RNA的260/280为2.0.今有一不含蛋白等杂质的核酸纯品,其260/280值为1.9,是问一克该样品中RNA和DNA各含多少?(注:1OD260的DNA为53微克,1OD260的RNA为40微克)(8分)

4.现有五肽,在280nm处有吸收峰,中性溶液中朝阴极方向泳动;用FDNB测得与之反应的氨基酸为Pro;carboxy-peptidase进行处理,的质地一个游离出来的氨基酸为Leu;用胰凝乳蛋白酶处理得到两个片段,分别为两肽和三肽,其中三肽在280nm处有吸收峰;用CNBr处理也得到两个片段,分别为两肽和三肽;用胰蛋白酶处理后游离了一个氨基酸;组成分析结果表明,五肽中不含Arg.试定该短肽的氨基酸序列.(5分)

复旦大学2003年考研专业课试卷生物化学

一、名词解释

1、PNO等电点

2、KM

3、酶的竞争性抑制剂

4、糖酵解

5、巴斯德效应

6、SOD

7、载脂旦白

8、R-谷氨酰基循环

9、逆转录

10、基因工程

11、内含子

12、顺式作用元件

13、NF-KB

14、抑癌基因

15、PCR

二、问答题

1、请写出三羧酸循环反应过程，包括反应物，产物及总反应。

2、脂肪酸B-氧化过程及乙酰COA的作用

3、PNO结构与功能的关系，并以此说明酶的变构效应的结构基础

4、写出DNA复制的酶及基本过程

5、原核生物基因表达调控的主要方式

6、度举例说明受体型酪氨酸蛋白激酶途径

复旦大学2001年考研专业课试卷生物化学专业基础（原上海

医科大学）

一，名词解释（40分）1.DNA与CDNA 2.亮AA拉链 3.限制性内切酶 4.巴斯德效应 5.肽单元 6.Ribozyme 7.酮体

8.结合型胆酸

9.内含子与外显子 10.氧化磷酸化 二，问题（60分）

1.胰岛素降低血糖的机现 2.血氨的来源及去路

3.试述真核生物的RNA前体的加工

4.举例说明大肠杆菌可诱导操纵子如何运作？ 5.什么是遗传密码？有什么特点？

复旦大学2001年考研专业课试卷生物化学专业

一、名词解释

1、domain

2、基因家族

3、motif

4、PCR

5、Ca-gene

6、别构酶

7、ATP合成酶

8、波尔效应

9、LCAT

10、第二信使

11、基因工程

12、外显子

13、逆转录

14、DNA限制性内切酶

二、问答题

1、用基因转位解释抗体产生的多样性。

2、核蛋白循环及产生PRO的定位

3、酶的活性调节

4、肾上腺素通过信号传导途径促进糖原分解的过程。

5、试述HDL与动脉粥样硬化的关系。6、5-ACCUUAUGGUAG能否作起始密码，为什么？

7、用于基因无性繁殖质粒载体至少需要具备哪些条件?

第二篇：生物化学

生化题目：1.糖是如何分解和合成的？

2.脂肪是如何分解和合成的？

3.何谓三羧酸循坏？为什么说三羧酸循环是代谢的中心？

4.在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循坏中间物有关？哪些氨基酸与脂酵解有关？（必考）

5.在正常情况下，生物体内三大物质在代谢过程中，既不会引起某些产物的不足或过剩，也不会造成某些材料的缺乏和积累，为什么？

第三篇：生物化学

《生物化学》校级精品课程建设总结报告

《生物化学》是医学类各个专业和与生命学科相关的专业最重要的公共基础课，主要研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。生物化学与生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等众多学科有着广泛的联系和交叉。该课程2006年被评为校级精品课程建设课程，课程组立即制定了精品课程建设规划，包括总体建设目标、实现目标的措施、课程的特色与优势分析、课程的不足之处、建设小组、建设计划、建设经费预算等内容。三年来，在学校和医学院的领导的支持下，通过本课程组全体人员的积极参与和共同努力，在教学队伍建设、教学内容、教学条件、教学方法与手段等课程建设方面都取得了显著的成绩，形成了自己的特色和优势，标志性成果显著，超额完成协议书规定的任务。现将有关情况总结如下。

1.教学队伍

1－1 课程负责人与主讲教师

课程负责人与主讲教师师德好，学术造诣高，教学能力强，教学经验丰富，教学特色鲜明。

课程负责人唐冬生，教授、博士，医学院院长。具有高尚的职业道德，为人师表，2008年被评为学校“三育人”优秀奖。广东省“千百十工程”省级学术带头人，动物遗传育种与繁殖重点学科的学科带头人。近三年获国家自然科学基金项目共2项、粤港关键领域重点突破项目1项、广东省科技攻关计划项目1 项。现为全国医学高职高专教育研究会常务理事、全国高协组织教材研究与编写委员会委员、全国动物生物技术学会理事会理事、广东省生物化学与分子生物学学会常务理事、广东省遗传学会常务理事、广东省医学遗传学会委员兼秘书。原湖南医科大学、现暨南大学、华南农业大学硕士生导师。理论教学讲解条理清晰，课堂气氛生动活跃，技术技能指导实效实用，并且每一个重点内容都会给学生总结一些适用的记忆方法与学习技巧，这常常使学生的学习事半功倍，深受学生好评。2006、2007年教学质量评估为优秀或优秀奖。

张晓林副教授，生物化学硕士研究生，现担任医学院副院长，《检验医学教育》编委，承担和参与多项省市科研课题，近三年获广东省自然科学基金项目1项，学术水平较高，教学工作认真负责，深入浅出，精益求精,理论联系实际，教学效果好。2008获佛山市教育系统优秀教师, 2006年获学校“三育人”优秀奖。

龚道元副教授，生物化学硕士研究生，检验药学系副主任，《检验医学教育》编委，是学院教学督导小组成员和系教学督导小组负责人，佛山市检验学会委员，临床检验学组组长，佛山市医疗事故鉴定专家库成员，佛山市教育科研项目评审专家成员，在全国高校检验界和广东省、佛山市医院检验界有较大的影响力。承担和参与多项省市科研课题，学术水平较高，主编、参编检验专业全国规划教材和专著10多部。2008年教学质评为优秀奖，教学效果好。2007年“医学检验专

第四篇：生物化学说课稿

《生物化学》说课稿

各位领导、老师们，你们好！

今天我要进行说课的内容是生物化学这门课程，首先，我对本门课程内容将从四个方面进行分析，说大纲、教材；说学情；说教学计划；说教法与教学手段。

1.说大纲和教材

1.1说大纲：本门课程以护理学为例子，大纲要求护理学的学习要求为掌握一定的生化基础知识，基本能应用基础生化知识解释常见的遗传疾病、能看懂简单的检验术语及缩写词等作为教学的要求，培养的是高职高专技术型专门人才。

1.2说教材的地位

本门课程现在教材存在种类繁多，版本较多，良莠不齐，教师难以选择好教材，有的教材质量差，水平低等问题，给教学工作带来了很大不便。因此选择陈明雄主编，我校教师参编的国家高职高专规划教材为教学用书，以王镜岩主编的《生物化学》；贾宏褆主编的八年制临床教材《生物化学》等用书为教师参考的材料，作为总的用书。

1.3说教材的作用

生物化学是研究人体化学组成及其代谢以及化学成分之间相互作用的学科，为重要的基础学科，是所有医药类专业必修的课程之一，因此地位比较突出，该课程的作用表现在：阐明人体物质组成、分子结构及其功能，为临床实践操作提供理论指导依据，提高医药卫生人才理论和实践水平，为学生持续发展打牢基础。

1.4说培养目标

知识目标：课程内容分掌握、熟悉和了解三个层次。要求学生重点掌握各生物大分子的结构及主要的代谢过程，相关的的基本理论知识及能够解释常见的遗传病机制。

能力目标 ：掌握重要的临床生化指标，具有生物化学实验的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象及运用所学的知识在分子水平上探讨病因和发病机制。

素质目标：培养实事求是的工作作风，树立牢固专业素养，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神，具有健康的体魄和良好的心理素质

1.5说教材设计

《生物化学》，中国医药科技出版社出版，系我校教师参编的国家规划教材。编写思路以多年实践教学经验为指导，根据我校实际情况选择的符合高职高专学生学习。结构特点：继承并体现基本内容，具有适用性，重点难点分明，每章节增加趣味知识故事。

1.6课程时数时间分配与考核

理论教学时数为32学时，实验学时16学时，理论与实验比为2:1，理论考试占60%，实验占30%，平时成绩占10%。

2、说学情 2.1学生情况分析

我校3年制大专招收高中起点的学生，其中文科生缺乏化学知识，加之有些学生学习方法欠佳等，这些因素都制约着学习。总体情况欠佳，学生绝大多数勤奋好学,但护理专业在课程设计时缺乏部分医学基础学科学习,导致本学科的学习难度增大。此外学科与专业的联系紧密度也影响了学生的学习态度.2.2心理状态分析

部分学生心理承受能力差，对应激刺激不知所措，新到一所大学从各方面都不太适应，独立学习和生活能力还存在一些问题。而医学本身涉及生理卫生知识，故对学生应进行科学全面的分析与引导，培养其形成健康、良好的心理素质。

2.2护理专业学生特点

学生以女生为主，课堂纪律好，学习积极性高，态度端正，因此整体学习氛围好

3．说教学计划

3.1生物化学与其他专业课程关系

生物化学等基础课程是专业核心课程的基础，对学生以后的可持续发展至关重要。

3.2教学设计理念

紧扣高职高专护理专业人才培养目标，以学习与实践结合为切入点，设计情景学习，以职业岗位应用为导向，调整教学内容，增加实践教学，强化职业能力。最终目的是培养高素质技术型人才。

3.3教学设计思路

重点难点突出，理论联系实际，系统分类归纳 3.4表现形式

参编教材，自制教学PPT课件，自制题库和复习资料，申报示范性课程。

4、说教学方法

4.1多媒体教学方法，案例模式教学，增加实践教学，自学方式同步进行，灵活运用。

4.2辅助教学手段

对比教学方法，PBL教学方法，情景式教学方法，虚拟实验室教学方法，网络新媒体教学方法。

4.3重点难点剖析

各种大分子的代谢机制比较复杂，必须有较为扎实的化学基础，才易于理解，可采用Flash诠释DNA的复制、转录、翻译作用机制，效果比文字描述佳，讲授酶的抑制作用时，加入相关的致毒作用机制，加深理解，提高学生的学习兴趣。

4.4教学模式设计与创新

以“培养实践技能型人才” 为指导思想，以教学目标和教学内容、分专业设计教学活动。教师为主导，学生分组学习讨论。

4.5改进之处

现代化教学手段、实验设备、考核系统需不断改进和提高。理论课内容多媒体课件还需要逐步完善，增加动画演示，增加病例分析比例，进一步体现出本课程的专业特色。逐步完善关于核酸内容的实验课的整合。护理程序与生物化学有机结合起来。5.结束语

各位领导、老师们，本节课我根据护理专业学生的心理特征及其认知规律，采用直观教学和活动探究的教学方法，以“教师为主导，学生为主体”，教师的“导”

立足于学生的“学”，以学法为重心，放手让学生自主探索的学习，主动地参与到知识形成的整个思维过程，力求使学生在积极、愉快的课堂氛围中提高自己的认识水平，从而达到预期的教学效果。我的说课完毕，谢谢大家。

第五篇：生物化学复习题

蛋白质化学

一、名词解释：

1、基本氨基酸；

2、α—碳原子；

3、两性电解质；

4、氨基酸的等电点；

5、肽（peptide）；

6、肽键（peptide bond）；

7、二肽（dipeptide）；

8、多肽（polypeptide）；

9、蛋白质的两性解离；

10、蛋白质的等电点；

11、蛋白质的沉淀反应；

12、盐析；

13、盐溶；

14、蛋白质的变性；

15、蛋白质的复性，16、二面角

二、简答和论述

1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？

2、蛋白质的α—螺旋结构模型。其要点是什么？

3、β—折叠(β—pleated sheet)与α—螺旋比较有何特点？

4、写出基本氨基酸的三字符、一字符。

5、试述蛋白质的胶体性质，并说明其原理。

6、在pH4的溶液中，二十种基本氨基酸的带电情况及在直流电场中的泳动方向。

核酸化学

一、解释名词

DNA的变性 复性 增色（减色）效应 Tm 分子杂交

二、简答和论述题

1、简述核酸的组成成分。

2、简述核苷的种类及碱基在核苷中的排布方式。

3、简述你所知道的在核酸分子组成中修饰成分（modified component）或稀有成分。

4、简述RNA的类别和分布。

5、tRNA三叶草形的二级结构可以分为几个部分？各有何特点？

6、tRNA在形成三级结构中的共性是什么？

7、试述Watson & Crick 在1953年提出的DNA双螺旋结构模型的要点。

酶学

一、解释名词

1、绝对专一性(absolute specificity)；

2、族专一性(group specificity)；

3、键专一性(bond specificity)；

4、光学专一性(optical specificity)；

5、几何专一性(geometrical specificity)；

6、氧化还原酶类（oxidoreductases）；

7、转移酶类（transferases）；

8、水解酶类（hydrolases）；

9、裂合酶类（lyases）；

10、异构酶类（isomerases）；

11、合成酶类（synthetases）；

12、单体酶（monomeric enzymes）；

13、寡聚酶（oligomeric enzymes）；

14、多酶体系（multienzyme system）；

15、单纯酶（simple enzyme）和结合酶（conjugated enzyme）

16、辅因子（cofactor）；

17、全酶（holoenzyme）；

18、辅酶（coenzyme）和辅基（prosthetic group）；

19、酶的激活剂（activator）；20、必需基团（essential goup）；

21、活性中心（active center）；

22、催化中心（catalytic center）；结合中心（binding center）；

23、酶原（zymogen）和酶原的激活（zymogen activation）

24、激活剂（activator）；

25、酶的最适温度（optimum temperature）；

26、酶的最适pH（optimum pH）；

27、失活作用（inactivation）；

28、抑制作用(inhibition)；

29、不可逆抑制（irreversible inhibition）；30、可逆抑制（reversible inhibition）；

31、竞争性抑制（competitive inhibition）；

32、非竞争性抑制(non competitive inhibition)；

33、酶的活力和活力单位（activity）；

34、调节酶(regulatory enzyme)；

35、共价修饰酶(covalent modification enzyme)；

36、别构酶(allosteric enzyme)；

37、同工酶(isoenzyme or isozyme)

二、简答和论述

1、酶作为一种特殊催化剂其催化作用比一般催化剂更为显著的特点有哪些？

2、酶的专一性或特异性（specificity）可以分为哪几种不同的类别？

3、按照酶所催化的反应类型，由酶学委员会规定的系统分类法，将酶分为哪几大类？

4、按照酶学委员会规定的系统分类法，酶的系统编号中的阿拉伯数字的含义是什么？

5、激活剂与辅因子的区别是什么？

6、辅酶（coenzyme）和辅基（prosthetic group）有何区别？

7、酶的活性中心中结合中心和催化中心有何区别？

8、酶活性中心的一级结构有何特点？

9、简述酶催化化学反应的中间产物学说。

10、试述决定酶作用高效率的机制。

11、试述决定酶作用专一性的机制。

12、何谓米氏方程？试述酶的km在实际应用中的重要意义。

13、如何求酶的km值？

14、简述影响酶促反应速度的几个主要因素。

15、测酶反应速度时，为什么要测初速度？为什么说一般测定产物的生成量比测定底物的减少量准确？

三、计算

25mg蛋白酶溶解于25ml缓冲液中，取0.1ml酶溶液以酪蛋白为底物测定酶活力，测得其活力为每小时产生1500ug酪氨酸。另取2ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮含量为0.2ｍg。如以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以上数据求：

（1）1ml酶液中所含的蛋白质量和酶活力单位；（2）比活力是多少（U/mg蛋白质）；

（3）

1克酶制剂的总蛋白含量及总活力。

生物氧化

一、解释名词

1、生物氧化（biological oxidation）；

2、组织呼吸或细胞呼吸（cellular respiration）；

3、递氢体（hydrogencarrier）和递电子体（electroncarrier）；

4、呼吸链（respiratory chain）；

5、细胞色素氧化酶（cytochrome oxidase）；

6、氧化还原电位（oxidation-reduction potential）；

7、氧化磷酸化作用或偶联磷酸化作用（coupled phosphorylation）；

8、呼吸链磷酸化（respiration chain phosphorylation）；

9、底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)；

10、氧化磷酸化解偶联作用（uncoupling）；

11、解偶联剂（uncoupler）；

二、回答下列问题

1、为何将生物体内的氧化还原反应简称为生物氧化？

2、试简要叙述构成呼吸链的组成成分大体上分为哪几类？

3、试简要叙述NADH氧化呼吸链各组成成分的排列顺序；

4、试简要叙述琥珀酸氧化呼吸链各组成成分的排列顺序；

5、试述氧化磷酸化作用的化学渗透学说；

糖代谢

一、解释名词

1、无氧呼吸（anaerobic respiration）；

2、、发酵（fermentation）；

3、EMP（Embden-Meyerhof-Parnas Pathway）途径或糖酵解途径；

4、限速酶或关键酶（limiting enzyme）；

5、限速反应或关键反应（limiting reaction）；

6、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle，TCA）；

7、戊糖磷酸途径(pentose phosphate pathway, PPP)；

8、还原力（reducing power）；

9、糖原生成作用（glycogenesis）

10、糖原异生作用（glyconeogenesis）

二、回答下列问题

1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?

2、磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么?

3、为什么说肌糖原不能直接补充血糖?

4、何谓糖酵解?糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异?

5、为什么说6—磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点?

6、糖代谢与脂肪代谢是通过哪些反应联系起来的?

7、试述糖无氧分解的意义。

8、三羧酸循环中有哪几个限速酶，是怎样调节三羧酸循环的。

9、简述糖需氧分解的生理意义。

10、简述己糖磷酸支路中葡萄糖氧化脱羧的过程。

三、是非判断题

1、糖酵解途径是人体内糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径。

2、人体内能使葡萄糖磷酸化的酶有己糖激酶和磷酸果糖激酶。3、6—磷酸葡萄糖是糖代谢中各个代谢途径的交叉点。

4、醛缩酶是糖酵解关键酶，催化单向反应。

5、3—磷酸甘油的其中一个去路是首先转变为磷酸二羟丙酮再进入糖酵解代谢。

6、一摩尔葡萄搪经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢底物水平磷酸化过程，最终净生成2摩尔ATP分子。

7、糖酵解过程无需O2参加。

8、1，6—二磷酸果糖和1，3—二磷酸甘油酸中共有四个磷酸根，它们与果糖或甘油酸的结合方式均是相同的。

9、若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸，若有氧存在下，则NADH+H+进入线粒体氧化。

10、丙酮酸脱氢酶系催化底物脱下的氢，最终是交给FAD生成FADH2的。

脂类代谢

一、解释名词

β—氧化（β-oxidation）；脂肪酸的活化；

二、回答问题

1、详述甘油的分解代谢途径。

2、简述脂肪酸分解代谢的全过程。写出10碳饱和脂肪酸β—氧化的综合反应式。

3、简述脂肪酸合成代谢的全过程。写出由乙酰CoA合成10碳饱和脂肪酸的综合反应式。

4、何谓酮体？简述酮体合成和分解的历程。何谓酮症?

5、讨论乙酰CoA各个可能的去路。

三、选择题

1、脂肪酸的β—氧化不需要：

(1)NAD+

(2)FAD(3)NADP+

(4)HSCoA

2、脂肪酸的从头合成：

(1)不用乙酰CoA；(2)只产生少于10个碳原子的脂肪酸；(3)需要中间产物丙二酰coA ；(4)主要在线粒体中发生；(5)用NAD+作氧化剂

3、脂肪酸生物合成时，将乙酰基团从线粒体转移到细胞质的是下面的哪种化合物?

(1)乙酰CoA(2)乙酰肉毒碱

(3)乙酰磷酸

(4)柠檬酸

(5)上述化合物外的物质。4、3—磷酸甘油和2分子RCOSCoA合成三酰甘油时、生成的中间产物是：

(1)2—单酰甘油

(2)1，2—二酰甘油

(3)溶血磷脂酸

(5)酰基肉毒碱

5、下列脂肪酸哪种是人体营养所必需的?

(1)棕榈酸

(2)硬脂酸

(3)油酸

(4)亚麻油酸

四、填空题

1、哺乳动物不能合成必需脂肪酸________和________。

2、从乙酰辅酶A和CO2，生成丙二酸单酰辅酶A，需要消耗______个高能磷酸键，并需捕因子________参加

3、脂肪酸的合成有两种主要方式、一种是_____________、其酶系存在于细胞的_____________中；另一种是_____________，其酶系存在于细胞的_____________。

4、一分子软脂酸，经过_____________次β氧化，共生成_____________分子乙酰辅酶A和_____________对氢原于。它完全氧化为CO2和H 20，净获得_____________分子ATP。

氨基酸代谢

一、解释名词

1、氮平衡(nitrogen balance)；

2、氮总平衡、氮正平衡和氮负平衡；

3、必需氨基酸(essential amino acid)、非必需氨基酸(non-essential amino acid)和半必需氨基酸(semi-essential amino acid)；

4、脱氨基作用；

5、转氨基作用(transamination)；

6、联合脱氨基作用；

7、生糖氨基酸；

8、生酮氨基酸；

9、生糖兼生酮氨基酸；

二、回答下列问题

1、简述高等动物脱氨基作用的方式？体内主要的脱氨基的方式是哪种方式？

2、简述嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用；

3、试述动物和人体内的氨主要来源；

4、人体内氨的主要代谢去路是什么？试述尿素合成的部位及反应过程。

核酸代谢

一、解释名词

1、核苷酸从头合成途径

2、半保留复制

3、先导链(leading strand)和随从链

6、冈崎片段

8、引物酶

9、DNA的损伤；

10、转录的不对称性；

11、单顺反子和多顺反子

12、启动子（promoter）；

13、有意义链(模板链)和反意义链（编码链）；；

14、hnRNA

二、回答问题

1、人体是否可以利用食物中的核酸或核苷酸？要说明原因。

2、嘌呤碱中1、2、3、4、5、6、7、8、9位N（或C）元素在其合成过程中分别由哪个化合物提供？

3、嘧啶碱中1、2、3、4、5、6位N（或C）元素在其合成过程中分别由哪个化合物提供？

4、简述DNA复制的特点。

5、简述DNA聚合酶的种类和生理功能。

6、DNA复制时的保真性主要与哪些因素有关？

8、在DNA聚合酶催化下，从什么方向聚合子代DNA链？

7、简述DNA损伤的修复方式。

8、简述RNA转录合成的特点。

9、简述真核生物RNA转录后的加工修饰。

蛋白质的生物合成

一、解释名词

1、翻译(translation)；

2、密码子的不重叠性（nonoverlapping）；

3、遗传密码的连续性（commaless）；

4、遗传密码的简并性（degeneracy）；

5、遗传密码的通用性（universal）；

6、遗传密码的方向性（direction）；

7、遗传密码的摆动性（wobble）；

8、反密码子(anticoden)；

9、密码子(codon)；

10、启动tRNA；

11、多核糖体

二、回答问题：

1、蛋白质生物合成过程中由哪些因素构成蛋白质合成体系？

2、遗传密码具有哪些特点？

3、起始密码子和终止密码子各是什么？

4、反密码对密码的识别，通常是根据什么原则？何谓不稳定配对？

5、在原核生物和真核生物中，启动tRNA有何区别？与携带蛋氨酸的tRNA相同吗？

6、核蛋白体的大、小亚基分别有何不同的功能？

7、缩合一分子氨基酸残基（或形成一个肽键）需消耗几分子高能磷酸键？

8、蛋白质生物合成过程包括哪几大步骤？

9、核蛋白体循环过程可分为哪几个阶段？

10、简述蛋白质生物合成的过程。

实验

每个实验的原理和注意要点是什么？