生物化学小结

第一篇：生物化学小结

Ｋm又称米氏常数是反应速度达到最大速度一半时底物的浓度 变构酶：酶分子通过与专一性效应物的结合，使其空间结构发生变化，并进一步导致酶活性改变的一类调节酶类。

同工酶：能够催化同一种化学反应，但理化性质有所不同的一组酶。活性中心：又称活性部位是指酶分子中参与和底物的结合，并与酶的催化作用密切相关的部位

寡聚酶：由两个或两个以上具有三级结构的多肽链构成的酶或者说具有四级蛋白质结构的一类酶。

维生素缺乏症：由于生物体内维生素的缺乏，致使机体不能正常生长，甚至发生疾病的现象称为维生素缺乏病

维生素中毒症：由于某种维生素长期的大量摄入，所导致的疾病或不适称为维生素中毒症。

糖的有氧氧化：在有氧条件下，糖在生物体内完全氧化分解形成CO2和H2O，并释放大量能量的代谢过程

糖异生作用：丙酮酸等糖的前体物质在动物体内经糖酵解“逆转”等化学反应过程转变成葡萄糖的糖的代谢过程。

6．试述磺胺类药物抗茵的作用原理。

答：磺胺类药物与叶酸的组成成分对-氨基苯甲酸的化学结构类似，可与对-氨基苯甲酸竞争地与细菌体内的叶酸合成酶结合，竞争性地抑制该酶活性，使对于磺胺类敏感的细菌很难利用对-氨基苯甲酸合成细菌生长所必需的叶酸。由于叶酸是核苷酸、某些氨基酸合成过程中所需要一碳单位的载体，缺乏叶酸必将导致细菌体核酸及蛋白质合成受阻，最终抑制细菌的生长、繁殖。另一方面，由于人体所必需的叶酸是从食物中获得的(人体不合成叶酸)，所以人服用磺胺类药物只影响磺胺类敏感细菌的生长繁殖，而对于人体影响很小，达到治病的目的。

从头合成途径：以乙酰CoA和丙二酸单酰CoA为原料合成16碳原子以下脂肪酸的脂肪酸合成途径。

柠檬酸穿梭：线粒体内的乙酰CoA和草酰乙酸缩合形成柠檬酸，并以柠檬酸形式将线粒体内乙酰CoA运出线粒体的一种乙酰CoA跨膜运输机制。

β－氧化：在β－氧化途径有关酶的催化下，脂肪酸分子中β－碳原子被氧化，并在α，β原子之间断裂生成一分子乙酰CoA及比原脂肪酸少两个碳原子的脂酰CoA的脂肪酸降解途径。

密码子：mRNA分子中顺序相连的三个核苷酸可以代表一个特定的氨基酸或其它的含义称密码子（codon）或三联体密码(triplet codon)逆转录：在逆转录酶的催化下，以病毒mRNA为模板合成cDNA的过程称为逆转录

冈崎片段：在随后链的合成中，首先合成出来的DNA小片段称为冈崎片段。

基因重组：也称基因体外重组技术，即利用工程技术方法，按照人们既定的目标，将不同生物的基因进行拼接，然后再将其转入特定的细胞或生物体，使其遗传性状发生改变的技术。

当人长期禁食或糖类供应不足时，体内会发生什么变化? 答：一般来说，蛋白质及其分解生成的氨基酸不进行氧化分解为生物体生长发育提供能量，但是在长期禁食或因疾病及其它原因，糖类供应不足导致糖代谢不正常时，氨基酸分解产生能量；过多的氨基酸分解在体内就会生成大量的游离氨基，肝脏无力将这些氨基全部转变为尿素排出体外，血液中游离氨基过多会造成氨中毒，肝脏中游离氨基过多产生肝昏迷，脑组织中游离氨基过多导致死亡。

一碳单位或一碳基团是指含有一个碳原子的各类基团的通称

遗传密码：mRNA分子 上核苷酸顺序与蛋白质分子中氨基酸顺序的对应关系称为遗传密码。

简并密码：能够为同一种氨基酸编码的所有密码子通称简并密码

诱导酶、组成酶：诱导酶则是指细胞内存在的一些与某些特定的物质代谢有关的酶类，这些酶只有在环境中有相应物质存在时，细胞内才会大量产生，否则，其含量很少。组成酶是指在细胞内含量较为稳定，受外界的影响很小的一类酶。

酶共价修饰调节：通过共价的方式在酶分子上连接上某一个基团或其逆反应，使酶活性发生可逆性变化，这种调节作用称为酶的共价修饰调节。

反馈调节：反馈是结果对行为本身的调节或输出对输入的调节，在物质代谢调节中引用反馈是指产物的积累对本身代谢速度的调节。

第二篇：生物化学小结与思考题：

第一章

蛋白质化学小结

1蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白

2蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定 3二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）

4氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应

5蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定

6蛋白质的空间结构：二级结构单元（-螺旋、-折叠、-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键

7蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应 8蛋白质的分类：按外形及组成分类

思考题：

第一次课

1）蛋白质、氨基酸的定义。2）蛋白质有哪些生物学功能？

3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。4）写出人体所需的八种必需氨基酸。第二次课

1）什么是氨基酸的两性解离与等电点？ 2）氨基酸有哪些重要的呈色反应？ 3）何谓生物活性肽？举例说明。

4）了解蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。第三次课

1）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。2）阐述蛋白质变性作用的定义、实在及影响因素。第四次课

1）蛋白质有哪些重要的化学反应？

第二章

核酸化学小结

1、酸是遗传物质载体的证明和研究历史

2、核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U），核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号）

3、DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因及基因组、序列测定）、二级结构（Watson －Crick双螺旋模型、Z－DNA）、结构维持的化学键

4、RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及功能

5、核酸的性质：酸碱性、变性与复性、分子杂交 思考题：

第一次课

1）什么是分子生物学的中心法则？

2）说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的特点。第二次课

1）说明DNA的双螺旋结构特征。

2）什么是碱基互补原则？ 3）稳定双螺旋结构的化学键有哪些？ 第三次课

1）阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。2）何谓增色效应？利用该性质有什么作用？

3）什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测定其变性？ 4）说明核酸变性与降解的区别。

第三章 脂类与生物膜小结

1、脂类是构成细胞表面的重要组分；

2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒性”；

3、细胞中的膜系统通称生物膜；

4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜的流动性和膜蛋白分布的不对称性；

5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。

思考题：

1)构成生物膜的主要成分是什么？它们各有何作用？ 2）构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什么？

3）何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么样的实质？生物膜有何重要生理功能？

第四章 酶小结

一、酶

1.酶的概念

2.酶催化作用的特点 ① 共性

② 特性：条件温和、高效率、专一性、易变敏感性

二、酶的化学本质及结构功能特点 I.酶：

单纯酶

结合酶：全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 II.酶的辅因子  维生素和辅酶

 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。

 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。

 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。

III.酶结构与功能特点

(1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位(2)必须基团

(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶

三、酶的分类及命名

四、酶作用的机制

1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说

E + S ==== E-S  P + E 3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说 4.使酶具有高效催化的因素

 临近定向效应  “张力”和“形变”  酸碱催化  共价催化

五、酶促反应的速度及其影响因素 1.底物浓度对酶促反应速度的影响  米氏方程

V= Vmax [S]Km + [S]

 米氏常数Km的意义:米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。米氏常数的单位为mol/L。

 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。

2.抑制剂对酶反应的影响

 抑制作用的类型：  不可逆抑制作用  可逆抑制作用 a.竞争性抑制 b.非竞争性抑制 c.反竞争性抑制

3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力

4.酶浓度对酶反应的影响:在一定条件下酶促反应的速度和酶浓度成正比。5.温度对酶反应的影响:最适温度 6.pH对酶反应的影响：最适pH 7.酶的别构（变构）效应

 别构酶的特点：  一般是寡聚酶  具有别构效应

 反应速度和底物浓度关系不符合米曼方程双曲线 8.固定化酶

六、酶的分离纯化与酶活力测定 1.酶的分离纯化

① 基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性 ② 基本操作程序： a.选材 b.抽提 c.分离 d.纯化

③ 酶的制剂形式与保存 2.酶活力的测定 I.概念

 酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。

II.酶活力测定就是测定一定量的酶，在单位时间内产物(P)的生成（增加）量或底物（S）的消耗（减少）量。即测定时确定三种量：①加入一定量的酶；②一定时间间隔；③物质的增减量。

III.测定酶活力常有以下几种方法  初速度法 平均速度法  动态连续测定法  快速反应追踪法

 测酶活所用的反应条件应该是最适条件  酶活力测定方法：  反应计时

 反应量的测定：根据被测定物质的物理化学性质通过定量

分析法测定。常用的方法有：光谱分析法、化学法和放射性化学法。

3.酶活力的表示方法及计算

 酶活力单位的基本定义为：规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。

a.国际单位： “U” 和 “Kat” b.习惯单位

 比活力：酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白）。

 回收率=某纯化操作后的总活力/某纯化操作前的总活力

思考题：

1、什么是酶？它作为生物催化剂的特点有哪些？最主要特点是什么？

2、何谓全酶？酶的辅助因素包括哪些？说明全酶各部分的作用。

3、酶的化学本质是什么？如何证明？

4、解释酶活性部位、必需基团及二者之间的关系。

5、什么是酶的活性部位与别构部位？二者有何区别？

6、什么是酶原的激活？其实质是什么？酶原的生物学意义？

7、解释：同工酶、抗体酶、多酶体系、调节剂、酶的专一性

8、说明酶催化作用的本质。

9、说明米氏方程及Km值的意义。

10、何谓竞争性和非竞争性抑制作用。

11、影响酶促反应的因素有哪些？简述其影响机理。

12、什么是酶活力、比活力？测定酶活力时应注意什么？

13、酶的国际单位有几种表示方法？

14、什么是固定化酶？有何优点？举例说明它在实际生产中的应用。

15、什么是别构酶？它的动力学方程的特点如何？

第五章

生物氧化小结

1、生物氧化的概念与作用

2、NADH，FADH2的彻底氧化

3、呼吸链（电子传递链）

组成与存在位点，作用机制，抑制剂

4、磷酸化

底物水平磷酸化，氧化磷酸化，ATP产生底数量与位置，解偶联剂

思考题：

1、说明生物体内H2O、CO2、ATP都的怎样生成?

2、解释：生物氧化、呼吸链、细胞色素氧化酶、电子传递抑制剂。

3、生物体中典型的两条呼吸链是哪两条？它们每一次呼吸分别可产生多少摩尔的ATP？

4、在呼吸链中，NAD+、FAD、CoQ及细胞色素类物质是如何行使传递H+和电子功能的？

5、呼吸链中各传递体的排列顺序与规则如何？

6、解释：底物水平磷酸化、电子传递体系磷酸化、磷氧比、电子传递抑制剂。

第六章

糖代谢小结

1、糖类的概念

2、淀粉及其酶解（淀粉糊化，酶促水解）

α－淀粉酶、β－淀粉酶、葡萄糖淀粉酶 3.葡萄糖酵解及厌氧发酵

EMP、乳酸发酵、酒精发酵 4.葡萄糖的有氧代谢

丙酮酸脱羧、TCA 5.戊糖途径（G-1-P脱氢，NADPH）6.糖异生 思考题：

1、有机体中糖分解代谢的主要途径有几条？以哪条为供能代谢主流途径？

2、什么是糖酵解？了解熟悉酵解过程的各步酶促反应。

3、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何区别？

4、说明三羧酸循环的生理意义。

5、计算比较1mol糖无氧酵解时和有氧氧化时各产生多少molATP？

6、什么是磷酸戊糖途径？该途径代谢特点和生理意义如何？

7、什么叫糖异生作用？其所需的前体有哪几类？

8、说明蔗糖、淀粉合成的主要途径和原料。

第七章

脂类代谢小结

1、脂类概述： 脂肪与类脂，脂肪酸（饱和，不饱和，必需）

2、脂肪的分解：

脂肪酸的β －氧化，酮体

3、脂肪的合成

思考题：

1、脂肪是如何分解和合成的？

2、脂肪酸的氧化的三个阶段是什么？

3、简述脂肪酸的β-氧化的过程、实质、要点；它在什么部位进行？直接产物是什么？主要真对何种脂肪酸？

4、脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径？它们有何应用？

5、什么是脂肪酸的β-氧化？1mol硬脂酸（18碳）彻底氧化可净生成多少mol ATP？

6、合成脂肪酸的原料是什么？直接合成的最高产物是多少碳酸？体内贮存脂肪的重要途径是哪条？

第八章

蛋白质降解及氨基酸代谢

思考题：

1、胃肠道中蛋白质是如何降解的?

2、何谓氨基酸代谢库？

3、氨基酸脱氨作用有几种方式？各种方式的反应机理是什么？

4、在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间产物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？

第九章 蛋白质的生物合成

思考题：

1、蛋白质生物合成体系包括哪些物质？

2、说明主要RNA在蛋白质合成中的作用？

3、解释：翻译、三联密码、反密码子。

4、遗传密码有何特点？

5、蛋白质生物合成包括哪几个阶段？

6、翻译后的加工方式有哪些？

第十章 物质代谢的联系与调节

思考题：

1、哪些化合物是联系糖、脂类、蛋白质和核酸代谢的重要物质？为什么？

2、物质代谢的调节存在几个水平？以哪个水平为基础？其根本的作用点在哪里？

3、什么是共价修饰调节？

第三篇：生物化学

生化题目：1.糖是如何分解和合成的？

2.脂肪是如何分解和合成的？

3.何谓三羧酸循坏？为什么说三羧酸循环是代谢的中心？

4.在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循坏中间物有关？哪些氨基酸与脂酵解有关？（必考）

5.在正常情况下，生物体内三大物质在代谢过程中，既不会引起某些产物的不足或过剩，也不会造成某些材料的缺乏和积累，为什么？

第四篇：生物化学

《生物化学》校级精品课程建设总结报告

《生物化学》是医学类各个专业和与生命学科相关的专业最重要的公共基础课，主要研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。生物化学与生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等众多学科有着广泛的联系和交叉。该课程2006年被评为校级精品课程建设课程，课程组立即制定了精品课程建设规划，包括总体建设目标、实现目标的措施、课程的特色与优势分析、课程的不足之处、建设小组、建设计划、建设经费预算等内容。三年来，在学校和医学院的领导的支持下，通过本课程组全体人员的积极参与和共同努力，在教学队伍建设、教学内容、教学条件、教学方法与手段等课程建设方面都取得了显著的成绩，形成了自己的特色和优势，标志性成果显著，超额完成协议书规定的任务。现将有关情况总结如下。

1.教学队伍

1－1 课程负责人与主讲教师

课程负责人与主讲教师师德好，学术造诣高，教学能力强，教学经验丰富，教学特色鲜明。

课程负责人唐冬生，教授、博士，医学院院长。具有高尚的职业道德，为人师表，2008年被评为学校“三育人”优秀奖。广东省“千百十工程”省级学术带头人，动物遗传育种与繁殖重点学科的学科带头人。近三年获国家自然科学基金项目共2项、粤港关键领域重点突破项目1项、广东省科技攻关计划项目1 项。现为全国医学高职高专教育研究会常务理事、全国高协组织教材研究与编写委员会委员、全国动物生物技术学会理事会理事、广东省生物化学与分子生物学学会常务理事、广东省遗传学会常务理事、广东省医学遗传学会委员兼秘书。原湖南医科大学、现暨南大学、华南农业大学硕士生导师。理论教学讲解条理清晰，课堂气氛生动活跃，技术技能指导实效实用，并且每一个重点内容都会给学生总结一些适用的记忆方法与学习技巧，这常常使学生的学习事半功倍，深受学生好评。2006、2007年教学质量评估为优秀或优秀奖。

张晓林副教授，生物化学硕士研究生，现担任医学院副院长，《检验医学教育》编委，承担和参与多项省市科研课题，近三年获广东省自然科学基金项目1项，学术水平较高，教学工作认真负责，深入浅出，精益求精,理论联系实际，教学效果好。2008获佛山市教育系统优秀教师, 2006年获学校“三育人”优秀奖。

龚道元副教授，生物化学硕士研究生，检验药学系副主任，《检验医学教育》编委，是学院教学督导小组成员和系教学督导小组负责人，佛山市检验学会委员，临床检验学组组长，佛山市医疗事故鉴定专家库成员，佛山市教育科研项目评审专家成员，在全国高校检验界和广东省、佛山市医院检验界有较大的影响力。承担和参与多项省市科研课题，学术水平较高，主编、参编检验专业全国规划教材和专著10多部。2008年教学质评为优秀奖，教学效果好。2007年“医学检验专

第五篇：生物化学说课稿

《生物化学》说课稿

各位领导、老师们，你们好！

今天我要进行说课的内容是生物化学这门课程，首先，我对本门课程内容将从四个方面进行分析，说大纲、教材；说学情；说教学计划；说教法与教学手段。

1.说大纲和教材

1.1说大纲：本门课程以护理学为例子，大纲要求护理学的学习要求为掌握一定的生化基础知识，基本能应用基础生化知识解释常见的遗传疾病、能看懂简单的检验术语及缩写词等作为教学的要求，培养的是高职高专技术型专门人才。

1.2说教材的地位

本门课程现在教材存在种类繁多，版本较多，良莠不齐，教师难以选择好教材，有的教材质量差，水平低等问题，给教学工作带来了很大不便。因此选择陈明雄主编，我校教师参编的国家高职高专规划教材为教学用书，以王镜岩主编的《生物化学》；贾宏褆主编的八年制临床教材《生物化学》等用书为教师参考的材料，作为总的用书。

1.3说教材的作用

生物化学是研究人体化学组成及其代谢以及化学成分之间相互作用的学科，为重要的基础学科，是所有医药类专业必修的课程之一，因此地位比较突出，该课程的作用表现在：阐明人体物质组成、分子结构及其功能，为临床实践操作提供理论指导依据，提高医药卫生人才理论和实践水平，为学生持续发展打牢基础。

1.4说培养目标

知识目标：课程内容分掌握、熟悉和了解三个层次。要求学生重点掌握各生物大分子的结构及主要的代谢过程，相关的的基本理论知识及能够解释常见的遗传病机制。

能力目标 ：掌握重要的临床生化指标，具有生物化学实验的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象及运用所学的知识在分子水平上探讨病因和发病机制。

素质目标：培养实事求是的工作作风，树立牢固专业素养，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神，具有健康的体魄和良好的心理素质

1.5说教材设计

《生物化学》，中国医药科技出版社出版，系我校教师参编的国家规划教材。编写思路以多年实践教学经验为指导，根据我校实际情况选择的符合高职高专学生学习。结构特点：继承并体现基本内容，具有适用性，重点难点分明，每章节增加趣味知识故事。

1.6课程时数时间分配与考核

理论教学时数为32学时，实验学时16学时，理论与实验比为2:1，理论考试占60%，实验占30%，平时成绩占10%。

2、说学情 2.1学生情况分析

我校3年制大专招收高中起点的学生，其中文科生缺乏化学知识，加之有些学生学习方法欠佳等，这些因素都制约着学习。总体情况欠佳，学生绝大多数勤奋好学,但护理专业在课程设计时缺乏部分医学基础学科学习,导致本学科的学习难度增大。此外学科与专业的联系紧密度也影响了学生的学习态度.2.2心理状态分析

部分学生心理承受能力差，对应激刺激不知所措，新到一所大学从各方面都不太适应，独立学习和生活能力还存在一些问题。而医学本身涉及生理卫生知识，故对学生应进行科学全面的分析与引导，培养其形成健康、良好的心理素质。

2.2护理专业学生特点

学生以女生为主，课堂纪律好，学习积极性高，态度端正，因此整体学习氛围好

3．说教学计划

3.1生物化学与其他专业课程关系

生物化学等基础课程是专业核心课程的基础，对学生以后的可持续发展至关重要。

3.2教学设计理念

紧扣高职高专护理专业人才培养目标，以学习与实践结合为切入点，设计情景学习，以职业岗位应用为导向，调整教学内容，增加实践教学，强化职业能力。最终目的是培养高素质技术型人才。

3.3教学设计思路

重点难点突出，理论联系实际，系统分类归纳 3.4表现形式

参编教材，自制教学PPT课件，自制题库和复习资料，申报示范性课程。

4、说教学方法

4.1多媒体教学方法，案例模式教学，增加实践教学，自学方式同步进行，灵活运用。

4.2辅助教学手段

对比教学方法，PBL教学方法，情景式教学方法，虚拟实验室教学方法，网络新媒体教学方法。

4.3重点难点剖析

各种大分子的代谢机制比较复杂，必须有较为扎实的化学基础，才易于理解，可采用Flash诠释DNA的复制、转录、翻译作用机制，效果比文字描述佳，讲授酶的抑制作用时，加入相关的致毒作用机制，加深理解，提高学生的学习兴趣。

4.4教学模式设计与创新

以“培养实践技能型人才” 为指导思想，以教学目标和教学内容、分专业设计教学活动。教师为主导，学生分组学习讨论。

4.5改进之处

现代化教学手段、实验设备、考核系统需不断改进和提高。理论课内容多媒体课件还需要逐步完善，增加动画演示，增加病例分析比例，进一步体现出本课程的专业特色。逐步完善关于核酸内容的实验课的整合。护理程序与生物化学有机结合起来。5.结束语

各位领导、老师们，本节课我根据护理专业学生的心理特征及其认知规律，采用直观教学和活动探究的教学方法，以“教师为主导，学生为主体”，教师的“导”

立足于学生的“学”，以学法为重心，放手让学生自主探索的学习，主动地参与到知识形成的整个思维过程，力求使学生在积极、愉快的课堂氛围中提高自己的认识水平，从而达到预期的教学效果。我的说课完毕，谢谢大家。