2016暨南大学生物化学A考研大纲（5篇）

第一篇：2016暨南大学生物化学A考研大纲

2016年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲

科目名称：生物化学A（712）

适用专业：生物化学与分子生物学、细胞生物学、微生物学、动物学、遗传学、水生生物学、发育生物学、生物物理学、神经生物学、生物医药、海洋生物学与生物技术等专业

总分：150分

参考书目：王镜岩 朱圣庚 徐长法主编，《生物化学》，第三版上下册，高等教育出版社，2002年

考试题型：填空题（30～40分），名词解释（40～50分），问答题（60～80分）

考试内容：

一．氨基酸

组成蛋白质的氨基酸的分子结构与分类，特殊氨基酸举例，两性解离与等电点，化学性质，光学性，氨基酸的纯化、生产与应用 二．蛋白质

1.肽：概念、结构与性质，活性肽

2.蛋白质的一级结构： 氨基酸顺序的多样性，一级结构举例及简要表达式，胰岛素，一级结构在蛋白质结构中的作用，氨基酸序列与生物进化，同源蛋白 3.蛋白质的高级结构：酰胺平面及其特点，二级结构，超二级结构与结构域，三级结构与构象、构型，维持三级结构的作用力，四级结构及其特点，球状与纤维状蛋白质

4.蛋白质结构与功能：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能，变构效应，分子病，免疫系统（简介）与免疫球蛋白，肌球/动蛋白结构与功能，蛋白质的结构与功能的进化

5.蛋白质分离纯化和表征：蛋白质的性质，变性与复性，聚合与沉淀，纯化方法，定性与定量，功能的研究 三．酶 1.酶通论：酶的概念，酶催化特性，酶的分类与命名，专一性，酶活力及其测定，酶工程简介

2.酶催化机理：活性中心，催化机理，活化能，催化作用举例，酶活性的调节 3.酶催化反应动力学：反应速率，底物浓度对反应速率的影响，温度对反应速率的影响，pH对反应速率的影响，激活剂对反应速率的影响，抑制作用及抑制剂对反应速率的影响 四．维生素与辅酶

概念，脂溶性维生素，水溶性维生素，作为辅酶的金属离子 五．核酸

通论，结构及其构象特点，理化性质，生物功能，研究方法 六．新陈代谢

1.总论：代谢的概念，分解与合成，代谢的特点，生物能学，能量代谢，ATP与高能磷酸化合物，代谢调节的概念，研究方法 2.糖酵解：过程，能量计算，调控，丙酮酸的去路

3.TCA循环：丙酮酸脱氢酶系催化的反应，TCA过程，能量计算，调控，TCA的地位

4．生物氧化：概念，电子传递链，氧化磷酸化与底物磷酸化，ATP合成机制，葡萄糖彻底氧化形成ATP的数量计算，电子传递的抑制 5.戊糖磷酸途径与乙醛酸途径：过程、特点与作用 6.糖的异生作用：概念、过程及其特点

7.糖原的分解与合成：磷酸解与水解，生物合成，糖原代谢的调控

8.脂肪代谢：脂肪的水解，脂肪酸的氧化及能量计算，磷脂的代谢，脂肪酸代谢的调节，脂类的生物合成

9.蛋白质降解与氨基酸代谢：蛋白质的降解，氨基酸分解代谢，氨基酸分解产物的去路，生糖与生酮氨基酸，一碳单位，氨基酸的合成与调节 10.核酸的降解和核苷酸代谢：核酸、核苷酸的分解，核苷酸的合成 11.各物质代谢的联系与调控 七．DNA的复制与修复

DNA复制的特点与规则，复制有关酶，复制过程，端粒酶及其作用，DNA的损伤、修复与突变 八．RNA的生物合成

转录与翻译的概念，RNA聚合酶，生物合成，转录过程，转录后的加工，RNA复制，逆转录 九．蛋白质的生物合成

密码子，遗传密码与mRNA，密码子的基本特性，核糖体的结构，多核糖体，tRNA的作用与氨酰-tRNA合成酶，翻译的过程，翻译后的修饰，信号肽 十．代谢调控

代谢调控概述，代谢的调节水平，酶活性的调节，细胞水平调节，激素与神经系统调节，基因表达的调节

第二篇：研途考研2018暨南大学生物化学考研备考经验分享

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2014.4.10算得上正式结束了我一年的考研之旅，这一年来要感谢的得人很多，谢谢师兄师姐指导我学习，为了让这种精神传递下去，我想把自己的考研经验和学弟学妹们分享一下。

一.政治

这个我算不上很有发言权，分数不高只有60几分，而我当初复习方案就是报了辅导班（因为完全没有政治头脑的说），后来根据考研论坛上政治版块的经验，买了一些辅导资料，到了考完发现，资料真正只要有一套就足够了，我当时就是囤积了一些资料（就是浪费父母血汗钱T.T），特别是到最后冲刺的时候，什么20天20题，最后四套都出来了，看到别人买的和你不同，别慌，看一套真的就够了！具体那些政治经验建议看政治版块，这里就不多说。

二.英语

对于暨大生科院来说，如果想和别人拉开分数，那么最重要的就是英语，而且生科院老师复试会比较看重你英语成绩是否优秀（如果你专业课比较牛的话，专业也可以拉分），所以一定要把英语学好，对于英语成绩比较好的同学，建议你们也不要掉以轻心，我当初英语的真题做了起码有3-4遍，英语开始做题时间比较早，4月开始记单词，做97—04年真题，但是，你做真题之前一定要把单词记牢固，不说全部记住吧，至少你也得过那么一两遍不是。我当初报了英语辅导班，可是感觉没什么用处，老师讲课内容我基本上都能从买的辅导资料里面学习到。对于英语稍微弱一点的同学，别灰心，英语其实就是一个多记多理解的过程。

a.作文强烈推荐王江涛的高分写作！！（不是推书的），我六级考试的时候，由于作文太弱，第二次刷分只有500多，本来想刷更高，败在作文上，意识到问题严重性，我从9月开始看他的作文，10月开始每日每一篇大作文，晚上背出来了就默写，（虽然背出来了，可是不一定你写的对，默写这个一定要坚持）11月背小作文，12月基本上可以把大小作文背到滚瓜烂熟，（so，当同学看到我的作文书，她以为是去年买的旧书╮(╯▽╰)╭）最后上考场，我的作文只有一两句是自己写的，其他全部都是历年满分作文的句子，你说英语成绩能不高么。注意：千万不要相信那些所谓考研机构老师，说什么最后一个月才写作文，背作文模板，我们同学凡是这么用的几乎都是五六十分。所以作文一定是个循序渐进的过程

b.阅读所谓得阅读者，得考研。这句话听的太熟了吧，但我还是要强调，真的如此。之前说了，我做真题开始比较早，97-04我做的黄皮书，04-13用的XDF，个人感觉XDF更加

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靠谱解释更加好，它前面有一个关于考研英语题目选项为何要这么出做的一个分析，以及错误选项的归类，我重复做历年真题看自己错误选项便是这么分析的。

关于英语我就说这么多，由于每个人学习方法不同，不可能依葫芦画瓢，英语版块里面还有许多很好的帖子，大家可以去看看然后根据自己实际情况制定出适合自己的学习方法。

三.生物化学

暨大生科大部分专业的科目是一样的，对于生物化学，我是认认真真把王镜岩的三大代谢及其调控认真看了的，（我知道很多同学在刚开始看生化觉得看不下去，难熬，可是如果你想考上那还是静下心来攻克它）我感觉还是很有用处的。没有必要买辅导资料。因为暨大生化考的很基础，把真题研究透彻就行，我记得当初我做真题，到了11月份，我会把所有不会的名词解释写在一张纸上面，不看书把三大代谢的步骤全部写下来，再比对自己有哪些过程遗漏了。总得来说，学习就是一个不断总结的过程！

四.普生

陈阅增的普通生物学这本书其实真的算很基础的内容了，许多高中生物奥赛的书就是这本，而从历年暨大真题来看，第二章系统那部分不会考得太过于详细，主要集中在第一章和倒数两章，但是其他章节不能忽视不看，也要仔细认真看。BTW，普生这本书被我翻烂了一个角

再来说说复试，复试的笔试题目由于每个专业会有一些不同，但是基本都不是非常难的题目。吐槽一下今年英语笔试，都是一些基础英语知识，4道英翻中，4道中翻英。英语笔试是所有专业一样，所以要照顾大家，不会很难，今年生态有一道题目就是中英文翻译一模一样，直接拿过来抄就可以了。

最重要的还是面试，一定要表现出最好的一面给导师，不要紧张，有些同学本来排名比较靠前，可是由于复试不好，所以名次反而后退了。

还有提前联系导师，听师姐说过，有人因为排名靠前，估计面试也比较自傲，又加上没联系导师，直接被刷下来，觉得大家辛苦考研一年不容易还是做好一切准备，不要再最后倒下。

还有就是大家一定一定要规划好全年复习计划，先列一个大计划，再细分到每个月每日的计划，那样就比较清楚自己复习情况。这个可以去论坛里面搜一下，选一个自己心仪的计

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划表，下载下来，当然也可以自己选择做一个啦。有计划的人比没有计划的人走的快。最后，你们看到这个帖子，是因为你们选择考暨大生科，希望是你们想清楚后的决定，考研过程中那些难熬的时间，都是因为我想来暨大拥有信仰，不要小瞧它的力量。加油，这一年是你们大学四年最值得怀念最为充实的一年。

最后研途小编给各位推荐暨南大学713生物化学B的考研备考资料： 《2018暨南大学生物化学B考研复习精编》 《2018暨南大学生物化学B考研冲刺宝典》 《2018暨大生物化学B考研模拟五套卷与答案解析》 《暨南大学生物化学B考研真题及答案解析》 参考书目：

《生物化学》（第6版），吴梧桐主编，人民卫生出版社，2007年出版

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第三篇：暨南大学生物化学1--15章复习题

生物化学复习题

第一章: 蛋白质的结构与功能

1．蛋白质元素组成，利用何种元素可推算出其在样品中含量？ 2．组成蛋白质的氨基酸基本分类，根据是什么？

3．蛋白质的一级结构与空间结构（二、三、四级，基元）概念，稳定力量。4．α－螺旋和β－折叠的结构特征。5．多肽链中氨基酸测定，主要分析方法。6．蛋白质分子量测定基本方法有几种？ 7．蛋白质变性及理化性质改变的特征

8．何谓蛋白质的等电点（pI）？在酸性或碱性环境中，某一pI的蛋白质带电荷会一样吗？会带何种电荷？ 9．蛋白质亲水胶体特征及稳定因素。10．蛋白质分离纯化基本依据？常用方法。

第二章: 核酸的结构与功能

1．单核苷酸的组成成分，及其各成分之间的连接方式

ATP、NAD、ANDP、FAD、cAMP的组成和中文读法 2．DNA分子一级、二级、三级结构概念

（注意原核与真核生物的相似与区别）

3．参与Pr生物合成的三种RNA（tRNA、rRNA、mRNA）细胞含量、分子大小、稳定性、构成或构型。4．核酸的理化性质包含哪几个方面？

5．核酸变性、复性、杂交概念（注意在某一种情况下构型的变化）6．DNA、RNA分离纯化的基本原则

7．核酸含量的测定方法有几种？方法的建立以何种核酸成分为基础的？

第三章: 酶

1．作为生物催化剂的特点 2．何谓酶的专一性？分几类？

3．酶分类的根据？分几类？命名分类？ 4．全酶构成？各成分在酶促反应中作用？ 5．金属离子在酶分子中作用？

6．B族Vit辅酶形式是什么？一般有何作用？ 7．酶的活性中心及必需基团？ 8．酶促反应影响因素有哪些？ 9．最适pH，最适T，Km意义。10．酶高效率的机制？

11．何谓酶的抑制作用？抑制剂分类？

12．竞争性抑制剂与非竞争抑制剂对酶的抑制作用方式各是怎样？

对Km，Vmax影响如何？

13．从对酶作用考虑，有机磷中毒与重金属中毒机理及急救机理？ 14．寡聚酶，同工酶，诱导酶。15．酶的活性单位定义。

第四章: 糖代谢 1．糖的化学本质是什么？糖类在体内有何生理功能？ 2．什么是糖酵解？有何生理意义？

3．何谓有氧氧化？有氧氧化主要分为几个阶段？有何生理意义？ 4．何谓三羧酸循环？有何生理作用？ 5．什么是磷酸戊糖途径？有何生理意义？ 6．什么是糖异生？其生理意义是什么？ 7．试述丙酮酸是如何异生成糖的？ 8．糖原是如何合成和分解的？

9．试比较肝糖原与肌糖原的合成有何异同点？

10．食物中的淀粉是怎样被消化吸收的？又怎样转变成肝糖原？

11．比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、关键酶、产物、ATP的生成与消耗情况。

12．下列反应中各需何种辅助因素或辅酶？各起何作用？

（1）丙酮酸→ 乳酸；（2）葡萄糖 → 6一磷酸葡萄糖；（3）糖原（Gn）→ 糖原（Gn＋l）（4）琥珀酰COA→琥珀酸十 HSCoA；（5）丙酮酸十 CO2→草酰乙酸；

（6）3-磷酸甘油醛十 Pi→ 1，3一二磷酸甘油酸；

（7）1，3-二磷酸甘油酸→ 3-磷酸甘油酸。13．写出糖酵解和糖异生途径的关键酶

14．6一磷酸葡萄糖、1，6—二磷酸果糖、草酰乙酸是如何彻底氧化的？每 1分子分解时，各产生多少ATP？ 15．什么是巴斯德效应？

16．什么是乳酸循环？其生理意义是什么？

17．血糖的来源和去路有那些？胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素，肾上腺素如何调节血糖？ 18．什么是糖原累积症？

第五章: 脂类酸代谢

1.饱和脂酸如何氧化供能？

2.计算软脂酸氧化成水和CO2时，可使多少ADP磷酸化生成ATP？ 3.在体内糖如何转变成脂肪？

4.何谓酮体？酮体是如何生成和氧化？酮体代谢有何生理意义？ 5.血浆脂蛋白可分为那几类？各有何生理功用？

6.何谓脂肪动员？何谓载脂蛋白？何谓脂肪酸的β-氧化？ 7.何谓营养必需脂肪酸？ 8.试述VLDL和LDL代谢？

9.列举下列通路的限速酶及其调节因素。

（1）脂肪酸合成（2）脂肪动员（3）胆固醇含成 10.说明下列通路的生理意义。

（1）甘油一酯支路（2）柠檬酸一丙酮酸循环（3）脂肪酸β-氧化

11.胆汁酸盐在脂类消化吸收中有何作用？ 12.丝氨酸如何转变成卵磷脂中胆硷？

13.计算硬脂酸（C18）彻底氧化时生成的 A T P量及合成一分子硬脂酸需要的A T P、NADPH及乙酰COA的量。14.脂肪酸进入肝脏后有哪几条去路？

15.胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应。16.进食糖类是通过哪些环节而促进脂肪合成的？ 17.比较脂肪酸合成与脂肪酸β-氧化过程的区别。

第六章:生物氧化

1．解释下列名词

（1）生物氧化（2）细胞色素（3）呼吸链（4）氧化磷酸化（5）P／O值（6）解偶联剂

3．请写出NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链并比较在组成上的异同点。4．组织中肌酸有何生理功能？

5．动物注射2，4一二硝基苯酚，会立即出现体温升高，何故？

6．请写出呼吸链抑制剂在呼吸链中的作用？为何说氰化物对机体是剧毒物质？ 7．电子传递链概念及排列组成 8．电子传递链中ATP产生的部位

9．线粒体外还原当量转运入线粒体内的两条途径？

第七章: 氨基酸代谢

1．氮平衡及状态及意义？营养必需AA 食物Pr的互补作用 2．蛋白质的消化、吸收与腐败 3．体内蛋白质降解途径

4．联合脱氨基作用形式及部位特征 5．α－酮酸的去路 6．氨的来源、转运与去路

7．鸟氨酸循环、部位，过程，调节 8．高血氨症；肝昏迷氨中毒学说

9．γ－氨基丁酸（ＧＡＢＡ）、牛磺酸、组胺、５－羟色胺、多胺来源于哪些AA？

10．一碳单位及来源、生理功用

11．巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联？ 12．甲硫氨酸循环过程及生理意义 13．何谓活性甲基、活性硫酸？来源？ 14．心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高？

15．Tyr与那些神经递质生成有关？白化症，黑尿酸症，巴金森氏与其有何关联？

第八章: 核苷酸代谢

1．核酸消化吸收的基本过程及其有关的消化酶。

2．核酸在体内分解代谢的基本反应通路，嘌呤与嘧啶的分解产物是什么？ 3．嘌呤和嘧啶的合成原料是什么？ 4．嘌呤嘧啶合成途径有哪些？特点？ 5．脱氧核糖核酸如何生成？

6．什么是嘌呤和嘧啶核苷酸合成的补救通路？ 7．体内如何调节嘌呤和嘧啶核苷酸的合成？

第九章: 物质代谢调节

1．物质代谢的特点 2．物质代谢的相互联系 3．组织、器官的代谢特点及联系（营养物质互变关系）4．代谢调节 细胞水平：

酶的隔离分布意义，选择几条相关的代谢途径说明 代谢调节是通过对关键酶活性的调节实现

5．酶活性调节方式：

快速调节：

变构调节及化学修饰调节概念、方式、意义

迟缓调节：

通过对酶蛋白分子的合成或降解改变细胞内酶量。

激素水平的代谢调节：

整体调节：

6．饥饿，应急状态三大营养物质的代谢状态如何？

第十章: DNA的生物合成

1．遗传信息传递的中心法则，半保留复制 2．简述原核生物DNA-pol的种类及其作用？ 3．DNA聚合酶的即时校读

4．DNA复制的保真性所依赖的三种机制。5．复制的半不连续性，岗崎片断

6．参与原核生物DNA复制的各种酶与蛋白质及其作用。

7．何谓突变，突变有哪些类型。（了解影响突变的因素有哪些）8．简述DNA损伤的三种主要修复方式。

9．逆转录及逆转录酶的三种活性。

第十一章: RNA的生物合成

1．转录，模板链，不对称转录，核心酶（α2ββˊ），断裂基因 2．何谓启动子，原核生物启动子中有哪些特征序列，作用如何？ 3．简述原核生物转录起始过程。4．简述原核生物转录终止的两种形式。5．简述真核生物中mRNA和tRNA的转录后加工 6．试比较复制和转录过程有何相似和不同。

第十二章: 蛋白质的生物合成

1．顺反子 遗传密码* 开放阅读框架* S-D序列 2．遗传密码有哪些特点？（特点中涉及的概念要掌握）3．氨基酰-tRNA合成酶的功能及作用特点？ 4．在蛋白质合成过程中，各种RNA起什么作用？ 5．简述蛋白质生物合成的延长过程。6．多聚核蛋白体

7．翻译后加工包括哪些方面？ 8．分子伴侣

9．以分泌蛋白进入内质网为例，理解蛋白质的靶向输送。

第十三章: 基因表达调控 1．概念：基因表达、管家基因、组成性表达、操纵子、基因重组、SOS反应 2．基因表达的规律 3．基因表达的方式

4．基因转录激活调节与哪些基本要素有关？ 5．原核生物转录调节的特点 6．何谓乳糖操纵子？其结构组成？

7．在以下状态时，乳糖操纵子是开启还是关闭的？为什么？如开启，其转录水平如何？为什么？

A．培养基中同时存在高浓度G和乳糖 B．培养基中只存在乳糖

C．培养基中存在低浓度G和高浓度乳糖

8．Trp operon，均为转录调节机制，各自的调节机制特点是什么？ 9．真核生物基因组结构特点及表达调控特点。

10．葡萄糖存在时，大肠杆菌不能利用乳糖，当葡萄糖耗尽后，大肠杆菌才利用乳糖。请运用所学乳糖操纵子的有关知识解释其机制。

第十四章: 基因工程与基因重组

1．自然界常见基因转移及重组现象有哪些？掌握其定义？ 2．DNA克隆技术基本步骤？ 3．常用的工具酶有几种？ 4．何谓基因载体？有几类？

5．有哪些方法可以使外源DNA和载体DNA连接。6．常见的重组体的筛选方式分类？举例说明。

7．现有一研究项目，拟从人DNA中获得特定的长约1000bp的片段（此片段编码某生长因子），并拟将此生长因子大量生产。请你根据所学知识（可参阅其它有关资料），拟出一个可行的方案来。8．基本概念：同源重组、特异位点的重组、转化作用、转座子、DNA克隆、限制性核酸内切酶、粘性末端、钝性末端、配伍末端、基因组DNA文库、cDNA文库、基因诊断、基因治疗

第十五章: 细胞信息转导

1．细胞信号传导有关的信息物质分类。2．受体？受体分类（膜受体分类及结构特征）3．受体作用特点 4．传导途径：

画一简单示意图，将膜受体介导的信号传导途径小结，归纳。

并注意传导途径中环节的激活的机制（如G蛋白活化，PKA激活，IP3与胞内钙升高关系等）。

5．掌握cAMP－PKA，Ca2+－依赖性蛋白激酶激活途径。6．受体激酶活性的有关途径

第四篇：南京工业大学2012年生物化学考研大纲

《生物化学》复习大纲

一.考试性质

生物化学研究生入学考试是为我校招收生物化工、制药工程、发酵工程硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试，其指导思想是既要有利于国家对高层次人才的选拔，又要有利于促进生物化学课程教学质量的提高，考试对象为从2002年起参加我校硕士研究生入学生物化学考试的考生。

二.考试的基本要求

要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，强调综合运用所学的知识分析问题和解决问题的能力。

1.考试方法和考试时间

硕士研究生入学生物化学考试为笔试，总分150，考试时间为3小时。

2.参考书：

《生物化学》第三版 王镜岩主编 高教出版社

《新编生物化学实验讲义》谢宁昌主编 未出版

3.试题类型

一.填空题 15-20分（20题，1分/题）

二.是非题 15-20分（20题，1分/题）

三.简答题 50分（10题，5分/题，含1～2道计算题）

四.论述题 60-70分（约6-7题，10分/题）

4.考试内容、考试要求

第一部分 糖类、脂类、激素类、维生素与辅酶类化学

掌握：单糖的鉴定原理；单糖、二糖、寡糖和多糖的结构；甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性；第二信使学说；

熟悉：糖的构型；糖的概念及其分类；糖的功能及其组成；重要脂肪酸的结构；脂类的类别、功能、脂的前体及衍生物的结构特点；水溶性维生素的类别、结构、作用和缺乏疾病，脂溶性维生素的分类及其功能；维生素与辅酶的关系；激素的类型、特点；常见激素的结构和功能；含氮类激素和固醇类激素的一般作用特点；

第二部分 蛋白质与酶的化学

掌握：氨基酸的通式、结构与特性；蛋白质一、二、三、四级结构及结构域的概念；蛋白质变性理论；酶活性的调节；酶的作用机制；酶的分类；酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法；酶活力计算；核酶的概念与意义。

熟悉：氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质；肽键的特点；血红蛋白、肌红蛋白的结构与其功能的关系；氨基酸、肽的分类；蛋白质二级结构的类型及特点；酶的基本概念；几种工具酶的功能；抗体酶、核糖酶和固定化酶的基本概念；蛋白质一级结构的测定方法；第三部分 核酸的化学

掌握：碱基、核苷、核苷酸、核酸的结构；DNA、tRNA的二级结构模型；核酸的变性、复性； PCR技术及其应用。

熟悉：核酸的分子杂交技术；核酸的物理性质和化学性质

第四部分 代谢总论、糖代谢、脂代谢、蛋白质分解代谢、核酸代谢

掌握：呼吸链的组成和顺序；高能化合物的概念和种类；氧化磷酸化的机制与ATP的合成机理；EMP、TCA、HMS、糖异生途径；EMP、TCA途径中的酶学调控；脂肪酸的β－氧化；脂肪酸的从头合成；AA的氧化脱氨、转氨、联合脱氨；尿素循环；α－酮酸的代谢与TCA循环的关系；核苷酸的从头合成途径中的原料；并能综合运用各种代谢的理论及相互关系。

熟悉：新陈代谢的概念、类型及其特点；糖元生成作用；蔗糖和淀粉的形成过程；高等植物的光反应类型和作用；脂肪、磷脂的分解与合成代谢；胆固醇的合成；蛋白的消化和吸收；氨基酸代谢与其他代谢的关系；碱基的分解；核苷酸衍生物的产生。各类代谢的相互利用和相互制约的关系。

第五部分DNA的复制、DNA的损伤与修复

掌握：生物的中心法则；DNA复制的规律；参与DNA复制的酶与蛋白质的种类和功能；冈崎片段与DNA的半不连续复制；

熟悉：DNA复制过程；真核生物与原核生物DNA复制的异同点；DNA的损伤类型与修复机制；θ复制和滚环复制模型；

第六部分 转录、逆转录、RNA的复制

掌握：转录的一般规律；RNA聚合酶的组成和功能；mRNA的后加工过程及其意义；逆转录酶的功能以及逆转录的过程；

熟悉：原核生物的转录过程；原核生物启动子的特点；RNA的复制

第七部分 翻译

掌握：蛋白质生物合成的一般特征与翻译步骤；遗传密码的特点；参与蛋白质合成的主要物质的种类和功能；

熟悉：蛋白质合成的过程以及肽链的后加工过程；真核生物与原核生物蛋白质合成的区别

第八部分 基因表达调控、基因工程、DNA测序

掌握：操纵子学说；典型的遗传工程技术；原核生物的基因表达各级水平的调控；

熟悉：人类基因工程计划；RNA和DNA的测序原理和方法；

生物化学实验

考试内容

实验一.粗脂肪的定量测定-索氏提取法（4学时）

实验二.氨基酸的分离鉴定-纸层析法（6学时）

实验三.血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳（4学时）

实验四.蛋白质的定量测定-微量克氏定氮法（6学时）

实验五.紫外吸收法测定核酸的含量（4学时）

实验六.酶的活力测定（4学时）

实验七.血糖的定量测定（4学时）

实验八.米氏方程的确定（4学时）

实验九.酶促反应进程曲线的制作和初速度的测定（4学时）考试要求：

掌握：实验操作；现象；仪器的使用方法；熟悉：实验原理；计算方法；

第五篇：生物化学实验大纲

《生物化学》实验教学大纲

课程名称：生物化学 课程代码：120005 课程类型：专业基础课程 开课学期：第二学期 课程总学时：72学时 实验学时：20学时 前期课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 使用专业：护理、助产、临床、药学

一、课程性质、目的和任务

生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，它主要以化学和生物学的理论和方法为主要手段来研究生物体基本物质的化学组成，结构、理化性质、生物功能和结构与功能的关系及其在生命过程中化学变化的规律。生物化学是本专业基础课。通过本课程的教学使学生掌握生物化学的基本理论，基本知识和基本技能。为学习其它基础课程和专业课程奠定基础。

生物化学是一门实验性学科，它之所以能够迅速地发展，主要原因就是由于生物化学实验技术的不断提高和实验内容的持续发展。

生物化学实验课是生物化学教学的重要组成部分，加强和改进实验课教学是提高教学质量的重要环节，本实验室所开的实验课均随相应的理论课进行，通过生化实验课教学应达到以下三方面的教学目的：

1、加深对生物化学基本理论的理解和掌握。

2、掌握生物化学的基本实验方法和基本实验技术。

3、培养学生严谨的科学态度和思维能力以及独立分析问题和解决问题的能力。

二、实验教学基本要求

为达到以上教学目的，对所有参加生物化学实验课的学生做出以下具体要求：

1、实验课前要预习实验教程，了解实验的目的、原理及基本操作规程。

2、实验时应认真操作，仔细观察实验现象及实验结果，及时并如实地做好记录。

3、实验结束后，及时整理和总结实验结果，按规定格式写出实验报告。实验报告格式： 实验题目___________________ 实验日期___________________

一、目的要求

二、实验原理

三、操作步骤

四、实验结果

五、结果分析

三、主要仪器设备

离心机、电泳设备、722分光光度计、电冰箱、可调式恒温水浴仪、恒温浴槽、培养箱、移液器等。

四、实验内容及学时分配

生化实验基本操作（2学时）

1．了解生物化学实验室的一般规则。2．熟悉生化实验室的基本操作。

3．练习玻璃器皿的洗涤、刻度吸管的选择和使用。4．掌握离心机的使用方法及注意事项。

实验一 蛋白质的两性电离和等电点的测定（定量实验,2学时）

1、验证蛋白质的两性电离和等电点。

2、掌握测定酪蛋白等电点的原理及方法。实验二 血清总蛋白测定（选修、2学时）1.熟悉血清总蛋白测定的原理及基本操作。2.掌握血清总蛋白测定的临床意义。

实验三 血清蛋白质的醋酸纤维素薄膜电泳（半定量实验，2学时）1．掌握电泳法的原理及应用。

2．用醋酸纤维素薄膜电泳法分离血清蛋白。3．了解血浆蛋白质的分类及功能。

实验四 肝组织中核酸的提取和鉴定（选修、2学时）1.验证核酸的三大组成成分。

2.熟悉组织中核酸的提取与鉴定的基本操作方法。3.了解核酸的理化性质。

实验五 酶的特异性及影响酶活性的因素（定性实验 2学时）1．验证酶催化的特异性及影响酶活性的因素。

2．通过唾液淀粉酶活性的变化，观察温度、pH、激活剂和抑制剂对酶活性的影响。

3．学习使用恒温水浴箱。

实验六 尿淀粉酶活性测定（选修、2学时）

1、验证淀粉酶的催化作用。

2、观察淀粉及其水解产物分别与碘反应呈现的颜色变化。实验七 琥珀酸脱氢酶的作用及其抑制（选修、定性实验，2学时）1．加深酶的竞争性抑制作用及其特点的认识。2．学习琥珀酸脱氢酶的提取方法。3．通过实验观察酶的竞争性抑制现象。

实验八 分光光度计的使用（定性实验，2学时）1．掌握分光光度法定性、定量测定物质的原理。2．学习使用722 分光光度计

实验九

血糖的测定（定量实验，2学时）1.了解葡萄糖氧化酶法测定血糖的原理。2.能熟练进行血糖测定的操作。3.掌握血糖测定的临床意义。

实验十 酮体的生成与利用（定性实验，2学时）1．掌握酮体的概念。

2．了解酮体生成和利用的生理意义。

3．通过实验加深对酮体生成部位的认识并学会酮体的鉴定方法。4．学会从动物肝脏提取酶的粗制品。5.学会正确使用离心机

实验十一 血清甘油三酯的测定（定量实验，2学时）

1.熟悉酶法测血清TG的基本原理及注意事项。2.熟练进行实验操作。3.了解TG测定主要临床意义。

实验十二 血清胆固醇测定（定量实验，2学时）1．了解胆固醇氧化酶法测定血清胆固醇的原理。2.能熟练进行血清胆固醇测定的操作。3.掌握血清胆固醇测定的临床意义。

实验十三 血清ALT测定-赖氏法（定量实验，2学时）1．掌握转氨基反应并了解常见转氨酶测定的临床意义。2．熟悉丙氨酸氨基转移酶测定的原理及方法。3．了解酶活性单位的规定。4．测定血清丙氨酸氨基转移酶活性。

实验十四 血清BUN测定—二乙酰一肟显色法（定量实验，2学时）1．熟悉血清尿素氮测定的原理及方法。2．了解血清尿素氮测定的临床意义和正常值。3．学会使用微量进样器

实验十五 血清胆红素测定（定量实验，2学时）1.熟悉血清胆红素测定的原理和方法； 2.掌握胆红素测定的正常参考范围及临床意义。实验十六 血清钾、钠的测定（定量实验，2学时）1.了解火焰光度计的作用原理。

2.了解血钾、钠测定的方法及临床意义。

实验十七 血清总钙测定（选修、定量实验，2学时）1.熟悉甲基麝香草酚蓝比色法测定钙的原理和方法。2.掌握血钙测定的参考范围及临床意义。

实验十八 血浆碳酸氢根浓度测定（定量实验，2学时）1.熟悉滴定法测定血浆碳酸氢根浓度的原理和方法。2.掌握血浆碳酸氢根浓度测定的临床意义。

实验十九 胡萝卜素的柱层析分离（半定量实验，2学时）

1.了解柱层析分离法的基本原理及其在生物化学中的应用

2.学习柱层析法的基本操作技术，利用柱层析法分离菠菜叶（或红辣椒）中的胡萝卜素及其它色素。

实验二十 凝胶层析分离血红蛋白和核黄素（选修、定量实验，2学时）1.掌握凝胶层析的基本原理。2.熟悉凝胶层析的操作过程。

五、考核方式

实验对提高学生动手能力和加深理解、掌握课堂理论教学内容具有不可替代的作用。为了加强实验教学工作，提高师生上好、学好实验课程，特制定实验技能考核办法。

实验课考核内容如下：

1、考勤：四分之一实验课未做者，实验成绩为不合格。

2、预习：课前要预习所做实验的目的、内容。

3、实验课：上课时必须穿白大褂。严格实验课纪律，熟悉实验的目的、方法。在带教教师的指导下能较好的完成实验。

4、实验成绩包括以下几方面：（1）考勤（10分）；

（2）实验技能掌握优劣（40分）；（3）实验结果（20分）；（4）实验报告完成情况（30分）。

5、教师要精心组织实验教学，认真带教，学期末教师应将学生实验成绩单交教研室存档。

以上各项由实验课教师按相应比例酌情给分，总分再按30%的比例折算出实验成绩，汇入期末总成绩。

六、推荐实验教材和教学参考书

实验教材：王文玉主编.《生物化学实验教程与习题》.第四军医大学出版社，2010.9 参考书：李玉兰主编.《生物化学实验》（供高职高专使用）.中国医药科技出版社，2008.6

七、说明

选修实验不计在总学时内，可根据具体情况调整使用。本大纲中编写的有些简单实验项目可以合并上，在时间允许的情况下，争取开设设计性实验项目，给学生增加动手的机会，加强对学生实践技能的训练和提高。