生物化学硕士研究生考试大纲

第一篇：生物化学硕士研究生考试大纲

生物化学硕士研究生考试大纲

一、糖类

1．糖类的概念与分类

2.单糖的命名、结构、分类及理化性质

3．寡糖和多糖

4．糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质

二、脂质

1．脂质概念与分类

2.脂肪酸的定义、结构特点和表示方式等

3．单纯脂质类型及理化性质

4．复合脂质类型及理化性质

5．衍生脂质类型及理化性质

脂质的提取, 分离与分析

三、氨基酸和蛋白质

1.氨基酸

2.氨基酸的一般结构

3.氨基酸的分类

4.氨基酸的酸碱化学

5.氨基酸的化学反应

6.氨基酸的光学活性和光谱性质

7.蛋白质的生物学功能

8.蛋白质的分子组成9.蛋白质的分子结构

10.蛋白质结构与功能的关系

11.蛋白质的理化性质及分离纯化

12.蛋白质一级结构测定简介

四、核酸化学

1．核酸的发现和研究进展概况

2.核酸的分类、分布和生物学意义

3．核酸的化学组成4．DNA的分子结构

5．RNA的结构与功能

6．核酸的理化性质

7．核酸酶的分类原则及作用特点

8．核酸的核苷酸序列测定基本原理

五、酶

1．酶的生物学功能

2．酶的化学本质、分子结构

3．酶促反应的特点及机理

4.酶促反应的动力学

5．调节酶

6．酶活性测定

7．酶的命名与分类原则

六、维生素与辅酶

1． 维生素的定义、命名、分类及缺乏症发生原因

2．脂溶性维生素

3．水溶性维生素

七、糖代谢

1．糖的生理功能

2．食物中糖的消化吸收概况

3．糖的无氧分解

4．糖的有氧氧化

5．磷酸戊糖途径概况

6．糖原合成、分解及糖异生

7．血糖及其调节

八、生物氧化

1.生物氧化的概念、特点及物质氧化方式

2．线粒体氧化体系

3．非线粒体氧化体系类型、特点、组成及功能

九、脂类代谢

1．脂类的生理功能

2．脂类的消化吸收

3．甘油三酯的中间代谢

4．磷脂代谢

5．胆固醇代谢

十、核苷酸代谢

1．嘌呤核苷酸代谢

2．嘧啶核苷酸代谢

十一、氨基酸代谢

1．蛋白质的生理功能、需要量及营养价值

2．蛋白质消化、吸收和腐败简介

3．氨基酸的一般代谢

4．氨的代谢

5．个别氨基酸的代谢

十二、物质代谢的相互联系与调节控制

1．体内物质代谢特点

2．代谢途径间的相互联系

3．器官间代谢联系及区别

4.细胞水平的调节

5．激素的调节

6．整体调节

7．代谢调节障碍简介

十三、核酸的生物合成1．DNA的生物合成2．RNA的生物合成3．基因工程原理

十四、蛋白质的生物合成1．蛋白质生物合成体系

2．蛋白质生物合成过程

3．蛋白质合成后加工和输送

4．蛋白质生物合成的干扰和抑制

十五、基因表达与调控

1．基因表达的基本概念与原理

2．原核基因转录调节

3．真核基因转录调节

第二篇：2014年硕士研究生入学考试生物化学考试大纲

2014年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲

一、评价目标

生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学与分子生物学的常用技术的原理和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。

本考试大纲适用华中师范大学生命科学学院各专业硕士研究生入学考试。

二、考试形式和试卷结构

答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 答题时间：180分钟

题型比例：名词解释约15％；填空和选择题约30％；

简答和计算约35％；论述与综合分析(含实验设计)约20％

三、考查的知识范围

（一）氨基酸化学

1、蛋白质的化学组成

2、氨基酸的分类及简写符号

3、氨基酸的理化性质及化学反应

4、氨基酸的分析分离方法

（二）蛋白质化学

1、肽的结构、性质与生物活性肽

2、蛋白质的分类

3、蛋白质分子结构

一级、二级、高级结构的概念及形式，包括超二级结构、结构域等

4、蛋白质一级结构测定

多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等）

5、蛋白质的理化性质

包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等

6、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术

包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等

7、蛋白质的高级结构

包括蛋白质构象的研究方法；蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质（包括构型与构象、多肽链肽键的二面角、二级结构的基本类型、超二级结构、常见的纤维蛋白质等）；三级结构和四级结构（球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构）等

8、蛋白质结构与功能的关系

包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理；免疫球蛋白、免疫系统的识别、免疫球蛋白的结构和类别等

（三）核酸化学

1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能

2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等

3、RNA的分子结构

包括RNA的降解、RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA结构特点，rRNA的结构等

4、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能。

5、DNA的分子结构

DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型等

6、DNA测序方法及其过程

7、核酸及核苷酸的性质

包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质

8、核酸的变性、复性与杂交

9、核酸及其组分的分离纯化

包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等

10、核酸研究的常用技术和方法

包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等

（四）酶学

1、酶和生物催化剂的概念及其发展

2、酶的作用特点

3、酶的命名及分类

4、酶的化学本质及组成

5、酶的分子结构与其生物活性的关系

包括酶分子的必需基团、活性中心、酶高级结构与活性的关系、酶原的激活与调节等

6、酶促反应动力学

包括米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图法、多种底物反应的不同机理、抑制剂对酶反应的影响等；酶的抑制作用；酶反应的影响因素等

7、酶的作用机制和酶的调节

包括酶的活性中心及其作用原理（酶的专一性、酶的活性中心、影响酶催化效率的因素）；酶活性的调节控制和调节酶（别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶）等；

8、一些特殊酶如溶菌酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制

9、酶的活力测定和酶分离纯化技术

10、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的基本概念和应用

（五）维生素与辅酶

1、维生素的分类及性质 包括维生素的概念、与辅酶的关系、脂溶性维生素和水溶性维生素（维生素B2与FMN、FAD、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B族与辅酶等）

2、各种维生素的活性形式、生理功能

包括水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病（维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等）

3、辅酶的金属离子

（六）激素

1、激素的概念与分类

2、激素作用机理，包括肾上腺素、cAMP与G蛋白相互作用的机理和级联放大作用

（七）生物氧化和生物能学

1、生物氧化的特点、方式和酶类

2、线粒体氧化体系

包括呼吸链的概念、呼吸链的组成成份、呼吸链中各组分的排列顺序等

3、非线粒体氧化体系

包括微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系、植物细胞中的生物氧化体系等

4、生物氧化中能量的转移和利用

包括ATP 与高能磷酸化合物的概念、电子传递过程与ATP的生成方式、高能磷酸键的生成机制、氧化磷酸化偶联机制及其影响因素

5、ATP 的生物学功能

（八）糖的分解代谢和合成代谢

1、糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶

2、糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程

3、磷酸戊糖途径、限速酶调控部位及其生理意义

4、糖异生作用的概念、场所、原料、主要途径及生理意义

5、糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶

6、糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶

7、光合作用的概况——光反应、暗反应

8、蔗糖和淀粉的合成过程

9、乙醛酸循环

1410、能量计算与C标记

（九）脂类代谢与合成

1、脂肪的消化吸收、脂肪动员的概念、限速酶；

2、甘油代谢

3、脂肪酸的β-氧化过程及其能量计算

4、酮体的生成和利用

5、脂肪和脂肪酸的生物合成

6、磷脂的合成与分解

7、胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄

8、血脂及血浆脂蛋白

（十）蛋白质和氨基酸代谢

1、蛋白质的消化、吸收与腐败

2、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用

3、尿素循环及α-酮酸的代谢

4、谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸的合成与分解代谢

5、氨基酸的生物合成（分族合成）及其调节

6、糖、脂类、蛋白质三大物质代谢的联系

（十一）核酸的降解和核苷酸代谢

1、核酸的酶促降解及外源核酸的消化吸收

2、嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径

3、碱基的分解

4、核苷酸的生物合成

包括嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径，脱氧核苷酸的合成及dTMP的合成

5、常见辅酶核苷酸的结构和作用

（十二）DNA 的生物合成

1、DNA复制的一般规律——半保留复制

2、参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）

3、DNA复制的基本过程（原核、真核细胞DNA复制特点）

4、真核生物与原核生物DNA复制的比较

5、DNA 的损伤与修复的机理

6、染色体与DNA组装

（十三）RNA的生物合成

1、转录的基本概念；参与转录的酶及有关因子（包括转录因子、终止因子等）

2、启动子与转录起始 包括启动子的基本结构、启动子的识别、酶与启动子的结合、－10区和－35区的最佳间距、增强子及其功能、真核生物启动子对转录的影响等

3、RNA聚合酶的作用机理

4、原核、真核生物的转录过程及异同点

5、转录的终止和抗终止，包括不依赖于ρ因子的终止、依赖于ρ因子的终止、抗终止等

6、原核与真核生物RNA后加工如内含子的剪接、编辑及化学修饰等 包括mRNA、tRNA、rRNA前体和非编码RNA的后加工

7、RNA转录后加工的意义

8、逆转录作用及其生物学意义

9、逆转录病毒的复制机理和逆转录病毒载体的应用

10、RNA的复制如单链RNA病毒的RNA 复制、双链RNA病毒的RNA复制

11、RNA转录与DNA复制的比较

12、核酸生物合成的抑制剂

（十四）蛋白质的生物合成和转运

1、蛋白质合成体系

2、mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点

3、tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理

包括tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶；核糖体的结构和功能等

4、参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能

5、蛋白质生物合成过程，包括氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止等

6、RNA分子在生物进化中的地位

7、翻译后的加工过程如蛋白质前体的加工

8、真核生物与原核生物蛋白质合成的区别

9、蛋白质合成的抑制剂及其作用机理

10、蛋白质运转机制

包括翻译-运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解等

（十五）细胞代谢调节和基因表达调控

1、代谢调控的类型

2、激素对物质代谢调节的作用机制

3、细胞水平的反馈调节机制

4、基因表达的调节控制（操纵子学说）

5、酶的诱导与阻遏调节机制

6、真核生物基因表达的调控

包括真核生物DNA水平上的基因表达调控，DNA甲基化与基因活性的调控；真核基因的顺式调控元件（如启动子、增强子等）和反式作用因子（如DNA识别或结合域以及转录活化结构域的作用因子）；真核基因转录调控的主要模式包括蛋白质磷酸化、信号转导及基因表达，激素及其影响等

（十六）基因工程和蛋白质工程

1、基因工程与DNA克隆的基本原理

2、基因的分离、合成和测序

3、克隆基因的表达

4、人类基因组计划及核酸顺序分析

5、基因的功能研究（基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰）

6、蛋白质工程及其研究进展

四、参考书

1、《生物化学教程》 王镜岩 高等教育出版社 2008年

2、《生物化学原理》

张楚富 高等教育出版社 2011年

第三篇：江南大学硕士研究生入学考试生物化学考试大纲

江南大学硕士研究生入学考试业务课考试大纲

课程名称：生物化学

一、考试的总体要求

生物化学是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。考生应熟练掌握生物化学的基本理论和基本技术。要求考生对组成生物体的主要生物物质的结构、功能以及结构与功能之间的关系，生物物质在体内的代谢特征有足够的了解；掌握遗传信息传递的几大主要过程；掌握一些生物大分子的生化分离技术。

二、考试的内容及比例

考试内容涉及面较广，静态生化部分包括糖化学、蛋白质化学、脂化学、核酸化学、维生素和酶；动态生化包括物质代谢和能量代谢，各种物质在体内的主要代谢途径，以及生物体内的代谢调控方式。特别是信息大分子的生物合成、信息传递方式及其调控。具体比例如下：

①重要生物分子的结构和功能（30～40%）：

主要包括蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。

②物质代谢及其调节（40～50%）：

主要包括生物氧化、糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。③ 分子遗传学基础（20～30%）：重点在于DNA复制，RNA转录和蛋白质翻译。

三、试题类型及比例

1、判断题：10～20%;

2、名词解释（英文）：10～20%;

3、简答题：20～30%;

4、问答题：30～60%.四、考试形式及时间

考试形式为笔试。考试时间为3小时。

五、主要参考教材

生物化学（第三版，上下册）王镜岩等主编高等教育出版社

生物化学魏述众主编轻工出版社

第四篇：2014年吉林大学生物化学硕士研究生入学考试大纲

生物化学考试大纲

一、糖类

（一）糖类的生物学作用.（二）单糖的结构

（三）单糖的物理性质和化学性质

（四）重要的单糖和单糖衍生物

（五）寡糖和.多糖及细菌杂多糖

（六）糖蛋白及其糖链

（七）糖胺聚糖和蛋白聚糖

（八）糖链的结构分析

二、脂质

（一）脂质的生物学作用

（二）脂肪酸

（三）三酰甘油

（四）脂质过氧化作用

（五）磷脂

（六）糖脂

（七）.萜和类固醇

（八）脂蛋白

（九）脂质的提取、分离与分析

三、氨基酸

（一）氨基酸——蛋白质的构件分子

（二）氨基酸的分类

（三）氨基酸的酸碱化学

（四）氨基酸的化学反应

（五）氨基酸的光学活性和光谱性质

（六）氨基酸混合物和分析分离

四、蛋白质的共价结构

（一）蛋白质通论

（二）肽

（三）蛋白质一级结构的测定

（四）蛋白质的氨基酸序列与生物功能

（五）肽和蛋白质的人工合成五、蛋白质的三维结构

（一）稳定蛋白质三维结构的作用力

（二）.多肽主链折叠的空间限制、（三）二级结构：多肽链折叠的规则方法

（四）纤维状蛋白质

（五）超二级结构和结构域

（六）球状蛋白质与三级结构

（七）膜蛋白的结构

（八）蛋白质折叠和结构预测

（九）亚基缔合和四级结构

六、蛋白质结构与功能的关系

（一）肌红蛋白的结构与功能

（二）血红蛋白的结构与功能

（三）血红蛋白分子病

（四）免疫系统和免疫球蛋白

（五）肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩

（六）蛋白质的结构与功能的进化

七、蛋白质的分离、纯化和表征

（一）蛋白质的酸碱性质

（二）蛋白质分子的大小与形状

（三）蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀

（四）蛋白质的分离纯化的一般原则

（五）蛋白质的离纯化方法

1.根据分子大小不同的纯化方法

2.利用溶解度差别的纯化方法

3.根据电荷不同的纯化方法

4.利用对配体特异生物学亲力力的纯化方法

（六）蛋白质的含量测定与纯度鉴定

八、酶通论

一、.酶催化作用的特点

二、酶的化学本质及其组成三、酶的命名和分类

四、酶的专一性

五、酶和活力测定和分离纯化

九、酶促反应动力学

一、.底物浓度对酶反应速率的影响

二、酶的抑制作用

三、温度对酶反应的影响

四、pH对酶反应的影响

五、激活剂对酶反应的影响

十、酶的作用机制和酶的调节

（一）酶的活性部位

（二）酶催化反应的独特性质

（三）影响酶催化效率的有关因素

（四）酶催化反应机制的实例

（五）酶活性的调节控制

（六）同工酶

十一、维生素与辅酶

（一）维生素概论

（二）脂溶性维生素

（三）水溶性维生素

（四）作为辅酶的金属离子

十二、核酸通论

（一）核酸的种类和公布

（二）核酸的生物功能

十三、核酸的结构

（一）核苷酸

（二）核酸的共价结构

（三）DNA的高级结构

（四）RNA的高级结构

十四、核酸的物理化学性质

（一）核酸的水解

（二）核酸的酸碱性质

（三）核酸紫外吸收

（四）核酸的变性、复性及杂交

十五、核酸的研究方法

（一）核酸的分离、提纯和定量测定

（二）核酸的超速离心

（三）核酸的凝胶电泳

（四）核酸的核苷酸序列测定

（五）DNA聚合酶链反应（PCR）

十六、糖酵解作用

（一）糖酵解过程

（二）由葡萄糖转变为两分子酮酸能量转变的估算

（三）丙酮酸的去路

（四）糖酵解作用的调节

（五）其它六碳糖进入糖酵解途径

十七、柠檬酸循环

（一）丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段—形成乙酰-CoA

（二）柠檬酸循环过程

（三）柠檬酸循环的化学总结算

（四）柠檬酸循环的调控

（五）柠檬酸循环的双重作用

（六）柠檬酸循环的发现历史

十八、生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用

（一）电子传递和氧化呼吸链

（二）氧化磷酸化作用

十九、戊糖磷酸途径和糖的其它代谢途径

（一）戊糖磷酸途径

（二）糖的其他代谢途径

（三）葡萄糖出入动物细胞的特殊运载机构

（四）乙醛酸途径

（五）寡糖类的生物合成和分解

二十、糖原的分解和生物合成（一）糖原的生物学意义

（二）糖原的降解

（三）糖原的生物合成（四）糖原代谢的调控

二十一、光合作用

（一）光合作用的概况

（二）叶绿素的光反应性:光吸收

（三）光驱动电子流:中心光化学事件

（四）光驱动的ATP合成:光合磷酸化

（五）暗反应:CO2固定

（六）光呼吸和C4途径

二十二、脂肪酸的分解代谢

（一）脂质的消化、吸收和传送

（二）脂肪酸的氧化

（三）不饱和脂肪酸的氧化

（四）酮体

（五）磷脂类的代谢

（六）甾醇的代谢

（七）脂肪酸代谢的调节

二十三、脂类的生物合成（一）贮存脂肪

（二）脂类的合成二十四、蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

（一）蛋白质的降解

（三）氨基酸分解代谢

（三）尿素的形成（四）氨基酸碳骨架的氧化途径

（五）生糖氨基酸和生酮氨基酸

（六）由氨基酸衍生的其他重要物质

（七）氨基酸代谢缺陷症

二十五、氨基酸及其重要衍生物的生物合成（一）脂肪族氨基酸的生物合成（二）芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成（三）氨基酸生物合成的调节

（五）氨基酸转化为其他代谢物

二十六、生物固氮

（一）生物固氮作用及固氨生物类型

（二）固氮酶的结构与功能研究

（三）固氮的基因表达调控

（四）生物固氮的基因工程

二十七、核酸的降解和核苷酸代谢

（一）核酸和核苷酸的分解代谢

（二）核苷酸的生物合成（三）辅酶核苷酸的生物合成二十八、DNA的复制和RNA的生物合成与加工

（一）DNA的复制

（二）DNA指导下RNA的合成（三）RNA的转录后加工

（四）在RNA指导下RNA和DNA的合成二十九、遗传密码

（一）.DNA是遗传信息的携带分子

（二）RNA传递和加工遗传信息

（三）遗传密码的破译

（四）遗传密码的基本特性

三

十、蛋白质合成及转运

（一）蛋白质合成的分子基础

（二）翻译的步骤

（三）蛋白质的运输及翻译后的修饰

三

十一、细胞代谢与基因表达调控

（一）细胞代谢的调节网络

（二）酶活性的调节

（三）细胞结构对代谢途径的分隔控制

（四）细胞信号传递系统

（五）基因表达的调节

生物化学试题样题

一、是非题（判断正误，正确的在题后括号内标“√”，错误的标“×”，本题共

有15道小题，每道小题1分，满分15分）

1.同一种单糖的α-型和β-型是对映体。（）

2.葡萄糖激酶对葡萄糖的专一性强，亲和力高，主要在肝脏用于糖原合成。

（）

3.胆固醇为环状一元醇，不能皂化。（）

4.磷脂一般不溶于丙酮，根据这个特点可将磷脂和其它脂类化合物分开。（）

5.用化学修饰法能使一个肽只在精氨酸和半胱氨酸残基处被胰蛋白酶水解。

（）

6.变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外

面的水化层所引起的。（）

7.两个核酸样品A和B，如果A的OD260/OD280>B的OD260/OD280，那么A的纯

度>B的纯度。（）

8.若双链DNA中的一条链碱基顺序为：5′pCpTpGpGpApC 3′,则另一条链的碱基

顺序为：5′pGpApCpCpTpG3′。（）

9.Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。（）

10.竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。（）

11.在生理条件下，氧和二氧化碳均与血红蛋白血红素中的二价铁结合。（）

12.在动物体内蛋白质可以转变为脂肪，但不能转变为糖。（）

13.酶之所以能起催化作用,是由于它能降低反应分子所需的活化能。（）

14.Taq DNA聚合酶无校对的功能，因此它所催化的PCR反应，错误机会较大。

（）

15.在原核细胞基因转录的过程中，当第一个磷酸二酯键形成以后，σ因子即与

核心酶解离。（）

二、选择题（每题有一个正确答案，本题共有15道小题，每道小题1分，满分

15分）

1.糖原合成酶D的别构活化剂是（）。

A.ADPB.ATPC.葡萄糖-1-磷酸D.葡萄糖-6-磷酸

2．在酵解和糖异生中都起作用的酶是（）。

A.丙酮酸激酶B.3-磷酸甘油醛脱氢酶C.丙酮酸羧化酶D.果糖-1，6-二

磷酸酶

3.为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂酸的β－氧化,所需要的载体

为（）。

A.柠檬酸B.肉碱C.酰基载体蛋白D.CoA

4.在脂酸生物合成中,将乙酰基从线拉体内转到胞浆中的化合物是（）。

A.乙酰CoAB.乙酰肉碱C.琥珀酸D.柠

檬酸

5.下列氨基酸中，含有吲哚环的是（）。

A.甲硫氨酸B.苏氨酸C.色氨酸D.缬氨

酸

6.典型的α-螺旋是（）。

A.2.610B.310C.3.613D.4.015

7.蛋白质的变性不包括（）。

A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂

8.血红蛋白的氧合曲线呈（）。

A.双曲线B.抛物线C.S形曲线D.直线

9.反密码子5′UGA 3′所识别的密码子是（）。

A.5′ACU 3′B.5′ACT 3′C.5′UCA 3′D.5′

TCA 3′

10.大肠杆菌中含量最丰富的核酸是（）。

A.DNAB.rRNAC.mRNAD.tRNA

11.酶的竞争性可逆抑制剂可以使（）。

A.Vmax减小，Km减小B.Vmax增加，Km增加

C.Vmax不变，Km增加D.Vmax不变，Km减小

12.编码一个完整肽链的DNA的最小单位是（）。

A.操纵子B.顺反子C.启动子D.复制子

13.tRNA的二级结构为（）。

A.三叶草型B.倒L型C.双螺旋型D.超螺旋型

14.识别大肠杆菌DNA复制起始区的蛋白质是（）。

A.dnaA蛋白B.dnaB蛋白C.dnaC蛋白D.dnaE

蛋白

15.测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度

（）。

A.0.1%B.0.5%C.1%D.5%

三、名词解释（本题共有10道小题，每道小题3分，满分30分）

1.reducing sugar2.ketone body3.Okazaki fragment

4.promoter5.Km6.暗反应7.肽平

面

8.葡萄糖-丙氨酸循环9.减色效应10.结构域

四、简答题（本题共有5道小题，每道小题6分，满分30分）

1．ATP是果糖磷酸激酶的底物，为什么ATP浓度高，反而会抑制磷酸果糖激酶？

2．为什么糖摄入量不足的爱斯基摩人，从营养学的角度看，吃含奇数碳原子脂

酸的脂肪比含偶数碳原子脂酸的脂肪好？

3.一种纯酶按重量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质

量是多少？

4.简述真核生物的mRNA的结构特点及功能。

5, 给大白鼠注射2,4-二硝基苯酚，鼠体温升高，为什么？

五、问答题（本题共有4道小题，每道小题15分，满分60分）

1.纤维素和糖原虽然在物理性质上有很大的区别，但两种糖都是由D-葡萄糖经1

→4连接的大分子，相对分子质量相当。是什么结构特点造成它们在物理性质上

有很大差异？解释它们各自的主要生物学功能。

2.假定你从一个新发现的病毒中提取了核酸，请用最简单的方法确定：

(1)它是DNA还是RNA？

(2)它是单链还是双链结构?

3.如果纯化一个热稳定（耐热）的酶，是否不需要在低温条件下操作?

4.如果大肠杆菌染色体DNA的75%可用来编码蛋白质，假定蛋白质的平均相对

分子质量为60000,以三个碱基编码一个氨基酸计算：(1)若该染色体DNA大约能

编码2000种蛋白质，求该染色体DNA的长度。(2)该染色体DNA的相对分子质量

大约是多少？（氨基酸残基的平均相对分子质量是120,核苷酸对的平均相对分

子质量是640）

第五篇：复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题

复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题

一．是非题(共30分)

1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。

（）

2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。

（）

3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。

（）

4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。

（）

5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。

’

（）

6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。

（）

7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。

（）

8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。

（）

9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。

（）

10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。

（）

11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。

（）

12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为 0．5个负电荷。

（）

13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。

（）

14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。

（）

15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。

（）

16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。

（）

17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。

（）

18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。

（）

19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。

’

（）：

20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。

（）；

21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。

’

（）

22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。

（）

23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生 ATP的个数。

()

24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。（）

25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。

·

（）

26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。

（）

27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。

（）

28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。（）

29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。

（）

30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。

（）

二、填空题(共40分)

1．一个典型的分泌蛋白质的信号肽由N端1～3个——和C端一段——组成。

2．糖蛋白中糖链的主要作用是——。

3．DNA的Cot曲线是通过测定——来作图的。

4．肽链中的甲硫氨酸残基被溴化氰作用后肽链就在——被切断，甲硫氨酸残基变成——。

5．Pribnowbox是指——，真核生物中的对应物为——。

6．在DNA的样品保存液中一般要加入lmmol／LEDTA，作用为——和一O

7．酶活性测定体系的关键在于——。

8．大肠杆菌基因组DNA共300万对碱基，拉成直线长度为——C1TI。

9．形成球蛋白的作用力按其重要程度依次为——，——，——和——。

10．顺相层析的移动相为——。

11．非竞争性抑制的酶反应中VI-——，Km——。

12．核酸的分子杂交技术是从——发展而来的。

13．某细胞亚器官的膜厚度为7．5nm，存在于该膜上的蛋白质的穿膜部分至少应该由——个富疏水氨基酸构成。

14．尿素是一种蛋白质变性剂，其主要作用是——其作用机制为一O

15．为保护酶的活性，对以巯基为活性基团的酶应添加——。对以A印为活性基团的应添加——。

’

16．单糖的构型只与——有关，而单糖旋光的方向和程度则由——所决定。

17．葡萄糖C1上的醛基被还原后生成——，可引起人类的——疾病。

18．维生素B6是——和——两大类酶的辅酶。

19．人体的尿素主要是在——内形成的，必须有——酶的存在。

20．分解代谢途径提供给一个细胞的三种主要产品是，和一O

21．光合作用光反应的产物有——，——和——。

22．异养生物合成作用的还原力是——，主要由——途径提供。

23．氨基酸的联合脱氨是由——和——催化共同完成的。

24．嘌呤核苷酸补救途径生物合成由——和——催化实现。

三、问答题(30分)

1．简要写出以下人物在生物化学领域的贡献(6分)

1)Banting 2)Tiselius 3)E．Fisch 4)Calvin 5)Sutherland 6)Gilbert

2．从一植物的水抽提物中发现了比较理想的抗病毒活性，现欲确定属哪类生物分子，请运用已经学到的生物化学知识设计一套实验方案，并简明写出理由。(6分)

3．从代谢的角度简要分析哪些物质在什么情况下会引起酮血或酮尿?(6分)

4．生物体内有哪些循环属于“无效循环”?有什么意义?(6分)

5．两条短肽通过二硫键相连，在不进行二硫键拆分的条件下进行Edman法测序，第一个循环得到甘氨酸的信号，第二循环得到胱氨酸和谷氨酸的信号，第三个循环得到亮氨酸苯丙氨酸的信号，用肼法确定了两个氨基酸为组氨酸和脯氨酸；将二硫键拆分后测定氨基酸的组成，得到其中的一条为[谷氨酸，半胱氨酸，亮氨酸，脯氨酸]。并在280m处有芳香族氨基酸的特征吸收，另一条肽链只有四个氨基酸，请用氨基酸的三字母法写出该短肽的结构。(6分)