第一篇：生化与分子生物学理论课教学大纲
《生物化学》 第2版
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
教 学 大 纲
《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
广东医学院临床医学等本科专业《生物化学与分子生物学》理论教学分为两部分讲授，第一部分为生物化部分，第二部分为分子生物学部分。
学时分配：理论授课总学时90学时，第一部分为生物化部分，55学时；第二部分为分子生物学部分，35学时。
教
材：中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第2版（周克元主编）。
第一部分
生物化学
第1章 绪
论
学习内容：
一、生物化学的概念与发展简介
二、当代生物化学研究的主要内容
三、生物化学与医学
四、本书的主要内容 学习要求：
一、掌握生物化学的概念
二、了解生物化学发展史
三、了解生物化学研究的主要内容
四、了解生物化学与医学的关系
五、了解本书的主要内容及其特点（案例）
第2章
蛋白质的结构与功能
学习内容：
一、蛋白质的分子组成
1．氨基酸结构、分类与理化性质 2．肽、肽键、肽链与天然活性肽
二、蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：概念及其维持作用力
2．蛋白质的二级结构：概念及其维持作用力、主要类型与超二级结构 3．蛋白质的三级结构：概念及其维持作用力、结构域 4．蛋白质的四级结构：概念及其维持作用力、亚基 5．蛋白质的分类
三、蛋白质结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系、分子病
2．蛋白质空间结构与功能的关系、肌红蛋白和血红蛋白分子结构与别构效应、蛋白质构象病与朊病毒
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 1．蛋白质的理化性质 2．蛋白质的分离和纯化 3．蛋白质的含量测定与纯度鉴定 4．多肽链中氨基酸序列分析（自学）5．蛋白质空间结构测定（自学）学习要求：（掌握 > 熟悉 > 了解）
一、掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的通式与结构特点、氨基酸的两性解离和紫外吸收性质、肽键及多肽链的连接方式；了解生物活性肽。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级及四级结构概念和维持的作用力；掌握超二级结构、模体及结构域概念。
三、掌握蛋白质各级结构与功能关系、协同效应、别构效应的概念；熟悉血红蛋白的分子结构、血红蛋白空间结构与运氧功能关系；了解分子病概念及其例、蛋白质构象病与朊病毒。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念；熟悉蛋白质分离纯化方法及其依据的性质；了解多肽链氨基酸测序的原理。
第4章
酶
学习内容：
一、概述
1．酶的概念
核酶、脱氧核酶的概念 2．酶的命名与分类 3．酶的化学本质
二、酶的分子结构与功能 1．酶的分子组成 2．酶的活性中心
三、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点
催化作用，酶的专一性 2．酶促反应的机制
酶-底物复合物
四、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响
Km和Vmax的概念 2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响
最适温度 4．pH对反应速度的影响
最适pH 5．抑制剂对反应速度的影响
不可逆抑制，可逆抑制 6．激活剂对反应速度的影响 7．酶活性测定与酶活性单位
五、酶的调节
1．酶活性的调节
别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活 2．酶含量的调节 3．同工酶
概念
六、酶与医学关系(自学)1．酶与疾病的关系 2．酶在医学上的其他应用 学习要求：
一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。掌握活性中心、必需基团的概念。熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。了解酶的命名与分类。掌握酶促反应特点。熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。了解临近效应、多元催化、表面效应。
二、掌握底物浓度对反应速度的影响中米氏方程式、Km和Vm概念及意义。熟悉Km和Vm的测定方法。了解米-曼氏方程式的推导过程。掌握最适pH，最适温度的概念并了解其原理。
三、掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km和Vm的变化。熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。
四、掌握关键酶、变构酶的概念。掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。了解酶与医学的关系。
第5章
维生素与微量元素
学习内容：
一、脂溶性维生素
脂溶性维生素A、D、E、K
二、水溶性维生素
B族维生素8种、维生素C和硫辛酸
三、微量元素（自学）
微量元素铁、碘、铜、锌、轱、锰、硒、氟 学习要求：
一、掌握几种常见维生素的活性形式及作用；
二、了解各维生素缺乏导致的疾病。
第6章
生物氧化
学习内容：
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链
电子传递链，ATP合成酶 2．氧化磷酸化，P/O比值概念 3．影响氧化磷酸化的因素
4．ATP ATP循环与高能磷酸键，ATP的利用，其他高能磷酸化合物 5．通过线粒体内膜的物质转运
二、其它氧化体系
需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶
学习要求：
一、掌握电子传递链的概念，组成，排列顺序，两条电子传递链。了解排列顺序的依据。
二、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念，熟悉P/O比值概念。
掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素（包括抑制剂、ADP、甲状腺素的影响）。
三、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移。
四、掌握NADH转运的两种穿梭机制。熟悉ATP/ADP转运。
五、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。
第7章 糖代谢
学习内容：
一、概述 1．糖的生理功用 2．糖的消化吸收 3．糖代谢的概况
二、糖的无氧分解 1．糖酵解的反应过程：基本途径、关键酶 2．糖酵解的调节 3．糖酵解的生理意义
三、糖的有氧氧化
1．糖有氧氧化的反应过程：基本途径、关键酶、三羧酸循环的生理意义 2．糖有氧氧化生成的ATP 3．有氧氧化的调节 4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程：关键酶 2．磷酸戊糖途径的调节 3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖异生
1．糖异生途径：3个能障1个膜障、关键酶 2．糖异生的调节 3．糖异生的生理意义 4．乳酸循环
六、糖元的合成与分解 1．糖元的合成代谢：关键酶 2．糖元的分解代谢：关键酶 3．糖元合成与分解的调节 4．糖元累积症
七、血糖及其调节 1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素调节 3．血糖水平异常 学习要求：
一、了解糖的生理功能和消化吸收过程。
二、掌握糖酵解的概念、反应过程、关键酶及其调节，并熟悉糖酵解的生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的概念、反应过程、关键酶及其调节，并熟悉糖的有氧氧化的生理意义。
四、掌握磷酸戊糖途径的关键酶及其生理意义，并熟悉磷酸戊糖途径的反应过程。
五、掌握糖异生和乳酸循环的概念，并掌握糖异生的反应过程和关键酶。熟悉糖异生的生理意义。了解糖异生的调节。
六、掌握糖原合成与分解的基本反应过程、关键酶及其调节。了解肌糖原和肝糖原代谢的异同。
七、掌握血糖的概念、血糖的来源去路以及胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素和糖皮质激素升高血糖的机理。了解血糖水平异常。
第8章 脂类代谢
学习内容：
一、脂类生理功能
二、脂类的消化和吸收
三、不饱和脂酸的命名及分类
四、甘油三酯代谢 1．甘油三酯的合成代谢
合成部位，合成原料，合成基本途径
2．甘油三酯的分解代谢
脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义
3．脂肪酸的合成代谢
合成部位，合成原料，合成基本过程 4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物—前列腺素、血栓噁烷及白三烯
五、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢
甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料 2．鞘磷脂的代谢
六、胆固醇代谢
1．胆固醇合成部位和合成原料，胆固醇合成的调节 2．胆固醇的转化
类固醇激素生成 七．血浆脂蛋白代谢 1．血脂
组成及含量
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白
种类及其作用 4．血浆脂蛋白代谢
概况
5．血浆脂蛋白代谢异常
高脂蛋白血症 学习要求：
一、熟悉脂类的生理功能、脂类的消化和吸收、胆汁酸盐及辅脂酶的作用。了解不饱和脂酸的命名及分类。
二、掌握甘油三酯合成过程、脂肪动员的概念、限速酶及其调节。掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的全过程、关键酶及能量生成。掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。掌握脂肪酸合成的原料，关键酶及调节以及必需脂肪酸的概念。熟悉脂肪合成过程。了解脂酸其它氧化的方式、不饱和脂肪酸的重要衍生物。
三、熟悉磷脂的分类、甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。
四、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶及调节。熟悉胆固醇的转化。
五、掌握血浆脂蛋白分类及组成、载脂蛋白生理功用，以及四种脂蛋白的代谢概况。了解高脂蛋白血症的分型及血脂异常。
第9章
氨基酸代谢
学习内容：
一、蛋白质的营养作用 1．蛋白质营养的重要性 2．蛋白质的需要量和营养价值
二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1．蛋白质的消化 2．氨基酸的吸收 3．蛋白质的腐败作用
三、氨基酸的一般代谢 1．体内蛋白质的转换更新 2．氨基酸的脱氨基作用 3．α-酮酸的代谢
四、氨的代谢 1．体内氨的来源
2．氨的转运
3．氨的去路
尿素的生成五、个别氨基酸的代谢 1．氨基酸的脱羧基作用 2．一碳单位的代谢 3．含硫氨基酸的代谢
概况 4．芳香族蛋氨酸的代谢
苯丙氨酸和酪氨酸代谢
5．支链氨基酸的代谢
学习要求：
一、熟悉氮平衡及必需氨基酸的概念，熟悉蛋白质的生理功能。
二、熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。了解蛋白质的腐败作用及腐败产物。
三、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基，L-谷氨酸氧化脱氨基，联合脱氨基，基本过程。熟悉α-酮酸代谢概况。
四、掌握氨的来源和去路，氨的转运过程，丙氨酸-葡萄糖循环。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
五、熟悉氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质，熟悉一碳单位的概念、载体及生理功能，熟悉活性甲基的形式。了解甲硫氨酸循环和肌酸合成，了解由苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。专题课内容：高血氨的机理与临床。
第10章
核苷酸代谢 教学大纲
学习内容：
一、核酸的酶促降解
二、嘌呤核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸的合成代谢：嘌呤核苷酸的从头合成、补救合成、嘌呤核苷酸的相互转变、脱氧核苷酸的生成
2．嘌呤核苷酸的分解代谢：基本过程及最终产物 3.嘌呤核苷酸的代谢异常及抗代谢物
三、嘧啶核苷酸代谢
1．嘧啶核苷酸的合成代谢：嘧啶核苷酸的从头合成、补救合成、嘧啶核苷酸的抗代谢物
2．嘧啶核苷酸的分解代谢：基本过程 学习要求；
一、熟悉核酸的消化概况和核苷酸的生理功用。
二、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。熟悉基本过程并了解其调节。
三、掌握脱氧核苷酸的生成。熟悉嘌呤核苷酸补救合成途径、嘌呤核苷酸的相互转变。了解嘌呤核苷酸的抗代谢物。
四、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用，痛风症的原因及治疗原则。
五、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、元素来源、原料、重要中间产物和关键酶。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。熟悉从头合成途径基本过程并了解其调节。
六、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径。了解嘧啶核苷酸抗代谢物。
七、了解嘧啶核苷酸的分解代谢的基本过程。
第11章
物质代谢的联系与调节
学习内容：
一、物质代谢的特点 1．整体性
2．物质代谢偶联能量代谢 3．代谢途径的多样性 4．代谢调节
5．物质代谢的组织特异性 6．各种代谢均具有共同的代谢池
7．ATP是机体能量储存与利用的共同形式 8．NADPH为某些物质合成提供还原当量
二、物质代谢的相互联系 1．在能量上的相互联系
2．糖、脂、蛋白质及核苷酸代谢之间的相互联系
三、某些组织、器官的代谢特点（自学）
四、代谢调节
1．细胞水平的代谢调节：包括细胞内酶的隔离分布、变构调节、化学修饰调节和酶量的调节
2．激素水平的代谢调节 3．整体调节 学习要求：
一、熟悉体内物质代谢的特点。
二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢、物质代谢间的相互影响及互相联系。
三、了解主要组织器官的代谢特点。
四、掌握代谢调节的三级水平。掌握细胞水平代谢调节概念、关键酶及隔离分布特点。掌握酶的变构调节与化学修饰调节的概念、特点和生理意义。熟悉饥饿整体调节，了解应激整体调节。熟悉酶量调节、激素水平调节概念。
第18章 血液生物化学的教学大纲
学习内容：
一、血浆蛋白
1.血浆蛋白的分类 2.血浆蛋白的特点 3.血浆蛋白的功能
二、血液凝固(自学，参考生理学)1.凝血因子与抗凝血成分(自学)2.凝血途径(自学)3.血凝块的形成和溶解(自学)
三、血细胞代谢(自学)1．红细胞代谢 2．白细胞代谢 学习要求：
一、掌握血浆蛋白的分类。了解血浆蛋白的特点和功能。
二、掌握红细胞糖代谢主要特点；2,3-二磷酸甘油酸旁路途径的过程、酶、特点及意义；血红素合成的主要部位、原料、关键酶。熟悉血红素合成的调节。了解血红素合成的基本过程、谷胱甘肽的氧化与还原及其有关代谢、高铁血红蛋白的还原。
重点：红细胞糖代谢的特点；2,3-二磷酸甘油酸旁路；血红素合成原料、关键酶。难点：血红素合成的过程及其调节。
第19章 肝的生物化学
学习内容：
一、肝在物质代谢中的作用 1．肝在糖代谢中的作用
2．肝在脂类代谢中的作用 3．肝在蛋白质代谢中的作用 4．肝在维生素代谢中的作用 5．肝在激素代谢中的作用
二、肝的生物转化作用 1．生物转化的概念 2．生物转化反应的类型 3．影响生物转化作用的因素
三、胆汁和胆汁酸盐 1．胆汁
2．胆汁酸的代谢与功能
生成及生理作用
四、胆色素的代谢与黄疸 1．胆红素的生成 2．胆红素在血液中的转运 2．胆红素在肝细胞内的代谢
3．胆红素在肠中的转变
胆色素的肠肝循环 4．血清胆红素与黄疸 学习要求：
一、熟悉肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的重要作用。
二、掌握生物转化作用的概念，反应的类型，结合反应的种类、结合基团活性供体。熟悉影响生物转化因素。了解加单氧酶系。
三、掌握胆汁酸分类、胆汁酸肠肝循环及其意义。熟悉胆汁酸的生理功能。了解胆汁酸的生成。
四、掌握胆色素、游离胆红素与结合胆红素的定义；熟悉胆红素在肝脏转变、胆红素肠道中变化、胆色素肠肝循环。熟悉黄疸的概念，黄疸的病因分类及特征。了解胆红素生成、转运过程。
第十六章
细胞信息转导
学习内容：
一、信息物质
1．细胞间信息物质
神经递质、内分泌激素、局部化学介质、气体信号 2，细胞内信息物质
第二信使、第三信使
二、受体
1．受体分类、一般结构和功能
膜受体、胞内受体 2．受体作用特点
3．受体活性调节
三、信息的传递途径
1．膜受体激素信号转导机制
cAMP-蛋白激酶途径、Ca2+-蛋白激酶途径、cGMP-蛋白激酶系统、酪氨酸蛋白激酶体系、核因子кB途径、TGF-β途径 2．细胞内受体激素调节机制
四、信息途径的交叉联系
五、信息途径与疾病 学习要求：
一、掌握第二信使的概念及细胞内信息物质的种类。熟悉细胞间信息物质的概念。了解细胞间信息物质的分类及其特点。
二、掌握受体的概念及其分类、化学本质。掌握受体与配体作用的特点。熟悉4种主要受体的结构特点。了解受体活性的调节作用。
三、掌握信息传递进入细胞内的两种传递方式（膜受体介导的信息传递和细胞内受体介导的信息传递）。掌握cAMP-蛋白激酶途径和Ca2+-蛋白激酶途径。熟悉细胞内受体介导的信息传递途径。了解膜受体介导的其它信息传递途径的。
四、了解信息传递的交互联系特点。
五、了解信息传递的异常与疾病的关系。
第二部分
分子生物学
第三章
核酸的结构与功能
学习内容：
一．核酸的化学组成及一级结构
基本组成单位—核苷酸 1．核苷酸
碱基成分，戊糖与核苷，核苷酸的结构与命名
2．核酸的一级结构
核酸（DNA和RNA），多聚核苷酸链的方向性
二、DNA的空间结构与功能 1．DNA碱基组成规律
2．DNA的二级结构—双螺旋结构
3．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装 4．DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能
遗传密码
2．转运RNA的结构与功能 3．核糖体RNA的结构与功能 4．其它小分子RNA及RNA组学
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用 1．核酸的一般理化性质 2．DNA的变性
3．DNA的复性与分子杂交
核酸探针
五、核酸的分离与纯化
学习要求：
一、掌握各种碱基、核苷酸、戊糖的结构特点，DNA、RNA化学组成的异同。
二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构的概念，连接键。
三、掌握DNA双螺旋结构模型的要点。掌握核小体结构特点。熟悉DNA的超螺旋结构。了解DNA在真核生物细胞核内组装。
四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的结构特点与功能。了解其它小分子RNA。
五、掌握以下概念：溶解温度、增色效应、DNA变性与复性、核酸分子杂交。
第十二章 DNA的生物合成
学习内容：
一、复制的基本规律 1．半保留复制 2．双向复制
3．复制的半不连续性
二、DNA复制的酶学和拓扑学变化 1．复制的化学反应
2．DNA聚合酶
3．复制保真性的酶学依据
4．复制中解链和DNA分子的拓补学变化 5．DNA连接酶
三、DNA的生物合成过程 1．原核生物的DNA生物合成 2．真核生物的DNA生物合成
四、反转录和其它复制方式 1．反转录病毒和反转录酶 2．反转录研究的意义
3．滚环复制和D环复制（自学）
五、DNA的损伤（突变）与修复 1．突变的意义 2．引发突变的因素 3．突变分子改变类型
4．DNA损伤的修复 学习要求：
一、掌握复制、半保留复制、双向复制、半不连续性复制、复制叉、复制子、领头链、随从链、冈崎片段的概念。熟悉半保留复制的实验依据。
二、掌握参与DNA复制的主要物质的种类，原核和真核生物DNA聚合酶作用、种类及其特点，拓扑异构酶、引物酶、单链DNA结合蛋白和DNA连接酶 的作用和特点。熟悉DNA复制的化学反应、保真性的酶学依据。了解DNA聚合酶的分子结构特点，复制中DNA分子的拓扑学变化。
三、掌握原核生物DNA复制过程和各阶段的特点。熟悉真核生物DNA复制过程和各阶段的特点。
四、掌握端粒和端粒酶概念，了解端粒延长机制。
五、掌握反转录概念、作用特点、作用过程。了解反转录的生物学意义。
六、掌握DNA损伤（突变）的概念、突变的类型，切除修复的基本原理。熟悉突变的意义、引发因素，光修复、SOS修复及重组修复的概念并了解其机制。
第13章
RNA的生物合成
学习内容：
一、RNA合成的模板和酶 1．转录的模板
2．RNA合成由RNA聚合酶催化
全酶、核心酶 3．原核生物的RNA聚合酶及其组成 4.真核生物的RNA聚合酶及其种类与性质
二、原核生物RNA的合成过程
1．转录起始需要RNA聚合酶全酶形成转录起始复合物，2．转录延长时形成转录空泡，蛋白质的翻译也同时进行 3．转录终止分为依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类。
三、真核生物RNA的生物合成1．转录起始需要启动子、RNA聚合酶和转录因子的参与，形成转录起使前复合物
2．转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象，核小体的位移或解聚 3．转录终止和加尾修饰同时进行
4．rRNA的合成，由聚合酶I催化，中度重复基因 5．tRNA和5SrRNA的合成，由聚合酶Ⅲ催化
四、真核生物RNA前体的加工
1．mRNA前体的加工包括首、尾修饰和剪接
内含子的其它剪接方式及功能、断裂基因、mRNA编辑。
2．tRNA前体的加工，插入序列3’端添加-CCA和稀有碱基生成 3．rRNA前体的加工主要为剪切
学习要求：
1．掌握 复制与转录的异同点；转录、不对称转录、模板链、编码链的概念；原核生物RNA聚合酶的全酶及核心酶的组成和作用；真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物；转录因子的概念；真核生物的断裂基因、内含子、外显子和剪接体的概念；mRNA的首尾修饰；tRNA和rRNA转录后加工修饰特点。2．熟悉 原核生物RNA聚合酶与模板的辨认结合；原核生物转录起始、延长和两类转录终止过程的特点；真核转录因子、转录前起始复合物和真核生物转录的三个阶段；内含子剪接机制；核酶锤头结构的作用特点和研究意义，3．了解-35区、-10区、上游、下游等概念；内含子的分类和mRNA编辑；tRNA和rRNA转录后加工过程，基因概念的定义与延伸siRNA,microRNA和长链非编码RNA（lncRNA）的定义及应用。
第14章 蛋白质生物合成
学习内容：
一、蛋白质生物合成体系
1.mRNA是蛋白质合成的模板 遗传密码的方向性、连续性、简并性、摆动性和通用性
2.核糖体是蛋白质合成的场所
3.tRNA是蛋白质合成的搬运工具
氨基酸的活化与氨基酰-tRNA合成酶、氨基酰-tRNA的表示方法
二、蛋白质生物合成过程
1.翻译的起始
翻译的起始因子、原核生物的翻译起始过程、真核生物的翻译起始过程
2.肽链的延长
延长因子、进位、成肽、转位
3.翻译的终止
终止密码、终止因子、核糖体解聚、多聚核糖体
三、翻译后加工及蛋白质输送 1.新生肽链的折叠
分子伴侣 2.一级结构的修饰 3.空间结构的修饰 4.蛋白质的靶向输送
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制 1.毒素类蛋白质合成阻断剂 2.抗生素类阻断剂 3.其它蛋白质合成阻断剂 学习要求：
一、掌握遗传密码的特点、组成及其相关概念；掌握蛋白质生物合成中mRNA、tRNA和rRNA的作用；掌握氨基酸的活化过程和关键酶；
二、掌握翻译、核糖体循环、多聚核糖体的概念；掌握原核、真核生物翻译起始复合物形成的异同；熟悉翻译起始因子、延长因子和释放因子的种类及其作用；熟悉翻译起始、延长和终止过程；
三、掌握翻译后加工、新生肽链折叠、蛋白质靶向输送等概念；熟悉一级结构修饰和空间结构修饰；了解多肽链折叠、蛋白质合成后的三种靶向转运机制；
四、熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理；了解白喉毒素和干扰素干扰蛋白质合成的机制。
第15章 基因表达调控
学习内容：
一、概述
1．基因表达及其调控的概念：基因、基因组、基因表达、基因表达调控
2．基因表达具有时间特异性和空间特异性
3．基因表达的方式
4．基因表达调控的生物学意义
二、基因表达调控的基本原理
1．基因表达调控呈现多层次和复杂性 2．基因转录起始调控的基本要素
三、原核基因表达调控 1．原核基因转录调控特点
2．原核基因转录的起始调控：乳糖操纵子的结构及转录调控机制（阻遏蛋白的负性调节、CAP的正性调节、协调调节）3．原核基因拥有不同的转录终止调节机制
4．原核基因表达翻译水平上的调控
四、真核基因表达调控
1．真核生物基因组的结构特点 2．真核基因表达调控的特征
3．真核基因表达的染色质水平调控（自学）4．真核rRNA和tRNA的转录调控（自学）
5．真核蛋白编码基因表达的转录起始水平调控（自学）6．真核基因表达的转录后调控
7．真核基因表达的翻译水平调控（自学）学习要求：
一、掌握基因、基因组、基因表达的概念；熟悉基因表达的方式，了解基因表达的时空特异性的意义、基因表达调控的生物学意义。
二、掌握基因转录起始调控的三个基本要素。
三、掌握原核基因操纵子的概念、乳糖操纵子的结构及其负性、正性、协调调节；了解色氨酸操纵子的结构和调控机制、原核基因表达翻译水平的调控。
四、熟悉真核生物基因组的结构特点、真核基因表达调控的特征；了解真核转录因子的分类及组成、真核基因表达的转录后调控。
第二十章
重组DNA技术
学习内容：
一、重组DNA技术的基本过程
二、重组DNA技术中常用工具酶
1．限制性核酸内切酶：限制性核酸内切酶的命名、类型、II型限制酶的作用特点、限制酶的应用及影响因素。
2．DNA连接酶
3.DNA聚合酶
三、重组DNA技术中常用载体
1．质粒载体：pBR322质粒载体、pUC质粒载体系列等。2．噬菌体载体：λ噬菌体载体、黏粒载体、M13噬菌体载体。3．人工染色体载体 4.病毒载体
四、目的基因的获得和体外重组
1.目的基因的获得：化学合成法、PCR或RT-PCR法、从基因文库中筛选。2.目的基因的体外重组：黏性末端连接、平末端连接、人工接头连接、同聚物加尾连接、T-A克隆。
五、重组DNA分子的导入和筛选与鉴定 1.重组DNA分子的导入：转化、转染、感染。
2.重组DNA分子的筛选与鉴定：根据重组载体的遗传表型进行筛选、限制酶切鉴定、核酸分子杂交法、PCR法、免疫化学检测法。
六、外源基因的表达
1.外源基因在原核系统中的表达：对外源目的基因的要求、原核表达载体、外源基因在原核细胞中的表达、原核表达系统的不足。
2.外源基因在真核系统中的表达：真核表达系统的优点、真核表达载体、外源基因的导入和转染细胞的筛选、外源基因在真核细胞中的表达。
七、重组DNA技术的应用 学习要求：
一、掌握重组DNA技术与基因工程的概念、基本原理、基本步骤。
二、掌握限制性内切酶的概念、性质和分类方法，熟悉重组技术中的其他工具酶。掌握质粒载体的概念和特点，了解其它载体的种类。
三、熟悉目的基因获取的方法、重组DNA分子的构建、导入、筛选及鉴定。
四、了解外源基因的表达，重组DNA技术的应用。
第21章
分子生物学常用技术
学习内容：
一、分子印迹与杂交技术 1．核酸分子印迹与杂交技术 2．蛋白质印迹技术
二、PCR技术
1．PCR技术的基本原理 2．PCR技术的主要特点 3．PCR技术的主要用途 4．几种重要的PCR衍生技术
三、转基因技术与基因剔除技术 1．转基因技术 2．核转移技术 3．基因剔除技术
4．基因转移和基因剔除在医学中的应用
四、生物芯片技术 1．基因芯片 2．蛋白质芯片
五、蛋白质相互作用研究技术 1．酵母双杂交系统 2．噬菌体展示技术
3．蛋白质工程中的定点诱变技术
六、蛋白质-核酸相互作用研究技术 学习要求：（掌握 > 熟悉 > 了解）
一、熟悉分子杂交与印迹技术基本原理、类型、应用。
二、掌握PCR的概念，熟悉PCR技术的工作原理及主要用途。
三、掌握转基因技术的概念，了解转基因技术与基因剔除技术的基本原理及其在医学中的应用。
四、掌握基因芯片、蛋白质芯片的概念，了解基因芯片与蛋白质芯片的用途。
五、了解蛋白质相互作用研究技术的基本原理及其用途。
六、了解蛋白质-核酸相互作用研究技术的基本原理及其用途。
第23章
基因组学与蛋白质组学
学习内容：
一、基因组学 1．结构基因组学 2．功能基因组学
二、蛋白质组学
1．蛋白质组学的研究内容 2．蛋白质组学研究技术体系
三、基因组学与蛋白质组学研究在医学中的应用
1．基因组学研究在医学中的应用 2．蛋白质组学研究在医学中的应用 学习要求：（掌握 > 熟悉 > 了解）
一、掌握基因组学的概念，了解结构基因组学和功能基因组学的概念及内容。
二、掌握蛋白质组、蛋白质组学的概念，了解蛋白质组学的研究内容及研究技术体系。
三、了解基因组学与蛋白质组学研究在医学中的应用。
第17章
癌基因与抑癌基因(自学)学习内容：
一、癌基因 1．病毒癌基因 2．细胞癌基因 3．癌基因活化的机制
4．原癌基因的产物与功能
生长因子
二、抑癌基因
1．抑癌基因的概念 2．常见的抑癌基因 3．抑癌基因的作用机制 学习要求：
一、掌握癌基因概念、病毒癌基因概念、致病机理。掌握细胞癌基因特点和分类。
二、掌握原癌基因的活化机制，原癌基因的表达产物与功用。
三、熟悉抑癌基因概念、类型和作用机理。
四、熟悉生长因子概念、分类。了解生长因子作用机理，细胞凋亡概念。
第22章
基因诊断与基因治疗（自学）
学习内容：
一、基因诊断
1．基因诊断的概念和特点 2．基因诊断的常用技术方法 3．常见的基因异常及其检测 4．基因诊断的运用
二、基因治疗 1．基因治疗的概念 2．基因治疗的策略 3．基因治疗的基本程序 4．基因治疗的应用与展望 学习要求：
一、熟悉基因诊断的概念、特点。熟悉基因诊断的常用技术。了解基因诊断在医学中应用。
二、熟悉基因治疗的概念，类型。熟悉基因治疗的基本程序。了解基因治疗在医学中应用。
广东医学院生物化学与分子生物学教研室
2014-2-27（2013年下半年修订版）
第二篇：生化与分子生物学理论课教学大纲(2007年修订)
广东医学院
《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲
(2007年8月修订)
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
广东医学院临床医学等本科专业《生物化学与分子生物学》理论教学分为两部分讲授，第一部分为生物化部分，第二部分为分子生物学部分。
学时分配：理论授课总学时85学时，第一部分为生物化部分，53学时；第二部分为分子生物学部分，32学时。
教
材：中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第一版（刘新光主编）。
第一部分
生物化学
第1章 绪
论
学习要求：
一、了解生物化学发展史
二、了解生物化学研究的主要内容
二、了解生物化学与医学的关系
第2章
蛋白质的结构与功能
学习内容：
一、蛋白质的分子组成 1．氨基酸
结构与分类 2．肽
肽键与肽链
二、蛋白质的分子结构 1．蛋白质的一级结构
概念 2．蛋白质的二级结构
α螺旋、β折叠概念 3．蛋白质的三级结构 4．蛋白质的四级结构 5．蛋白质的分类
三、蛋白质结构与功能的关系 1．蛋白质一级结构与功能的关系
2．蛋白质空间结构与功能的关系
肌红蛋白和血红蛋白分子结构，别构效应
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 1．蛋白质的理化性质
蛋白质的变性 2．蛋白质的分离和纯化
3．蛋白质的含量测定与纯度鉴定 4．多肽链中氨基酸序列分析 5．蛋白质空间结构测定 学习要求：
一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键及多肽链的连接方式，了解生物活性肽。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构，（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构概念和维持键。掌握模序、结构域概念。
三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系，熟悉血红蛋白的分子结构。血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念，熟悉蛋白质分离纯化方法和依据的性质。了解多肽链氨基酸测序的原理。
第4章
酶
学习内容：
一、概述
1．酶的概念
核酶、脱氧核酶的概念 2．酶的命名与分类 3．酶的化学本质
二、酶的分子结构与功能 1．酶的分子组成 2．酶的活性中心
三、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点
催化作用，酶的专一性 2．酶促反应的机制
酶-底物复合物
四、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响
Km和Vmax的概念 2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响
最适温度 4．pH对反应速度的影响
最适pH 5．抑制剂对反应速度的影响
不可逆抑制，可逆抑制 6．激活剂对反应速度的影响 7．酶活性测定与酶活性单位
五、酶的调节
1．酶活性的调节
别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活 2．酶含量的调节 3．同工酶
概念
六、酶与医学关系 1．酶与疾病的关系 2．酶在医学上的其他应用 学习要求：
一、掌握酶的概念；酶的专一性及分类；酶的催化机制。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念；熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。掌握活性中心、必需基团的概念；
二、掌握酶的特异性，酶反应特点。了解酶-底物中间复合物学说。
三、掌握影响酶催化速度的因素，米氏常数Km，最大反应速度Vmax概念及意义；最适pH,最适温度；竞争性抑制剂结构作用特点；熟悉不同类型可逆抑制作用的动力学特点。
四、掌握关键酶、变构酶的概念。酶活性变构调节的机理，共价修饰的概念。熟悉协同效应的概念。掌握酶原、酶原激活的概念；同工酶的概念；熟悉酶蛋白合成诱导与阻遏概。
五、了解酶与医学的关系。
第5章
维生素与微量元素
学习内容：
一、脂溶性维生素
脂溶性维生素A、D、E、K
二、水溶性维生素
B族维生素8种、维生素C和硫辛酸
三、微量元素
微量元素铁、碘、铜、锌、轱、锰、硒、氟 学习要求：
一、掌握维生素的概念、分类。
二、掌握各种维生素的缺乏症并了解其机制。
三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。
四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能，了解其化学本质。
五、熟悉B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能；熟悉维生素C的化学结构特点、性质与生理功能；
六、掌握微量元素的定义、种类。
七、熟悉各类微量元素的需要量、功能及缺乏症。
第6章
生物氧化
学习内容：
一、生成ATP的氧化体系 1．呼吸链
电子传递链，ATP合成酶 2．氧化磷酸化
概念 3．影响氧化磷酸化的因素
4．ATP ATP循环与高能磷酸键，ATP的利用，其他高能磷酸化合物 5．通过线粒体内膜的物质转运
二、其它氧化体系
需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶
学习要求：
一、掌握电子传递链的概念，组分，排列顺序，两条电子传递链。
二、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。
掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。
三、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移。
四、掌握NADH转运的两种穿梭机制。熟悉ATP/ADP转运。
五、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。
第7章 糖代谢
学习内容：
一、概述 1．糖的生理功用 2．糖的消化吸收 3．糖的代谢概况
二、糖的无氧分解
1．糖酵解的反应过程
基本途径，关键酶 2．糖酵解的调节 3．糖酵解生理意义
三、糖的有氧氧化
1．糖有氧氧化的反应过程
基本途径，关键酶，三羧酸循环的生理意义 2．糖有氧氧化生成ATP 3．有氧氧化的调节 4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程 2．磷酸戊糖途径的调节 3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖异生 1．糖异生途径 2．糖异生的调节 3．糖异生的生理意义 4．乳酸循环
六、糖原的合成与分解 1．糖原的合成代谢 2．糖原的分解代谢 3．糖原合成与分解的调节 4．糖原累积症
七、血糖及调节 1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节
胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节 3．血糖水平异常 学习要求：
一、掌握糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。
二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸 循环的过程，特点，意义及调节。
四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程，NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。
五、掌握糖原合成分解的基本过程，关键酶，调节方式。肌糖原和肝糖原代谢的异同。
六、掌握糖异生的概念，基本过程，生理意义；乳酸循环的概念。了解糖异生调节特点。
七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。专题课内容：糖尿病与物质代谢异常
第8章 脂类代谢
学习内容：
一、脂类生理功能，脂类的消化和吸收
二、不饱和脂酸的命名及分类
三、甘油三酯代谢
1．甘油三酯的合成代谢
合成部位，合成原料，合成基本途径
2．甘油三酯的分解代谢
脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义
3．脂肪酸的合成代谢
合成部位，合成原料，合成基本过程 4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物—前列腺素、血栓噁烷及白三烯
四、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢
甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料 2．鞘磷脂的代谢
五、胆固醇代谢
1．胆固醇合成部位和合成原料，胆固醇合成的调节 2．胆固醇的转化
类固醇激素生成 六．血浆脂蛋白代谢 1．血脂
组成及含量
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白
种类及其作用 4．血浆脂蛋白代谢
概况
5．血浆脂蛋白代谢异常
高脂蛋白血症 学习要求：
一、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。熟悉脂类消化吸收过程。了解脂类的分类功能。
二、掌握甘油三酯合成过程。脂肪动员的概念，限速酶及调节。掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的全过程，关键酶及能量生成。
掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。
掌握脂肪酸合成的原料，关键酶及调节。必需脂肪酸的概念。熟悉脂肪合成过程。了解脂酸其它氧化的方式，不饱和脂肪酸的重要衍生物。
三、掌握磷脂的分类、甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。
四、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶及调节。胆固醇的转化。
五、掌握血浆脂蛋白分类及组成，载脂蛋白生理功用。四种脂蛋白的代谢概况。了解高脂蛋白血症的分型及血脂异常。专题课内容：高脂血症分类及临床特征
第9章
氨基酸代谢
学习内容：
一、蛋白质的营养作用 1．蛋白质营养的重要性 2．蛋白质的需要量和营养价值
二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1．蛋白质的消化 2．氨基酸的吸收 3．蛋白质的腐败作用
三、氨基酸的一般代谢 1．体内蛋白质的转换更新 2．氨基酸的脱氨基作用 3．α-酮酸的代谢
四、氨的代谢 1．体内氨的来源 2．氨的转运 3．尿素的生成
五、个别氨基酸的代谢 1．氨基酸的脱羧基作用 2．一碳单位的代谢
3．含硫氨基酸的代谢
概况
4．芳香族蛋氨酸的代谢
苯丙氨酸和酪氨酸代谢 5．支链氨基酸的代谢 学习要求：
一、掌握氮平衡及必需氨基酸的概念，熟悉蛋白质的生理功能。
二、掌握蛋白质的腐败作用及腐败产物。熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
三、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基，L-谷氨酸氧化脱氨基，联合脱氨基，基本过程。熟悉α-酮酸代谢概况。
四、掌握氨的来源和去路，氨的转运过程，丙氨酸-葡萄糖循环。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
五、掌握氨基酸脱羧基作用，生成的生理活性物质。
六、掌握一碳单位的概念、载体及生理功能。
七、掌握活性甲基的形式。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。了解由苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
专题课内容：高血氨的机理与临床。
第10章
核苷酸代谢
学习内容：
一、核酸的酶促降解
二、嘌呤核苷酸代谢 1．嘌呤核苷酸的合成代谢 2．嘌呤核苷酸的分解代谢
3．嘌呤核苷酸的代谢异常及抗代谢物
三、嘧啶核苷酸代谢 1．嘧啶核苷酸的合成代谢 2．嘧啶核苷酸的分解代谢
3．嘧啶核苷酸的代谢异常及抗代谢物 学习要求；
一、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。熟悉核苷酸生物功能、嘌呤核苷酸补救合成途径。了解核酸的消化。
二、掌握脱氧核苷酸的生成，核糖核苷酸还原酶的成分。
三、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用。痛风症的原因及治疗原则。
四、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。
五、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径，嘧啶核苷酸抗代谢物作用。
六、熟悉核苷酸的转变关系。核苷酸合成调节的基本方式。
第11章
物质代谢的联系与调节
学习内容：
一、物质代谢的特点
二、物质代谢的相互联系 1．在能量代谢上的相互联系
2．糖、脂和蛋白质及核苷酸代谢之间的相互联系
三、组织、器官的代谢特点
四、代谢调节
1．细胞水平的代谢调节 2．激素水平的代谢调节 3．整体调节 学习要求：
一、熟悉体内物质代谢的特点。
二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢，物质代谢间的相互影响和互相转化机制。熟悉主要组织器官的代谢特点。
三、掌握细胞水平代谢调节概念，关键酶、酶的变构调节、酶的化学修饰调节概念、生理意义和特点。熟悉饥饿和应激时机体的整体调节概况。了解酶量调节和激素水平调节概念。
第18章
血液的生物化学
学习内容：
一、血浆蛋白
1．血浆蛋白质分类与性质
来源，多态性 2．血浆蛋白质的功能
二、血液凝固（本节内容划归生理学，生化不讲。）
三、血细胞代谢
1．红细胞的代谢特点
血红蛋白的合成，成熟红细胞的代谢特点 2．白细胞的代谢 学习要求：
一、掌握血浆蛋白的功能。熟悉血浆蛋白的分类和主要性质。
三、掌握红细胞糖代谢特点。2，3-二磷酸甘油酸旁路，NADH和NADPH的功能。
四、掌握血红素合成原料、关键酶、主要过程。熟悉血红素合成调节，白细胞的代谢。
第19章 肝的生物化学
学习内容：
一、肝在物质代谢中的作用 1．肝在糖代谢中的作用 2．肝在脂类代谢中的作用 3．肝在蛋白质代谢中的作用 4．肝在维生素代谢中的作用 5．肝在激素代谢中的作用
二、肝的生物转化作用 1．生物转化的概念 2．生物转化反应的类型 3．影响生物转化作用的因素
三、胆汁和胆汁酸盐 1．胆汁
2．胆汁酸的代谢与功能
生成及生理作用
四、胆色素的代谢与黄疸 1．胆红素的生成
2．胆红素在血液中的转运 2．胆红素在肝细胞内的代谢
3．胆红素在肠中的转变
胆色素的肠肝循环 4．血清胆红素与黄疸 学习要求：
一、掌握肝脏在糖、脂类和蛋白质代谢中重要作用。熟悉肝在维生素、激素代谢中的作用。
二、掌握生物转化作用的概念。掌握肝生物转化反应的类型，加单氧酶系组成、作用，结合反应的种类，结合基团活性供体、酶类。熟悉影响生物转化因素。
三、掌握胆汁酸分类，初级胆汁酸合成，胆汁酸肠肝循环。了解胆汁酸功能。
四、掌握胆色素生成、转运过程。掌握胆红素在肝脏转变。掌握胆红素肠道中变化，胆色素肠肝循环，游离胆红素与结合胆红素。熟悉黄疸的概念，各型黄疸的病因及临床特征。
第16章
细胞信号转导
学习内容：
一、信息物质 1．细胞间信息物质 2．细胞内信息分子
二、受体
1．受体的概念与分类 2．受体的一般结构及功能 3．受体作用的特点 4．受体活性的调节
三、信息的转导途径
1．膜受体介导的信息转导
蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路 2．胞内受体介导的信息转导
四、信息转导途径的相互交互联系
五、信息转导异常与疾病 1．信息转导障碍与疾病发生 2．受体病 学习要求：
一、信息物质
熟悉细胞间信息物质的概念，了解细胞间信息物质的分类及其特点。熟悉细胞内信息物质、第二信息的概念。
二、受体
掌握受体的概念及其分类、化学本质。熟悉受体与配体作用的特点。了解受体活性的调节作用。
三、信息的传递途径
掌握信息传递进入细胞内的两种传递方式（膜受体介导的信息传递和细胞内受体介导的信息传递）。熟悉细胞膜受体介导的 5 条信息传递途径的大致过程，包括蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路。了解细胞内受体介导的信息传递途径。
四、信息传递途径的交互联系
了解信息传递的交互联系特点。
五、信息传递与疾病
了解信息传递的异常与疾病的关系。专题课内容：细胞因子的信号转导途径。
第二部分
分子生物学
第3章
核酸的结构与功能
学习内容：
一．核酸的化学组成及一级结构
基本组成单位——核苷酸 1．核苷酸
碱基成分，戊糖与核苷，结构与命名 2．核酸的一级结构
寡核苷酸和核酸（DNA和RNA）
二、DNA的空间结构与功能
1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型
DNA碱基组成规律 2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装 3．DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能
遗传密码 2．转运RNA的结构与功能 3．核糖体RNA的结构与功能 4．其它小分子RNA及RNA组学
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用 1．核酸的一般理化性质 2．DNA的变性
3．DNA的复性与分子杂交
核酸探针
五、核酸的分离与纯化 1．核酸分离与纯化的一般原则 2．核酸的分离与纯化 3．核酸含量测定与纯度鉴定
4．核酸序列分析（DNA自动测序）化学裂解法，DNA链末端合成终止法
六、核酸酶 学习要求：
一、掌握核苷酸分子组成及结构，DNA、RNA组成的异同。
二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键。
三、掌握DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能。
四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点。
五、熟悉以下概念：融解温度、增色效应、DNA复性、核酸分子杂交。
六、熟悉核酸序列分析技术原理。
七、熟悉核酸酶的种类及其功能。专题课内容：原核生物与真核生物基因组特点。
第12章 DNA的生物合成（复制）
学习内容：
一、复制的基本规律
1．半保留复制
实验依据和意义 2．双向复制
3．复制的半不连续性
二、DNA复制的酶学和拓扑学变化 1．复制的化学反应 2．DNA聚合酶
3．复制保真性的酶学依据
4．复制中的解链和DNA分子拓扑学变化 5．DNA连接酶
三、DNA生物合成过程 1．原核生物的DNA生物合成 2．真核生物的DNA生物合成
四、逆转录和其他复制方式 1．逆转录病毒和逆转录酶 2．逆转录过程 3．逆转录研究的意义 4．滚环复制和D环复制
五、DNA损伤（突变）与修复 1．突变的意义 2．引发突变的因素 3．突变的分子改变类型 4．DNA损伤的修复 学习要求：
一、掌握中心法则、基因表达、半保留复制的概念。
二、掌握参与DNA复制的主要物质及其作用机理。掌握DNA聚合酶作用特点，原核生物和真核生物DNA聚合酶的异同。掌握拓补异构酶、引物酶作用。熟悉DNA复制的方向性、保真性。熟悉连接酶作用机理。
三、掌握DNA复制过程及各阶段的特点。掌握端粒和端粒酶概念及作用。熟悉复制起始和冈崎片段、引发体、负超螺旋概念，形成。了解滚环复制过程。
四、掌握逆转录概念、作用过程。掌握逆转录酶作用特点、生物学意义及应用。熟悉滚环复制和D环复制方式。
五、掌握突变概念，DNA损伤的类型，切除修复的基本原理；熟悉突变的意义、引发因素。熟悉光修复、SOS修复及重组修复的概念。专题课内容：端粒与端粒酶。
第13章
RNA的生物合成（转录）
学习内容：
一、转录的模板和酶 1．转录模板 2．RNA聚合酶
3．RNA聚合酶与模板的辨认结合
二、转录过程
1．原核生物的转录过程
2．真核生物的转录过程
三、RNA的转录后修饰
1．真核生物新生mRNA的剪接和修饰 2．tRNA的转录后加工 3．rRNA的转录后加工 4．核酶
5．小RNA干扰现象
四、转录和复制的比较 学习要求：
一、掌握转录的概念，不对称转录、模板链、编码链。掌握原核生物RNA聚合酶全酶，核心酶的组成和作用。掌握真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物。
二、掌握RNA聚合酶与模板辨认结合。掌握原核转录起始。熟悉真核转录因子，转录前起始复合物。熟悉延长与原核两类转录终止过程。
三、掌握真核基因的断裂基因、内含子、外显子的概念。掌握mRNA、tRNA转录后的加工方式。熟悉内含子剪接机制，rRNA的加工过程，核酶结构、作用特点。
四、熟悉核酶的概念，结构、作用特点。
五、掌握复制与转录的异同。
专题课内容：内含子与RNA的剪接，mRNA的编辑。
第14章
蛋白质的生物合成（翻译）
学习内容：
一、蛋白质生物合成体系
1．mRNA是蛋白质合成的模板
遗传密码 2．核蛋白体是蛋白质合成的场所 3．tRNA是蛋白质合成的搬运工具
二、蛋白质生物合成过程 1．翻译的起始 2．肽链的延长 3．翻译的终止
三、翻译后加工及蛋白质运输 1．新生肽链的折叠 2．一级结构的修饰 3．空间结构的修饰 4．蛋白质的靶向输送
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制 1．毒素类蛋白质合成阻断剂 2．抗生素类阻断剂 3．其他蛋白质合成阻断剂 学习要求：
一、掌握翻译的概念及参加蛋白质生物合成的物质，mRNA、tRNA及核糖体的结构和翻译中作用，氨基酰-tRNA的生成。熟悉遗传密码的特点。
二、掌握原核及真核生物翻译的基本过程，起始阶段，延长阶段的三个步骤：注册，成肽，转位，终止阶段。熟悉起始因子、延长因子和释放因子的种类和作用。掌握原核、真核翻译过程异同。
三、掌握多聚核糖体的概念、意义。掌握翻译后加工的概念及加工方式。熟悉高级结构修饰，一级结构修饰。熟悉蛋白质合成后靶向输送。
四、熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理。专题课内容：1.蛋白质合成中翻译后的折叠及加工
2.蛋白质的靶向运输
第15章 基因表达调控
学习内容：
一、概述
1．基因表达与调控的概念
2．基因表达的时空特异性
3．基因表达的方式
多级调控 4．基因表达调控的生物学意义
二、基因表达调控的基本原理 1．基因表达调控的多层次和复杂性 2．基因转录激活调节基本要素
三、原核基因表达调节 1．原核基因转录调节特点
2．原核生物转录起始调节——乳糖操纵子 3．原核生物转录终止调节——色氨酸操纵子 4．原核生物翻译水平调节
四、真核基因表达调节 1．真核基因组结构特点 2．真核基因表达调控特点 3．RNA polⅠ和polⅢ的转录调节 4．RNA polⅡ转录起始的调控 5．RNA polⅡ转录终止的调节 6．转录后水平的调节 7．翻译水平的调节 学习要求：
一、熟悉基因表达的概念，时间、空间性，基因表达方式，生物学意义。掌握基因转录激活调节的基本要素。
二、掌握原核基因操纵子的概念、结构和功能，乳糖操纵子的负性、正性、协调调节。色氨酸操纵子。熟悉阻遏蛋白的负调控，cAMP介导的CAP的正调控，转录衰减。
三、掌握真核基因调控顺式作用元件和反式作用因子的概念、种类。掌握真核转录因子结构，PIC的装配过程。熟悉真核基因组结构特点，真核基因表达调控特点。
学习要求：
一、掌握结合、转化及转导、转座、基因重组概念。
二、掌握重组DNA技术的相关概念，基本原理。掌握限制性内切酶概念及作用特点。熟悉常用载体及特点，目的基因的获取及与载体连接的方法。
三、熟悉重组体的导入受体细胞及筛选方法。基因克隆表达技术。
四、熟悉重组DNA技术在医学中应用。
第21章
常用分子生物学技术原理及其应用
学习要求：
一、掌握分子杂交与印迹技术基本原理、类型、应用。
二、掌握PCR的定义、PCR技术的工作原理及主要用途。
三、掌握基因文库、基因组DNA文库和cDNA文库的概念，了解基因文库构建过程。
四、了解疾病相关基因的克隆与鉴定，了解基因修饰动物模型的建立及应用。
五、掌握基因芯片、蛋白质芯片的概念，了解基因芯片与蛋白质芯片的用途及在临床疾病的诊断和新药开发筛选上的应用潜力。
学习要求：
一、掌握基因组的定义、基因组学的基本概念，了解结构基因组学、功能基因组学与比较基因组学三者研究范畴的不同及意义。
二、掌握“基因病”的基本概念，熟悉单基因病、多基因病、获得性基因病的概念。学习要求：
一、掌握癌基因概念、病毒癌基因概念、致病机理。掌握细胞癌基因特点和分类。
二、掌握原癌基因的活化机制，原癌基因的表达产物与功用。
三、熟悉抑癌基因概念、类型和作用机理。
四、熟悉生长因子概念、分类。了解生长因子作用机理，细胞凋亡概念。
学习要求：
一、熟悉基因诊断的概念、特点。熟悉基因诊断的常用技术。了解基因诊断在医学中应用。
二、熟悉基因治疗的概念，类型。熟悉基因治疗的基本程序。了解基因治疗在医学中应用。
专题课内容：基因治疗的新进展。
广东医学院生物化学与分子生物学教研室
2007年8月修订
第三篇：《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲
广东医学院
《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲
(2007年8月修订)
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
广东医学院临床医学等本科专业《生物化学与分子生物学》理论教学分为两部分讲授，第一部分为生物化部分，第二部分为分子生物学部分。
学时分配：理论授课总学时85学时，第一部分为生物化部分，53学时；第二部分为分子生物学部分，32学时。
教
材：中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第一版（刘新光主编）。
第一部分 生物化学
第1章绪
论
学习要求：
一、了解生物化学发展史
二、了解生物化学研究的主要内容
二、了解生物化学与医学的关系
第2章 蛋白质的结构与功能
学习内容：
一、蛋白质的分子组成 1．氨基酸 结构与分类 2．肽 肽键与肽链
二、蛋白质的分子结构 1．蛋白质的一级结构 概念
2．蛋白质的二级结构 α螺旋、β折叠概念 3．蛋白质的三级结构 4．蛋白质的四级结构 5．蛋白质的分类
三、蛋白质结构与功能的关系 1．蛋白质一级结构与功能的关系
2．蛋白质空间结构与功能的关系 肌红蛋白和血红蛋白分子结构，别构效应
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化 1．蛋白质的理化性质
蛋白质的变性 2．蛋白质的分离和纯化
3．蛋白质的含量测定与纯度鉴定 4．多肽链中氨基酸序列分析 5．蛋白质空间结构测定 学习要求：
一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键及多肽链的连接方式，了解生物活性肽。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构，（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构概念和维持键。掌握模序、结构域概念。
三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系，熟悉血红蛋白的分子结构。血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念，熟悉蛋白质分离纯化方法和依据的性质。了解多肽链氨基酸测序的原理。
第4章 酶
学习内容：
一、概述
1．酶的概念
核酶、脱氧核酶的概念 2．酶的命名与分类 3．酶的化学本质
二、酶的分子结构与功能 1．酶的分子组成 2．酶的活性中心
三、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点 催化作用，酶的专一性 2．酶促反应的机制 酶-底物复合物
四、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响
Km和Vmax的概念 2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响
最适温度 4．pH对反应速度的影响
最适pH
5．抑制剂对反应速度的影响
不可逆抑制，可逆抑制 6．激活剂对反应速度的影响 7．酶活性测定与酶活性单位
五、酶的调节
1．酶活性的调节
别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活 2．酶含量的调节 3．同工酶 概念
六、酶与医学关系 1．酶与疾病的关系 2．酶在医学上的其他应用 学习要求：
一、掌握酶的概念；酶的专一性及分类；酶的催化机制。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念；熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。掌握活性中心、必需基团的概念；
二、掌握酶的特异性，酶反应特点。了解酶-底物中间复合物学说。
三、掌握影响酶催化速度的因素，米氏常数Km，最大反应速度Vmax概念及意义；最适pH,最适温度；竞争性抑制剂结构作用特点；熟悉不同类型可逆抑制作用的动力学特点。
四、掌握关键酶、变构酶的概念。酶活性变构调节的机理，共价修饰的概念。熟悉协同效应的概念。掌握酶原、酶原激活的概念；同工酶的概念；熟悉酶蛋白合成诱导与阻遏概。
五、了解酶与医学的关系。
第5章 维生素与微量元素
学习内容：
一、脂溶性维生素
脂溶性维生素A、D、E、K
二、水溶性维生素
B族维生素8种、维生素C和硫辛酸
三、微量元素
微量元素铁、碘、铜、锌、轱、锰、硒、氟 学习要求：
一、掌握维生素的概念、分类。
二、掌握各种维生素的缺乏症并了解其机制。
三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。
四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能，了解其化学本质。
五、熟悉B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能；熟悉维生素C的化学结构特点、性质与生理功能；
六、掌握微量元素的定义、种类。
七、熟悉各类微量元素的需要量、功能及缺乏症。
第6章 生物氧化
学习内容：
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链
电子传递链，ATP合成酶 2．氧化磷酸化 概念 3．影响氧化磷酸化的因素 4．ATP ATP循环与高能磷酸键，ATP的利用，其他高能磷酸化合物 5．通过线粒体内膜的物质转运
二、其它氧化体系
需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶
学习要求：
一、掌握电子传递链的概念，组分，排列顺序，两条电子传递链。
二、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。
掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。
三、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移。
四、掌握NADH转运的两种穿梭机制。熟悉ATP/ADP转运。
五、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。
第7章糖代谢
学习内容：
一、概述
1．糖的生理功用 2．糖的消化吸收 3．糖的代谢概况
二、糖的无氧分解
1．糖酵解的反应过程
基本途径，关键酶 2．糖酵解的调节 3．糖酵解生理意义
三、糖的有氧氧化
1．糖有氧氧化的反应过程
基本途径，关键酶，三羧酸循环的生理意义 2．糖有氧氧化生成ATP 3．有氧氧化的调节 4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程 2．磷酸戊糖途径的调节 3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖异生 1．糖异生途径 2．糖异生的调节 3．糖异生的生理意义 4．乳酸循环
六、糖原的合成与分解 1．糖原的合成代谢 2．糖原的分解代谢 3．糖原合成与分解的调节 4．糖原累积症
七、血糖及调节 1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节
胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节 3．血糖水平异常 学习要求：
一、掌握糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。
二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸 循环的过程，特点，意义及调节。
四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程，NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。
五、掌握糖原合成分解的基本过程，关键酶，调节方式。肌糖原和肝糖原代谢的异同。
六、掌握糖异生的概念，基本过程，生理意义；乳酸循环的概念。了解糖异生调节特点。
七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。专题课内容：糖尿病与物质代谢异常
第8章脂类代谢
学习内容：
一、脂类生理功能，脂类的消化和吸收
二、不饱和脂酸的命名及分类
三、甘油三酯代谢
1．甘油三酯的合成代谢
合成部位，合成原料，合成基本途径
2．甘油三酯的分解代谢
脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义
3．脂肪酸的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本过程 4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物—前列腺素、血栓噁烷及白三烯
四、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢
甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料 2．鞘磷脂的代谢
五、胆固醇代谢
1．胆固醇合成 部位和合成原料，胆固醇合成的调节 2．胆固醇的转化 类固醇激素生成 六．血浆脂蛋白代谢 1．血脂 组成及含量
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白
种类及其作用 4．血浆脂蛋白代谢
概况
5．血浆脂蛋白代谢异常
高脂蛋白血症 学习要求：
一、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。熟悉脂类消化吸收过程。了解脂类的分类功能。
二、掌握甘油三酯合成过程。脂肪动员的概念，限速酶及调节。掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的全过程，关键酶及能量生成。
掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。
掌握脂肪酸合成的原料，关键酶及调节。必需脂肪酸的概念。熟悉脂肪合成过程。了解脂酸其它氧化的方式，不饱和脂肪酸的重要衍生物。
三、掌握磷脂的分类、甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。
四、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶及调节。胆固醇的转化。
五、掌握血浆脂蛋白分类及组成，载脂蛋白生理功用。四种脂蛋白的代谢概况。了解高脂蛋白血症的分型及血脂异常。专题课内容：高脂血症分类及临床特征
第9章 氨基酸代谢
学习内容：
一、蛋白质的营养作用 1．蛋白质营养的重要性 2．蛋白质的需要量和营养价值
二、蛋白质的消化、吸收与腐败 1．蛋白质的消化 2．氨基酸的吸收 3．蛋白质的腐败作用
三、氨基酸的一般代谢 1．体内蛋白质的转换更新 2．氨基酸的脱氨基作用 3．α-酮酸的代谢
四、氨的代谢 1．体内氨的来源 2．氨的转运 3．尿素的生成
五、个别氨基酸的代谢 1．氨基酸的脱羧基作用 2．一碳单位的代谢
3．含硫氨基酸的代谢 概况
4．芳香族蛋氨酸的代谢 苯丙氨酸和酪氨酸代谢 5．支链氨基酸的代谢 学习要求：
一、掌握氮平衡及必需氨基酸的概念，熟悉蛋白质的生理功能。
二、掌握蛋白质的腐败作用及腐败产物。熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
三、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基，L-谷氨酸氧化脱氨基，联合脱氨基，基本过程。熟悉α-酮酸代谢概况。
四、掌握氨的来源和去路，氨的转运过程，丙氨酸-葡萄糖循环。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
五、掌握氨基酸脱羧基作用，生成的生理活性物质。
六、掌握一碳单位的概念、载体及生理功能。
七、掌握活性甲基的形式。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。了解由苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
专题课内容：高血氨的机理与临床。
第10章 核苷酸代谢
学习内容：
一、核酸的酶促降解
二、嘌呤核苷酸代谢 1．嘌呤核苷酸的合成代谢 2．嘌呤核苷酸的分解代谢
3．嘌呤核苷酸的代谢异常及抗代谢物
三、嘧啶核苷酸代谢 1．嘧啶核苷酸的合成代谢 2．嘧啶核苷酸的分解代谢 3．嘧啶核苷酸的代谢异常及抗代谢物 学习要求；
一、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。熟悉核苷酸生物功能、嘌呤核苷酸补救合成途径。了解核酸的消化。
二、掌握脱氧核苷酸的生成，核糖核苷酸还原酶的成分。
三、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用。痛风症的原因及治疗原则。
四、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。
五、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径，嘧啶核苷酸抗代谢物作用。
六、熟悉核苷酸的转变关系。核苷酸合成调节的基本方式。
第11章 物质代谢的联系与调节
学习内容：
一、物质代谢的特点
二、物质代谢的相互联系 1．在能量代谢上的相互联系
2．糖、脂和蛋白质及核苷酸代谢之间的相互联系
三、组织、器官的代谢特点
四、代谢调节
1．细胞水平的代谢调节 2．激素水平的代谢调节 3．整体调节 学习要求：
一、熟悉体内物质代谢的特点。
二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢，物质代谢间的相互影响和互相转化机制。熟悉主要组织器官的代谢特点。
三、掌握细胞水平代谢调节概念，关键酶、酶的变构调节、酶的化学修饰调节概念、生理意义和特点。熟悉饥饿和应激时机体的整体调节概况。了解酶量调节和激素水平调节概念。
第18章 血液的生物化学
学习内容：
一、血浆蛋白
1．血浆蛋白质分类与性质
来源，多态性 2．血浆蛋白质的功能
二、血液凝固（本节内容划归生理学，生化不讲。）
三、血细胞代谢
1．红细胞的代谢特点
血红蛋白的合成，成熟红细胞的代谢特点 2．白细胞的代谢 学习要求：
一、掌握血浆蛋白的功能。熟悉血浆蛋白的分类和主要性质。
三、掌握红细胞糖代谢特点。2，3-二磷酸甘油酸旁路，NADH和NADPH的功能。
四、掌握血红素合成原料、关键酶、主要过程。熟悉血红素合成调节，白细胞的代谢。
第19章肝的生物化学
学习内容：
一、肝在物质代谢中的作用 1．肝在糖代谢中的作用 2．肝在脂类代谢中的作用 3．肝在蛋白质代谢中的作用 4．肝在维生素代谢中的作用 5．肝在激素代谢中的作用
二、肝的生物转化作用 1．生物转化的概念 2．生物转化反应的类型 3．影响生物转化作用的因素
三、胆汁和胆汁酸盐 1．胆汁
2．胆汁酸的代谢与功能
生成及生理作用
四、胆色素的代谢与黄疸 1．胆红素的生成
2．胆红素在血液中的转运 2．胆红素在肝细胞内的代谢
3．胆红素在肠中的转变 胆色素的肠肝循环 4．血清胆红素与黄疸 学习要求：
一、掌握肝脏在糖、脂类和蛋白质代谢中重要作用。熟悉肝在维生素、激素代谢中的作用。
二、掌握生物转化作用的概念。掌握肝生物转化反应的类型，加单氧酶系组成、作用，结合反应的种类，结合基团活性供体、酶类。熟悉影响生物转化因素。
三、掌握胆汁酸分类，初级胆汁酸合成，胆汁酸肠肝循环。了解胆汁酸功能。
四、掌握胆色素生成、转运过程。掌握胆红素在肝脏转变。掌握胆红素肠道中变化，胆色素肠肝循环，游离胆红素与结合胆红素。熟悉黄疸的概念，各型黄疸的病因及临床特征。
第16章 细胞信号转导
学习内容：
一、信息物质 1．细胞间信息物质 2．细胞内信息分子
二、受体
1．受体的概念与分类 2．受体的一般结构及功能 3．受体作用的特点 4．受体活性的调节
三、信息的转导途径
1．膜受体介导的信息转导 蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路 2．胞内受体介导的信息转导
四、信息转导途径的相互交互联系
五、信息转导异常与疾病 1．信息转导障碍与疾病发生 2．受体病 学习要求：
一、信息物质 熟悉细胞间信息物质的概念，了解细胞间信息物质的分类及其特点。熟悉细胞内信息物质、第二信息的概念。
二、受体 掌握受体的概念及其分类、化学本质。熟悉受体与配体作用的特点。了解受体活性的调节作用。
三、信息的传递途径 掌握信息传递进入细胞内的两种传递方式（膜受体介导的信息传递和细胞内受体介导的信息传递）。熟悉细胞膜受体介导的 5条信息传递途径的大致过程，包括蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路。了解细胞内受体介导的信息传递途径。
四、信息传递途径的交互联系 了解信息传递的交互联系特点。
五、信息传递与疾病 了解信息传递的异常与疾病的关系。专题课内容：细胞因子的信号转导途径。
第二部分 分子生物学
第3章 核酸的结构与功能
学习内容：
一．核酸的化学组成及一级结构 基本组成单位——核苷酸 1．核苷酸 碱基成分，戊糖与核苷，结构与命名 2．核酸的一级结构 寡核苷酸和核酸（DNA和RNA）
二、DNA的空间结构与功能
1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型 DNA碱基组成规律 2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装 3．DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能 遗传密码 2．转运RNA的结构与功能 3．核糖体RNA的结构与功能 4．其它小分子RNA及RNA组学
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用 1．核酸的一般理化性质 2．DNA的变性
3．DNA的复性与分子杂交 核酸探针
五、核酸的分离与纯化
1．核酸分离与纯化的一般原则 2．核酸的分离与纯化 3．核酸含量测定与纯度鉴定
4．核酸序列分析（DNA自动测序）化学裂解法，DNA链末端合成终止法
六、核酸酶 学习要求：
一、掌握核苷酸分子组成及结构，DNA、RNA组成的异同。
二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键。
三、掌握DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能。
四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点。
五、熟悉以下概念：融解温度、增色效应、DNA复性、核酸分子杂交。
六、熟悉核酸序列分析技术原理。
七、熟悉核酸酶的种类及其功能。
专题课内容：原核生物与真核生物基因组特点。
第12章DNA的生物合成（复制）
学习内容：
一、复制的基本规律
1．半保留复制 实验依据和意义 2．双向复制
3．复制的半不连续性
二、DNA复制的酶学和拓扑学变化 1．复制的化学反应 2．DNA聚合酶
3．复制保真性的酶学依据
4．复制中的解链和DNA分子拓扑学变化 5．DNA连接酶
三、DNA生物合成过程 1．原核生物的DNA生物合成 2．真核生物的DNA生物合成
四、逆转录和其他复制方式 1．逆转录病毒和逆转录酶 2．逆转录过程 3．逆转录研究的意义 4．滚环复制和D环复制
五、DNA损伤（突变）与修复 1．突变的意义 2．引发突变的因素 3．突变的分子改变类型 4．DNA损伤的修复 学习要求：
一、掌握中心法则、基因表达、半保留复制的概念。
二、掌握参与DNA复制的主要物质及其作用机理。掌握DNA聚合酶作用特点，原核生物和真核生物DNA聚合酶的异同。掌握拓补异构酶、引物酶作用。熟悉DNA复制的方向性、保真性。熟悉连接酶作用机理。
三、掌握DNA复制过程及各阶段的特点。掌握端粒和端粒酶概念及作用。熟悉复制起始和冈崎片段、引发体、负超螺旋概念，形成。了解滚环复制过程。
四、掌握逆转录概念、作用过程。掌握逆转录酶作用特点、生物学意义及应用。熟悉滚环复制和D环复制方式。
五、掌握突变概念，DNA损伤的类型，切除修复的基本原理；熟悉突变的意义、引发因素。熟悉光修复、SOS修复及重组修复的概念。专题课内容：端粒与端粒酶。
第13章 RNA的生物合成（转录）
学习内容：
一、转录的模板和酶 1．转录模板 2．RNA聚合酶
3．RNA聚合酶与模板的辨认结合
二、转录过程
1．原核生物的转录过程
2．真核生物的转录过程
三、RNA的转录后修饰
1．真核生物新生mRNA的剪接和修饰 2．tRNA的转录后加工 3．rRNA的转录后加工 4．核酶
5．小RNA干扰现象
四、转录和复制的比较 学习要求：
一、掌握转录的概念，不对称转录、模板链、编码链。掌握原核生物RNA聚合酶全酶，核心酶的组成和作用。掌握真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物。
二、掌握RNA聚合酶与模板辨认结合。掌握原核转录起始。熟悉真核转录因子，转录前起始复合物。熟悉延长与原核两类转录终止过程。
三、掌握真核基因的断裂基因、内含子、外显子的概念。掌握mRNA、tRNA转录后的加工方式。熟悉内含子剪接机制，rRNA的加工过程，核酶结构、作用特点。
四、熟悉核酶的概念，结构、作用特点。
五、掌握复制与转录的异同。
专题课内容：内含子与RNA的剪接，mRNA的编辑。
第14章 蛋白质的生物合成（翻译）
学习内容：
一、蛋白质生物合成体系
1．mRNA是蛋白质合成的模板 遗传密码 2．核蛋白体是蛋白质合成的场所 3．tRNA是蛋白质合成的搬运工具
二、蛋白质生物合成过程 1．翻译的起始 2．肽链的延长 3．翻译的终止
三、翻译后加工及蛋白质运输 1．新生肽链的折叠 2．一级结构的修饰 3．空间结构的修饰 4．蛋白质的靶向输送
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制 1．毒素类蛋白质合成阻断剂 2．抗生素类阻断剂 3．其他蛋白质合成阻断剂 学习要求：
一、掌握翻译的概念及参加蛋白质生物合成的物质，mRNA、tRNA及核糖体的结构和翻译中作用，氨基酰-tRNA的生成。熟悉遗传密码的特点。
二、掌握原核及真核生物翻译的基本过程，起始阶段，延长阶段的三个步骤：注册，成肽，转位，终止阶段。熟悉起始因子、延长因子和释放因子的种类和作用。掌握原核、真核翻译过程异同。
三、掌握多聚核糖体的概念、意义。掌握翻译后加工的概念及加工方式。熟悉高级结构修饰，一级结构修饰。熟悉蛋白质合成后靶向输送。
四、熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理。专题课内容：1.蛋白质合成中翻译后的折叠及加工
2.蛋白质的靶向运输
第15章基因表达调控
学习内容：
一、概述
1．基因表达与调控的概念
2．基因表达的时空特异性
3．基因表达的方式 多级调控 4．基因表达调控的生物学意义
二、基因表达调控的基本原理 1．基因表达调控的多层次和复杂性 2．基因转录激活调节基本要素
三、原核基因表达调节 1．原核基因转录调节特点
2．原核生物转录起始调节——乳糖操纵子 3．原核生物转录终止调节——色氨酸操纵子 4．原核生物翻译水平调节
四、真核基因表达调节 1．真核基因组结构特点 2．真核基因表达调控特点 3．RNA polⅠ和polⅢ的转录调节 4．RNA polⅡ转录起始的调控 5．RNA polⅡ转录终止的调节 6．转录后水平的调节 7．翻译水平的调节 学习要求：
一、熟悉基因表达的概念，时间、空间性，基因表达方式，生物学意义。掌握基因转录激活调节的基本要素。
二、掌握原核基因操纵子的概念、结构和功能，乳糖操纵子的负性、正性、协调调节。色氨酸操纵子。熟悉阻遏蛋白的负调控，cAMP介导的CAP的正调控，转录衰减。
三、掌握真核基因调控顺式作用元件和反式作用因子的概念、种类。掌握真核转录因子结构，PIC的装配过程。熟悉真核基因组结构特点，真核基因表达调控特点。
专题课内容：真核基因的转录激活调控。
第20章重组DNA技术
学习内容：
一、重组DNA技术的基本过程
二、重组DNA技术中常用工具酶 1．限制性核酸内切酶 2．DNA连接酶 3．DNA聚合酶 4．其他修饰酶
三、重组DNA技术中常用载体 1．质粒载体 2．噬菌体载体 3．人工染色体载体 4．病毒载体
四、目的基因的获得和体外重组 1．目的基因的获得 2．目的基因的体外重组
五、重组DNA分子的导入和筛选与鉴定 1．重组DNA分子的导入 2．重组DNA分子的筛选与鉴定
六、外源基因的表达
1．外源基因在原核系统中的表达 2．外源基因在真核系统中的表达
七、利用重组DNA技术生产重组人胰岛素 1．人胰岛素的生产方法 2．重组人胰岛素的制备 学习要求：
一、掌握结合、转化及转导、转座、基因重组概念。
二、掌握重组DNA技术的相关概念，基本原理。掌握限制性内切酶概念及作用特点。熟悉常用载体及特点，目的基因的获取及与载体连接的方法。
三、熟悉重组体的导入受体细胞及筛选方法。基因克隆表达技术。
四、熟悉重组DNA技术在医学中应用。专题课内容：PCR技术进展与应用。
第21章 常用分子生物学技术原理及其应用
学习内容：
一、分子印迹与杂交技术 1．核酸分子印迹与杂交技术 2．蛋白质印迹技术
二、RCP技术的基本原理与应用 1．PCR技术的基本原理 2．PCR技术的主要特点 3．PCR技术的主要用途 4．几种重要的PCR衍生技术
三、基因文库
1．基因组DNA文库
2．cDNA文库
四、基因修饰动物模型的建立及应用 1．转基因技术 2．核转移技术 3．基因剔除技术
4．基因转移和基因剔除在医学中的应用
五、生物芯片技术 1．基因芯片 2．蛋白质芯片
六、蛋白质相互作用研究技术 1．酵母双杂交系统 基本原理及应用 2．噬菌体展示技术
3．蛋白质工程中的定点诱变技术 学习要求：
一、掌握分子杂交与印迹技术基本原理、类型、应用。
二、掌握PCR的定义、PCR技术的工作原理及主要用途。
三、掌握基因文库、基因组DNA文库和cDNA文库的概念，了解基因文库构建过程。
四、了解疾病相关基因的克隆与鉴定，了解基因修饰动物模型的建立及应用。
五、掌握基因芯片、蛋白质芯片的概念，了解基因芯片与蛋白质芯片的用途及在临床疾病的诊断和新药开发筛选上的应用潜力。
六、了解蛋白质相互作用研究技术的基本原理及其用途。专题课内容：蛋白质相互作用研究技术的新进展。
第23章 基因组学与蛋白质组学
学习内容：
一、概述
1．人类基因组计划 2．基因组学的提出 3．蛋白质组学的产生
二、基因组学研究 1．基因组学概念
2．基因组学的研究内容 结构基因组学，功能基因组学，比较基因组学 3．基因组学相关学科的诞生
三、蛋白质组学研究 1．蛋白质组学的概念 2．蛋白质组学研究技术体系
四、基因组学与蛋白质组学研究在医学中的运用 学习要求：
一、掌握基因组的定义、基因组学的基本概念，了解结构基因组学、功能基因组学与比较基因组学三者研究范畴的不同及意义。
二、掌握“基因病”的基本概念，熟悉单基因病、多基因病、获得性基因病的概念。
三、了解疾病相关基因的鉴定方法，了解基因组学与医学的关系，从而认识基因组学研究在医学上的重要价值。专题课内容：后基因组学研究进展
第17章 癌基因与抑癌基因(自学)
学习内容：
一、癌基因 1．病毒癌基因 2．细胞癌基因 3．癌基因活化的机制 4．原癌基因的产物与功能 生长因子
二、抑癌基因
1．抑癌基因的概念 2．常见的抑癌基因 3．抑癌基因的作用机制 学习要求：
一、掌握癌基因概念、病毒癌基因概念、致病机理。掌握细胞癌基因特点和分类。
二、掌握原癌基因的活化机制，原癌基因的表达产物与功用。
三、熟悉抑癌基因概念、类型和作用机理。
四、熟悉生长因子概念、分类。了解生长因子作用机理，细胞凋亡概念。专题课内容：1.细胞凋亡研究进展
2.抑癌基因研究进展
第22章 基因诊断与基因治疗（自学）
学习内容：
一、基因诊断
1．基因诊断的概念和特点 2．基因诊断的常用技术方法 3．常见的基因异常及其检测 4．基因诊断的运用
二、基因治疗 1．基因治疗的概念 2．基因治疗的策略 3．基因治疗的基本程序 4．基因治疗的应用与展望 学习要求：
一、熟悉基因诊断的概念、特点。熟悉基因诊断的常用技术。了解基因诊断在医学中应用。
二、熟悉基因治疗的概念，类型。熟悉基因治疗的基本程序。了解基因治疗在医学中应用。
专题课内容：基因治疗的新进展。
广东医学院生物化学与分子生物学教研室
2007年8月修订
第四篇：《生物化学与分子生物学》教学大纲
分子生物学（Molecular Biology）
（50学时）
一、前言
本课程面向生物技术专业和生物科学专业，学时50，学分3，属于专业必修课，先修课程为生物化学。
二、课程的性质、地位和任务：
本课程首先介绍分子生物学的含义,它在生命科学中的位置、发展现状及展望以及基因组织包括DNA结构、复制、突变、修复和重组。同时兼顾学科发展动向,着重涉及当今分子生物学应用技术即分子克隆工具酶、电泳技术、载体、DNA及RNA制备、构建DNA文库、遗传转化、基因表达、PCR、RFLP、RAPD,还介绍了蛋白质合成及分析。旨在使研究生了解现代分子生物学理论的新进展并为相关学科从分子水平上阐明问题提供知识和技术。
三、教学基本要求和方法：
通过对本课程的学习，要求学生掌握基因概念在分子水平上的发展与演变、基因的分子结构和特点、基因的复制、基因表达（在转录、翻译水平）的基本原理、基因表达调控的基本模式、基因发生突变与交换及DNA遗传多型性检测的分子生物学原理。
四、授课教材及主要参考书目 教材：
P.C.Turner,A.G.McLennan,A.D.Bates&M.R.H.White 1999 分子生物学（Molecular Biology）科学出版社
参考书目：
黄翠芬 1987 遗传工程理论和方法 科学出版社 盛祖嘉等 1988 分子遗传学 复旦大学出版社 齐义鹏 1989 基因工程原理和方法 武汉大学出版社 吴乃虎 1991 基因工程原理 高等教育出版社 1998 基因工程原理(第二版)科学出版社 金冬雁 黎孟枫等译 1992 分子克隆实验指南 科学出版社 谢友菊 1992 遗传工程概论 北京农业大学出版社 阎隆飞、张玉麟 1993 分子生物学 北京农业大学出版社 阎隆飞、张玉麟 1997 分子生物学(第二版)北京农业大学出版社 徐洵、刘震乾 1993 DNA重组技术 科学出版社 卢圣栋 1993 现代分子生物学实验技术 高等教育出版社 李德葆 徐平1994 重组DNA原理和方法 淅江科学技术出版社 孙志贤 1995 现代生物化学理论与研究技术 军事医学科学出版社 林万明等 1995 PCR技术操作和应用指南 人民军医出版社 金冬雁 1996 英汉分子生物学与生物工程词汇 科学出版社 1998 基因及其操作原理 武汉大学出版社 金冬雁等 1996 核酸和蛋白的化学合成与序列分析 科学出版社 夏其昌 1997 蛋白质化学研究技术与进展 科学出版社 科学出版社名词室 1997 英汉生物学词汇（第二版）科学出版社 朱玉贤等 1997 现代分子生物学 高等教育出版社 瞿礼嘉等 1998 现代生物技术导论 高等教育出版社 Robert.F.Weaver 2000 分子生物学(in English)科学出版社 Sambrook J.等 1982 Molecular Cloning;A Laboratiry Manual 1989(2nd edition)Cold Spring Harbor Laboratory Press Turner等 1999 分子生物学(in English)科学出版社
五、教学内容及学时分配： 第一章 细胞与大分子（2学时）
1、目的要求：掌握细胞和大分子的分类及用以分析的一些方法。
2、要点： 第一节 细胞分类
1.真细菌 2.古细菌 3.真核生物 4.分化 第二节 亚细胞器
1.细胞核 2.线粒体与叶绿体 3.内质网 4.微体 5.细胞器的分离 第三节 生物大分子
1.蛋白质和核酸 2.多糖 3.脂类 4.复杂大分子 第四节 大分子的组装
1.蛋白质复合体 2.核蛋白 3.膜
4.非共价相互作用
第二章 原核与真核生物的染色体结构（2学时）
1、目的要求：掌握DNA如何整合进原核和真核生物复杂的基因组中。
2、要点
第一节 原核生物的染色体结构
1.大肠杆菌染色体 2.DNA结构域 3.基因组超螺旋 4.DNA结合蛋白 第二节 染色质结构
1.染色质 2.组蛋白 3.核小体 4.H1的功能 5.连接DNA 6.30nm纤丝 7.高级结构
第三节 真核生物的染色体结构
1.有丝分裂染色体 2.着丝粒 3.端粒 4.间期染色体 5.异染色质 6.常染色质 7.DNaseⅠ超敏性 8.CpG甲基化 9.组蛋白变异体和修饰 第四节 基因组复杂度
1.非编码DNA 2.复性动力学 3.单一序列DNA 4.串联基因簇 5.分散重复DNA 6.卫星DNA 7.遗传多态性 第五节 遗传信息流
1.中心法则 2.原核基因表达 3.真核基因表达
第三章 DNA复制（4学时）
1、目的要求：重点掌握DNA复制的过程，DNA复制在原核生物与真核生物中的区别。
2、要点：
第一节 DNA复制概述
1.半保留机制
2.复制子、复制起点与终点 3.半不连续复制 4.RNA引导 第二节 细菌的DNA复制
1.实验系统 2.起始 3.解旋 4.延伸 5.终止与分离 第三节 细胞周期
1.细胞周期 2.细胞周期4个时期 3.检验点及其调控
4.细胞周期蛋白和依赖于细胞周期蛋白的激酶 5.E2F和RB的调控
6.细胞周期的激活、抑制与癌症 第四节 真核生物的DNA复制
1.实验系统 2.起始点与起始 3.复制叉 4.核基质 5.端粒的复制
第四章 DNA损伤、修复与重组（4学时）
1、目的要求：了解导致DNA损伤的因素，掌握基因诱变、DNA重组和DNA修复的概念和方法。
2、要点： 第一节 诱变
1.突变 2.复制忠实性 3.物理诱变剂 4.化学诱变剂 5.直接诱变 6.间接诱变 第二节 DNA损伤
1.DNA损伤 2.氧化性损伤 3.烷基化 4.聚化加合物 第三节 DNA修复
1.光复活 2.烷基转移酶 3.切除修复 4.错配修复 5.遗传性的修复缺陷 第四节 重组
1.同源重组 2.位点特异性重组 3.转座作用
第五章 基因操作（4学时）
1、目的要求：掌握现有的对DNA进行操作的技术，学习用简单的DNA克隆策略图说明问题。
2、要点：
第一节 DNA克隆概述
1.DNA克隆 2.宿主和载体 3.亚克隆 4.DNA文库 5.筛选文库 6.克隆分析 第二节 质粒DNA的制备
1.载体质粒 2.质粒的小量制备 3.碱裂解 4.酚抽提 5.乙醇沉淀 6.氯化铯梯度 第三节 限制酶与电泳
1.限制性内切核酸酶 2.识别序列 3.黏末端 4.限制性酶解 5.琼脂糖凝胶电泳 6.DNA片段的分离
第四节 连接、转化与重组体分析
1.DNA连接 2.重组DNA分子 3.碱性磷酸酶 4.转化 5.筛选 6.转化率 7.筛选转化子 8.转化子的增殖与保存 9.凝胶分析 10.插入片段定向
第六章 克隆载体（4学时）
1、目的要求：了解常用的适合于各种用途的克隆载体。
2、要点：
第一节 质粒载体的设计
1.连接产物 2.双抗生素抗性 3.蓝—白颜色筛选 4.多克隆位点 5.已克隆插入片段的转录 6.表达载体 第二节 噬菌体载体
1.λ噬菌体 2.λ置换型载体 3.包装与侵染 4.噬菌斑的形成 5.λ溶原体 6.M13噬菌体载体 7.克隆到M13 8.质粒—M13杂合载体 第三节 黏粒、YAC与BAC 1.大片段DNA的克隆 2.黏粒载体 3.YAC载体
4.用酿酒酵母的筛选 5.BAC载体 第四节 真核生物载体
1.克隆到真核生物 2.转染真核细胞 3.穿梭载体 4.酵母附加型质粒 5.根癌农杆菌Ti质粒 6.杆状病毒 7.哺乳动物病毒载体 8.直接基因转移
第七章 基因文库与筛选（4学时）
1、目的要求：介绍用DNA文库来分离筛选新的基因序列的过程与方法。
2、要点：
第一节 基因组文库
1.具代表性的基因文库 2.文库大小 3.基因组DNA 4.载体 第二节 cDNA文库
1.mRNA分离、纯化与分级分离 2.cDNA的合成 3.cDNA末端的处理 4.与载体的连接 第三节 筛选流程
1.筛选 2.菌落及噬菌斑杂交 3.表达筛选 4.杂交扣留与释放 5.染色体步移
第八章 克隆DNA的分析与应用（2学时）
1、目的要求：了解涉及DNA测序和克隆序列分析方面的一些更加复杂和详细的方法，熟练掌握PCR技术的原理和过程。
2、要点：
第一节 克隆的鉴定
1.鉴定 2.限制图谱 3.部分酶解 4.核酸标记 5.DNA和RNA杂交 第二节 核酸测序
1.DNA测序 2.RNA测序 3.序列数据库 4.序列分析 5.基因组测序计划 第三节 聚合酶链式反应
1.PCR 2.PCR循环 3.模板 4.引物 5.酶
6.PCR的条件优化 7.PCR派生技术 第四节 克隆基因的组构
1.组构
2.在基因组DNA上定位cDNA 3.S1核酸酶作图 4.引物延伸 5.凝胶阻滞 6.DNaseⅠ足迹法 7.报道基因 第五节 克隆基因的诱变
1.缺失突变 2.定点诱变 3.PCR诱变 第六节 克隆技术的应用
1.应用 2.重组蛋白 3.遗传修饰生物体 4.DNA指纹分析 5.医学诊断 6.基因治疗
第九章
原核生物的转录（3学时）
1、目的要求：熟练掌握原核生物基因转录的原理、过程。
2、要点：
第一节 转录的基本原则
1.转录概述 2.起始 3.延伸 4.终止
第二节 大肠杆菌RNA聚合酶
1.大肠杆菌RNA聚合酶 2.α亚基 3.β亚基 4.β’亚基 5.σ因子 第三节 大肠杆菌σ70启动子
1.启动子序列 2.启动子大小 3.-10序列 4.-35序列 5.转录起始点 6.启动子效率
第四节 转录的起始、延伸与终止
1.启动子结合 2.DNA解旋 3.RNA链起始点 4.RNA链延伸 5.RNA链终止 6.依赖ρ的转录终止
第十章
原核生物的转录调控（3学时）
1、目的要求：熟练掌握一些被细菌用来调控特定基因表达的精细机制。
2、要点：
第一节 乳糖操纵子
1.操纵子 2.乳糖操纵子 3.乳糖阻抑物 4.诱导 5.cAMP受体蛋白 第二节 色氨酸操纵子
1.色氨酸操纵子 2.色氨酸阻抑物 3.弱化子 4.前导RNA结构 5.前导肽 6.弱化作用 7.弱化的重要性
第三节 不同σ因子对转录的调节
1.σ因子 2.启动子识别 3.热休克
4.枯草杆菌的孢子形成 5.噬菌体σ因子
第十一章
真核生物的转录（2学时）
1、目的要求：熟练掌握真核生物基因转录的基本原理和过程。
2、要点：
第一节 三种RNA聚合酶：性质与功能
1.真核生物RNA聚合酶 2.RNA聚合酶亚基 3.真核生物RNA聚合酶的活性 4.RNA聚合酶Ⅱ的CTD 第二节 RNA聚合酶Ⅰ基因：核糖体重复
1.核糖体RNA基因 2.核仁的作用 3.RNA聚合酶Ⅰ启动子 4.上游结合因子 5.选择因子1 6.TBP与TAF1 7.其他rRNA基因
第三节 RNA聚合酶Ⅲ基因：5S基因与tRNA基因的转录
1.RNA聚合酶Ⅲ 2.tRNA基因 3.5S rRNA基因
4.可变的RNA聚合酶Ⅲ启动子 5.RNA聚合酶Ⅲ的终止
第四节 RNA聚合酶Ⅱ基因：启动子与增强子
1.RNA聚合酶Ⅱ 2.启动子 3.上游调控元件 4.增强子
第五节 通用转录因子与RNA聚合酶Ⅱ的起始
1.RNA聚合酶Ⅱ的基本转录因子 2.TFⅡD 3.TBP 4.TFⅡA 5.TFⅡB与RNA酶的结合 6.RNA聚合酶进入之后的结合因子 7.TFⅡH作用下的CTD磷酸化 8.起始转录复合体
第十二章
真核生物的转录调控（2学时）
1、目的要求：掌握一些重要的真核细胞基因的转录调控的例子。
2、要点：
第一节 真核生物的转录因子
1.转录因子结构域结构 2.DNA结合结构域 3.二聚体结构域 4.转录激活结构域 5.阻抑物结构域 6.转录调控的对象 第二节 转录调控举例
1.组成性转录：SP1 2.激素调控：类固醇激素受体 3.磷酸化调控：STAT蛋白 4.转录延伸：HIV Tat 5.细胞决定：myoD 6.胚胎发育：同源域蛋白
第十三章 RNA加工与核糖核蛋白复合体（4学时）
1、目的要求：熟练掌握从新生RNA到成熟RNA分子的加工过程。
2、要点：
第一节 rRNA加工与核糖体
1.RNA的加工类型 2.原核生物的rRNA加工 3.真核生物的rRNA加工 4.核糖核蛋白复合体及其研究 5.原核生物的核糖体 6.真核生物的核糖体
第二节 tRNA的加工、RNA酶P和核酶
1.原核生物的tRNA加工 2.真核生物的tRNA加工 3.核糖核酸酶P 4.核酶
第三节 mRNA加工、hnRNP和snRNP 1.mRNA的加工 2.hnRNP 3.snRNP颗粒 4.5’端加帽 5.3’端剪切及加尾 6.剪接
7.前mRNA的甲基化 第四节 可变mRNA加工
1.可变加工 2.可变poly(A)位点 3.可变剪接 4.RNA编辑
第十四章
遗传密码与tRNA（2学时）
1、目的要求：掌握遗传密码的特点以及tRNA在翻译过程中的作用。
2、要点： 第一节 遗传密码
1.特性 2.破译 3.特征 4.突变的效应 5.通用性 6.可读框 7.重叠基因
第二节 tRNA的结构与功能
1.tRNA的一级结构 2.tRNA的二级结构 3.tRNA的三级结构 4.tRNA功能 5.tRNA的氨酰化 6.氨酰tRNA合成酶 7.校正
第十五章
蛋白质合成（4学时）
1、目的要求：熟练掌握RNA通过遗传密码翻译成成熟蛋白质序列的过程。
2、要点：
第一节 蛋白质合成概述
1.密码子与反密码子的相互作用 2.摆动现象 3.核糖体结合位点 4.多聚核糖体 5.起始tRNA 第二节 蛋白质合成机制 1.基本过程 2.起始 3.延伸 4.终止
第三节 真核生物蛋白质合成的起始
1.基本过程 2.扫描 3.起始 4.延伸 5.终止
第四节 翻译调控与翻译后加工
1.翻译调控 2.多蛋白 3.蛋白质定位 4.蛋白质修饰 5.蛋白质降解
第十六章
噬菌体与真核生物病毒（2学时）
1、目的要求：掌握重要的原核生物和真核生物病毒，了解它们对我们理解分子信息处理所作的贡献。
2、要点： 第一节 病毒简介
1.病毒 2.病毒基因组 3.复制策略 4.病毒毒性 第二节 噬菌体
1.一般特性
2.裂解性与溶源性侵染 3.噬菌体M13 4.λ噬菌体 5.转座噬菌体 第三节 DNA病毒
1.DNA病毒基因组：复制与转录 2.较小DNA病毒 3.较大DNA病毒 4.单纯疱疹病毒-1 第四节 RNA病毒
1.RNA病毒基因组的一般特性 2.病毒的反转录 3.反转录病毒 4.致癌性反转录病毒
5.反转录病毒基因组结构及其表达 6.反转录病毒的突变率
第十七章
肿瘤病毒与癌基因（2学时）
1、目的要求：从病毒的研究的进展以及分子生物学其他领域的知识累积了解癌症的发生机制。
2、要点：
第一节 肿瘤病毒中的癌基因
1.癌症 2.癌基因
3.致癌性反转录病毒 4.癌基因的分离 第二节 癌基因的分类
1.癌基因与生长因子 2.核癌基因 3.癌基因间的协同作用 第三节 肿瘤抑制基因
1.概述
2.肿瘤抑制基因存在的证据 3.RB1基因 4.P53基因 第四节 凋亡
1.凋亡
2.损伤或危险性细胞的清除 3.凋亡过程中细胞变化 4.线虫中的凋亡作用 5.哺乳动物中的凋亡 6.凋亡在疾病和癌症中的作用福建农林大学生物科学专业
本科生《生物化学与分子生物学实验》教学大纲
80学时 3学分
一、课程的性质和任务
分子生物学和生物工程学是两门新兴的学科，无论对基础理论研究，还是生产实践都将产生巨大的影响。生物化学与分子生物学是这两门学科的重要基础，是一门实践性很强的实验课程。掌握和应用生物化学与分子生物学实验技能，是学好这一课程的必要条件。
生物化学与分子生物学实验技术不仅是生物化学教学重要的组成部分，而且在培养学生分析和解决问题的能力，严谨的科学态度和独立工作的能力方面，有着不可替代的作用。
针对学生的培养方向，本课程以培养学生掌握生物技术与分子生物学研究的基础实验技能为主要目标，力图最大限度地利用我校现有的实验条件，使学生通过本课程的学习和实践，接触和掌握从事生物技术研究所必要的实验手段。通过有限的实验室实践，涵盖生物化学与分子生物学各个方面的实验内容，以点带面，突出重点，促进学生对生物化学与分子生物学课程学习内容的理解和掌握。
二、课程教学的基本要求
本课程的内容以蛋白质（含酶）、核酸及脂类的提取、分离、纯化及鉴定为重点，兼及这些内容的定性和基团鉴定，以及糖类．维生素的实验。本课程的实验安排考虑到与化学基础和后继的专业实验的衔接，尽量避免重复。在实验项目安排方面，主要涉及提取、透析、冻干、层析、电泳、分光、离心、浓缩、PCR、分子杂交和基因表达等基础实验技能的训练。在时间安排上，针对本科生的学习特点，尽量安排每一个实验可以在２－３小时内完成，在课程结束前，适当安排少量综合实验，以培养学生应用实验手段的综合能力。
本课程教学总时数为8０学时，实验技术原理采取以学生自习为主，课堂进行提要式的提示讲解和必要的答疑的方式，使学生掌握实验方法的基本原理和应用范围。本课程强调实验技能训练的重要性，主要课时安排学生实验，以便尽量提高学时利用率。为了节省基础设施投资，提高仪器利用率，本课程采取开放式集中实验的方式，要求学生在实施实验之前，必须做好预习准备，拟好实验方案，经任课教师认可后，方可进入实验室做实验。课堂讲授与实验课的比例为１：10。
我们在课程成绩评定上，不以一次考试定音的传统考试方式，而强调平时和考试并重，基础理论和实验技能相结合的综合评定方式（理论３０％，实验技能考试３０％，平时观察和记录４０％）。
三、课程教学大纲及学时分配 1 绪论（3学时）常用生物化学实验技术及原理（自学）2.1 样品处理 2.1.1 透析
2.1.2 薄膜浓缩与冷冻干燥 2.2 层析技术 2.3 电泳技术 2.4 光谱技术 2.5 离心技术 2.6 PCR技术 3 学生实验
3.1 氨基酸的分离鉴定───纸层析法（3学时）
了解层析技术的一般原理、分类及应用范围，重点掌握纸层层析法的原理及操作技术，用以分离游离氨基酸组分。3.2 多糖的薄层层析分离（5学时）
了解薄层层析的一般原理，掌握多糖的水解方法和硅胶G薄层层析的基本技术及其在可溶性糖分离鉴定中的应用。
3.3 琼脂糖凝胶柱层析测定蛋白质分子量及分子量分布（8学时）
通过采用琼脂糖凝胶柱层析测定蛋白质分子量及分子量分布，学习和掌握凝胶柱层析法的工作原理和基本操作技术。
3.4 大蒜细胞ＳＯＤ的提取与分离（6学时）
通过大蒜细胞SOD的提取与分离，学习和掌握蛋白质和酶的提取与分离的基本原理和操作方法。
3.5 ＳＤＳ－ＰＡＧＥ测定蛋白质的相对分子量（8学时）
通过利用SDS-PAGE测定蛋白质分子量实验，掌握垂直板型聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和操作方法，以及SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理和方法。3.6 酵母ＲＮＡ的提取与分离（8学时）
通过采用苯酚溶液提取法提取酵母RNA，采用地衣酚显色法测定RNA含量，学习和掌握RNA的分离与测定的基本原理和技术。3.7 植物ＤＮＡ的提取与测定（8学时）
通过采用SDS提取法提取花椰菜DNA，采用二苯胺显色法测定DNA含量，采用琼 脂糖凝胶电泳鉴定DNA，学习和掌握RNA的分离与测定的基本原理和技术。3.8 大肠杆菌感受态细胞的制备和转化（3学时）
通过本实验，掌握大肠杆菌感受态细胞的制备及转化方法和技术。3.9 质粒DNA的提取及酶切（8学时）
通过本实验学习和掌握碱裂解法提取质粒。3.10
DNA重组（2学时）
通过本实验学会重组DNA连接以及鉴定重组子的方法。3.11
DNA序列测定——银染色法（8学时）
通过本实验，掌握银染测序法。3.12 PCR基因扩增（6学时）
通过本实验学习PCR反应的基本原理与实验技术。4 实验技能考试（2学时）和实验基础理论考试（2学时）
四、参考文献
１
张立名，王贤舜： 现代生物化学分析原理，中国科学技术大学出版社，１９９１年４月第一版。
２
王重庆等： 高级生物化学实验教程，北京大学出版社，１９９４年６月第一版。３
张龙翔等：生化实验方法和技术（第二版），高等教育出版社，１９９７年７月第二版。
４
赵亚华：生物化学实验技术教程，华南理工大学出版社，２０００年８月第一版。５
欧阳平凯：生物分离原理及技术，化学工业出版社，１９９９年２月第一版。６ 魏群：分子生物学实验指导，高等教育出版社，１９９９年１２月第一版。７ 杨安钢等：生物化学与分子生物学实验技术，高等教育出版社，２００１年２月第一版。
８ 郭勇：现代生化技术，华南理工大学出版社，１９９６年８月第一版。
第五篇：生化与分子生物学教研室教学检查制度
生化与分子生物学教研室教学检查制度
一、教学检查由教研室主任或副主任和秘书对照学院、系的要求及教研室的各项工作规程负责经常性的教学检查工作，及时发现和解决问题；不能解决的问题必须迅速上报系部及有关部门，请求帮助解决，以保证教学工作的顺利进行，不断提高教学质量。每次检查内容及处理办法都要作好详细记录，由秘书及时整理存档。
二、教学检查的内容包括：
1． 课前的各项准备工作(含实验课)是否妥当。2． 教师的教案和讲稿是否符合要求。3． 课堂教学和实验室教学效果：
（1）坚持学院规定的听课.查课制度,认真做好记录。
（2）听取学生对教学的反馈意见，每学期组织2～3次学生座谈会。由教研室主任主持，秘书协助组织；邀请的学生在性别、职务、学习成绩等方面都要具有代表性；与会教师必须包括教研室主任、秘书及任课教师，欢迎其他教学人员参加。详细了解学生各方面的情况，及时制定整改措施。由秘书纪录及整理存档。
（3）定期检查学期授课计划的实施情况。一般每月召开教研室工作会议一次，教研室全体人员参加，先由教学秘书和实验室秘书汇报学期授课计划的实施情况，提出存在问题，然后共同研讨改进办法。
4． 期末教学检查：
（1）检查期末辅导答疑工作，促进学生对系统知识的复习，（2）检查期考出题工作，把好试题质量关，做好保密措施。（3）检查监考安排，检查考纪考风。
（4）检查改卷评分、成绩分析与试题分析工作；作好教学总结，找出差距，提出改进意见。
（5）检查下学期教学任务及工作计划，精心组织，认真落实。
三、教学评估
1． 根据学院制定的课程评估标准进行自查自评,每门课程每年评估一次，对照课程建设要求，逐项整改薄弱环节，尽早成为优秀课程 及精品课程。2． 每年进行一次实验室建设评估检查，对照国家教委和区教委的有关评估条件，找出差距，加紧建设，努力达到合格实验室标准。
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