《生物化学》分章重点总结

第一篇：《生物化学》分章重点总结

生物化学分章重点总结

第一章 蛋白质的结构与功能

蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题）

一级：多肽链中AA残基的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。

二级：Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键。

三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。

四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。

第二章 核酸的结构与功能

DNA一级结构：DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA的一级结构：RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

hnRNA:核内合成mRNA的初级产物，比成熟mRNA分子大得多，这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。

基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。

基因组：一个生物体的全部DNA序列称为基因组。

第三章 酶

酶抑制剂：使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。

酶激活剂：使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。

酶活性单位：衡量酶活力大小的尺度，反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量。

变构酶：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节方式为变构调节，受变构调节的酶为变构酶。

酶的共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。

阻遏作用：转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂，辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程

第四章 糖代谢

糖代谢的基本概况

葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应，在不同类型细胞内的代谢途径有所不同，分解代谢方式还在很大程度上受氧供状况的影响：有氧氧化彻底氧化成CO2和水、糖酵解生成乳酸。另外，G也可以进入磷酸戊糖途径等进行代谢。G也可合成代谢聚合成糖原，储存在肝或肌肉组织。有些非糖物质如乳酸、丙酮酸可以经过糖异生途径转变为G或糖原。

**总结糖酵解、糖有氧氧化途径，及关键酶，产能耗能，CO2及脱氢部位。

糖酵解(glycolysis)：指在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程，又称为糖无氧分解。部位：胞浆。净生成2ATP。

第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)的过程，这一过程又称为糖酵解途径(glycolytic pathway)。

第五章 脂类代谢

**饱和FA如何氧化功能？脂肪酸的β氧化

**脂肪的β-氧化：脂酰CoA进入mt基质后在酶催化下从脂酰基的β-碳原子开始进行脱氢，加水，再脱氢，硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA。部位：线粒体；基质酶：脂酸β-氧化多酶复合体。体内大多数的组

织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。其代谢反应过程可分为三个阶段：

⑴酯酸的活化：脂酰CoA的生成。氧化前必须活化。在线粒体外膜或内质网进行。脂酰CoA合成酶催化生成脂酰CoA。每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子ATP。

⑵脂酰CoA进入线粒体：借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶Ⅰ和酶Ⅱ）催化的移换反应，脂酰CoA由肉碱（肉毒碱）携带进入线粒体。肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的关键酶。

第六章 生物氧化

生物氧化(biological oxidation)：主要指糖，Fat，Pr等在生物体内分解时逐步释放能量最终生成CO2和水的过程，在细胞内温和环境中于一些列酶催化下逐步进行。

氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP，又称偶联磷酸化。（产生ATP主要方式）

底物水平磷酸化(substrate phosphorlation)：（考到名词解释）直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程。

P/O比值：物质氧化时每消耗1molO2所消耗的无机磷的物质的量，即生成ATP的物质的量。脱下氢通过NADH呼吸链，P/O比值接近3；经琥珀酸呼吸链氧化，测得P/O比值为2。何谓呼吸链及意义呼吸链(respiratory chain)：代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步

第七章 氨基酸代谢

*氮平衡（nitrogen balance）状态及意义：测定尿/粪中含氮量（排出氮）及摄入的食物的含氮量（摄取氮）,反映人体Pr的代谢概况。

1、氮总平衡：摄入=排出，正常人Pr代谢情况

2、氮正平衡：摄入>排出，部分摄入的氮用于合成体内Pr，儿童，孕妇及恢复期病人

3、氮负平衡：摄入<排出，见于Pr需要量不足，如饥饿，消耗性疾病

**营养必须AA：人体内有8种AA不能合成或合成不足，须由食物供应，称~

(借)缬Val(一)异亮Ile(两)亮Leu(本)苯丙Phe(淡)蛋Met(色)色Trp(书)苏Thr(来)赖Lys

**食物Pr的互补作用：营养价值低的Pr混合食用则必须AA可相互补充从而提高营养价值。如：谷中Lys少，Trp多；豆中Lys多Trp少，混食即可提高营养价值。

第八章 核苷酸代谢

核酸在体内分解代谢的基本反应通路，嘌呤与嘧啶的分解产物是什么？

从头合成途径(de novo synthesis pathway)：是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径。

补救合成途径(salvage synthesis pathway)：利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应过程，合成核苷酸的途径。

嘌呤和嘧啶的合成原料是什么？

嘌呤：二氧化碳、天冬氨酸(Asp)、谷氨酰胺(Gln)、一碳单位、甘氨酸(Gly)

嘧啶：二氧化碳、天冬氨酸(Asp)、谷氨酰胺(Gln)

嘌呤嘧啶合成途径有哪些？特点？

第九章 物质代谢的联系与调节

饥饿时的体内代谢特点

1.短期饥饿（不能进食1-3天）肝糖原显著减少，血糖低，胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。

（1）肌肉蛋白质分解加强（肌占总AA30％～40％）；

（2）糖异生作用增强（肝80％，肾20％）（来自10％甘油，30％乳酸，40％AA）；

（3）脂肪动员加强；酮体生成增加（供肌，肾皮质，脑）；

（4）组织对葡萄糖的利用降低：此时脑仍以G供能为主；

能源85％来自脂肪，余为蛋白质分解（输入100gG节约50gPr消耗）

2.长期饥饿

（1）脂肪动员进一步加强，脑利用酮体增加(占总耗60％)

（2）肌肉以脂酸为主要能源，保证酮体供脑；

（3）肌肉蛋白质分解减少，负氮平衡改善；糖异生以乳酸、丙酮酸为原料；

（4）肾糖异生作用明显增加。

关键酶或调节酶概念，它们催化反应的特点是什么？

第十章 DNA的生物合成（复制）

*中心法则（the central dogma）：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现型。DNA的复制、转录和翻译过程就构成了遗传学的中心法则。

整合：某些情况下病毒基因组通过基因重组方式参入宿主细胞基因组内并随宿主细胞复制和表达。

逆转录(reverse transcription)：某些RNA病毒可以RNA为模板指导DNA合成，这种遗传信息传递方向与转录过程相反。

逆转录酶(reverse transcriptase)：能催化以RNA为模板，dNTP为原料合成双链DNA的酶，全称依赖RNA的DNA聚合酶。逆转录酶有三种活性：

1、以RNA为模板催化DNA合成；

2、水解杂化链上的RNA；

3、以DNA为模板催化DNA合成。

*基因(gene)：为生物活性产物编码的DNA功能片段。生物活性产物主要是蛋白质或各种RNA。

**半保留复制(semiconservative replication)（考到名词解释）：DNA复制时，母链DNA双螺旋解开成两股单链，各

第十一章 RNA的生物合成(转录transcription)

转录(transcription)：生物体内以DNA为模板合成RNA的过程。

*模板链(Template strand)：DNA双链中按碱基配对能指引转录生成RNA的单链。编码链(coding strand)：与模板链相对的另一股链，无转录功能，称为编码链。

*不对称转录：有两方面含义，一是DNA分子双链上一股链作为模板指引转录，另一股不转录；二是模板链并不总在同一单链上。

*核心酶(α2ββˊ)：大肠杆菌的RNA-pol有四种亚基α2ββ’σ组成的五聚体蛋白,其中α2ββ’合称核心酶，能催化NTP按模板指引合成RNA，σ亚基功能为辨认起始位点，σ加α2ββ’则称为全酶。

*断裂基因：由编码区和非编码区间隔镶嵌组成的基因。

第十二章 蛋白质的生物合成（翻译）

顺反子(cistron)：编码一个多肽的遗传单位。

*遗传密码(genetic codon)：在mRNA上从5’→3’方向，读码框架内每三个相邻的碱基组成一个三联体，编码一种氨基酸, 或作为终止信号，叫～（三联密码）。

*开放阅读框架(open reading frame, ORF)：从mRNA 5’端起始密码子AUG到3’端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链。

S-D序列：mRNA起始密码子AUG上游约8-13个核苷酸部位存在4-9个核苷酸的一致序列，富含嘌呤碱基称S-D序列，可与核糖体小亚基上16SrRNA结合。

*多聚合蛋白体：一条mRNA模板链上有多个核蛋白体附着同时进行肽链合成，使Pr合成高速高效进行。

分子伴侣(molecular chaperon)：是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的第十三章 基因表达调控

基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。为生物活性产物编码的DNA功能片段。生物活性产物主要是蛋白质或各种RNA。

cDNA(complementary DNA)经反转录合成的，与mRNA互补的单链cDNA。

基因组(enome)指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。

基因表达的时间特异性(emporal specificity)特定基因的表达严格按照特定的时间顺序发生，以适应细胞或个体特定分化、发育阶段的需要。故又称为阶段特异性。

基因表达的空间特异性(patial specificity)在个体生长、发育全过程，一种基因产物在个体的不同组织或器官表达，即

第十四章 基因重组与基因工程

*同源重组(homologous recombination)：两DNA分子同源序列间进行单链或双链片段的交换。

特异位点重组(site-specific recombination)：在整合酶的催化下，两段DNA序列的特异的位点处发生整合并共价连接。

转座重组(transposition)：是指DNA的片段或基因从基因组的一个位置转移到另一个位置的现象。这些能够在基因组中自由游动的DNA片段包括插入序列和转座子两种类型。

转座子(transposons): 可从一个染色体位点转移至另一位点的分散的重复序列，即一段可以发生转座的DNA。

接合作用(conjugation)：当细胞与细胞或细菌通过菌毛相互接触时，质粒DNA从一个细胞（细菌）转移至另一细胞（细菌）的DNA转移称为接合作用。

第十五章 细胞信息传递

旁分泌信号：由体内某些普通细胞分泌；不进入血循环，通过扩散作用到达附近的靶细胞；一般作用时间较短。例如：生长因子、前列腺素等。

cAMP应答元件(cAMP response element , CRE)：受cAMP调控的基因中，在其转录调控区有一共同的DNA序列（TGACGTCA），称为cAMP应答元件。

自分泌信号(autocrine signal）：有些细胞间信息物质能对同种细胞或分泌细胞自身起调节作用，称为自分泌信号。

第二信使：在细胞内传递信息的小分子物质，如：Ca2+、DAG、IP3、Cer、cAMP、cGMP等。(DAG:二脂酰甘油、IP3:三磷酸肌醇； Cer: N-脂酰鞘氨醇)

受体：是细胞膜上或细胞内能特别识别生物活性分子并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质。

配体(ligand)：能与受体呈特异性结合的生物活性分子则称配体。

G蛋白(guanylate binding protein)：是一类和GTP或GDP相结合、位于细胞膜胞浆面的外周蛋白，由a、b、g 三个

第二篇：生物化学重点及难点归纳总结（xiexiebang推荐）

生物化学重点及难点归纳总结

武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质

重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理

2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能

重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)

2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)

3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质，及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)

6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)

第三章:酶

重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位

2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.

第三篇：生物化学总结

一、符号题

1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。

2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。

3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。

4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。

5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。

6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。

7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。

8、hnRNA：核内不均一RNA。mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。

9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。

10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。

11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H].12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。

13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。

14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。

15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。

16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。

17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体

19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体

20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成

21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。

22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。

23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。

24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。

25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。

26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。

27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。

28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。

29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。

二、名词解释

1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。

2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。

3、蛋白质变性：天然蛋白质易受物理和化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。主要标志是生物学功能丧失。

4、盐析作用：一定浓度的蛋白质溶液中，加入高浓度的盐使蛋白质沉淀。

5、生物活性肽：能够调节机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。

6、碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G=C,和A=T之间进行，这种碱基配对的规律就叫碱基互补规律。

7、碱基堆积力：在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。主要是指碱基平面的范德华作用力和疏水作用力的总称。

8、增色效应：核酸变性后在260nm处紫外吸收值增加的现象称为增色效应。

9、溶解温度（Tm）：DNA变性时一般在一个温度范围内发生，通常把热变性温度的中点称为溶解温度，即紫外吸收的增加量达到最大量一半时的温度。

10、活性部位：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。

11、米氏常数：酶耳的特征性物理常数，含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时底物的浓度。

12、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶活力，这种作用称为竞争性抑制作用。

13、非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位，抑制剂与酶结合后不妨碍底物与酶结合，但形成的酶-底物-抑制剂三元复合物不能发生反应，这种抑制称为非竞争性抑制剂。

14、酶的最适温度(PH)：在一定条件下，一种酶在某一定温度(PH)其活力最大，这个温度称酶的最适温度（PH).15、酶原的激活：酶原在一定条件下经适当物质作用转变成有活性的酶的过程。实质上是酶活性部位形成或者暴露的过程。

16、核酶：具有催化活性的RNA。

17、全酶：全酶=酶蛋白+辅因子；两者结合成完整的分子才具有活力，单独存在时均无催化活力。

18、维生素：对人体生长和健康必须的，人体不能合成的，必须从食物中摄取的一类有机化合物。

19、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

20、氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中伴随有ADP磷酸化成ATP的过程。

21、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化成ATP的过程。

22、生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。

23、糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要的途径。

24、糖异生：指非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸）在肝中转变为葡萄糖或糖原的过程。

25、磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。

26、脂肪动员：脂肪组织中的脂肪在脂肪酶作用下水解为脂肪酸和甘油释放进血液以供其他组织氧化利用。

27、脂肪酸B-氧化：脂肪酸活化为脂酰Coa进入线粒体基质中，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解反应后，生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳的脂酰Coa。由于反应在脂酰Coa的A-碳原子和B-碳原子之间进行，最后B-碳原子被氧化成酰基，所以称为B-氧化

28、酮体：脂肪酸在肝细胞分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种。

29、必须氨基酸：自身不能合成，必须由食物供给的氨基酸。人体内有8中。

30、DNA的半保留复制：DNA复制时，双链解开，按单链DNA的核苷酸顺序，按碱基配对原则合成新链，组成新的DNA分子。新形成的DNA分子与原DNA分子碱基顺序完全相同，每个子代DNA的一条链是来自亲代另一条是重新合成的，这种复制方式成为DNA的半保留复制。

31、DNA的半不连续复制：DNA在复制时，一条链是按照5’—3’方向连续合成的，另一条链的合成是不连续的，先按照5-’-3’方向合成若干个短的冈崎片段，再通过酶的作用链接在一起构成另一条链，这种复制方式称为DNA的半不连续复制。

32、转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板按碱基互补规律合成与其碱基互补的RNA过程。

33、冈崎片段：DNA复制中，一条链是连续合成的，另一条是先按着5--3方向合成系列短的小片段，再由酶连接成新链，这些首先合成的段片段就成为冈崎片段。

34、密码子：由mRNA上相邻三个的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。

35、SD序列：原核生物起始密码子前的核糖体结合位点，与核糖体小亚基端16SrRNA3’端序列互补，富含嘌呤碱基。

36、反馈抑制：代谢中间物或产物对该反应的抑制作用。

37、操纵子：基因表达的协调单位，它们有共同的控制区和调节系统。包括在功能上彼此有关的结构基因和控制部位。

三、简答题

1、维持蛋白质结构的力有哪些？

① 一级结构主要是共价键如肽键、二硫键等 ② 二级结构主要是氢键等

③ 三级结构主要是次级键如疏水键等

④ 四级结构主要是次级键如盐键、范德华力等

2、简述DNA双螺旋结构要点

① 双链反向平行结构、右手螺旋、有共同的对称轴、有大沟小沟

② 主链在外侧、侧链在内测，A、T之间互补配对形成两对氢键，C、G之间互补配

对形成三个氢键，碱基平面垂直于

③ 螺旋上升一周有10个核苷酸，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。

3、核酸有哪些重要的理化性质？

① 紫外吸收性质，因为分子中含有共轭体系的嘌呤和嘧啶 ② 核酸为两性离子，微溶于水，不溶于有机溶剂。③ 易被酸碱水解

④ 有变性和复性的性质，⑤ 分子杂交

4、维持核酸结构的稳定因素有哪些？ ① 氢键，对于稳定DNA双螺旋结构以及RNA中局部的双螺旋及三级结构都有重要

作用

② 碱基堆积力，是稳定核酸空间结构的主要因素

③ 环境中的正离子，中和核酸分子中所带的负电荷，消除静电斥力。

5、说明tRNA在结构上的共同特征。

① 二级结构特点有：a.三叶草型，四环四壁

b.氨基酸臂，与氨基酸结合c.D环与D 臂，与酰胺-rRNA合成酶结合d反密码子环与反密码子臂，与mRNA结合e可变 环，可用于tRNA的分类 ② 三级结构的特点：倒L型

6、论述米氏常数的生物学意义。

① 酶的特征物理常数

② 反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔浓度 ③ 可以表示酶与底物的亲和力，Km值越大亲和力越小

④ 同一酶，不同的底物具有不同的Km值，Km最小的是最适底物

7、说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系，辅酶基在催化反应中起什么作用？

酶的辅助因子与酶蛋白结合生成全酶。辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析的方法除去；辅酶与酶蛋白结合松弛能用透析方法除去。辅基、辅酶、酶蛋白单独存在时均没有活性只有全酶有活性。辅基通常是金属离子或有机小分子组成，在催化反应中转移电子、质子、基团，有时也参与酶与底物的结合

8、何谓诱导契合学说？为什么酶对所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性?

诱导契合学说是指当酶分子与底物与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构

象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。在可

逆反应中底物与产物对酶均有诱导作用，所以酶对所催化的反应的底物和产物都有

专一性。

9、什么是新陈代谢？新陈代谢的特点有哪些？

新陈代谢：是生物体内进行的所有化学变化的总称，是生物体最基本的特征，是生物与外界环境进行物质交换和能量交换的全过程。

特点：在温和的条件下，由酶催化进行；各反应步骤严格有序进行；反应途径一般有严格

的细胞定位。

10、什么是生物氧化？与体外燃烧相比有何特点？

① 生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。② 特点：在细胞内进行；通过酶的催化作用使有机物发生一系列反应；能量逐步释放。

11、三羧酸循环的生理意义。

① 生物体内物质主要的分解途径，提供大量的自由能 ② 循环中产生许多中间产物是合成其他生物物质的原料

12、乙酰CoA可进入哪些代谢途径？

① 进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O,产生大量能量 ② 合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂 ③ 合成酮体作为肝输出能源方式 ④ 合成胆固醇

13、简述尿素生成的主要阶段

① 鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，生成瓜氨酸 ② 瓜氨酸与氨作用生成精氨酸 ③ 精氨酸被分解成尿素和鸟氨酸

14、生物细胞DNA复制分子机制的基本特点是什么？

① 半保留复制

② 原核生物单起点，真核生物多起点 ③ 复制可以单向和双向进行，后者更常见 ④ 复制的方向是5-3 ⑤ 复制是半不连续的，前导联是连续合成，后随链先合成冈崎片段再连接起来。⑥ DNA的合成需要RNA引物的存在 ⑦ DNA合成有校对机制

15、简述蛋白质合成的主要过程和阶段

主要经历起始、延长、终止和氨基酸的活化和转运 ① 氨基酸的激活

② 起始，原核生物多肽链的合成第一步是70s起始复合物的合成 ③ 延长，经历进位、转肽和移位三个步骤

④ 终止，肽链释放因子碰到mRNA的终止信号时，释放因子可完成终止信号的识别

并使肽链释放

⑤ 加工处理，转变为有一定生物功能的蛋白质。包括糖基化、切除信号肽、形成二硫

键、氨基酸修饰

16、简述糖异生和糖酵解的差异

①

糖酵解过程的三个关键酶是由糖异生的四个关键酶代替催化的 ② 作用部位：糖异生在胞液和线粒体，糖酵解全部在胞液中进行

17、举例说明蛋白质的结构和功能的关系

① 一级结构的定义：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序

一级结构与功能的关系，种属差异与分子病等

② 高级结构的定义：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和键的走向

高级结构与功能关系，血红蛋白的一个亚基发生变化，其功能就会发生变化

18、简述凝胶层析法的基本原理及应用

① 原理：凝胶层析过程中直径大于孔径的分子不能进入凝胶内部，直接沿凝胶颗粒的

间隙流出，所以向下移动速度较快；小分子物质可以在凝胶颗粒间隙中扩散外，还 可以进入凝胶可以的微孔中，因此在向下移动的过程中必须等待他们从凝胶颗粒内 扩散至颗粒间隙后再进入另一凝胶颗粒，造成在注内保留时间长，从而使混合样品 中分子大小不同的物质随洗脱液按顺序的流出注外而得到的分离。

② 应用：分离纯化蛋白质、核酸、多糖等物质，还可以测定蛋白质的相对分子质量

15、磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么？

① 分为氧化阶段和非氧化阶段，前者从葡萄糖-6-磷酸脱氢、脱羧形成核糖-5-磷酸的过程；后者是戊糖磷酸分子重排产生己糖磷酸和丙糖磷酸的过程。

② 意义：是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径；是细胞内不同结构糖分子的重

要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件

16、何谓呼吸链？写出其组成成分，排列顺序及ATP偶联部位。

① 呼吸链的概念：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排

列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原 子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。② 组成成分，排列顺序

NADH呼吸链：底物---NAD+---FMN---COQ--Cytb---Cytc1---Cytc--Cytaa3--1/2O2 FADH2呼吸链：琥珀酸--FAD--CoQ---Cytb--Cytc1--Cytc--Cytaa3--1/2O2 ③ ATP偶联部位：NADH--COQ，Cytb--Cytc1

Cytaa3--1/2O2

第四篇：临床生物化学与检测分析讲授重点总结

临床生物化学与检测分析讲授重点总结

第一章 蛋白质的结构与功能

1.蛋白质的基本组成单位 2.氨基酸的分类及结构 3.寡肽和多肽的定义

4.蛋白质的结构（一级、二级、三级、四级结构分别指什么？一级结构中存在的主要化学键是什么？二级结构主要有哪几种形式？依靠什么化学键来维持其稳定性？三级结构的形成和稳定主要依靠哪些键？四级结构中，各亚基间的结合力主要是什么？

5.肽单元、模体、结构域、分子伴侣的概念

6.分子病与蛋白质构象病的概念及各自的典型疾病代表

7.氨基酸和蛋白质等电点的概念，在pH大于或小于pI的环境中，其所呈现的状态

8.何为蛋白质变性？可以造成蛋白质变性的因素有哪些？

第二章 核酸的结构与功能

1.核酸的基本组成单位 2.核苷酸的组成

3.碱基的分类及各个碱基的字母代表 4.DNA和RNA的区别

5.DNA和RNA的方向性指的是什么？ 6.核酸的一级结构

7.DNA双螺旋结构模型要点（反向平行、右手螺旋；互补碱基对及所形成氢键数目；维持DNA双螺旋结构稳定的作用力）8.DNA的遗传信息以什么形式存在？基因的概念 9.成熟mRNA的结构、构成；真核mRNA的结构特点 10.密码子、起始密码子、终止密码子、开放阅读框的概念 11.mRNA、tRNA、rRNA的功能

12.DNA变性的概念及引起DNA变性的因素 13.DNA解链温度（Tm）的概念及影响因素

第三章 酶

1.酶的必需基团、酶的活性中心的定义 2.酶的活性中心内必需基团的种类 3.同工酶的定义

4.酶与一般催化剂的相同点和不同点 5.影响酶促反应速率的因素 6.米氏方程式中Km、Vmax的含义 7.竞争性抑制作用中Km、Vmax的变化 8.非竞争性抑制作用中Km、Vmax的变化 9.反竞争性抑制作用中Km、Vmax的变化

10.变构调节、正协同效应、负协同效应、变构激活剂、变构抑制剂 11.酶的化学修饰包括哪些？哪一个是最常见的？ 12.酶原、酶原激活的概念，酶原激活的实质

第四章 糖代谢

1.糖的主要生理功能，糖消化吸收的主要场所 2.糖的无氧氧化过程可以分为哪两个阶段？ 3.关键酶的概念

4.糖酵解的主要生理意义 5.糖氧化供能的主要方式是？ 6.糖的有氧氧化包括哪些反应过程？ 7.三羧酸循环的概念

8.糖原的概念，糖原作为葡萄糖储备的生物学意义 9.糖原分解过程中两种重要的酶

10.糖原合酶和磷酸化酶的快速调节有哪两种方式？ 11.血糖正常水平，低血糖、高血糖时血糖水平12.可以降低血糖的激素、可以升高血糖的激素分别有哪些？

第五章 脂类代谢

1.脂类的消化过程中，胆汁酸盐的作用是？ 2.脂肪动员的概念

3.脂酸通过什么方式供能？ 4.磷脂的分类

5.甘油磷脂和鞘磷脂的概念 6.胆固醇的母体结构

7.胆固醇控制细胞膜的流动性 8.脂蛋白的概念

9.血浆脂蛋白按照超速离心法的分类 10.CM，VLDL，LDL，HDL的生理功能

第六章 生物氧化

1.氧化呼吸链的概念

2.氧化呼吸链中的4种具有传递电子能力的复合体（作用、是否有质子泵的功能）3.NAD+，FMN，Fe-S，细胞色素c等各为几电子传递体，是否可逆 4.根据电子传递方向，判断各成分的氧化还原电位高低 5.细胞内ADP磷酸化生产ATP的两种方式 6.氧化磷酸化的偶联部位 7.氧化磷酸化的偶联机制

8.3类氧化磷酸化抑制剂及其抑制机理

第七章 氨基酸代谢

1.氮平衡（概念、摄入氮、排出氮、氮平衡测定意义、氮平衡的三种情况）2.营养必需氨基酸的概念，所包含的8种氨基酸 3.真核细胞内蛋白质降解的两条重要途径 4.转氨酶的辅酶

5.哺乳动物组织中唯一能以相当高的速率进行氧化脱氨反应的氨基酸是？ 6.联合脱氨基作用的概念 7.氨在血液中的转运 8.氨的主要去路

9.一碳单位包括哪些？以什么作为运载体？一碳单位结合在运载体的哪个部位？

10.含硫氨基酸以及芳香族氨基酸的代谢及重要生理功能

第八章 核苷酸代谢

1.体内嘌呤核苷酸的两条合成途径（原料、反应过程）2.嘌呤核苷酸的分解代谢终产物 3.体内嘧啶核苷酸的合成途径

4.体内嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成途径的区别

第五篇：生物化学实验总结（范文）

生物化学实验心得

高熹 168615140001 时间如清风般从你我指间滑过,无声无息,快得我们都不曾驻足一望,莫然回首间,一学期的生化实验已接近尾声。一学期的时间虽短，但老师的谆谆教诲、同学们的良好配合和严格的实验操作，都将为生物化学实验课程画上一个完美的句号。

众所周知，生物化学是一门实验科目，是一门以实验为基础与生活生产息息相关的课程。需要我们不断地做实验，在实验中观察、分析相应的结果。所以我认为，要做好生物化学实验要有以下的四个能力：

1、独立思考的重要性

我想，在这个过程中，其中一个重要的感悟就是独立思考的重要性。当在试验中发现与预料过程所不符，那么必定是过程中出现错误，而寻找并解决的这个过程是书本中无法给予的。做实验绝对不能人云亦云，要有自己的看法，这样就要有充分的准备，若是做了也不知道是个什么实验，那么做了也是白做。在实验过程中，自己看书，独立思考，最终解决问题，从而也就加深了我们对课本理论知识的理解，达到了“双赢”的效果。

2、学会突破创新

实际上，在弄懂了实验原理的基础上，我们的时间是充分的，做实验应该是游刃有余的，如果说创新对于我们来说是件难事，那改良总是有可能的。试着通过自己现有的知识，多想，多做，多总结，我想首先是作为一个求知者在追求知识的道路上必须坚守的原则，其次就是要敢于突破，我们都站在巨人的肩膀上，踮起脚尖即使触不到天空，也可以更加拓宽自己的视野。

3、现代信息技术的使用

在生物化学实验学习中，有很多特殊的、特定的实验，如有毒有害物质参与且不易排污的实验、不易操作或难以成功的实验、需要反复观察的实验、反应慢导致单位课时中难以完成的实验等。我们在研究改进措施的同时，也可以借助于现代信息技术手段制作视频资料或多媒体课件进行辅助学习。值得注意的是化学的基本特征，它的学习功能是其它任何学习方式难以代替的，现代信息技术不过是学习的辅助手段，要充分利用其优势并与日常学习形成优势互补。

4、必须加强动手能力

动手操作对激发化学学习兴趣、帮助理解化学知识、培养解决问题能力、创新能力等具有重要作用。尤其是生物化学这样一种学科，动手能力的强弱与知识的掌握其实是同等重要的。如果动手能力太弱，所学习到的知识就无法通过有效的方式真正组织起来，那么学到的知识就只是输入而没有输出，只有理论而没有实践，对于这样一门学科，这样的缺陷是致命的，而这样的能力是必须具备的。

本学期的生化实验课上，我们一共进行了11次实验，分别是Folin-酚试剂法测定血清蛋白质含量、酵母RNA的提取、醋酸纤维薄膜电泳、紫外吸收法测定RNA含量、聚酰胺薄膜层析、纤维素酶活力的测定（三硝基水杨酸法）、还原糖和总糖含量的测定（三硝基水杨酸法）、酶最适PH的测定、费林试剂热滴定糖、肌糖原酵解作用、微量凯氏定氮法。这些实验具有代表性，是典型的生化实验。在这些实验中，涵盖了以前无机实验和有机实验的基础实验操作，还有全新的实验操作以及实验仪器。

在这些实验中，紫外可见分光光度计的大量使用给我留下了深刻的印象，在生命科学的研究中，紫外可见分光光度计起着至关重要的作用。紫外可见分光光度计是根据物质的吸收光谱研究物质的成分、结构和物质间相互作用的有效手段。紫外分光光度计可以在紫外可见光区任意选择不同波长的光。物质的吸收光谱就是物质中的分子和原子吸收了入射光中的某些特定波长的光能量，相应地发生了分子振动能级跃迁和电子能级跃迁的结果。由于各种物质具有各自不同的分子、原子和不同的分子空间结构，其吸收光能量的情况也就不会相同，因此，每种物质就有其特有的、固定的吸收光谱曲线，可根据吸收光谱上的某些特征波长处的吸光度的高低判别或测定该物质的含量。因此紫外可见分光光度计有以下的应用：检定物质、与标准物及标准图谱对照、比较最大吸收波长吸收系数的一致性、纯度检验、推测化合物的分子结构、氢键强度的测定、络合物组成及稳定常数的测定、反应动力学研究和有机分析。所以，掌握好紫外可见分光光度计的使用对以后的学习和科研具有很好的促进作用。

在生物化学实验中，滴定是另外一种重要的手段，我们知道滴定是一种化学实验操作也是一种定量分析的手段。它通过两种溶液的定量反应来确定某种溶质的含量。通过几次滴定实验我们对各种实验样品进行了定量的分析，得到了较准确的结果。掌握好滴定的技能，可以为分析样品的浓度打好基础。

接着，电泳分析为样品的分离与检测提供了另一种手段。带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。利用带电粒子在电场中移动速度不同而达到分离的技术称为电泳技术。生物分析中大量应用了电泳分析，良好的电泳结果对实验者的操作水平要求较高。因此，我们不仅要严格操作，更要提高实验动手能力。在一些定性实验中，由于操作中追求速度，出现过实验组与对照组结果对比不太显著的情况。所以，实验锻炼的不仅是我的实验水平，更锻炼的是我的心智、耐性，这里我认为心智的锻炼比实验水平的提高更为重要。

总之，这学期的实验给我留下了深刻的印象，谢谢老师一学期的辛苦付出，让我掌握了生物化学分析的方法，为以后的学习和科研铺好道路。

课程：专业英语

学院：交流学院

专业：生物技术

姓名：高熹

学号：168615140001