生物化学教学总结

第一篇：生物化学教学总结

生物化学教学总结

高一是中学生学习非常重要的时期，是培养兴趣、扎实基础，发展能力的关键阶段，这一阶段的起始教学直接影响高中三年的学习，因此，本学科的教学必须做到常常总结和反思，才能在不断提高教师的教学技能和思想觉悟的基础上，发展学生的认知水平与技能水平。随着期末的到来，一学期的教学工作也接近尾声了。回顾这学期本学科的教与学，虽然基本上按时地完成了教学计划，取得了一定的成果，但缺点和不足也是不容回避的，现将工作总结如下：

一、教学目标完成情况

在教学方面，本人平时做好了钻研教材、认真备课，不但备学生而且备教材备教法，根据教材内容及学生的实际，设计课的类型，拟定采用的教学方法，并对教学过程的程序及时间安排都作了详细的记录，认真写好教案。每一课都做到“有备而来”，每堂课都在课前做好充分的准备，课后及时对该课作出总结，写好教学反思，并认真按搜集每课书的知识要点，归纳成集。

在上课过程中，在了解学生原有知识与技能水平的基础上讲授重难点，组织好每一节的课堂教学，增强上课技能，提高教学质量。为了使课堂上的讲解线索清晰，层次分明，言简意赅，深入浅出，我在课堂上特别注意调动学生的积极性，加强师生互动，充分体现学生的主体性，让学生学得容易，学得轻松，学得愉快，让学生在教师的引导下主动地参与到学习中来。

此外，及时布置与批改作业、课后辅导、听课、评课等工作也同步进行，并借助各种学习渠道广泛收集课堂素材以形成比较完整的知识结构，一方面可以使学生学有所得，不断提高，另一方面也可以帮助自己不断提高自己的教学水平和思想觉悟，并顺利完成教育教学任务。

在教学成绩方面，依据本学科在开学初制定的教学计划，让学生掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能，熟悉人体物质代谢的主要过程及生理意义，了解生物化学与人体健康之间的密切关系，具备科学的思维方法以及理论联系实际的工作作风，具备良好的人际交往、沟通能力和团队意识，认识到科学是一个过程，进而培养科学的世界观与人生观。经过一学期的学习，大多数学生基本上达到了最基本的教学目标，掌握了学习生物化学的方法，自学再生能力得到了某种程度的提高，但由于环境条件的制约，缺乏大环境的熏陶，学生的成绩还参差不齐，具体表现在少数后进生虽然知识上掌握了该学科的相关理论基础，但能力方面还有所欠缺，有待发展与提高，因此整体成绩提高得不快，有些甚至不尽人意，这有待今后工作中不断的探索、借鉴与完善。

二、教师自我发展情况

21世纪是生命科学的世纪，生物学知识日新月异，发展很快，随着课程改革的推进，对教师的素质要求更高。为了使教学工作有目的、有计划、有组织地开展，根据本校的实际条件和学生的实际情况，在充分了解学生的知识、能力基础上，按照学校的各项要求，立足现在，放眼未来，提高教师的教以利于学生的学，教师应在自己已有的水平上不断地进步和提高，才能跟上教育改革的步伐。因此，在教师的自我发展方面，学习新的理念是最基础的内容，也是一种不能中断的学习。

在备课过程中，我在熟悉教材的基础上，不断查阅资料，不断更新教学理念，并在教学中实施。为了赶上时代步伐，我在讲授教材内容的基础上，还经常上网查阅资料，了解现代生物学新成果、新观念。但由于初上讲台，教学技能与策略都不够熟练，所以这方面得虚心向老教师请教，取长补短的同时，根据自己的教学特点，形成自己独特的教学风格和特色。

三、存在的问题与反思

现在班级存在的问题是后进生的学习，没兴趣、听不懂、不想听是他们普遍表达的观点，如何培养后进生对本学科的学习兴趣，提高他们的成绩是耽误之急，也是一个长期的工作。要提高后进生的成绩，首先要解决他们心结，让他们意识到学习的重要性和必要性，使之对学习萌发兴趣。要通过各种途径激发他们的求知欲和上进心，让他们意识到学习并不是一项任务，也不是一件痛苦的事情。而是充满乐趣的，从而自觉的把身心投放到学习中去。这样，后进生的转化，就由原来的强制学习转化到自觉的求知上来。在此基础上，再教给他们学习的方法，提高他们的技能。并认真细致地做好查漏补缺工作。后进生通常存在很多知识断层，这些都是后进生转化过程中的拌脚石，在做好后进生的转化工作时，要特别注意给他们补缺，把他们以前学习的知识断层补充完整，这样，他们就会学得轻松，进步也快，兴趣和求知欲也会随之增加。

以上几点是我本学期在工作中的总结，有所得，有所不足。今后我定会在教学中不断改进，以适应教育改革的新浪潮，努力使学生的成绩在原有的基础上有更大的进步。

第二篇：生物化学教学总结

期末生物化学总结

通过18周课时的教学，对《生物化学》这门学科的基本认识。这门课的学习也使我学到了很多东西，主要的在两个方面，一个是专业知识方面的，另一个就是对代谢疾病的研究。

一、生物化学的认识

生物化学是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢、调节及维持生命活动各种化学变化及其联系的一门科学。它与我们的生命活动息息相关，如：蛋白质、酶类、核酸、脂质等等一些东西。而我们要学的东西，无非就是这些物质的化学本质、结构、功能等等一些基本概念和一些基本的生物化学反应。

《基础生物化学》的主要研究对象是核酸、蛋白质、酶和糖类等大生物大分子化合物及其它们的代谢、调节。它们是维持生命机器正常运转的最重要的基础物质。

第一部分，核酸的结构与功能，一种是脱氧核糖核酸（DNA），它是遗传信息的载体，负责遗传信息的存储和发布，并通过复制将遗传信息传给子代。另一种是核糖核酸（RNA），其作用是把特殊的遗传信息转变成特殊的氨基酸指令系列。它们根据不同的结构反应功能，DNA将生物遗传信息RNA，再通过RNA合成蛋白质，由蛋白质表现出一定生物性状。

第二部分，第二部分，蛋白质化学，蛋白质是生物体的基本构成组分，是维持生命活动的重要物质。它由氨基酸通过肽键按各种特定顺序连接而成的生物大分子，具有一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定功能；而其独特的性质和功能又是它结构的反映。

第三部分，第三部分，酶，新陈代谢是生命活动的主要特征,其分子基础是在生物体内不断地进行着一系列复杂化学变化，它们都是在酶的催化下进行的。所有的酶都是蛋白质和少量RNA。酶具有活性中心、酶原激活、动力学方程（米氏方程）、抑制剂对酶的作用。

第四部分，糖类化学，糖类化合物是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源，是生物体合成其它化合物的基本原料。主要有：糖酵解（共同途径）、三羧酸循环（最后氧化途径）、磷酸戊糖途径（支路氧化）。

第五部分，生物氧化，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。

第六部分，脂类代谢，主要有脂肪的水解、甘油的转化、脂肪酸的分解代谢。掌握脂肪酸β-氧化。

二 教学的总结：

学会了从不同的角度思考问题、扩宽了视野。更毫不保留的把您的知识和经验传授给我们，总是一丝我认为学习生化应做到由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习（可大多时候我没有做好、做到）。

我们上课时的主要任务是讲课，只有在课堂深入浅出的讲解，才能更好的理解其本质。

懂得记忆法，学习生物化学时，最大的问题是记不住学过的内容，太多太杂。首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆；其次明白理解是记忆之母，对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；简化记忆法（可以在理解的基础上记忆老师或自己所编顺口溜），对比记忆法（将有关的名词单列出来，存同求异，找出不同点。比如我归纳的：字母加H为还原性、加P为**磷酸 等），纲要记忆法（将知识的核心内容或关键词语提炼出来，作为知识的纲要，抓住了纲要则有利于知识的记忆），衍射记忆法（懂得将所学的东西联系起来，记核酸结构功能时联系蛋白质的结构功能）。

一切为学生着想。在思想上，积极为学生考虑着，有专业前景、学习方法、怎样适应大学等等。

一、“兴趣是最好的老师”，学习的主动性乃是学生学习过程的决定性因素。引发学生对所学知识的兴趣，调动学生学习的主动性、积极性，提高学生不断获取新知识的再学习能力是一位好老师的基础表现。照本宣读，平铺直叙，一定枯燥无味，无法吸引同学

们的眼球。

二、尽可能用通俗易懂的语言深入浅出地将一些复杂难懂的生化机制讲清楚，使复杂问题变得简单、形象、生动。

三、可以采用参与讨论式教学，使单调的讲授兴趣化。

第三篇：生物化学总结

一、符号题

1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。

2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。

3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。

4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。

5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。

6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。

7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。

8、hnRNA：核内不均一RNA。mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。

9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。

10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。

11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H].12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。

13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。

14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。

15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。

16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。

17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体

19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体

20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成

21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。

22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。

23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。

24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。

25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。

26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。

27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。

28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。

29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。

二、名词解释

1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。

2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。

3、蛋白质变性：天然蛋白质易受物理和化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。主要标志是生物学功能丧失。

4、盐析作用：一定浓度的蛋白质溶液中，加入高浓度的盐使蛋白质沉淀。

5、生物活性肽：能够调节机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。

6、碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G=C,和A=T之间进行，这种碱基配对的规律就叫碱基互补规律。

7、碱基堆积力：在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。主要是指碱基平面的范德华作用力和疏水作用力的总称。

8、增色效应：核酸变性后在260nm处紫外吸收值增加的现象称为增色效应。

9、溶解温度（Tm）：DNA变性时一般在一个温度范围内发生，通常把热变性温度的中点称为溶解温度，即紫外吸收的增加量达到最大量一半时的温度。

10、活性部位：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。

11、米氏常数：酶耳的特征性物理常数，含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时底物的浓度。

12、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶活力，这种作用称为竞争性抑制作用。

13、非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位，抑制剂与酶结合后不妨碍底物与酶结合，但形成的酶-底物-抑制剂三元复合物不能发生反应，这种抑制称为非竞争性抑制剂。

14、酶的最适温度(PH)：在一定条件下，一种酶在某一定温度(PH)其活力最大，这个温度称酶的最适温度（PH).15、酶原的激活：酶原在一定条件下经适当物质作用转变成有活性的酶的过程。实质上是酶活性部位形成或者暴露的过程。

16、核酶：具有催化活性的RNA。

17、全酶：全酶=酶蛋白+辅因子；两者结合成完整的分子才具有活力，单独存在时均无催化活力。

18、维生素：对人体生长和健康必须的，人体不能合成的，必须从食物中摄取的一类有机化合物。

19、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

20、氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中伴随有ADP磷酸化成ATP的过程。

21、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化成ATP的过程。

22、生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。

23、糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要的途径。

24、糖异生：指非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸）在肝中转变为葡萄糖或糖原的过程。

25、磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。

26、脂肪动员：脂肪组织中的脂肪在脂肪酶作用下水解为脂肪酸和甘油释放进血液以供其他组织氧化利用。

27、脂肪酸B-氧化：脂肪酸活化为脂酰Coa进入线粒体基质中，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解反应后，生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳的脂酰Coa。由于反应在脂酰Coa的A-碳原子和B-碳原子之间进行，最后B-碳原子被氧化成酰基，所以称为B-氧化

28、酮体：脂肪酸在肝细胞分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种。

29、必须氨基酸：自身不能合成，必须由食物供给的氨基酸。人体内有8中。

30、DNA的半保留复制：DNA复制时，双链解开，按单链DNA的核苷酸顺序，按碱基配对原则合成新链，组成新的DNA分子。新形成的DNA分子与原DNA分子碱基顺序完全相同，每个子代DNA的一条链是来自亲代另一条是重新合成的，这种复制方式成为DNA的半保留复制。

31、DNA的半不连续复制：DNA在复制时，一条链是按照5’—3’方向连续合成的，另一条链的合成是不连续的，先按照5-’-3’方向合成若干个短的冈崎片段，再通过酶的作用链接在一起构成另一条链，这种复制方式称为DNA的半不连续复制。

32、转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板按碱基互补规律合成与其碱基互补的RNA过程。

33、冈崎片段：DNA复制中，一条链是连续合成的，另一条是先按着5--3方向合成系列短的小片段，再由酶连接成新链，这些首先合成的段片段就成为冈崎片段。

34、密码子：由mRNA上相邻三个的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。

35、SD序列：原核生物起始密码子前的核糖体结合位点，与核糖体小亚基端16SrRNA3’端序列互补，富含嘌呤碱基。

36、反馈抑制：代谢中间物或产物对该反应的抑制作用。

37、操纵子：基因表达的协调单位，它们有共同的控制区和调节系统。包括在功能上彼此有关的结构基因和控制部位。

三、简答题

1、维持蛋白质结构的力有哪些？

① 一级结构主要是共价键如肽键、二硫键等 ② 二级结构主要是氢键等

③ 三级结构主要是次级键如疏水键等

④ 四级结构主要是次级键如盐键、范德华力等

2、简述DNA双螺旋结构要点

① 双链反向平行结构、右手螺旋、有共同的对称轴、有大沟小沟

② 主链在外侧、侧链在内测，A、T之间互补配对形成两对氢键，C、G之间互补配

对形成三个氢键，碱基平面垂直于

③ 螺旋上升一周有10个核苷酸，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。

3、核酸有哪些重要的理化性质？

① 紫外吸收性质，因为分子中含有共轭体系的嘌呤和嘧啶 ② 核酸为两性离子，微溶于水，不溶于有机溶剂。③ 易被酸碱水解

④ 有变性和复性的性质，⑤ 分子杂交

4、维持核酸结构的稳定因素有哪些？ ① 氢键，对于稳定DNA双螺旋结构以及RNA中局部的双螺旋及三级结构都有重要

作用

② 碱基堆积力，是稳定核酸空间结构的主要因素

③ 环境中的正离子，中和核酸分子中所带的负电荷，消除静电斥力。

5、说明tRNA在结构上的共同特征。

① 二级结构特点有：a.三叶草型，四环四壁

b.氨基酸臂，与氨基酸结合c.D环与D 臂，与酰胺-rRNA合成酶结合d反密码子环与反密码子臂，与mRNA结合e可变 环，可用于tRNA的分类 ② 三级结构的特点：倒L型

6、论述米氏常数的生物学意义。

① 酶的特征物理常数

② 反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔浓度 ③ 可以表示酶与底物的亲和力，Km值越大亲和力越小

④ 同一酶，不同的底物具有不同的Km值，Km最小的是最适底物

7、说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系，辅酶基在催化反应中起什么作用？

酶的辅助因子与酶蛋白结合生成全酶。辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析的方法除去；辅酶与酶蛋白结合松弛能用透析方法除去。辅基、辅酶、酶蛋白单独存在时均没有活性只有全酶有活性。辅基通常是金属离子或有机小分子组成，在催化反应中转移电子、质子、基团，有时也参与酶与底物的结合

8、何谓诱导契合学说？为什么酶对所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性?

诱导契合学说是指当酶分子与底物与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构

象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。在可

逆反应中底物与产物对酶均有诱导作用，所以酶对所催化的反应的底物和产物都有

专一性。

9、什么是新陈代谢？新陈代谢的特点有哪些？

新陈代谢：是生物体内进行的所有化学变化的总称，是生物体最基本的特征，是生物与外界环境进行物质交换和能量交换的全过程。

特点：在温和的条件下，由酶催化进行；各反应步骤严格有序进行；反应途径一般有严格

的细胞定位。

10、什么是生物氧化？与体外燃烧相比有何特点？

① 生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。② 特点：在细胞内进行；通过酶的催化作用使有机物发生一系列反应；能量逐步释放。

11、三羧酸循环的生理意义。

① 生物体内物质主要的分解途径，提供大量的自由能 ② 循环中产生许多中间产物是合成其他生物物质的原料

12、乙酰CoA可进入哪些代谢途径？

① 进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O,产生大量能量 ② 合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂 ③ 合成酮体作为肝输出能源方式 ④ 合成胆固醇

13、简述尿素生成的主要阶段

① 鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，生成瓜氨酸 ② 瓜氨酸与氨作用生成精氨酸 ③ 精氨酸被分解成尿素和鸟氨酸

14、生物细胞DNA复制分子机制的基本特点是什么？

① 半保留复制

② 原核生物单起点，真核生物多起点 ③ 复制可以单向和双向进行，后者更常见 ④ 复制的方向是5-3 ⑤ 复制是半不连续的，前导联是连续合成，后随链先合成冈崎片段再连接起来。⑥ DNA的合成需要RNA引物的存在 ⑦ DNA合成有校对机制

15、简述蛋白质合成的主要过程和阶段

主要经历起始、延长、终止和氨基酸的活化和转运 ① 氨基酸的激活

② 起始，原核生物多肽链的合成第一步是70s起始复合物的合成 ③ 延长，经历进位、转肽和移位三个步骤

④ 终止，肽链释放因子碰到mRNA的终止信号时，释放因子可完成终止信号的识别

并使肽链释放

⑤ 加工处理，转变为有一定生物功能的蛋白质。包括糖基化、切除信号肽、形成二硫

键、氨基酸修饰

16、简述糖异生和糖酵解的差异

①

糖酵解过程的三个关键酶是由糖异生的四个关键酶代替催化的 ② 作用部位：糖异生在胞液和线粒体，糖酵解全部在胞液中进行

17、举例说明蛋白质的结构和功能的关系

① 一级结构的定义：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序

一级结构与功能的关系，种属差异与分子病等

② 高级结构的定义：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和键的走向

高级结构与功能关系，血红蛋白的一个亚基发生变化，其功能就会发生变化

18、简述凝胶层析法的基本原理及应用

① 原理：凝胶层析过程中直径大于孔径的分子不能进入凝胶内部，直接沿凝胶颗粒的

间隙流出，所以向下移动速度较快；小分子物质可以在凝胶颗粒间隙中扩散外，还 可以进入凝胶可以的微孔中，因此在向下移动的过程中必须等待他们从凝胶颗粒内 扩散至颗粒间隙后再进入另一凝胶颗粒，造成在注内保留时间长，从而使混合样品 中分子大小不同的物质随洗脱液按顺序的流出注外而得到的分离。

② 应用：分离纯化蛋白质、核酸、多糖等物质，还可以测定蛋白质的相对分子质量

15、磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么？

① 分为氧化阶段和非氧化阶段，前者从葡萄糖-6-磷酸脱氢、脱羧形成核糖-5-磷酸的过程；后者是戊糖磷酸分子重排产生己糖磷酸和丙糖磷酸的过程。

② 意义：是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径；是细胞内不同结构糖分子的重

要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件

16、何谓呼吸链？写出其组成成分，排列顺序及ATP偶联部位。

① 呼吸链的概念：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排

列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原 子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。② 组成成分，排列顺序

NADH呼吸链：底物---NAD+---FMN---COQ--Cytb---Cytc1---Cytc--Cytaa3--1/2O2 FADH2呼吸链：琥珀酸--FAD--CoQ---Cytb--Cytc1--Cytc--Cytaa3--1/2O2 ③ ATP偶联部位：NADH--COQ，Cytb--Cytc1

Cytaa3--1/2O2

第四篇：生物化学实验总结（范文）

生物化学实验心得

高熹 168615140001 时间如清风般从你我指间滑过,无声无息,快得我们都不曾驻足一望,莫然回首间,一学期的生化实验已接近尾声。一学期的时间虽短，但老师的谆谆教诲、同学们的良好配合和严格的实验操作，都将为生物化学实验课程画上一个完美的句号。

众所周知，生物化学是一门实验科目，是一门以实验为基础与生活生产息息相关的课程。需要我们不断地做实验，在实验中观察、分析相应的结果。所以我认为，要做好生物化学实验要有以下的四个能力：

1、独立思考的重要性

我想，在这个过程中，其中一个重要的感悟就是独立思考的重要性。当在试验中发现与预料过程所不符，那么必定是过程中出现错误，而寻找并解决的这个过程是书本中无法给予的。做实验绝对不能人云亦云，要有自己的看法，这样就要有充分的准备，若是做了也不知道是个什么实验，那么做了也是白做。在实验过程中，自己看书，独立思考，最终解决问题，从而也就加深了我们对课本理论知识的理解，达到了“双赢”的效果。

2、学会突破创新

实际上，在弄懂了实验原理的基础上，我们的时间是充分的，做实验应该是游刃有余的，如果说创新对于我们来说是件难事，那改良总是有可能的。试着通过自己现有的知识，多想，多做，多总结，我想首先是作为一个求知者在追求知识的道路上必须坚守的原则，其次就是要敢于突破，我们都站在巨人的肩膀上，踮起脚尖即使触不到天空，也可以更加拓宽自己的视野。

3、现代信息技术的使用

在生物化学实验学习中，有很多特殊的、特定的实验，如有毒有害物质参与且不易排污的实验、不易操作或难以成功的实验、需要反复观察的实验、反应慢导致单位课时中难以完成的实验等。我们在研究改进措施的同时，也可以借助于现代信息技术手段制作视频资料或多媒体课件进行辅助学习。值得注意的是化学的基本特征，它的学习功能是其它任何学习方式难以代替的，现代信息技术不过是学习的辅助手段，要充分利用其优势并与日常学习形成优势互补。

4、必须加强动手能力

动手操作对激发化学学习兴趣、帮助理解化学知识、培养解决问题能力、创新能力等具有重要作用。尤其是生物化学这样一种学科，动手能力的强弱与知识的掌握其实是同等重要的。如果动手能力太弱，所学习到的知识就无法通过有效的方式真正组织起来，那么学到的知识就只是输入而没有输出，只有理论而没有实践，对于这样一门学科，这样的缺陷是致命的，而这样的能力是必须具备的。

本学期的生化实验课上，我们一共进行了11次实验，分别是Folin-酚试剂法测定血清蛋白质含量、酵母RNA的提取、醋酸纤维薄膜电泳、紫外吸收法测定RNA含量、聚酰胺薄膜层析、纤维素酶活力的测定（三硝基水杨酸法）、还原糖和总糖含量的测定（三硝基水杨酸法）、酶最适PH的测定、费林试剂热滴定糖、肌糖原酵解作用、微量凯氏定氮法。这些实验具有代表性，是典型的生化实验。在这些实验中，涵盖了以前无机实验和有机实验的基础实验操作，还有全新的实验操作以及实验仪器。

在这些实验中，紫外可见分光光度计的大量使用给我留下了深刻的印象，在生命科学的研究中，紫外可见分光光度计起着至关重要的作用。紫外可见分光光度计是根据物质的吸收光谱研究物质的成分、结构和物质间相互作用的有效手段。紫外分光光度计可以在紫外可见光区任意选择不同波长的光。物质的吸收光谱就是物质中的分子和原子吸收了入射光中的某些特定波长的光能量，相应地发生了分子振动能级跃迁和电子能级跃迁的结果。由于各种物质具有各自不同的分子、原子和不同的分子空间结构，其吸收光能量的情况也就不会相同，因此，每种物质就有其特有的、固定的吸收光谱曲线，可根据吸收光谱上的某些特征波长处的吸光度的高低判别或测定该物质的含量。因此紫外可见分光光度计有以下的应用：检定物质、与标准物及标准图谱对照、比较最大吸收波长吸收系数的一致性、纯度检验、推测化合物的分子结构、氢键强度的测定、络合物组成及稳定常数的测定、反应动力学研究和有机分析。所以，掌握好紫外可见分光光度计的使用对以后的学习和科研具有很好的促进作用。

在生物化学实验中，滴定是另外一种重要的手段，我们知道滴定是一种化学实验操作也是一种定量分析的手段。它通过两种溶液的定量反应来确定某种溶质的含量。通过几次滴定实验我们对各种实验样品进行了定量的分析，得到了较准确的结果。掌握好滴定的技能，可以为分析样品的浓度打好基础。

接着，电泳分析为样品的分离与检测提供了另一种手段。带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。利用带电粒子在电场中移动速度不同而达到分离的技术称为电泳技术。生物分析中大量应用了电泳分析，良好的电泳结果对实验者的操作水平要求较高。因此，我们不仅要严格操作，更要提高实验动手能力。在一些定性实验中，由于操作中追求速度，出现过实验组与对照组结果对比不太显著的情况。所以，实验锻炼的不仅是我的实验水平，更锻炼的是我的心智、耐性，这里我认为心智的锻炼比实验水平的提高更为重要。

总之，这学期的实验给我留下了深刻的印象，谢谢老师一学期的辛苦付出，让我掌握了生物化学分析的方法，为以后的学习和科研铺好道路。

课程：专业英语

学院：交流学院

专业：生物技术

姓名：高熹

学号：168615140001

第五篇：《生物化学》学习方法总结

生物化学学习方法总结

发布人：圣才学习网 发布日期：2012-09-24 17:40

生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。

1、选择好教材和参考书

目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本学习指南与习题解析：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学郑集教授等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如南京大学杨荣武教授主编的《生物化学原理》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如Lehninger’s Principles of Biochemistry。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。

2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习

根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①结构生物化学：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②代谢生物化学：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了 DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。

3、学会做笔记

首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。

4、懂得记忆法

学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall（需付小费的MTV厅）。

5、勤于动手，联系实际

这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。

6．注意将原核系统和真核系统进行比较

无论是原核生物还是真核生物，都在进行DNA复制、转录、转录后加工、翻译等基本的分子事件，两类生物在这些事件上既有相同之处，也有许多差异。在学习的时候，时刻要注意将两大系统进行全面的比较。例如：在学习DNA复制的时候，注意将原核细胞内的DNA聚合酶I、II、III、IV、V和真核生物的DNA聚合酶α、β、γ、δ、ε进行比较，将原核DNA聚合酶III的β滑动钳和真核DNA聚合酶δ的PCNA滑动钳进行比较；在学习转录的时候，需要将两者的启动子结构和RNA聚合酶的结构与功能进行比较；在学习转录校对的时候，注意将原核细胞中的GreA、GreB和真核细胞内的TFIIS进行比较；在学习DNA甲基化的时候，要注意原核生物与真核生物在甲基化的位点和功能上是不同的；在学习弱化子机制的时候，要注意这种机制是原核系统特有的，真核系统没有。如果能这样去学习的话，那所有的内容就活了，将它们串在一起理解要比孤立地记忆要强得多！

7．注意将两种不同的分子机制进行比较

细胞内的很多分子机制是很相似的，这就需要我们在学习的时候，将相关联的分子机制放在一起去领会、理解。如DNA复制和DNA转录，两者有很多共同的特点，例如都需要解链，合成的方向都是从5′→3′，都遵循Watson和Crick碱基配对原则。当然，在意识到这些共同的特点的时候，也不能忽视它们的差别，比如，DNA复制需要引物，RNA不需要，DNA聚合酶通常具有自我校对能力，RNA聚合酶没有校对能力。这里更要明白为什么会有这些差异，为什么允许有这些差异? 8．在分子生物学部分，要以“中心法则”为核心，“碱基互补配对”和“蛋白质与核酸之间的相互作用”为主线，巧妙地利用“外因与内因的关系”的理论，全面理解分子生物学的机制

分子生物学的核心内容是所谓的“中心法则”，即生物体内的三种生物大分子——DNA、RNA和蛋白质之间的关系。其中涉及到遗传信息的复制、损伤修复、重组、转录、逆转录、转录后加工和翻译等。这些过程总是涉及到蛋白质和核酸分子之间的相互作用和碱基互补配对，因此，掌握蛋白质和核酸分子之间相互作用的规律以及碱基互补配对的原则对于深入理解分子生物学的各种机制和原理至关重要。另外，细胞内的很多机制都可以使用哲学中“外因”和“内因”之间的关系原理进行理解，掌握这一点非常重要。例如，理解DNA复制为什么具有固定的起点?这涉及到DNA复制起始区和复制起始蛋白之间的相互作用，在这里可以将DNA复制起始区看成“内因”，复制起始蛋白（大肠杆菌为DnaA蛋白）看成“外因”。按照“内因”和“外因”之间的关系原则，即“内因”是变化的根据，“外因”是变化的条件，“外因”需要通过“内因”起作用，DNA复制区所具有的特殊序列是DNA复制具有固定起点的根本原因，即“内因”，但仅有它是不够的，还需要识别这种特殊序列的蛋白质，它就是“外因”，正是它们之间的相互作用才使得DNA复制从固定的起点开始。

9．注意掌握各种研究方法的原理及其应用 生物化学的发展与研究方法的进步分不开来的，而反过来它的发展又使得人们提出和发明新的研究手段。两者之间相互依存，相互促进。因此，在学习各章节内容的时候，对于生物化学家在研究各种分子机理时所使用的方法要充分理解。例如，对参与DNA复制的各种蛋白质和酶的鉴定主要是利用DNA复制突变体的互补和体外复制系统的重建两种方法。互补的原理是利用某种野生型的蛋白质去恢复特定的DNA复制缺陷突变体的复制功能，从而确定参与复制的蛋白质。重建的原理是在较为简单的体外复制系统（如SV40病毒复制系统）中，先人为去掉某种成分，致使复制不能正常进行，然后，将复制系统中逐一添加分步收集的可能参与复制的蛋白质抽取物，看是否能够恢复复制活性，从而确定复制蛋白。有时，添加的蛋白质可能来自于其他物种，这样可以从其他物种中找到同源的或同工的蛋白质。为了方便理解重建的原理，这里可以打一个比方加以说明。假定你的一台电脑坏了一个部件而不能运转，那么如何迅速找到是哪一个部件有毛病呢?这时可以用类似重建的手段来确定：首先弄一台运转正常的电脑，将它的各个部件拆开，那么，来自这台正常电脑内的所有部件都应该是正常的（相当于野生型蛋白质）。然后，将坏掉的电脑逐一取出一个部件（如内存条或主板），再用正常电脑的相应部件取而代之。如果某一个部件经过替换以后，坏的电脑恢复正常了，这就等于找到了坏的部件（相当于突变型蛋白质）。这两种方法对于参与其他过程（如信号转导、转录、转录后加工、翻译、细胞周期的调控等）的蛋白质的鉴定也很有帮助。例如，为了找到人细胞内参与细胞周期的某一种蛋白质，先是将酵母细胞内某一种与细胞周期有关的蛋白质突变，这样的酵母的细胞周期肯定会有异常。然后，将正常的人细胞内的各种可能与细胞周期有关的蛋白质导入到突变的酵母细胞中，如果其中的某一组分加入以后，酵母的细胞周期恢复正常，那么这种导入的蛋白质就是人细胞内的一种与细胞周期有关的蛋白质。