锻炼后的蛋白质补充

第一篇：锻炼后的蛋白质补充

锻炼后的蛋白质补充

一、蛋白质补充物的产品

目前中国市面上的蛋白质补充物一般为“浓缩乳清蛋白粉”，英文即WPC（Whey Protein Concentrate的缩写）。乳清蛋白（whey protein）被称为蛋白之王，是从牛奶中撮的一种蛋白质。WPC系列产品有WPC80、WPC70、WPC35之分，后面的数值代表蛋白质含量，WPC80即指蛋白质含量≥80%。这种产品有几个主要品牌：

1、美国品牌Glanbia（哥伦比亚）

该品牌是美国Glanbia（哥伦比亚，运动营养品生产厂家Optimum（欧普特蒙，普特蒙公司提供乳清蛋白原料的主要供应商。

欧普特蒙公司的运动营养系列产品，在美国BB网（2、新西兰品牌“NZMP”

国三鹿乳品公司的部分股份。

WPC浓缩乳清蛋白粉是奶酪生产加工的一种附属品，中国没有奶酪加工业，就无法大量出产这种WPC浓缩乳清粉，因此WPC并不贵。中国有乳清粉（蛋白质含量非常低，注意和浓缩乳清的区别）和大豆粉，但是和进口的这种WPC浓缩乳清粉是两个概念。

二、用法

WPC口感不好，饮用时可混合一些速溶饮料口味更佳，如牛奶和果汁饮料，最好是果珍等速溶饮料。也可以根据自己的口味加点糖、蜂蜜或巧克力粉。

由于WPC难溶于水，因此应用温热水冲调。但水温必须低于60度，以不烫手为适宜。切勿用开水或沸水冲调，否则就要破坏其中的蛋白质。水要多点，水太少不利于消化。30克粉应使用600ml水冲调。

WPC难溶于水，搅拌并不理解，因此应用带盖的塑料杯，并用腕力摇晃，最好不要上下震荡，这种方法的溶解度没有摇晃好，并且易产生大量泡沫。

最好别空腹饮用。以牛奶为例，牛奶中的主要碳水化合物是乳糖，进入身体后被乳糖酶分解。但超过80%的黄种人缺少乳糖酶，饮用牛奶后常会引起对乳糖的消化不良现象，出现腹涨、肠鸣、急性腹痛甚至腹泻等症状，我们称之为乳糖不耐症。饮用WPC同样会产生这些情况，因此不能空腹饮用，比如同时吃2片面包。另外，还要多喝水，慢慢一口一口喝，不要急着灌进肚里，不要一次吃太多蛋白粉，消化不了还浪费钱，每日可分成若干次服用。另外不要早上喝，那样最容易闹肚子。

WPC的最佳饮用时间是：晚间、训练前30分钟、训练后30分钟内。

饮用WPC后，杯子会发臭，这是因为细菌把残余的蛋白分解生成了胺类的降解物，这个和消化后排泄物的胺味是一样的。

三、用量

蛋白粉具有脱水性，容易引起上火，所以平时注意多补水及复合维生素。可去药房购买小瓶的复合VB，或B2、B6、B12。

普通人士保健使用，每日10-20克即可。健身人群运动后30-40分钟内喝30-60克，或临睡前喝30克，可搭配全麦食品、蛋制品等。减肥人群运动后30-40分钟内喝20克即可。

（俗称“两点水”）的产品，该公司是全球第九大乳品公司，并一度准备收购中，http://，是美国乃至全世界最大的运动营养品销售网站（公司））的销售排名调查中名列前茅，其金牌100%乳清蛋白粉销量位列第一。该品牌是新西兰Fonterra（恒天然）公司）公司的产品。哥伦比亚公司（http://）是美国干），就此介入运动营养品领域。而在此之前，哥伦比亚公司是向欧酪生产量最大的公司，全球乳品最大厂商之一。2008年8月25日，哥伦比亚公司以3.15亿美元收购了美国最大的

第二篇：蛋白质教案

第2节生命活动的主要承担者——蛋白质

滦县七中

王秀英

一、教学目的说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

概述蛋白质的结构和功能。

认同蛋白质是生命活动的主要承担者。

二、教学重点

氨基酸的结构及其形成蛋白质的过程，蛋白质的结构和功能。

三、教学难点

氨基酸形成蛋白质的过程，蛋白质结构多样性的原因。

四、教学过程 师：上节课我们学习了细胞中的元素和化合物，请同学们回顾一下组成细胞的化合物有哪几种？

学生甲：水、无机盐、蛋白质、糖类、脂质、核酸。

师：回答得非常正确，分为两大类无机物和有机物，其中在细胞中含量最高的是水，含量最多的有机物是蛋白质，蛋白质在生物体中含量这么高，他到底是一种什么样的物质呢？对生物体又有什么样的作用呢？这节课让我们带着这些问题来了解蛋白质。

请同学们讨论一下在我们每天吃的食物中哪些蛋白质含量较丰富呢？ 学生讨论回答：豆浆、鸡蛋、牛奶、豆腐等等。

师：这些都是很有营养的食物，这些食物中的蛋白质是一种大分子物质，被我们食用后不能直接吸收利用，要经过消化系统消化成小分子，这个过程就是蛋白质的水解，水解后我们可以得到一类具有共同结构的小分子物质——氨基酸，然后才能被生物体吸收利用。氨基酸是一类什么样的物质呢？请同学们观察课本第20页氨基酸的结构，然后我会找同学总结这些氨基酸有什么共同特点？有什么区别？ 学生讨论

学生乙：都有一个—NH2一个—COOH 学生丙：中间都有一个碳原子

师总结：—COOH和—NH2这是在化学课本中会学到的氨基和羧基，我们还发现这两个基团连在了同一个碳原子上，在这个碳原子上还连有一个H,这就是氨基酸的通式其他成分称为R基，也连在这个碳原子上。组成生物体的20种氨基酸的区别就是R基不同。请同学们分析我给出的这些分子结构，判断哪些是氨基酸哪些不是。

H

H

CH

3CH3CH2—C —COOH

H—C—COOH

H2N—C—COOH

NH2

CH2NH2

CH2COOH

学生分析回答。

师：我们的生活水平提高了，质量也上去了，但是还是有些小朋友会出现营养不良现象，是因为吃不饱吗？不是的，是因为营养不均衡造成的，在这20种氨基酸中有8种是必需的，像赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸，必需来自食物生物体本身不能合成，12种非必需的，在细胞内可以合成的。所以我们摄取食物时一定注意必需氨基酸的摄取。

下面我们想一想组成蛋白质的氨基酸只有20种但是蛋白质却成千上万种，20种氨基酸如何形成这么多种蛋白质呢？请同学们观察课本21页蛋白质形成示意图考虑如下问题：

蛋白质是由什么形成的？氨基酸与氨基酸是如何结合的？ 学生阅读课本。

师归纳总结：从图中我们可以看出氨基酸是蛋白质的基本组成单位，虽然氨基酸只有20种，但每一种蛋白质中所含氨基酸种类数量不同。氨基酸形成蛋白质的方式是什么？ 学生丁：脱水缩合。

师：那么脱水缩合是一个什么样的反应呢？ 学生：两个氨基酸脱掉一个水连接在一起。

师：非常正确，我们看一下过程：一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基脱掉一个水由一个肽键连接形成二肽。有多个氨基酸脱水形成的就是多肽。学生板书肽健的结构式。师：我们共同分析旁栏思考题

总结：肽健数=脱掉水分子数=氨基酸-肽链数

所以决定蛋白质的多样性因素有氨基酸的数量、种类、排列顺序，及蛋白质的空间结构。

这么多种蛋白质都具有什么样功能呢？ 学生阅读课本后总结：

1、结构蛋白（肌肉干重80%、皮肤70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白质

3、运输作用：血红蛋白运输氧气

4、调节作用：胰岛素、生长激素调节生命活动

5、免疫作用：抗体都是免疫球蛋白等等。总结本节重点。

五、处理习题 变式训练：

1、下列物质中都含有氮元素的是

（）

①核糖核酸

②糖原

③胰岛素

④淀粉 A．①②

B．①③

C．②③

D．③④

2、下列四个选项中，哪个选项的物质代谢产物与其他选项不同

（）

A．糖类

B．脂肪

C．蛋白质

D．甘油

3、人体免疫球蛋白中，LgG由4条肽链构成，共有764个氨基酸，则该蛋白质分子中至少含有游离的氨基和羧基数分别是

（）

A．764和764

B．760和760

C．762和762

D．4和4

4、某一条多肽链中共有肽键151个，则此分子中分别含有—NH2和—COOH的数目至少为

（）A．152、152

B．151、151

C．

1、1

D．

2、2

5、对构成蛋白质的氨基酸结构的描述，不正确的是

（）

A．20种氨基酸的不同在于R基不同

B．每种氨基酸都含有一个氨基和一个羧基

C．在氨基酸中，都有一个氨基和一个羧基连接在同一碳原子上 D．一个氨基酸经过脱氨基或转氨基作用能转变成有机酸

6、有一种二肽的化学式是C8H14N2O5，水解后得到的丙氨酸和另一氨基酸X，X的化学式是（）A．C5H7NO

3B．C5H9NO

4C．C5H11NO

5D．C5H7NO4

7、生物体内的蛋白质千差万别，其原因不可能是（）

A．组成肽键的化学元素不同

B．组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同

C．氨基酸的排列顺序不同

D．蛋白质的空间结构不同

六、布置作业 板书设计

第2节生命活动的主要承担者—蛋白质

一、蛋白质的元素组成 C H O N(P S)(Fe Mn Zn)

二、蛋白质的基本组成单位：氨基酸

1、种类：大约20种

2、结构通式： H

H2N—C—COOH

R

3、结构特点：每种氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基，都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，不同氨基酸分子具有不同的R基。

三、蛋白质的分子结构

1、结合方式：脱水缩合

2、肽健结构简式：—CO—NH—

3、肽

4、肽健数=脱掉水分子数=氨基酸-肽链数

5、蛋白质结构多样性原因：氨基酸种类、数量、排序、蛋白质空间结构

四、蛋白质的功能特点

1、结构蛋白（肌肉干重80%、皮肤70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白质

3、运输作用：血红蛋白运输氧气

4、调节作用：胰岛素、生长激素调节生命活动

5、免疫作用：抗体都是免疫球蛋白等等

第三篇：蛋白质化学

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蛋白质化学

第一章

蛋白质化学 第一节

概

述

一、蛋白质的定义

蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由20种左右天然а-氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物；其种类繁多，具有一定的相对分子量、复杂分子结构和特定生物学功能；是表达生物遗传形状的一类主要物质。

二、蛋白质在生命中的重要性

早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；

第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式； 第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断。

三、蛋白质具有重要的生物学功能

1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质

蛋白质占干重

人体中（中年人）

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人体

45%

水55%

细菌

50%～80%

蛋白质19%

真菌

14%～52%

脂肪19%

酵母菌

14%～50%

糖类＜1%

白地菌

50%

无机盐7%

2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几乎所有的生命活动过程

1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递

3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象

四、蛋白质的元素组成

1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

碳

50％

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氢

7％

氧

23％

氮

16%

硫

0-3％

其他

微

量 2.蛋白质元素组成的特点：

（1）一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％；

（2）蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数。

100克样品中蛋白质的含量(g%)

=每克样品含氮克数×6.25×100

五、蛋白质的分类

（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

1.球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。

2.纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋

白质和不溶性纤维状蛋白质。

（二）、依据蛋白质的组成分为简单蛋白和结合蛋白

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1.简单蛋白：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由(-氨基酸组成的 肽链，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：广泛存在于动物组织中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。

2.结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成

（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。

（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。

（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。

（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。

（三）、蛋白质按功能分为活性蛋白和非活性蛋白

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（四）、蛋白质按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白

第 二 节

氨基酸化学

--组成蛋白质的基本单位

存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

一、氨基酸的结构与分类

（一）氨基酸的结构

氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：

(1).与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。

(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原

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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。

（二）氨基酸的分类

中性AA（1）按R基团的酸碱性分为：

酸性AA

碱性AA

（2）按R基团的电性质分为：

疏水性R基团AA

不带电荷极性R基团的AA

带电荷R基团的AA（3）按R基团的化学结构分为：脂肪族A

芳香族AA

杂环族AA 脂肪族氨基酸：

中性aa：甘、丙、缬、亮、异亮；

侧链含-OH和-S的aa：丝、苏；

酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天门冬及天门冬酰胺；

碱性aa：精、赖、组； 芳香族aa：苯丙、色、酪 杂环aa：脯、组。

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非极性R基aa（8个）：丙、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色、蛋； 极性R基但不带电荷aa（7个）：甘、丝、苏、半胱、酪、天门冬酰胺、谷氨酰胺；

极性正电aa（碱性aa3个）：精、赖、组； 极性负电aa（酸性aa2个）：天门冬、谷。

（三）人体所需的八种必需氨基酸

（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：

（2）种类：

必需氨基酸：赖氨酸(Lys)

缬氨酸(Val)

蛋氨酸(Met)

色氨酸(Try)

亮氨酸(Leu)

异亮氨酸(Ile)

酪氨酸(Thr)

苯丙氨酸(Phe)

半必需氨基酸：婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His)

早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)

（四）、几种重要的不常见氨基酸

在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋

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白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。

二、氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质

常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异

(1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

(2)熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。

(3)味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。

(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.两性解离及等电点

（1）氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

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pH

pH=pI

pH>pI

阳离子

氨基酸的兼性离子

阴离子（2）等电点(isoelectric point, pI)：

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

（3）氨基酸等电点的计算

侧链不含离解基团的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2

酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2

碱性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2

（4）与茚三酮的反应

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氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮。加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。

*反应要点

A.该反应由NH2与COOH共同参与 B.茚三酮是强氧化剂

C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值 D.测定范围：0.5~50μg/ml

E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3）

*应用：

A.氨基酸定量分析（先用层析法分离）

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B.氨基酸自动分析仪：

用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。

第三节

蛋白质的分子结构 引言：

自然界成千上万的蛋白质都具有不同的结构，而组成这类蛋白质的aa却只有20种左右，他们是如何形成蛋白质的呢？本节就是解决这一问题的。

蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级。随着对蛋白质结构的不断认识，在二级与三级之间引入了一个超二级结构和结构域的概念，所以说蛋白质分子在结构上最显著的特点是多层次和高度复杂。

在谈及蛋白质分子结构之前，先明确两个概念，即构象和构型，两者虽一字之差，但却有本质区别。

构想（conformation）：指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转而产生的。不需要共价键的断裂或形成，只涉及二级键的改变。

构型（configuration）:指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间上取不同的位置所形成的不同立体结构。构型的改变必须有共价键的断裂或新键的形成。

一、介绍一些基本概念：

1、肽键和肽：一个aa的氨基和另一个aa的羧基之间失水形成的酰

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胺键，称为肽键。所形成的化合物称为肽。

肽键的特点：

?氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用； ? ?组成肽键的原子处于同一平面； ? ?肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转； ?

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?在大多数情况下，以反式结构存在。

2、二肽、多肽和aa残基：有两个aa组成的肽称为二肽。由多个氨基酸组成的肽称为多肽，组成多肽的aa单元称为aa残基。

3、多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。氨基酸顺序是指在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列。N 末端：多肽链中有自由氨基的一端，C 末端：多肽链中有自由羧基的一端。

4、肽链的表示方法：从N端开始到C端

可用aa中文第一个字或英文连字体或单字母

中间用 “。”或“-”连

5、环状肽：指没有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。

二、蛋白质的一级结构

1、定义

蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序，指蛋白质的aa组成、排序、二硫键、肽链、末端aa种类等。

2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

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*一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

三、蛋白质的二级结构

（一）、基本情况

1、定义：

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性的结构。它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

2、主要的化学键：

氢键

3、肽单元：

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4、几个基本概念

*肽单位：指多肽链上从一个a-碳原子到相邻的a-碳原子之间的结构（又一个羧基和一个亚氨基组成）它是肽链主链骨架中的重复结构。*肽平面：由于肽链具有双链性质，因而不能自由自由旋转，使得肽链所所连接的6个原子处于同一个平面上。这个平面称为--。*a碳原子的二角：多肽链中a-碳N和C-件都是单键。可以自由旋转，其中can旋转角度由∮表示。aCC间旋转角度由∮表示。他们被称为--。

*肽单位的四个显著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一级结构的最小单位是aa残基，高级结构的最小单位是肽单位。

（二）、蛋白质二级结构的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折叠((-pleated sheet)?(-转角((-turn)? 无规卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋结构? 定义：

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链主链骨架围绕中心轴盘绕折叠所形成的有规则的结构，每圈螺旋含3.6个aa碱基。螺旋的螺距为0.54nm,结构的稳定是靠键内的氢键。

结构特征：

*多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.*肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四?个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。*蛋白质分子为右手(-螺旋。*有些结构不易形成(-螺旋。（2）?-折叠结构？

定义：

指是由两条或两条以上几乎完全伸展的肽链平行排列通过链间氢键交联而成。肽链的主链成锯齿状折叠构象。

结构特征：

①在(-折叠中，(-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm.②(-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键

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与链的长轴接近垂直。

③(-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。（3）?-转角和无规卷曲

在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸残基．弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O 和第四个残基的-N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

（三）超二级结构和结构域（１）超二级结构

在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。几种类型的超二级结构：α α；ββ；βαβ；βββ．

★超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域．（２）结构域

对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。

①结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结

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构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。

②结构域一般由100~200 个氨基酸残基组成，但大小范围可达 40~400 个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的。③结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上。

④结构域之间由“铰链区”相连，使分子构象有一定的柔性，通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。

⑤在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性。

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纤连蛋白分子的结构域

（四）、自学a-角蛋白，胶原蛋白的结构应简单了解。

四、蛋白质的三级结构（1）定义：

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

（2）主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。

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五、蛋白质的四级结构

（1）亚基(subunit)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。

（2）蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

（3）亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

例如：

血红蛋白的四级结构的测定由佩鲁茨1958年完成，其结构要点为： ?球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基 ?两条α链，两条β链，α2β2 ?α 链：141个残基； β链：146个残基 ?分子量65 000 ?含四个血红素辅基

?亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部

*蛋白质分子中的结构层次

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到此为止，已基本介绍完蛋白质由低到高的结构层次，总结如下：

一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构

肽链、二硫键 ←--一级结构（肽链结构指多肽链的aa排列顺序）

↓

氢键 ←--二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成有规律性的结构）

←--超二级结构（相邻二级结构的聚集体）

←--结构域（在空间上可明确区分，相对独立的区域性结构）相互作用，氢键

范德华力，盐键←--三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间上相对位置）

范德华力、盐碱←--四级结构（亚基聚合体）

?维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键

?维系蛋白质分子的二级结构：氢键

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?维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键

?维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键

第四节

蛋白质结构与功能的关系

引言：

介绍完蛋白质的各层次结构后，到底各层次结构在与功能上的关系如何，每个层次又如何决定着蛋白质的功能，如何从立体水平上去认识这些问题，本节就解决这一问题。

一、蛋白质的一级结构决定其高级结构：

1、如何举例证明？ Anfinsen的实验：

有活性球状分子核糖核酸酶（氢键、二硫键）--8M尿素、羟基乙醇-→变性为伸展的分子，生物活性消失--透析除去变性剂和还原剂-→酶的活性大部分恢复，伸展的多肽链重新折叠，二硫键正确配对；还原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→无活性错乱的核糖核酸酶--微量羟基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫键正确配对）。

2、说明什么问题？

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A：蛋白质的变性是可逆的，变性蛋白质在一定条件下是可以恢复活性的；

B：恢复的原因是在一定条件下可以自身折叠成天然构象； C：前两项根源是蛋白质之所以能形成复杂的三级结构，所需要的全部信息都包含在一级结构中； D：一级结构决定它的高级结构。

二、蛋白质一级结构与功能的关系

1、同源蛋白质的研究：也叫同功能蛋白质，有助于研究生物进化。A、同源蛋白质的概念：

是指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质。它的一级结构中有许多位置的aa对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。其他位置的aa差异较大，称为可变残基。这种aa顺序中的相似性称为顺序同源现象。

B、举例：如细胞色素c，120个物种，28个aa位置不变，是维持构象上发挥功能的必要部位。可变残基随进化而变异，亲缘关系越近，aa差异越小（绘出进化树）。

2、一级结构相同，功能相同，一级结构的细小变化导致功能完全不同。

A、分子病的概念：由于遗传基因的突变导致蛋白质分子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病。

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B、例如：镰刀性贫血病

三、蛋白质的高级结构与功能的关系

蛋白质具有特有的空间构象，因而就有相应的生物学功能。

（一）举例说明：不同的aa顺序可以产生相同的空间构象，因而执行相同的生物学功能。

例1：血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能的关系

1、肌红蛋白的结构为一条肽链。一个血红素辅基，75%为?-螺旋，内部为非极性aa，血红素在表面，通过His93和His64与内部相连，His64存在于第六位配位键上，可避免Fe2+氧化。血红蛋白的结构为四条肽链。2条?链，2条?链，4个血红素辅基，每条1个，由4个原卟啉和1个铁原子组成，形成6个配位键，4个与原卟啉的N原子结合，1个与His93结合，另1个可与O2或水结合，当未与O2结合时。Fe2+处于高自旋状态，使这种6位结合形成一个“圆屋顶”，Fe2+高出屋顶，不稳；当与O2结合后，Fe2+变为低自旋状态，Fe2+落入环中而不稳。构象改变也影响其它亚基结合O2。

2、结合曲线不同，血红蛋白的结合O2曲线为S型，肌红蛋白为双曲线，也就是血红蛋白与O2结合具有协同性，为什么？

血红蛋白由四个亚基组成，脱氧时，四条链的C端均参与盐桥的形成，多个盐桥的存在使它处于高度约束状态，当一个氧分子冲破某种阻力与血红蛋白的一个亚基结合后，这些盐桥打断，使亚基构象发生改变，而引起邻近亚基的构象发生改变，这种变化易于和O2的结

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合，并继续影响第三个和第四个亚基与O2的结合。由此Monod提出了蛋白质的变构作用。

3、提出两个问题用于自学：

A：为什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血红蛋白与O2的亲和力，有何生理意义？

B：什么是波尔（Bohr）效应？生理意义？

（1）什么是波尔（Bohr）效应？

它主要描述pH值或H+浓度和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力的影响，在pH值一定的情况下，CO2分压升高，血红蛋白对氧的结合能力降低；降低pH值（H+浓度升高），促进血红蛋白释放氧，此现象由丹麦科学家C.Bohr发现，因此称为Bohr效应。（2）Bohr效应的生理意义：

A：当血液流经组织，特别是代谢旺盛的组织如肌肉时，这里的pH较低，CO2浓度较高，氧合血红蛋白释放O2，使组织获得更多O2，供其需要，而O2的释放，又促使血红蛋白与H+与CO2结合，以缓解pH降低引起的问题。

B：当血液流经肺时，肺O2升高，因此有利于血红蛋白与O2结合，促进H+与CO2释放，CO2的呼出又有利于氧合血红蛋白的生成。

（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）对血红蛋白结合O2能力的影响 A：BPG是红细胞在无氧或缺氧情况下的代谢产物。Hb与BPG结合后，精心收集

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氧曲线向右移，降低了血红蛋白与O2的结合能力，释放O2供组织需要。它在血液中与血红蛋白等摩尔存在。

B：BPG只影响Hb与O2的结合，不影响Hb O2与O2的亲和力。C：为什么？

*血红蛋白四个亚基中央有一个孔穴，BPG就结合在这个孔穴中，在生理条件下，BPG带负电荷，可与血红蛋白两条?链上带正电荷的碱性aa形成盐键，加上原来的八个盐键，使血红蛋白结构十分稳定，不易结合O2(脱氧情况下)。

*氧合情况下，O2的结合已经打断了盐键，使?链相互接近，中央孔穴变小，无法再容纳BPG分子，同时构象变化使BPG无法与?链上碱性aa形成盐键，因此BPG无法结合进入Hb O2分子内。*为什么胎儿Hb与O2结合能力高于成人？

胎儿Hb由两条a链与r链组成，因为?链上与BPG形成盐键的第143位点His在r链上变为Ser（不带电荷）。因而BPG与r链形成盐键的能力丧失，结合力减弱，而与O2结合能力增强（因为BPG干扰）以利于连续获得更多的O2。

第五节 蛋白质的性质

一、具有胶体的性质

由于表面亲水基团形成亲化层，和表面带电基团和周围环境中相反电荷形成双电层使蛋白质具有胶体性质--丁达尔现象，布朗运动、不能

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通过半透膜（只让小分子通过，不让蛋白质通过），这可用于纯化蛋白质（透析法）等。

二、两性性质（电解离）

1、由于表面带有许多可解离的基团，有正电荷存在、也有负电荷存在，因此是两性电解质，既可与酸性反应又可与碱性反应；

2、蛋白质等电点：在某一溶液pH值时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为0，在电场中不移动，此时溶液的pH值为该蛋白质的等电点，处于等电点的蛋白质的溶解度最低。

3、三、变性作用与复性作用

1、变性作用的定义：由于受某些物理或化学作用的影响，分子空间构象破坏，导致其理化性质和生物学性质改变的现象，叫变性作用。是二级结构上的变化，一级结构没有变化。

2、变形后蛋白质的特征：处于伸展状态，溶解度降低，易酶解，分子的不对称性增加。

3、复性作用的定义：变形后蛋白质可在一定的实验条件下恢复原来的空间构象和生物学活性称为复性作用。

4、变性因素：强酸、强碱、剧烈搅拌、重金属、有机溶剂、脲类、胍类、超声波等。

四、蛋白质的沉淀作用

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1、定义：

由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液，如果向蛋白质溶液中加入某一种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的pH值，使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而沉淀出来，这一作用称为蛋白质的沉淀作用。*沉淀的蛋白质不一定变性失活。

2、种类分为：

可逆性沉淀作用：蛋白质发生沉淀后，用透析等方法除去沉淀剂，可使蛋白质重新溶于原来的溶液中。

不可逆性沉淀作用：蛋白质发生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀剂使蛋白质重新溶于原来的溶液中。

4、主要沉淀因素及机理：

a：无机盐类，如硫酸铵，破坏其双电层，使蛋白质失去电荷而析出。

B：重金属盐类--在碱性条件下，蛋白质带负电荷，可以重金属离子结合，形成不溶性重金属蛋白盐沉淀，如醋酸铅、硫酸铜等。

有机溶剂--破坏水化层，使蛋白质分子间静电作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。

生物碱试剂--在酸性条件下，蛋白质带正电荷，与生物碱试剂结合形成溶解度极小的盐类，如三氯乙酸、单宁酸等。

五、蛋白质的沉降作用

1、与蛋白质的分子量、形状、溶剂的密度、摩擦系数等都有关系；

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2、沉降系数是溶质颗粒在单位离心场中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白质沉降系数的范围是1~200s。

第六节 蛋白质的分离纯化和测定一、一般步骤

1、材料的预处理

2、破碎细胞

3、蛋白质的粗提（与杂质分开）

4、将蛋白质沉淀出来（等电点、盐析法、有机溶剂法）

5、粗制品的纯化（凝胶过滤法、纤维素柱色谱法、亲和层系法）

二、纯化的主要方法

1、凝胶过滤法：又称分子筛法、分子排阻法等。

原理：像葡聚糖凝胶具有网状结构，其上有大小不同的网孔，把这些凝胶装入玻璃管中，当某一蛋白质溶液通过时，比网孔大的分子被排在网孔外面，比网孔小的分子进入网孔中，当用缓冲液洗脱时，排在外的分子先洗脱下来，网孔内的分子后洗脱下来，从而达到分离的目的。（根据分子量的大小进行分离）

2、纤维素柱色谱法

原理：利用蛋白质的酸碱性质进行分离。纤维素表面可解离基团。阳离子交换素可解离带负电荷的基团，因而带正电的蛋白质分子可由于静电吸引而相互结合，不结合的则被洗脱下来，而后再选用一定pH

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值和离子强度的缓冲液进行洗脱。分为CM和DEAE。

3、亲和色谱法：

原理：是根据许多蛋白质对特定的化学基团具有专一性结合的原理，将配基颗粒装入一定规格的玻璃管中制成亲和柱，当蛋白质溶液经过时，与之特异结合到柱上，不能结合者就洗脱下来，然后采用一定的pH和离子强度的洗脱条件，将与配基结合的特异性蛋白质洗脱下来达到纯化的目的。

三、蛋白质分子量测定方法：

1、凝胶过滤法：分子量对数对洗脱体积作图，并用标准分子量蛋白质作对照，从图中就可以查得未知蛋白质的分子量。

2、SDS-PAGE电泳法：

电泳：带电颗粒在电场中向着与之所带电荷相反的电极方向移动的现象。在电场中移动的速度与其所带电荷、大小、形状等均有关系。电泳载体--丙烯酰胺（Acrylamide，简称ACE）为单体，以N，N-亚甲基双丙烯酰胺（Bis）为交连剂，有柱状和垂直状两种。

*为什么可用SDS-PAGE电泳来测定蛋白质的分子量？

SDS的加入→使蛋白质变性→两者结合（1g蛋白质结合1.4g SDS）→使之复合物带大量负电荷，远远掩盖了蛋白质本身所带电荷量和种类，因此在电荷中由于与SDS结合全部带负电荷，因此迁移速率只与分子量有关，以分子量对迁移率作图成线性关系，以标准分子量蛋白

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质作对照，通过迁移率查得分子量。

3、最低分子量法：

若某一蛋白质中某一特定成分含量为x%，且该组分只有一份，则

原子量（分子量）? 100

最低分子量=-------------

x

4、蛋白质或多肽链中aa残基的平均分子量为110，用蛋白质分子量除以110，可粗略估计出其aa残基数，在解题时常常遇到这一常数。

四、如何鉴定蛋白质是否纯化？ 几个标准：

1、不同pH下电泳，都为一条带；

2、等电聚集电泳也为一条带；

3、保存完整的生物活性；

4、沉降速度一致。

五、蛋白质含量的测定方法

1、紫外吸收法：A280nm（不准确，要纯）；

2、Folin法（福林酚法）--碱性下，蛋白质与酒石酸钾钠铜盐生成紫红色复合物，然后与Folin试剂反应生成蓝色化合物，蓝色但在一定

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浓度范围内与含量成正比。

3、凯氏定氮法--蛋白氮量?6.25

4、考马斯培兰G250法--→蛋白质+G250--→蓝色化合物，在595nm有最大吸收，在一定浓度范围内有线性关系。

六、蛋白质的其他颜色反应（来源于其中含有什么氨基酸）

1、双缩脲反应：两个尿素分子加热产生双缩脲，两个双缩脲与碱性硫酸铜反应，产生粉红色物质。必须是含有两个或两个以上肽键才行，因此二肽没有双缩脲反应。

2、米论反应（tyr特异反应）：与亚硝酸、硝酸盐反应-→加热红色

3、反应（trp特异反应）：与乙醛酸溶液反应-→紫色

4、版口反应（Arg特异反应）：与a-奈酸+次氯酸钠反应-→红色

5、福林反应（tyr、trp）：前面已讲

6、茚三酮反应：pro、Gln、Asn特例

7、黄蛋白反应（tyr、trp）：与浓硝酸反应产生黄色。

七、多肽链中氨基酸序列分析

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1、测定N末端AA的方法 *DNFB法

*PITC法

*DNS-氯法

(1)与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应

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?反应特点:

A.为α-NH2的反应

B.氨基酸α-NH2的一个H原子可被烃基取代(卤代烃)

C.在弱碱性条件下，与DNFB发生芳环取代，生成二硝基苯氨基酸

*应用：

鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸，首先由Sanger应用，确定了胰岛素的一级结构，肽分子与DNFB反应，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游离氨基酸，分离DNP-氨基酸

(2)与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应

*Edman（苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-

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端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。

*肽链（N端氨基酸）与PITC偶联，生成PTH-氨基酸，分离PTH-氨基酸

(3)DNS-氯法

*Edman降解法的改进方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)测定N端氨基酸

*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分离，可直接用电泳或层析法鉴定，由于DNS有强烈荧光，灵敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高几到十几倍，可用于微量氨基酸的定量

2、C-末端测定法 *肼解法 *羧肽酶法

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第四篇：蛋白质教案

【目标定位】

知识目标：

1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。

2.了解二肽、多肽的概念。

3.了解蛋白质的组成、结构和性质。

4.认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。

能力目标：通过蛋白质盐析、变性、颜色反应的实验探究，进一步体验科学探究过程，学习科学探究的基本方法，提高科学探究的能力。

情意目标：与同学合作调查蛋白质对人体的作用、在人体内变化的过程等相关问题，并与其他同学交流，多角度感受化学科学为人类进步作出的巨大贡献。

【先学自研】

一、氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的分子结构

氨基酸可看作是羧酸分子中烃基上的H被_______取代后的产物，因此氨基酸分子中既含有_____，又含有______，天然氨基酸全为_______________，其通式可写为_____________。

常见的α-氨基酸有：

甘氨酸 谷氨酸 丙氨酸 苯丙氨酸 2．氨基酸的性质(1)物理性质

溶剂溶解性水强酸或强碱乙醇、乙醚

(2)化学性质（1）两性

在氨基酸分子中，_______是酸性基团，________是碱性基团．（2）成肽反应

氨基酸分子之间通过一个分子的________和另一个分子的_________ 间脱去一分子水，缩合形成肽键（）的化合物．

二、蛋白质的结构与性质

1、组成和结构

组成元素： 还有少量的 是高分子化合物

2、化学性质（1）水解

条件：，水解生成相对分子质量较小的肽类化合物，最终水解得到（2）盐析

定义：。盐析是 过程。目的：采用多次盐析和溶解，可以。（3）变性

物理因素包括： 等 化学因素包括： 等。蛋白质的变性过程是 的过程。

（4）颜色反应：含苯环的蛋白质遇到浓硝酸变。（5）灼烧：

三、酶

酶是一类有细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物，其中绝大所数是蛋白质。酶的催化作用的特点：____________________________________

四、核酸

核酸是一类含磷的生物高分子化合物。核酸分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。DNA:大量存在于 中，是生物体遗传信息的载体。

RNA:大量存在于 中，根据DNA提供的细细控制体内蛋白质的合成。

【互动探究】

1、在你学过的物质中，既能和盐酸反应又能和NaOH 溶液反应的物质有哪些？举例并写出相关化学方程式。

(1)金属：

(2)两性化合物：(3)两性氢氧化物(4)弱酸铵盐：．

(5)多元弱酸酸式盐：

(6)氨基酸：

2、尝试分析，甘氨酸和丙氨酸在一定条件下能形成几种二肽？写出二肽的结构简式并与同学交流。(提示：能形成四种二肽。)

3、某蛋白质的结构片段如下：

它水解后产生几种氨基酸？分别写出它们的结构简式．

【要点一】

1、氨基酸的两性

氨基酸分子中的—COOH能电离出H+，显酸性，—NH2能结合H+，显碱性。作为碱：RCH(NH2)COOH+H+→RCH(NH3+)COOH 作为酸：RCH(NH2)COOH+OH-→RCH(NH2)COO-+H2O

2、氨基酸的缩合(1)两分子间缩合(2)分子间或分子内缩合成环

(3)缩聚成多肽或蛋白质关键：氨基酸缩合机理

脱去一分子水后形成肽键（），肽键可简写为“—CONH—”，不能写为“—CNHO—”．

【互动探究】

1、根据你的理解，你认为如何检验蛋白质？

2、当发生重金属盐中毒时，为什么要求中毒者服用生鸡蛋、牛奶或豆浆？

3、请根据蛋白质的性质讨论，医用酒精、84消毒液、过氧乙酸等能杀菌消毒所依据的原理是什么？

【要点二】 蛋白质盐析和变性的比较 【实验探究】

1、盐析：鸡蛋清中加入硫酸铵溶液

实验现象：鸡蛋清溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液后，有 _______析出，再转移到蒸馏水中时，_______.实验结论：一些无机盐的浓溶液可以降低蛋白质的______，从而使蛋白质从溶液中_____.用途：盐析是可逆的，可用于蛋白质的_________.2、变性：鸡蛋清加热或者加入乙酸铅溶液

实验现象：加热后或者加入乙酸铅溶液后，鸡蛋清_________，再加蒸馏水，____________ 实验结论：加热和加重金属盐，都可以使蛋白质的性质发生改变失去生理活性，且为

________过程

用途：______________

关键：（1）稀的无机盐溶液能促进蛋白质的溶解．

（2）浓的无机盐溶液能使蛋白质发生盐析．

（3）盐溶液中含有重金属离子时，不论其浓度大小，均能使蛋白质发生变性． 【典例分析】

【典例1】据最近的美国《农业研究》杂志报道，美国科学家发现半胱氨酸能增强艾滋病病毒感染者的免疫力，对控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。已知半胱氨酸的结构简式为：

则下列说法不正确的是（）

A.半胱氨酸属于α-氨基酸 B.半胱氨酸是一种两性化合物

C.两分子半胱氨酸脱水形成的二肽结构简式为

D与NaOH溶液加热时可放出一种碱性气体

2、下列关于蛋白质性质的说法中，不正确的是（）A.蛋白质溶液中加入任何盐溶液，都会使蛋白质发生变性 B.蛋白质水解的最终产物是多种氨基酸

C.微热条件下，有些蛋白质遇到浓硝酸时会显黄色 D.蛋白质既能与强酸反应又能与强碱反应 【随堂训练】

1.(2010·启东高二检测)某期刊封面上有一个分子的球棍模型图，如图所示。图中“棍”代表单键或双键或三键。不同颜色的球代表不同元素的原子，该模型图可代表一种()

A.氨基酸

B.醇钠

C.卤代羧酸

D.酯 2.下列关于蛋白质的叙述正确的是（）A.加热会使蛋白质变性，因此生吃鸡蛋比熟吃好 B.蛋白质溶液能产生丁达尔效应

C.鸡蛋清中加入食盐，会使蛋白质变性

D.天然蛋白质中仅含C、H、O、N四种元素

3.要使蛋白质从水溶液中析出而又不改变蛋白质的主要性质，应向其中加入（）A.饱和Na2SO4溶液

B.浓NaOH溶液 C.少量NaCl

D.浓BaCl2溶液 知识点三：酶和核酸

4.（2010·郴州高二检测）下列有关核酸的说法不正确的是（）A.核酸是高分子化合物 B.核酸中肯定含有磷原子

C.核酸可以分为脱氧核糖核酸和核糖核酸 D.核酸和酶一样属于蛋白质

5.克隆生命体的关键技术之一是找到一些特殊的酶，它们能激活普通体细胞，使之像生殖细胞一样发育成个体，下列有关酶的说法错误的是（）A.酶是具有催化作用的蛋白质

B.酶催化作用的特点是具有专一性和高效性等 C.高温或重金属盐能使酶的活性丧失 D.酶的结构较为简单，不能再水解

6.（2010·杭州模拟）蛋白质是构成生命的基础物质，而氨基酸又是构成蛋白质的基石，最简单的氨基酸的结构简式是______；该氨基酸形成的二肽的结构简式是______；将该氨基酸溶于酸性溶液形成的微粒的结构简式是______；将该氨基酸溶于碱性溶液形成的微粒的结构简式是______。

【训练内化】 1．（2010·南京模拟）2008年诺贝尔化学奖授予钱永健等三位科学家，以表彰他们在发现和研究绿色荧光蛋白（一种蛋白质，简称GFP）方面做出的杰出贡献。下列有关GFP的说法错误的是（）A.属于高分子化合物

B.遇到CuSO4溶液会发生盐析 C.水解后可以得到多种氨基酸 D.可用于蛋白质反应机理的研究

2.下图表示蛋白质分子结构的一部分，图中A、B、C、D标出分子中不同的键；当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是（）

3．酶是蛋白质，能催化多种化学反应，下列表示温度与化学反应速率的关系曲线中，以酶作催化剂的是（）

4.（2010·北京四中高二检测）下列叙述中不正确的 是（）A.蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解 B.氨基酸既可以与盐酸反应，也能与氢氧化钠溶液反应 C.重金属盐能使蛋白质变性，所以误食重金属盐会中毒

D.浓硝酸溅在皮肤上使皮肤呈黄色，是由于浓硝酸和蛋白质发生颜色反应

5.下列物质中，能与酸反应，也能与碱反应，还能发生水解反应的是（）①Al（OH）3

②氨基酸 ③NaHCO3 ④淀粉 ⑤蛋白质

⑥纤维素

⑦（NH4）2S A.①②⑤

B.③⑤⑦ C.④⑤⑥

D.①③⑦

第五篇：生物说课稿《蛋白质》

生物说课稿《蛋白质》

一、说教材

本课是人教版生物必修1第2章第2节内容，参考课时为1课时。本课包含氨基酸及其种类、蛋白质的结构及其多样性、蛋白质的功能等内容，侧重让学生了解蛋白质的组成、结构和功能的多样性，及其能够成为生命活动的主要承担者的原因。教科书没有直接给出氨基酸的结构通式，而是让学生观察4种氨基酸的结构，通过思考与讨论，找出氨基酸结构的共同特点，加深对氨基酸结构的理解。这种让学生通过主动探究得出结论的呈现方式，落实了探究性学习课程理念。关于蛋白质结构与功能的多样性，教材采用图文结合的形式，让学生在获取形象、丰富的信息内容的同时，培养学生分析和处理信息的能力。科学史话和科学前沿分别介绍了相关领域的重大科研成果，让学生在了解与蛋白质研究有关的科学史和前沿进展的同时，培养爱国主义精神，增加民族自信心和自豪感。此学习本课，具有重要意义。

下面分析我的教学对象。

二、说学情

学生通过前面章节的学习对于组成细胞的化合物已经有了一定认识，知道蛋白质是组成细胞的重要化合物，了解蛋白质的检测方法。在这一前提下学习本课内容可以做到深入浅出，层层深入。高一学生对于生物学科的学习已经有了初中阶段的基础，初步掌握生物学科学习的方法，认同生物结构决定功能的基本理念。

基于以上分析，结合新课程标准对于教学目标多元化的要求，我将确定如下教学目标：

三、教学目标 【知识目标】

1.说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。2.概述蛋白质的结构和功能。【能力目标】 提升科学探究能力。【情感态度与价值观目标】

1.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。2.关注蛋白质研究的新进展。

四、教学重难点 【重点】

氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程;蛋白质的结构和功能。【难点】

氨基酸形成蛋白质的过程;蛋白质的结构多样性的原因。

五、说教学方法

在探究氨基酸结构通式的过程中采用讲授法、讨论法与游戏法，激发学生学习兴趣，明确氨基酸结构通式;在讲解氨基酸脱水缩合最终形成蛋白质的过程中采用讲授法、探究法等，总结归纳氨基酸相关计算;在讲解蛋白质结构与功能多样性的过程中采用讨论法、合作学习法等，加强学生之间的沟通，培养情感态度与价值观，认同结构决定功能的观点。

接下来，我重点讲解我的教学过程。

六、说教学过程 环节一：导入新课

在此环节，通过提问检测蛋白质的方法，引导学生思考生物组织中蛋白质含量、哪些食物富含蛋白、为什么有些食品中要添加某些氨基酸，目的是联系学生已有知识和生活经验，利用问题探讨创设情境，激发学生学习兴趣，顺利引入新课。

环节二：新课教学(一)氨基酸及其种类

为了使学生认同氨基酸是组成蛋白质的基本单位，并知道生物体内组成蛋白质的氨基酸约有20种，通过讲授法介绍不同类型的氨基酸结构式，引导学生思考氨基酸的结构具有哪些共同特点?“氨基酸”这一名词与其分子结构有对应关系吗?通过比较分析学生能够归纳总结氨基酸分子结构通式。在此基础上教师给学生讲解必需氨基酸、非必需氨基酸。氨基酸及其种类的学习是学生学习蛋白质结构及其多样性的基础。

(二)蛋白质的结构及其多样性

蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子，种类繁多。那么20种氨基酸如何构成种类众多的蛋白质呢?教师通过图示讲解氨基酸脱水缩合形成二肽的过程。脱水缩合是高考的重要考点，涉及计算题目的考查，因此讲解过程中会结合氨基酸结构通式讲解脱水缩合过程中肽键、氨基、羧基以及形成水分子的数量。这是本节课的教学重点，同时也是难点。

学生讨论总结，蛋白质分子结构多样的原因：每种氨基酸数目成百上千，氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸的排列顺序千变万化，肽链的盘曲折叠方式及形成的空间结构千差万别。

(三)蛋白质的功能

蛋白质的结构多种多样，其承担的功能也是多种多样的。在这一环节采用合作探究法，学生以小组讨论的形式自主探究蛋白质常见的功能。教师提问蛋白质功能多样的原因?学生总结结构决定功能。这一环节既是对前面所学内容的深化，同时也是对学生情感态度与价值观目标的塑造。

环节三：总结提升

教师引导学生总结一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。为巩固学生所学内容，教师布置课外作业，消化吸收所学内容。以上就是本节课的教学过程设计，下面阐述本节课的板书设计。

七、说板书设计

板书可以清晰直观的展示本节课的教学重点，解决教学难点，加深学生对重要知识掌握和理解的程度。据此，板书设计如下：

以上是“《生命活动的主要承担者——蛋白质》说课稿”全部内容。

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