蛋白质的知识点总结

第一篇：蛋白质的知识点总结

导语：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。下面是由小编整理的关于蛋白质的知识点总结。欢迎阅读！

篇一：蛋白质的知识点总结

一个通式-两个标准-三个数量关系--四个原因--五大功能

(1)一个通式：是指组成蛋白质的基本单位氨基酸；氨基酸的通式只有1个，即

(形象记忆：碳周围有四个邻居，三个固定邻居即-H、-COOH、-NH2，一个变动邻居即-R基)。不同的氨基酸分子，具有不同的-R基。

(2)两个标准：是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个：一是数量标准，即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)；二是位置标准，即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。

(3)三个数量关系：是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系(氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数)，它们的关系为：当m个氨基酸缩合成一条肽链时，脱水分子数为(m-1)，形成(m-1)个肽键，即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1；当m个氨基酸形成n条肽链时，肽键数=脱水分子数=m-n。

(4)四个原因：是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个：

①组成蛋白质的氨基酸分子的种类不同；

②组成蛋白质的氨基酸分子的数量成百上千；

③组成蛋白质的氨基酸分子的排列次序变化多端；

④蛋白质分子的空间结构不同。

(5)五大功能：是指蛋白质分子主要有5大功能(由分子结构的多样性决定)：

①有些蛋白质是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物的肌肉主要是蛋白质；

②有些蛋白质有催化作用，如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶；

③有些蛋白质有运输作用，如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白；

④有些蛋白质有调节作用，如胰岛素和生长激素都是蛋白质，能够调节人体的新陈代谢和生长发育；

⑤有些蛋白质有免疫(包括细胞识别)作用，如动物和人体的抗体能清除外来蛋白质对身体生理功能的干扰，起着免疫作用。

篇二：蛋白质的知识点总结

1.蛋白质：

以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。氨基酸分子以脱水缩合的方式相互结合：一个氨基酸分子的羧基（—COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（—NH2）相连接,同时脱去一分子的水。

如图所示：

肽键：连接两个氨基酸分子的化学键,如图中虚框内所示。

二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。

多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的、含有多个肽键的化合物。

2.蛋白质分子结构的多样性

蛋白质分子结构的多样性可以从以下四个层次加以理解：

(1)氨基酸的种类不同；

(2)氨基酸的数量不同；

(3)氨基酸的排列顺序不同；

(4)肽链的数目和空间结构不同。

第二篇：蛋白质化学

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

蛋白质化学

第一章

蛋白质化学 第一节

概

述

一、蛋白质的定义

蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由20种左右天然а-氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物；其种类繁多，具有一定的相对分子量、复杂分子结构和特定生物学功能；是表达生物遗传形状的一类主要物质。

二、蛋白质在生命中的重要性

早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；

第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式； 第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断。

三、蛋白质具有重要的生物学功能

1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质

蛋白质占干重

人体中（中年人）

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

人体

45%

水55%

细菌

50%～80%

蛋白质19%

真菌

14%～52%

脂肪19%

酵母菌

14%～50%

糖类＜1%

白地菌

50%

无机盐7%

2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几乎所有的生命活动过程

1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递

3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象

四、蛋白质的元素组成

1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

碳

50％

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

氢

7％

氧

23％

氮

16%

硫

0-3％

其他

微

量 2.蛋白质元素组成的特点：

（1）一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％；

（2）蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数。

100克样品中蛋白质的含量(g%)

=每克样品含氮克数×6.25×100

五、蛋白质的分类

（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

1.球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。

2.纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋

白质和不溶性纤维状蛋白质。

（二）、依据蛋白质的组成分为简单蛋白和结合蛋白

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

1.简单蛋白：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由(-氨基酸组成的 肽链，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：广泛存在于动物组织中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。

2.结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成

（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。

（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。

（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。

（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。

（三）、蛋白质按功能分为活性蛋白和非活性蛋白

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

（四）、蛋白质按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白

第 二 节

氨基酸化学

--组成蛋白质的基本单位

存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

一、氨基酸的结构与分类

（一）氨基酸的结构

氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：

(1).与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。

(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。

（二）氨基酸的分类

中性AA（1）按R基团的酸碱性分为：

酸性AA

碱性AA

（2）按R基团的电性质分为：

疏水性R基团AA

不带电荷极性R基团的AA

带电荷R基团的AA（3）按R基团的化学结构分为：脂肪族A

芳香族AA

杂环族AA 脂肪族氨基酸：

中性aa：甘、丙、缬、亮、异亮；

侧链含-OH和-S的aa：丝、苏；

酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天门冬及天门冬酰胺；

碱性aa：精、赖、组； 芳香族aa：苯丙、色、酪 杂环aa：脯、组。

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

非极性R基aa（8个）：丙、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色、蛋； 极性R基但不带电荷aa（7个）：甘、丝、苏、半胱、酪、天门冬酰胺、谷氨酰胺；

极性正电aa（碱性aa3个）：精、赖、组； 极性负电aa（酸性aa2个）：天门冬、谷。

（三）人体所需的八种必需氨基酸

（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：

（2）种类：

必需氨基酸：赖氨酸(Lys)

缬氨酸(Val)

蛋氨酸(Met)

色氨酸(Try)

亮氨酸(Leu)

异亮氨酸(Ile)

酪氨酸(Thr)

苯丙氨酸(Phe)

半必需氨基酸：婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His)

早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)

（四）、几种重要的不常见氨基酸

在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。

二、氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质

常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异

(1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

(2)熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。

(3)味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。

(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.两性解离及等电点

（1）氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

pH

pH=pI

pH>pI

阳离子

氨基酸的兼性离子

阴离子（2）等电点(isoelectric point, pI)：

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

（3）氨基酸等电点的计算

侧链不含离解基团的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2

酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2

碱性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2

（4）与茚三酮的反应

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮。加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。

*反应要点

A.该反应由NH2与COOH共同参与 B.茚三酮是强氧化剂

C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值 D.测定范围：0.5~50μg/ml

E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3）

*应用：

A.氨基酸定量分析（先用层析法分离）

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

B.氨基酸自动分析仪：

用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。

第三节

蛋白质的分子结构 引言：

自然界成千上万的蛋白质都具有不同的结构，而组成这类蛋白质的aa却只有20种左右，他们是如何形成蛋白质的呢？本节就是解决这一问题的。

蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级。随着对蛋白质结构的不断认识，在二级与三级之间引入了一个超二级结构和结构域的概念，所以说蛋白质分子在结构上最显著的特点是多层次和高度复杂。

在谈及蛋白质分子结构之前，先明确两个概念，即构象和构型，两者虽一字之差，但却有本质区别。

构想（conformation）：指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转而产生的。不需要共价键的断裂或形成，只涉及二级键的改变。

构型（configuration）:指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间上取不同的位置所形成的不同立体结构。构型的改变必须有共价键的断裂或新键的形成。

一、介绍一些基本概念：

1、肽键和肽：一个aa的氨基和另一个aa的羧基之间失水形成的酰

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

胺键，称为肽键。所形成的化合物称为肽。

肽键的特点：

?氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用； ? ?组成肽键的原子处于同一平面； ? ?肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转； ?

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

?在大多数情况下，以反式结构存在。

2、二肽、多肽和aa残基：有两个aa组成的肽称为二肽。由多个氨基酸组成的肽称为多肽，组成多肽的aa单元称为aa残基。

3、多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。氨基酸顺序是指在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列。N 末端：多肽链中有自由氨基的一端，C 末端：多肽链中有自由羧基的一端。

4、肽链的表示方法：从N端开始到C端

可用aa中文第一个字或英文连字体或单字母

中间用 “。”或“-”连

5、环状肽：指没有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。

二、蛋白质的一级结构

1、定义

蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序，指蛋白质的aa组成、排序、二硫键、肽链、末端aa种类等。

2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

*一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

三、蛋白质的二级结构

（一）、基本情况

1、定义：

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性的结构。它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

2、主要的化学键：

氢键

3、肽单元：

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

4、几个基本概念

*肽单位：指多肽链上从一个a-碳原子到相邻的a-碳原子之间的结构（又一个羧基和一个亚氨基组成）它是肽链主链骨架中的重复结构。*肽平面：由于肽链具有双链性质，因而不能自由自由旋转，使得肽链所所连接的6个原子处于同一个平面上。这个平面称为--。*a碳原子的二角：多肽链中a-碳N和C-件都是单键。可以自由旋转，其中can旋转角度由∮表示。aCC间旋转角度由∮表示。他们被称为--。

*肽单位的四个显著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一级结构的最小单位是aa残基，高级结构的最小单位是肽单位。

（二）、蛋白质二级结构的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折叠((-pleated sheet)?(-转角((-turn)? 无规卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋结构? 定义：

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

链主链骨架围绕中心轴盘绕折叠所形成的有规则的结构，每圈螺旋含3.6个aa碱基。螺旋的螺距为0.54nm,结构的稳定是靠键内的氢键。

结构特征：

*多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.*肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四?个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。*蛋白质分子为右手(-螺旋。*有些结构不易形成(-螺旋。（2）?-折叠结构？

定义：

指是由两条或两条以上几乎完全伸展的肽链平行排列通过链间氢键交联而成。肽链的主链成锯齿状折叠构象。

结构特征：

①在(-折叠中，(-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm.②(-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

与链的长轴接近垂直。

③(-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。（3）?-转角和无规卷曲

在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸残基．弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O 和第四个残基的-N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

（三）超二级结构和结构域（１）超二级结构

在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。几种类型的超二级结构：α α；ββ；βαβ；βββ．

★超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域．（２）结构域

对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。

①结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。

②结构域一般由100~200 个氨基酸残基组成，但大小范围可达 40~400 个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的。③结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上。

④结构域之间由“铰链区”相连，使分子构象有一定的柔性，通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。

⑤在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性。

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

纤连蛋白分子的结构域

（四）、自学a-角蛋白，胶原蛋白的结构应简单了解。

四、蛋白质的三级结构（1）定义：

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

（2）主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

五、蛋白质的四级结构

（1）亚基(subunit)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。

（2）蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

（3）亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

例如：

血红蛋白的四级结构的测定由佩鲁茨1958年完成，其结构要点为： ?球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基 ?两条α链，两条β链，α2β2 ?α 链：141个残基； β链：146个残基 ?分子量65 000 ?含四个血红素辅基

?亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部

*蛋白质分子中的结构层次

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

到此为止，已基本介绍完蛋白质由低到高的结构层次，总结如下：

一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构

肽链、二硫键 ←--一级结构（肽链结构指多肽链的aa排列顺序）

↓

氢键 ←--二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成有规律性的结构）

←--超二级结构（相邻二级结构的聚集体）

←--结构域（在空间上可明确区分，相对独立的区域性结构）相互作用，氢键

范德华力，盐键←--三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间上相对位置）

范德华力、盐碱←--四级结构（亚基聚合体）

?维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键

?维系蛋白质分子的二级结构：氢键

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

?维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键

?维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键

第四节

蛋白质结构与功能的关系

引言：

介绍完蛋白质的各层次结构后，到底各层次结构在与功能上的关系如何，每个层次又如何决定着蛋白质的功能，如何从立体水平上去认识这些问题，本节就解决这一问题。

一、蛋白质的一级结构决定其高级结构：

1、如何举例证明？ Anfinsen的实验：

有活性球状分子核糖核酸酶（氢键、二硫键）--8M尿素、羟基乙醇-→变性为伸展的分子，生物活性消失--透析除去变性剂和还原剂-→酶的活性大部分恢复，伸展的多肽链重新折叠，二硫键正确配对；还原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→无活性错乱的核糖核酸酶--微量羟基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫键正确配对）。

2、说明什么问题？

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

A：蛋白质的变性是可逆的，变性蛋白质在一定条件下是可以恢复活性的；

B：恢复的原因是在一定条件下可以自身折叠成天然构象； C：前两项根源是蛋白质之所以能形成复杂的三级结构，所需要的全部信息都包含在一级结构中； D：一级结构决定它的高级结构。

二、蛋白质一级结构与功能的关系

1、同源蛋白质的研究：也叫同功能蛋白质，有助于研究生物进化。A、同源蛋白质的概念：

是指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质。它的一级结构中有许多位置的aa对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。其他位置的aa差异较大，称为可变残基。这种aa顺序中的相似性称为顺序同源现象。

B、举例：如细胞色素c，120个物种，28个aa位置不变，是维持构象上发挥功能的必要部位。可变残基随进化而变异，亲缘关系越近，aa差异越小（绘出进化树）。

2、一级结构相同，功能相同，一级结构的细小变化导致功能完全不同。

A、分子病的概念：由于遗传基因的突变导致蛋白质分子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病。

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

B、例如：镰刀性贫血病

三、蛋白质的高级结构与功能的关系

蛋白质具有特有的空间构象，因而就有相应的生物学功能。

（一）举例说明：不同的aa顺序可以产生相同的空间构象，因而执行相同的生物学功能。

例1：血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能的关系

1、肌红蛋白的结构为一条肽链。一个血红素辅基，75%为?-螺旋，内部为非极性aa，血红素在表面，通过His93和His64与内部相连，His64存在于第六位配位键上，可避免Fe2+氧化。血红蛋白的结构为四条肽链。2条?链，2条?链，4个血红素辅基，每条1个，由4个原卟啉和1个铁原子组成，形成6个配位键，4个与原卟啉的N原子结合，1个与His93结合，另1个可与O2或水结合，当未与O2结合时。Fe2+处于高自旋状态，使这种6位结合形成一个“圆屋顶”，Fe2+高出屋顶，不稳；当与O2结合后，Fe2+变为低自旋状态，Fe2+落入环中而不稳。构象改变也影响其它亚基结合O2。

2、结合曲线不同，血红蛋白的结合O2曲线为S型，肌红蛋白为双曲线，也就是血红蛋白与O2结合具有协同性，为什么？

血红蛋白由四个亚基组成，脱氧时，四条链的C端均参与盐桥的形成，多个盐桥的存在使它处于高度约束状态，当一个氧分子冲破某种阻力与血红蛋白的一个亚基结合后，这些盐桥打断，使亚基构象发生改变，而引起邻近亚基的构象发生改变，这种变化易于和O2的结

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

合，并继续影响第三个和第四个亚基与O2的结合。由此Monod提出了蛋白质的变构作用。

3、提出两个问题用于自学：

A：为什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血红蛋白与O2的亲和力，有何生理意义？

B：什么是波尔（Bohr）效应？生理意义？

（1）什么是波尔（Bohr）效应？

它主要描述pH值或H+浓度和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力的影响，在pH值一定的情况下，CO2分压升高，血红蛋白对氧的结合能力降低；降低pH值（H+浓度升高），促进血红蛋白释放氧，此现象由丹麦科学家C.Bohr发现，因此称为Bohr效应。（2）Bohr效应的生理意义：

A：当血液流经组织，特别是代谢旺盛的组织如肌肉时，这里的pH较低，CO2浓度较高，氧合血红蛋白释放O2，使组织获得更多O2，供其需要，而O2的释放，又促使血红蛋白与H+与CO2结合，以缓解pH降低引起的问题。

B：当血液流经肺时，肺O2升高，因此有利于血红蛋白与O2结合，促进H+与CO2释放，CO2的呼出又有利于氧合血红蛋白的生成。

（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）对血红蛋白结合O2能力的影响 A：BPG是红细胞在无氧或缺氧情况下的代谢产物。Hb与BPG结合后，精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

氧曲线向右移，降低了血红蛋白与O2的结合能力，释放O2供组织需要。它在血液中与血红蛋白等摩尔存在。

B：BPG只影响Hb与O2的结合，不影响Hb O2与O2的亲和力。C：为什么？

*血红蛋白四个亚基中央有一个孔穴，BPG就结合在这个孔穴中，在生理条件下，BPG带负电荷，可与血红蛋白两条?链上带正电荷的碱性aa形成盐键，加上原来的八个盐键，使血红蛋白结构十分稳定，不易结合O2(脱氧情况下)。

*氧合情况下，O2的结合已经打断了盐键，使?链相互接近，中央孔穴变小，无法再容纳BPG分子，同时构象变化使BPG无法与?链上碱性aa形成盐键，因此BPG无法结合进入Hb O2分子内。*为什么胎儿Hb与O2结合能力高于成人？

胎儿Hb由两条a链与r链组成，因为?链上与BPG形成盐键的第143位点His在r链上变为Ser（不带电荷）。因而BPG与r链形成盐键的能力丧失，结合力减弱，而与O2结合能力增强（因为BPG干扰）以利于连续获得更多的O2。

第五节 蛋白质的性质

一、具有胶体的性质

由于表面亲水基团形成亲化层，和表面带电基团和周围环境中相反电荷形成双电层使蛋白质具有胶体性质--丁达尔现象，布朗运动、不能

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

通过半透膜（只让小分子通过，不让蛋白质通过），这可用于纯化蛋白质（透析法）等。

二、两性性质（电解离）

1、由于表面带有许多可解离的基团，有正电荷存在、也有负电荷存在，因此是两性电解质，既可与酸性反应又可与碱性反应；

2、蛋白质等电点：在某一溶液pH值时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为0，在电场中不移动，此时溶液的pH值为该蛋白质的等电点，处于等电点的蛋白质的溶解度最低。

3、三、变性作用与复性作用

1、变性作用的定义：由于受某些物理或化学作用的影响，分子空间构象破坏，导致其理化性质和生物学性质改变的现象，叫变性作用。是二级结构上的变化，一级结构没有变化。

2、变形后蛋白质的特征：处于伸展状态，溶解度降低，易酶解，分子的不对称性增加。

3、复性作用的定义：变形后蛋白质可在一定的实验条件下恢复原来的空间构象和生物学活性称为复性作用。

4、变性因素：强酸、强碱、剧烈搅拌、重金属、有机溶剂、脲类、胍类、超声波等。

四、蛋白质的沉淀作用

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

1、定义：

由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液，如果向蛋白质溶液中加入某一种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的pH值，使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而沉淀出来，这一作用称为蛋白质的沉淀作用。*沉淀的蛋白质不一定变性失活。

2、种类分为：

可逆性沉淀作用：蛋白质发生沉淀后，用透析等方法除去沉淀剂，可使蛋白质重新溶于原来的溶液中。

不可逆性沉淀作用：蛋白质发生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀剂使蛋白质重新溶于原来的溶液中。

4、主要沉淀因素及机理：

a：无机盐类，如硫酸铵，破坏其双电层，使蛋白质失去电荷而析出。

B：重金属盐类--在碱性条件下，蛋白质带负电荷，可以重金属离子结合，形成不溶性重金属蛋白盐沉淀，如醋酸铅、硫酸铜等。

有机溶剂--破坏水化层，使蛋白质分子间静电作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。

生物碱试剂--在酸性条件下，蛋白质带正电荷，与生物碱试剂结合形成溶解度极小的盐类，如三氯乙酸、单宁酸等。

五、蛋白质的沉降作用

1、与蛋白质的分子量、形状、溶剂的密度、摩擦系数等都有关系；

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

2、沉降系数是溶质颗粒在单位离心场中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白质沉降系数的范围是1~200s。

第六节 蛋白质的分离纯化和测定一、一般步骤

1、材料的预处理

2、破碎细胞

3、蛋白质的粗提（与杂质分开）

4、将蛋白质沉淀出来（等电点、盐析法、有机溶剂法）

5、粗制品的纯化（凝胶过滤法、纤维素柱色谱法、亲和层系法）

二、纯化的主要方法

1、凝胶过滤法：又称分子筛法、分子排阻法等。

原理：像葡聚糖凝胶具有网状结构，其上有大小不同的网孔，把这些凝胶装入玻璃管中，当某一蛋白质溶液通过时，比网孔大的分子被排在网孔外面，比网孔小的分子进入网孔中，当用缓冲液洗脱时，排在外的分子先洗脱下来，网孔内的分子后洗脱下来，从而达到分离的目的。（根据分子量的大小进行分离）

2、纤维素柱色谱法

原理：利用蛋白质的酸碱性质进行分离。纤维素表面可解离基团。阳离子交换素可解离带负电荷的基团，因而带正电的蛋白质分子可由于静电吸引而相互结合，不结合的则被洗脱下来，而后再选用一定pH

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

值和离子强度的缓冲液进行洗脱。分为CM和DEAE。

3、亲和色谱法：

原理：是根据许多蛋白质对特定的化学基团具有专一性结合的原理，将配基颗粒装入一定规格的玻璃管中制成亲和柱，当蛋白质溶液经过时，与之特异结合到柱上，不能结合者就洗脱下来，然后采用一定的pH和离子强度的洗脱条件，将与配基结合的特异性蛋白质洗脱下来达到纯化的目的。

三、蛋白质分子量测定方法：

1、凝胶过滤法：分子量对数对洗脱体积作图，并用标准分子量蛋白质作对照，从图中就可以查得未知蛋白质的分子量。

2、SDS-PAGE电泳法：

电泳：带电颗粒在电场中向着与之所带电荷相反的电极方向移动的现象。在电场中移动的速度与其所带电荷、大小、形状等均有关系。电泳载体--丙烯酰胺（Acrylamide，简称ACE）为单体，以N，N-亚甲基双丙烯酰胺（Bis）为交连剂，有柱状和垂直状两种。

*为什么可用SDS-PAGE电泳来测定蛋白质的分子量？

SDS的加入→使蛋白质变性→两者结合（1g蛋白质结合1.4g SDS）→使之复合物带大量负电荷，远远掩盖了蛋白质本身所带电荷量和种类，因此在电荷中由于与SDS结合全部带负电荷，因此迁移速率只与分子量有关，以分子量对迁移率作图成线性关系，以标准分子量蛋白

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

质作对照，通过迁移率查得分子量。

3、最低分子量法：

若某一蛋白质中某一特定成分含量为x%，且该组分只有一份，则

原子量（分子量）? 100

最低分子量=-------------

x

4、蛋白质或多肽链中aa残基的平均分子量为110，用蛋白质分子量除以110，可粗略估计出其aa残基数，在解题时常常遇到这一常数。

四、如何鉴定蛋白质是否纯化？ 几个标准：

1、不同pH下电泳，都为一条带；

2、等电聚集电泳也为一条带；

3、保存完整的生物活性；

4、沉降速度一致。

五、蛋白质含量的测定方法

1、紫外吸收法：A280nm（不准确，要纯）；

2、Folin法（福林酚法）--碱性下，蛋白质与酒石酸钾钠铜盐生成紫红色复合物，然后与Folin试剂反应生成蓝色化合物，蓝色但在一定

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

浓度范围内与含量成正比。

3、凯氏定氮法--蛋白氮量?6.25

4、考马斯培兰G250法--→蛋白质+G250--→蓝色化合物，在595nm有最大吸收，在一定浓度范围内有线性关系。

六、蛋白质的其他颜色反应（来源于其中含有什么氨基酸）

1、双缩脲反应：两个尿素分子加热产生双缩脲，两个双缩脲与碱性硫酸铜反应，产生粉红色物质。必须是含有两个或两个以上肽键才行，因此二肽没有双缩脲反应。

2、米论反应（tyr特异反应）：与亚硝酸、硝酸盐反应-→加热红色

3、反应（trp特异反应）：与乙醛酸溶液反应-→紫色

4、版口反应（Arg特异反应）：与a-奈酸+次氯酸钠反应-→红色

5、福林反应（tyr、trp）：前面已讲

6、茚三酮反应：pro、Gln、Asn特例

7、黄蛋白反应（tyr、trp）：与浓硝酸反应产生黄色。

七、多肽链中氨基酸序列分析

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

1、测定N末端AA的方法 *DNFB法

*PITC法

*DNS-氯法

(1)与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应

精心收集

精心编辑

精致阅读 如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

?反应特点:

A.为α-NH2的反应

B.氨基酸α-NH2的一个H原子可被烃基取代(卤代烃)

C.在弱碱性条件下，与DNFB发生芳环取代，生成二硝基苯氨基酸

*应用：

鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸，首先由Sanger应用，确定了胰岛素的一级结构，肽分子与DNFB反应，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游离氨基酸，分离DNP-氨基酸

(2)与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应

*Edman（苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

演讲稿 工作总结 调研报告 讲话稿 事迹材料 心得体会 策划方案

端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。

*肽链（N端氨基酸）与PITC偶联，生成PTH-氨基酸，分离PTH-氨基酸

(3)DNS-氯法

*Edman降解法的改进方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)测定N端氨基酸

*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分离，可直接用电泳或层析法鉴定，由于DNS有强烈荧光，灵敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高几到十几倍，可用于微量氨基酸的定量

2、C-末端测定法 *肼解法 *羧肽酶法

精心收集

精心编辑

精致阅读

如需请下载！

第三篇：蛋白质教案

【目标定位】

知识目标：

1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。

2.了解二肽、多肽的概念。

3.了解蛋白质的组成、结构和性质。

4.认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。

能力目标：通过蛋白质盐析、变性、颜色反应的实验探究，进一步体验科学探究过程，学习科学探究的基本方法，提高科学探究的能力。

情意目标：与同学合作调查蛋白质对人体的作用、在人体内变化的过程等相关问题，并与其他同学交流，多角度感受化学科学为人类进步作出的巨大贡献。

【先学自研】

一、氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的分子结构

氨基酸可看作是羧酸分子中烃基上的H被_______取代后的产物，因此氨基酸分子中既含有_____，又含有______，天然氨基酸全为_______________，其通式可写为_____________。

常见的α-氨基酸有：

甘氨酸 谷氨酸 丙氨酸 苯丙氨酸 2．氨基酸的性质(1)物理性质

溶剂溶解性水强酸或强碱乙醇、乙醚

(2)化学性质（1）两性

在氨基酸分子中，_______是酸性基团，________是碱性基团．（2）成肽反应

氨基酸分子之间通过一个分子的________和另一个分子的_________ 间脱去一分子水，缩合形成肽键（）的化合物．

二、蛋白质的结构与性质

1、组成和结构

组成元素： 还有少量的 是高分子化合物

2、化学性质（1）水解

条件：，水解生成相对分子质量较小的肽类化合物，最终水解得到（2）盐析

定义：。盐析是 过程。目的：采用多次盐析和溶解，可以。（3）变性

物理因素包括： 等 化学因素包括： 等。蛋白质的变性过程是 的过程。

（4）颜色反应：含苯环的蛋白质遇到浓硝酸变。（5）灼烧：

三、酶

酶是一类有细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物，其中绝大所数是蛋白质。酶的催化作用的特点：____________________________________

四、核酸

核酸是一类含磷的生物高分子化合物。核酸分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。DNA:大量存在于 中，是生物体遗传信息的载体。

RNA:大量存在于 中，根据DNA提供的细细控制体内蛋白质的合成。

【互动探究】

1、在你学过的物质中，既能和盐酸反应又能和NaOH 溶液反应的物质有哪些？举例并写出相关化学方程式。

(1)金属：

(2)两性化合物：(3)两性氢氧化物(4)弱酸铵盐：．

(5)多元弱酸酸式盐：

(6)氨基酸：

2、尝试分析，甘氨酸和丙氨酸在一定条件下能形成几种二肽？写出二肽的结构简式并与同学交流。(提示：能形成四种二肽。)

3、某蛋白质的结构片段如下：

它水解后产生几种氨基酸？分别写出它们的结构简式．

【要点一】

1、氨基酸的两性

氨基酸分子中的—COOH能电离出H+，显酸性，—NH2能结合H+，显碱性。作为碱：RCH(NH2)COOH+H+→RCH(NH3+)COOH 作为酸：RCH(NH2)COOH+OH-→RCH(NH2)COO-+H2O

2、氨基酸的缩合(1)两分子间缩合(2)分子间或分子内缩合成环

(3)缩聚成多肽或蛋白质关键：氨基酸缩合机理

脱去一分子水后形成肽键（），肽键可简写为“—CONH—”，不能写为“—CNHO—”．

【互动探究】

1、根据你的理解，你认为如何检验蛋白质？

2、当发生重金属盐中毒时，为什么要求中毒者服用生鸡蛋、牛奶或豆浆？

3、请根据蛋白质的性质讨论，医用酒精、84消毒液、过氧乙酸等能杀菌消毒所依据的原理是什么？

【要点二】 蛋白质盐析和变性的比较 【实验探究】

1、盐析：鸡蛋清中加入硫酸铵溶液

实验现象：鸡蛋清溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液后，有 _______析出，再转移到蒸馏水中时，_______.实验结论：一些无机盐的浓溶液可以降低蛋白质的______，从而使蛋白质从溶液中_____.用途：盐析是可逆的，可用于蛋白质的_________.2、变性：鸡蛋清加热或者加入乙酸铅溶液

实验现象：加热后或者加入乙酸铅溶液后，鸡蛋清_________，再加蒸馏水，____________ 实验结论：加热和加重金属盐，都可以使蛋白质的性质发生改变失去生理活性，且为

________过程

用途：______________

关键：（1）稀的无机盐溶液能促进蛋白质的溶解．

（2）浓的无机盐溶液能使蛋白质发生盐析．

（3）盐溶液中含有重金属离子时，不论其浓度大小，均能使蛋白质发生变性． 【典例分析】

【典例1】据最近的美国《农业研究》杂志报道，美国科学家发现半胱氨酸能增强艾滋病病毒感染者的免疫力，对控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。已知半胱氨酸的结构简式为：

则下列说法不正确的是（）

A.半胱氨酸属于α-氨基酸 B.半胱氨酸是一种两性化合物

C.两分子半胱氨酸脱水形成的二肽结构简式为

D与NaOH溶液加热时可放出一种碱性气体

2、下列关于蛋白质性质的说法中，不正确的是（）A.蛋白质溶液中加入任何盐溶液，都会使蛋白质发生变性 B.蛋白质水解的最终产物是多种氨基酸

C.微热条件下，有些蛋白质遇到浓硝酸时会显黄色 D.蛋白质既能与强酸反应又能与强碱反应 【随堂训练】

1.(2010·启东高二检测)某期刊封面上有一个分子的球棍模型图，如图所示。图中“棍”代表单键或双键或三键。不同颜色的球代表不同元素的原子，该模型图可代表一种()

A.氨基酸

B.醇钠

C.卤代羧酸

D.酯 2.下列关于蛋白质的叙述正确的是（）A.加热会使蛋白质变性，因此生吃鸡蛋比熟吃好 B.蛋白质溶液能产生丁达尔效应

C.鸡蛋清中加入食盐，会使蛋白质变性

D.天然蛋白质中仅含C、H、O、N四种元素

3.要使蛋白质从水溶液中析出而又不改变蛋白质的主要性质，应向其中加入（）A.饱和Na2SO4溶液

B.浓NaOH溶液 C.少量NaCl

D.浓BaCl2溶液 知识点三：酶和核酸

4.（2010·郴州高二检测）下列有关核酸的说法不正确的是（）A.核酸是高分子化合物 B.核酸中肯定含有磷原子

C.核酸可以分为脱氧核糖核酸和核糖核酸 D.核酸和酶一样属于蛋白质

5.克隆生命体的关键技术之一是找到一些特殊的酶，它们能激活普通体细胞，使之像生殖细胞一样发育成个体，下列有关酶的说法错误的是（）A.酶是具有催化作用的蛋白质

B.酶催化作用的特点是具有专一性和高效性等 C.高温或重金属盐能使酶的活性丧失 D.酶的结构较为简单，不能再水解

6.（2010·杭州模拟）蛋白质是构成生命的基础物质，而氨基酸又是构成蛋白质的基石，最简单的氨基酸的结构简式是______；该氨基酸形成的二肽的结构简式是______；将该氨基酸溶于酸性溶液形成的微粒的结构简式是______；将该氨基酸溶于碱性溶液形成的微粒的结构简式是______。

【训练内化】 1．（2010·南京模拟）2008年诺贝尔化学奖授予钱永健等三位科学家，以表彰他们在发现和研究绿色荧光蛋白（一种蛋白质，简称GFP）方面做出的杰出贡献。下列有关GFP的说法错误的是（）A.属于高分子化合物

B.遇到CuSO4溶液会发生盐析 C.水解后可以得到多种氨基酸 D.可用于蛋白质反应机理的研究

2.下图表示蛋白质分子结构的一部分，图中A、B、C、D标出分子中不同的键；当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是（）

3．酶是蛋白质，能催化多种化学反应，下列表示温度与化学反应速率的关系曲线中，以酶作催化剂的是（）

4.（2010·北京四中高二检测）下列叙述中不正确的 是（）A.蛋白质溶液中加入饱和（NH4）2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解 B.氨基酸既可以与盐酸反应，也能与氢氧化钠溶液反应 C.重金属盐能使蛋白质变性，所以误食重金属盐会中毒

D.浓硝酸溅在皮肤上使皮肤呈黄色，是由于浓硝酸和蛋白质发生颜色反应

5.下列物质中，能与酸反应，也能与碱反应，还能发生水解反应的是（）①Al（OH）3

②氨基酸 ③NaHCO3 ④淀粉 ⑤蛋白质

⑥纤维素

⑦（NH4）2S A.①②⑤

B.③⑤⑦ C.④⑤⑥

D.①③⑦

第四篇：蛋白质含量教案

教学内容： 《蛋白质含量》教学设计

北师大版实验教材五年级下册第69页-----70页的《蛋白质含量》。教学目标：

1、会解决有关百分数的简单的实际问题，体会百分数与现实生活的密切联系，掌握百分数、分数和小数间的互化方法。

2、提高学生应用百分数、分数、小数的能力。

3、在学习中体会成功的快乐，尝试合作的愉快。教学重点、难点：

把百分数化成分数或者小数。教学过程：

一、复习激趣。

1、我来选百分数

108% 45%

98%

99% 100% 55%

2% 小名的爸爸是个著名的牙科医生，经他主治的牙病治愈率达到（）

一本书已经看了（），还剩下全书的（）。这道题还可以怎样填？

这节课，同学们学得积极主动，老师希望全班理解百分数意义的同学占（）

2、妙解成语：请你根据成语，说出百分数，看谁反应快。十拿九稳（）

百发百中（）

百里挑一（）

平分秋色（）

九死一生（）一心一意（）

3、把下面小数化成分数，并说说怎样把分数化成小数？（课件出示）

0.57= 0.91= 1.48= 2.11= 2= 1.8=

二、新授

1、课件出示黄豆营养成分含量资料图。

2、说一说情境图中提供了些什么数学信息。

3、引导学生说一说黄豆中蛋白质、脂肪、碳水化合物各占黄豆总量的百分之几？

黄豆中蛋白质占黄豆总量的36﹪……

4、在250克黄豆中，各种成分各占多少克？让 学生列式计算。针对学生在计算中遇到的问题

三、导疑

师生探讨怎样把百分数化成分数或者小数。

百分数化成小数，要把百分号去掉，同时把小数点向左移动两位；百分数化成分数，先把百分数化成分母为100的分数，能约分的要约成最简分数。

四、导练

1、基础练习（课件出示）：

2、应用练习（课件出示）：

五、小结

通过这节课的学习，谈谈你有什么收获？

六、作业布置。

第五篇：蛋白质教学设计

《有机化合物及生物大分子》—蛋白质说课稿

尊敬的各位评委老师，你们好： 今天我说课的题目是《蛋白质》。

本节内容选自浙科版高中生物必修一第一章第三节《有机化合物及生物大分子》。主要内容包括氨基酸的结构及形成蛋白质的过程、蛋白质的结构和功能以及蛋白质的检测实验。这是在学生之前学习了糖类和脂质这两类有机化合物基础上，根据事物认识由简单到复杂的规律，对生命活动的重要承担者蛋白质作进一步深入的学习，同时也为本节下一课时核酸的学习奠定了学法基础，并且为之后的细胞结构和细胞代谢的学习作了必要的知识铺垫，可谓起着承上启下的作用，充分体现了教材编排的严密性和逻辑性，同时也体现了知识学习循序渐进、螺旋上升的过程。

再从学习者角度出发，我面对的是普通高中高二的学生，处于这个阶段的学生刚刚接触生物学课程，他们的好奇心强，具备良好逻辑思维能力。根据皮亚杰的认知发展观理论，正处于形式运算阶段，抽象思维尚未完整地形成，处于日趋成熟的过程，由于氨基酸的结构及形成蛋白质的过程、蛋白质的结构这些微观的内容对学生的空间想象能力和抽象思维要求较高，再加上有机化学知识的欠缺，学生在学习中难免会出现困难。所以在本节课教学过程中应该细心引导，可以借助图片和动画演示等手段帮助学生更好地理解，充分发挥学生的主体性地位，帮助学生建构新知的同时，提高他们的抽象思维能力。

基于以上对教材和学习者的分析，结合维果茨基的最近发展区理论，我制定了以下三维目标。知识目标：

1.说明氨基酸结构通式及脱水缩合生成肽链的过程；

2.阐明蛋白质的结构和功能，解释蛋白质分子结构多样性的原因，并进一步说明蛋白质分子结构多样性与功能复杂性的关系； 3.说出蛋白质鉴定实验的检验现象及在生活上的应用。能力目标：

1.通过观察总结氨基酸的结构特点和脱水缩合生成肽链的过程，提高观察分析和合作探究能力。

2.通过了解蛋白质的功能及其鉴定实验分别在生活上的应用，培养理论联系实际，运用所学的生物学知识解决实际问题的能力，提高知识迁移的应用能力。情感态度与价值观目标：

1.解释蛋白质分子结构的多样性与功能复杂性的关系，形成事物统一性的观点。2.认同蛋白质是生命活动的主要承担者，进一步确立生命物质性的观点。根据以上三维目标结合高中生物课程标准及学科指导意见，我确定的教学重难点如下： 教学重点：氨基酸形成蛋白质的过程；

蛋白质结构多样性的原因。

而氨基酸形成蛋白质的过程、蛋白质的结构这些知识点比较抽象，对空间想象能力的要求较高，因此我将其确定为教学难点。

为了帮助学生突出重点，突破难点，我将采用提出问题、自主探究、合作交流的教学方法。因为问题教学法能够启发思维，调控课堂，激活旧知，逐步建构新知，最后融会贯通地掌握。另外，生物学课程理念之一就是倡导探究性学习，以此来培养分析和解决问题的能力，以及交流与合作的能力等。我是这样安排教学过程的：

首先进行趣味导入阶段，引用新闻案例，激发兴趣，提出探索问题：

播放大头娃娃的照片，大头娃娃的头比较大，面部肌肉松驰，表情比较呆滞，身体严重浮肿，对外界事物的刺激反应较低。为什么婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状？经检验发现劣质奶粉中蛋白质含量极低，蛋白质对生长发育如此重要吗？在学生激烈的讨论声中就进入了新知学习阶段。

探究新知阶段：环节一为观察探究。联系生活实际，播放一组富含蛋白质的食物图片，提问食物中的蛋白质能否被人体直接吸收？由此引出氨基酸的概念，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位，进入对氨基酸相关知识的学习。对于氨基酸的结构通式采用学生自主探究的方法，呈现几种氨基酸的结构通式，通过我的提示和一些基本结构的说明，学生两人一组观察找出大体上有哪些共同点，尝试写出结构通式并总结结构特点，然后阅读课本小资料人体必需的20种氨基酸。接下来习题强化训练，让学生判断哪些属于氨基酸，从而得到反馈。

引入案例，1965年由我国科学家人工合成的世界上第一个有生物活性的结晶牛胰岛素其分子量相对较小是由51个氨基酸组成，提出氨基酸是如何形成蛋白质这一问题。通过氨基酸与蛋白质关系图和氨基酸脱水缩合这一动画的演示，同时我说明一些结构的名称，让学生继续合作交流，尝试总结这一过程。接下来习题强化训练，进行有关氨基酸、肽键等数目的计算，从而得到反馈。图片和动画的演示直观形象，很好地解决了学生抽象思维的有限性。到这里第一个教学难点氨基酸形成蛋白质的过程就得到了很好的突破，学生的观察分析能力、合作探究能力也得到了很好的提高。环节二为对比分析。通过观察不同种类蛋白质的空间结构，提问为什么蛋白质结构具有多样性？呈现两种蛋白质结构的模型图，其中以用不同颜色的圆形表示不同种类的氨基酸，让学生通过对比分析，总结出结构多样性的原因。通过较为直观的模型对比分析，教学另一个难点蛋白质结构多样性的原因得到了很好的突破。

环节三分析归纳。以展示科学小资料的形式，由学生分析归纳蛋白质的功能。如以小资料的形式展示红细胞中血红蛋白的功能，由学生归纳总结。同时解决课前大头娃娃案例中提出的蛋白质的重要性问题，起到了前后呼应。在知识方面，明确了蛋白质分子结构多样性与功能复杂性的关系；在能力维度，提高了学生的分析归纳能力；在情感态度与价值观维度，形成事物统一性和蛋白质生命物质性的观点。

因为课程标准中蛋白质的检测实验仅属于了解水平，再结合课时原因，所以由我告诉学生蛋白质检测实验的现象及相关应用。

最后进入总结应用阶段。先由学生两人一组交流总结，我再根据实际情况协助同学一起来构建知识网络图，巩固教学重难点。举例蛋白质在生活上的一些应用，拓宽学生视野。

以上就是我的全部说课内容，请各位老师批评指正。