第一章蛋白质的结构和功能选择题（范文）

第一篇：第一章蛋白质的结构和功能选择题（范文）

第一章蛋白质的结构和功能

1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6；5．0；5．3；6．7；7．3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是 A．5．0B．4．0 C．6．0 D．7．0 E．8．0

2．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是

A．血清清蛋白(分子量68 500)B．马肝过氧化物酶(分子量247 500)C．肌红蛋白(分子量16 900)D．牛胰岛素(分子量5 700)E．牛β-乳蛋白(分子量35 000)

3．下列哪一物质不属于生物活性肽

A．胰高血糖素 B．短杆菌素 C．催产素 D．胃泌素 E．血红素

4．下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是 A．一级结构决定二、三级结构

B．

二、三级结构决定四级结构 C．三级结构即具有空间构象

D．无规卷曲是在一级结构上形成的 E．α螺旋又称为二级结构

5.在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要形式是

A 负电荷离子 B．非极性分子 C．正电荷离子 D．疏水分子 E．兼性离子

6．球蛋白分子中哪一组氨基酸之间可形成疏水键

A．Glu-Arg B．Tyr-Asp C．Ser-Thr D．Phe-Trp E．Asp-Glu

7．可以裂解肽链中蛋氨酸残基羧基末端的试剂有 A．羟胺 B．溴化氰 C．胃蛋白酶 D．中等强度的酸 E．胰蛋白酶

8．有一血清清蛋白(pI＝6．85)的混合物，在哪种条件下电泳、分离效果最好? A．pH4．9 B．pH5．9 C．pH6．5 D．pH8.6 E．pH3．5

9．使蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是

A．蛋氨酸 B．胱氨酸 C．半胱氨酸 D．谷氨酸 E．赖氨酸

10．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是 A．肽键 B．半胱氨酸的一SH基

C．苯丙氨酸的苯环 D．色氨酸的吲哚环 E．组氨酸的咪唑环(异吡唑环)

11．可用于测定多肽N端氨基酸的试剂有

A．丹磺酰氯 B．β巯基乙醇 C．溴化氰 D．羟胺 E．甲酸

12．侧链有环状结构的氨基酸是

A．Lys B．Tyr C．Val D．Ile E．Asp

13．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是 A．酸性氨基酸 B．含硫氨基酸 C．支链氨基酸 D．芳香族氨基酸 E．碱性氨基酸

14．变性蛋白质的特点是

A．黏度下降 B．丧失原有的生物活性 C．颜色反应减弱 D．溶解度增加 E．不易被胃蛋白酶水解

15．蛋白质变性是由于

A．蛋白质一级结构改变 B．蛋白质空间构象的改变 C 辅基的脱落 D．蛋白质水解 E．以上都不是

16．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子

A．甘氨酸 B．丝氨酸 C．半胱氨酸 D．苏氨酸 E．丙氨酸

17．下列有关蛋白质β片层结构的叙述正确的是 A．β角蛋白具有典型的β片层结构 B．两个相邻的肽平面呈摺扇式折叠 C．β片层结构是一种较伸展的肽链结构

D．若干矩齿状肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E．以上都正确

18．可用于蛋白质定量的测定方法有

A．双缩脲法 B．紫外吸收法 C．Folin-酚试剂法 D．凯氏定氮法 E．以上都可以

19．镰刀型红细胞贫血病患者Hb分子中氨基酸替换及位置是

A．β链第六位Clu→Val B．α链第六位Val→Glu C．α链第六位Glu→Val D．β链第六位Val→Glu E．以上都不是

20．维系蛋白质一级结构的化学键是

A．氢键 B．肽键 C．盐键 D．疏水键 E．范德华力

21．天然蛋白中不存在的氨基酸是

A．半胱氨酸 B．瓜氨酸 C．羟脯氨酸 D．蛋氨酸 E．丝氨酸 22．蛋白质多肽链具有的方向性是

A．从3端到5端 B．从5端到3端 C．从C端到N端

D．从N端到C端 E．以上都不是

23．下列氨基酸不含极性侧链的是

A．丝氨酸 B．苏氨酸 C．亮氨酸 D．酪氨酸 E．半胱氨酸

24．α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是 A．4.5 B 3.6 C 3.0 D．2.7 E．2.5

25．下列含有两个羧基的氨基酸是

A．缬氨酸 B．色氨酸 C．赖氨酸 D．甘氨酸 E．谷氨酸

26．含有疏水侧链的氨基酸有

A．精氨酸、亮氨酸 B．苯丙氨酸、异亮氨酸 C．色氨酸、酩氨酸 D．天冬氨酸、谷氨酸

E．蛋氨酸、组氨酸

27．蛋白质分子中的主要化学键不包括的是

A．肽键 B．盐键 C．酯键 D．二硫键 E．氢键

28．维持蛋白质二级结构的主要化学键是

A．疏水键 B．盐键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键

29．蛋白质分子的转角属于蛋白质的几级结构? A．一级结构 B．二级结构 C．结构域 D．四级结构 E．三级结构

30．具有四级结构的蛋白质特征是 A．分子中必定含有辅基

B．在两条或两条以上具有二级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．依赖肽键维系四级结构的稳定性

D．每条多肽链都具有独立的生物学活性 E．由两条或两条以上的多肽链组成

31．关于蛋白质的四级结构正确的是 A．一定有多个不同的亚基

B．一定有多个相同的亚基

C．一定有种类相同，而数目不同的亚基数 D．一定有种类不同，而数目相同的亚基 E．亚基的种类，数目都不定

32．蛋白质的一级结构及高级结构决定于 A．亚基 B．分子中盐键

C．氨基酸组成和顺序 D．分子内部疏水键 E．分子中氢键

33．蛋白质的等电点是

A．蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值 B．蛋白质溶液的pH值等于7.4时溶液的pH值 C．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值 D．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值 E．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值

34．蛋白质溶液的稳定因素是 A．蛋白质溶液的黏度大

B．蛋白质在溶液中有“布朗运动” C．蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷 D．蛋白质溶液有分子扩散现象 E．蛋白质分子带有电荷

35．关于氨基酸的叙述哪一项是错误的' A．酪氨酸和丝氨酸含羟基

B．酪氨酸和苯丙氨酸含苯环

C．亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸

D．赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸 E．谷氨酸和天冬氨酸含两个氨墓

36．在pH7时，其侧链能给蛋白质分子提供电荷的氨基酸是 A．缬氨酸 B．甘氨酸 C．半胱氨酸 D．酪氨酸 E．赖氨酸

37．蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是

A．同型半胱氨酸 B．胱氨酸 C．蛋氨酸 D．半胱氨酸 E．苏氨酸

38．天然蛋白质中不存在的氨基酸是

A．鸟氨酸 B．羟脯氨酸 C．半胱氨酸 D．蛋氨酸 E．丝氨酸

39．有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是 A．都可以和氧结合 B．Hb和Mb都含铁

C．都是含辅基的结合蛋白 D．都具有四级结构形式 E．都属于色蛋白类

40．在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是

A．纤维蛋白原 B．球蛋白 C．拟球蛋白 D．白蛋白 E．

41．下列氨基酸中哪一种溶于水时不引起偏振光旋转

A．苯丙氨酸 B．谷氨酸 C．亮氨酸 D．丙氨酸 E．甘氨酸

42．合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是

A．脯氨酸 B．赖氨酸 C．谷氨酸 D．羟脯氨酸 E．组氨酸 43．蛋白质的α螺旋

A．由二硫键形成周期性结构 B．与β片层的构象相同 C．由主链骨架NH与CO之间的氢键维持稳定

D．是一种无规则卷曲 E．可被β巯基乙醇破坏

44．蛋白质分子中α螺旋构象的特点是 A．靠盐键维持稳定 B．肽键平面充分伸展 C．螺旋方向与长轴垂直 D．多为左手螺旋 E．以上都不是

45．对于α螺旋的下列描述哪一项是错误的 A．通过分子内肽键之间的氢键维持稳定

B．通过侧链(R基团)之间的相互作用维持稳定 C．脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍螺旋的形成 D．是蛋白质的一种二级结构类型

46．β片层结构

A．只存在于α角蛋白中

B．只有反平行式结构，没有平行式结构 C．α螺旋是右手螺旋，β片层是左手螺旋 D．肽平面的二面角与α螺旋的相同 E．主链骨架呈锯齿状形成折迭的片层

47．处于等电状态的蛋白质

A．分子最不稳定，易变性 B．分子不带电荷 C．分子带的电荷最多 D．易聚合成多肽 E．易被蛋白酶水解

48．下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内 A．Tyr B．Glu C．Val D．Asn E．Ser

49．下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开 A．凝胶过滤 B．阴离子交换层析 C．阳离子交换层析 D．纸层析

E．电泳

50．蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是 A．变性蛋白一定要凝固 B．蛋白质疑固后一定变性 C．蛋白质沉淀后必然变性 D．变性蛋白一定沉淀 E．变性蛋白不一定失去活性

第二篇：蛋白质序列、性质、功能和结构分析

蛋白质序列、性质、功能和结构分析

基于网络的蛋白质序列检索与核酸类似，从NCBI或利用SRS系统从EMBL检索。

1、疏水性

分

析

ExPASy的ProtScale

程

序（http:// PHDhtm: http:

EpitopeInfo: http://epitope-informatics.com/Links.htm

5、蛋白质功能预测 蛋白质序列分析的一般流程如下图。图1 蛋白质序列分析的一般流程（1）基于序列同源性分析的蛋白质功能预测 至少80个氨基酸长度范围内具有25%以上的序列一致性才提示可能的显著性意义。未知功能序列对库检索的一般分析策略如下： ①和运行Blastp程序的服务器（http://，将目的序列粘贴到输入框中，点击“search”即可。数据库PROSITE是由专家根据生物学知识审编的SWISS-PROT蛋白质序列中有生物学意义的位点（sites）、模式（patterns）和轮廓（profiles）的数据库，包括酶活性位点、辅因子结合位点、二硫键位点等。此库可以帮助确定新的蛋白质序列是否属已知的家族。其网址为： http://

PFAM: http://可用于对查询蛋白质序列相似性分析以确定其结构。

c、ISSD数据库

http://www.protein.bio.msu.su/issd/。d、HSSP数据库

http://www.sander.embl-heidelberg.de/hssp/。e、蛋白质结构分类数据库（SCOP）蛋白质结构分类数据库（structural classification of proteins，SCOP）http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/。f、Dali/FSSP数据库

http://www.embl-ebi.ac.uk/dali/。（2）蛋白质二级结构预测

蛋白质多重序列对齐结果进行蛋白质二级结构预测的PHD程序：

http://www.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html（3）蛋白质三级结构预测 a、与已知结构的序列比较

采用BlastP程序直接搜索NRL-3D、SCOP等数据库，如果在连续100个氨基酸范围内含有大于40%的一致性，那么在蛋白质结构上则具有较为显著的相似性。此种情况下，即预测中结果按照同源模建（homology modeling）方法能够提供详细而准确的结果。在25~40%之间则难以提供精确的结果。

如果无法在NRL-3D数据库找到匹配序列，下一步则是搜索HSSP数据库。最简单的方法是用BLAST或FASTA程序搜索蛋白质序列数据库（SWISS-PROT，Trembl，PIR）。序列检索系统（sequence retrieve system，SRS）能够提供大于25%的序列一致性。如果检出结果含有HSSP数据库的信息，那么在字段DR中会有注释。如果与HSSP数据库中的蛋白质含有超过25%的序列一致性，那么一般认为该蛋白质至少和HSSP数据库中的蛋白质具有相似的折叠模式。

b、同源模建

Swiss-Model服务器（http://www.expasy.ch/swissmod/SM_TOPPAGE.html）提供自动化财同源模建分析任务。c、穿针引线（threading）算法和折叠识别 有如下程序资源： TOPITS: http://www.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html frsvr

(fold

recognition

server): http://www.mbi.ucla.edu/people/frsvr/frsvr.html 123D: http://www-lmmb.ncifcrf.gov/~nicka/123D.html THEADER

and

THEADER2: http://globin.bio.warwick.ac.uk/~jones/threader.html http://globin.warwick.ac.uk/~jones/threader.html

7、蛋白质分子进化分析

同源蛋白质（homolog）进一步可分为直系同源（ortholog）和旁系同源（paralog）。前者指在不同物种中具有相同功能和共同起源和基因，后者则指在同一物种内具有不同功能、但也有共同起源的基因，例如同是起源于珠蛋白的α珠蛋白、β珠蛋白和肌红蛋白。

早期基于序列同源性来区分蛋白质家族的不同层次。由于在分子进化过程中，组成一个蛋白质序列的所有氨基酸并不具备同样的进化速率，具有重要功能位点的氨基酸显然进化较慢，因此单纯基于序列相似性并不合理。蛋白质进化过程中反映出重要氨基酸组群进化速率较慢而形成的保守性。这一结果体现在很多蛋白质家族成员之间蛋白质序列相似性可能只局限于某个序列区域或结构域中。因此，蛋白质超家族的概念已发展成为具有某种共同结构域的所有分子组成的分子集合。这一概念将蛋白质超家族进行了扩大。这一点也反映在PDB数据库的处理中，即PIR数据库不只依据序列的相似性，而且结合结构域的分析进行蛋白质家族和超家族分类。

蛋白质分类数据库（ProtoMap）：http://www.protomap.cs.huji.ac.il/。如果发现一个未知蛋白质序列和较多不同种属或同一种属的蛋白质序列具有较高的同源性（大于30%），那么提示待分析蛋白质序列可能是相应家族的成员，从而可从分子进化的角度对蛋白质序列进行综合分析。基本步骤包括：

①用待分析蛋白质序列检索蛋白质序列数据库，获取同源性较高的蛋白质序列。此过程可通过NCBI/Blastp程序分析。

②将所有相关序列组织成FASTA格式，作为后续进行Clustal W/X软件分析的输入数据。

③采用Clustal W/X算法对这些序列进行聚类分析，可联网到http://www.ebi.ac.uk/clustalw/或直接使用Clustal W/X软件进行。④根据蛋白质序列多重对齐结果绘制分子进化树。采用本地化软件MacVector、DANMAN、TreeView等进行。

第三篇：1蛋白质的结构与功能习题

第一章

一、名词解释

蛋白质的结构与功能

1、氨基酸的等电点

2、肽键

3、肽单位

4、蛋白质一级结构

5、蛋白质二级结构

6、α-螺旋

7、β-折叠

8、超二级结构（模体）

9、结构域

10、蛋白质变性

11、蛋白质复性

12、蛋白质三级结构

13、蛋白质四级结构

14、别构效应

二、填空题

1． 组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______________、______________、______________。2． 氨基酸在等电点（pI）时，以______________离子形式存在，在pH>pI时以______________离子形式存在，在pH

3． 组成蛋白质的氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是______________，含硫的氨基酸有______________和______________。

4． 蛋白质具有两性电离性质，大多数蛋白质在酸性溶液中带______________电荷，在碱性溶液中带______________电荷。当蛋白质处在某一pH溶液中时，它所带正负电荷数相等，此时的蛋白质成为______________，该溶液的pH称为蛋白质的______________。

5． 蛋白质二级结构的形式主要有______________、______________、______________和______________。6． 蛋白质中的______________、______________和______________3种氨基酸具有______________特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

7． α-螺旋结构是由同一肽链的______________和______________间的______________键维持的，螺距为______________，每圈螺旋含______________个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为______________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于______________手螺旋。

8． 球状蛋白质中有______________侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有______________侧链的氨基酸残基位于分子的内部。

9． 维持蛋白质的一级结构的化学键有______________和______________；维持二级结构靠______________；维持三级结构和四级结构靠______________键，其中包括______________、______________、______________和______________。

+10． 谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19，pK（＝9.67，pK（＝4.25，谷氨酸的等电点为______________。2α-NH3）RR）11． 一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有______________圈螺旋，该α-螺旋片段的轴长为______________。

12． 可以按蛋白质的相对分子质量、电荷及构象分离蛋白质的方法是______________。

13． 血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现______________效应，是通过Hb的______________实现的。14． 组成蛋白质的氨基酸中侧链pK接近中性的氨基酸是______________。无游离（自由）氨基的氨基酸是______________。

15． 在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的___________与另一个氨基酸α碳原子上的___________脱去一分子水形成的键叫___________，它是蛋白质分子中的基本结构键。

16． 丝氨酸侧链特征基团是____________；半胱氨酸的侧链基团是____________；组氨酸的侧链基团是____________。

17． 蛋白质颗粒表面的____________和____________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。18． 氨基酸的结构通式为___________________。

19． 在生理pH条件下，蛋白质分子中，____________和____________氨基酸残基的侧链几乎完全带负电，而____________和____________氨基酸残基侧链完全荷正电，而____________的侧链则部分带正电荷（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）

20． 两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为__________。21． 用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的pH条件下，不同蛋白质的____________、____________和____________不同，因而在电场中移动的____________和____________不同，从而使蛋白质得到分离。

三、1． 单项选择题

在生理pH7的条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？（）A.丙氨酸 B.酪氨酸 C.赖氨酸 D.甲硫氨酸

2． 下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的？（）A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基 C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸

3． 蛋白质分子在280nm处有吸收峰，它主要是由哪种氨基酸引起都？（）A.谷氨酸 B.色氨酸 C.苯丙氨酸 D.组氨酸

4． 天然蛋白质中含有的氨基酸的结构（）。A.全部是L-型 B.全部是D-型

C.部分是L-型，部分是D-型 D.除甘氨酸外都是L-型

5． 天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）。A.半胱氨酸 B.瓜氨酸 C.丝氨酸 D.甲硫氨酸

6． 蛋白质都变性伴随由结构上的变化是（）。A.肽链的断裂

B.氨基酸残基的化学修饰 C.一些侧链基团的暴露 D.氨基酸排列顺序的改变

7． 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之为（）。A.三级结构 B.缔合现象 C.四级结构 D.别构现象

8． 每分子血红蛋白可结合氧的分子数是多少？（）A.1 B.2 C.3 D.4 9． 蛋白质典型的α-螺旋为下列哪一种类型？（）A.2.610 B.310 C.3.613 D.4.416

10． 下列关于蛋白质结构叙述不正确的是（）。A.三级结构具有空间构象

B.各种蛋白质均具有一、二、三和四级结构 C.无规卷曲是在一级结构基础上形成的 D.α-螺旋属于二级结构

11． 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（）。A.天然蛋白质分子均有这种结构

B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面

12． 具有四级结构的蛋白质特征是（）。A.分子中必定含有辅基 B.含有两条或两条以上的多肽链 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖共价键维系蛋白质分子的稳定

13． 下列关于肌红蛋白的叙述，哪一个是错误的？（）A.肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的 B.肌红蛋白含有高比例的α-螺旋 C.血红素位于两个His残基之间

D.大多数非极性侧链位于分子表面，所以肌红蛋白不溶于水

14． 血红蛋白的氧结合曲线形状是（）。A.双曲线 B.抛物线 C.S形曲线 D.直线

15． 关于二级结构叙述哪一项不正确（）。

A.右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大，不稳定； B.一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；

C.多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋；

D.β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。

16． 形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于（）。

A.不断绕动状态

B.可以相对自由旋转

C.同一平面

D.随不同外界环境而变化的状态

17． 血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）。A.氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）

B.第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强

C.这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥 D.亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变 18． 蛋白质变性是由于（）。A.一级结构改变

B.空间构象破坏

C.辅基脱落

D.蛋白质水解

19． 当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）。A.稳定性增加

B.表面净电荷不变

C.表面净电荷增加

D.溶解度最小

20． 蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（）。A.加尿素

B.透析法

C.加过甲酸

D.加重金属盐

21． 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（）。A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

22． SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（）。A.在一定pH条件下所带净电荷的不同

B.分子大小不同

C.分子极性不同

D.溶解度不同

23． 蛋白质一级结构与功能关系的特点是（）。A.相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同。B.一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。

C.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失。不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同

D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同。

E、以上都不对。

24． “分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变（）。A.一级

B.二级

C.超二级

D.三级

E.四级

25． 70%的酒精消毒是使细菌蛋白质（）。A.变性

B.变构

C.沉淀

D.电离 E.溶解

四、是非题

1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。（）

2.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。（）3.蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。（）4.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。（）5.蛋白质在等电点时，静电荷为零，溶解度最小。（）

6.蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。（）

7.镰刀红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。（）8.在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。（）

9.肌红蛋白和血红蛋白的亚基在一级结构上具明显的同源性，它们的构象和功能也很相似，因此这两种蛋白的氧结合曲线也是十分相似的。（）

10.蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义的。（）11.蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。（）12.构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。（）

13.构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。（）14.β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。（）15.天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。（）

16.蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。（）17.双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。（）

18.同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。（）

19.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构(或变构)蛋白，因而与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。（）

20.溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。（）

21.具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。（）22.肽键上所有原子和它两端的Cα都位于同一刚性平面上。（）23.β转角是由四个连续的氨基酸残基构成的。（）

五、问答题

1.蛋白质有哪些重要功能？

2.简述蛋白质的α-螺旋和β-折叠的结构要点。

3.稳定蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？

4.试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？ 5.试述蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构、高级结构与功能的关系）

6.动物体内血红蛋白和肌红蛋白如何协同完成氧的运输与储存？以血红蛋白和肌红蛋白为例论述蛋白质空间结构与功能的关系。

7.镰刀形细胞贫血病的分子病理学机制是什么？以此为例论述蛋白质一级结构与功能的关系。8.通过下面信息确定一个蛋白的亚基组成：

凝胶层析确定分子质量：200kDa SDS－PAGE确定分子质量：100kDa 加巯基乙醇的SDS－PAGE确定分子质量：40kDa和60kDa。

9.胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？

10.已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da，如果此多肽完全以α－螺旋形式存在，试计算此α－螺旋的长度和圈数。

第四篇：人体结构和功能论文

人体结构与功能

学院： 班级： 学号： 姓名：

【摘要】本文对人体的结构和功能这一方面的知识进行了概括，并分析了人体内环境与稳态否认特点，最后讨论了人体功能的调节。

【关键词】人体结构与功能 内环境 稳态 功能调节

【Abstract】In this paper the structure and function of human body of knowledge on the one hand were summarized, and analyzes the body with stable environment characteristics denied, finally discussed the adjustment of the human body function.【Kye words】The human body structure and function

Internal environment

steady-state Functional regulating

概述：

人体结构与功能主要是研究人体各部正常形态、结构的科学，通常将人体全部构造分成运动、消化、呼吸、泌尿、神经、内分泌、肌肉；研究人体生命活动的规律或生理功能的科学，如消化、呼吸、泌尿、循环、神经、内分泌、肌肉运动等生理功能的特点、发生机制与条件及机体内外环境中各种因素变化对这些功能的影响。本文主要讨论人体的组成、人体内环境与稳态以及人体功能的调节这三个部分。

1、人体的组成

人体由骨骼、肌肉、组织、器官和运动、血液循环、呼吸、消化、泌尿、生殖、神经、内分泌等系统组成。

人体结构的基本单位是细胞。细胞之间存在着非细胞结构的物质，称为细胞间质。细胞和细胞间质组成的基本结构叫组织。由多种组织构成的能行使一定功能的结构单位叫做器官。器官的组织结构特点跟它的功能相适应。由各个器官按

照一定的顺序排列在一起，完成一项或多项生理活动的结构叫系统。人体共有八大系统：运动系统、神经系统、内分泌系统、循环系统、呼吸系统、消化系统、泌尿系统、生殖系统。这些系统协调配合，使人体内各种复杂的生命活动能够正常进行。八大系统的作用：

※运动系统：运动系统由骨、软骨、关节和骨骼肌等构成。起支架、保护和运动的作用。

※神经系统：神经系统由神经元组成，是由中枢神经系统和遍布全身的周围神经系统而组成。在体内起主导作用；一方面它控制和调节个器官、系统的活动；另一方面通过神经系统的分析与综合，使人体对环境变化的刺激作出相应的反应，达到人体环境的统一。

※内分泌系统：内分泌系统由多种腺体组成。通过分泌不同的激素（雄性、雌性激素、胰岛素、肾上腺素）对整个人体的生长、发育、新陈代谢和生殖起到调节作用。

※循环系统：循环系统由心脏、血管和淋巴管组成。它将消化系统的吸收的营养物质和肺吸收的氧送到全身器官的组织和细胞，同时将他们的代谢产物及CO2运送到肾、肺、皮肤排出体外。以保证人体的新陈代谢不断。

※呼吸系统：由呼吸道和肺组成。吸入新鲜空气，通过肺泡内的气体交换，使血液得到氧并排除Co2。

※消化系统：有口腔、咽、食管、小肠、大肠等组成。是食物的消化和吸收的功能。供人体所需要的食物和能量。

※泌尿系统：由肾脏、输尿管、膀胱、尿道等组成。排出体内多余的水分及代谢产物或毒素。

※生殖系统：产生生殖细胞，繁殖后代。

2、人体内环境与稳态

细胞外液是细胞生存和活动的液体环境，称为机体的内环境。细胞外液约占体重的20%，其中约3/4为组织液，分布在全身的各种组织间隙中，是血液与细胞进行物质交换的场所。细胞外液的1/4为血浆，分布于心血管系统，血浆与血细胞共同构成血液，在全身循环流动 在正常生理情况下，内环境的各种物理、化学性质是保持相对稳定的，称为内环境的稳态。

内稳态机制，即生物控制自身的体内环境使其保持相对稳定，是进化发展过程中形成的一种更进步的机制，它或多或少能够减少生物对外界条件的依赖性。具有内稳态机制的生物借助于内环境的稳定而相对独立于外界条件，大大提高了

生物对生态因子的耐受范围。内稳态这一术语描述了维持内环境稳定的自我调节过程。稳态是一种动态的平衡不是恒定不变；各个组成部分不断地改变，而整个系统却保持稳定。稳态机制，自趋有序，动态平衡。健康的机体在时间和空间轴上处于一种动态平衡。机体内部存在一种自我调控机制，可通过内外环境的交流，自始自终调控着机体趋向动态轴，达到一种最佳动态。

内环境的稳态是细胞维持正常生理功能的必要条件，也是机体维持正常生命活动的必要条件，内环境稳态失衡可导致疾病。内环境稳态的维持有赖于各器官，尤其是内脏器官功能状态的稳定、机体各种调节机制的正常以及血液的纽带作用。

3、人体功能的调节

人体功能调节主要方式：神经调节、体液调节和自身调节。

神经调节是指通过中枢神经系统的活动，经周围神经纤维对人体功能发挥的调节作用。神经调节的基本方式是反射。反射是指在中枢神经系统的参与下，机体对内外环境的刺激作出的有适应意义的规律性反应。实现反射活动所必需的结构基础称为反射弧，通常由感受器、传入神经纤维、反射中枢、传出神经纤维和效应器5个部分组成。反射弧中任何一个部分被破坏，均会引起反射活动的丧失。按反射形成的过程，可将反射分为非条件反射和条件反射两类。非条件反射是先天遗传的、比较固定的、结构比较简单的反射，是一种较低级的神经活动。非条件反射是机体适应环境的基本手段。条件反射是个体在生活过程中后天获得的、在非条件反射基础上建立起来的高级神经活动。条件反射具有极大的易变性，扩大了机体适应环境的能力。一般说来，神经调节的特点是迅速、精确、短暂，并具有高度协调和整合功能，是人体功能调节中最主要的调节方式。

体液调节是指能传递信息的化学物质，经过体液的运送，对人体功能进行的调节作用。主要是指内分泌腺分泌的激素，通过血液循环，对新陈代谢、生长、发育、生殖等生理功能的调节。参与体液调节的多数内分泌腺直接或间接受中枢神经系统的控制，在这种情况下，体液调节成了神经调节传出途径中的一个环节，称为神经-体液调节。

自身调节是指当内外环境变化时，细胞、组织、器官的功能自动产生的适应性反应。这种适应性反应在去除神经支配和体液因素的影响以后仍然存在，故称为自身调节。虽然，自身调节比较简单、局限，调节幅度较小，但对维持细胞、组织、器官功能的稳态仍有一定的意义。

结束语：

人体的结构和功能是及其神秘的，唯有真正的了解正常人的体构造和功能作用，人们才能探明疾病情况下的变化规律，从而找到正确的防治方法，造福于全人类。随着科学技术的迅速发展，人们将更深层次得对人体结构与功能进行研究。我相信，在不久的将来，医学领域在这方面会有一个更大的突破，让我们拭目以待把。

参考文献：

<1>赵凤臣，《人体结构与功能》，第一版，同济大学出版社，2007-8-1 <2>百度百科，http://baike.baidu.com/view/117907.htm

第五篇：蛋白质的功能性质的应用

二、食品加工中蛋白质功能性质的应用

各种蛋白质都有不同的功能性质，在食品加工过程发挥出不同的功能。根据其功能性 质的不同，选定适宜的蛋白质，确定用量，加入到食品中，使之与其它成分如糖、脂肪、水反应，可加工成理想的成品。

(一)以乳蛋白作为功能蛋白质

在生产冰淇淋和发泡奶油点心过程中，乳蛋白起着发泡剂和泡沫稳定剂的作用。乳蛋 白冰淇淋还有保香作用。在焙烤食品中加入脱脂乳粉，可以改善面团的吸水性，增大体 积，阻止水分的蒸发，控制气体的逸散速度，加强结构性。乳清中的蛋白质，具有较强的 耐搅打性，可用作西式点心的顶端配料，稳定泡沫，脱脂奶粉可以作为乳化剂添加到肉糜 中去，增强其保湿性。’

(二)以卵类蛋白作为功能蛋白质

卵类蛋白主要由蛋清蛋白和蛋黄蛋白组成。

蛋清蛋白的主要功能是促进食品的凝结、胶凝、发泡和成形。在搅打适当黏度的卵类 蛋白质的水分体系时，其中的蛋清蛋白的重叠的分子部分伸展开，捕捉并且滞留住气体，形成泡沫。卵类蛋白对泡沫有稳定作用。用鸡蛋作为揉制糕饼面团混合料时，蛋白质在 气一液界面上形成弹性膜，这时已有部分蛋白质凝结．把空气滞留在面团中，有利于发酵，防止气体逸散，面团体积增大，稳定蜂窝结构和外形。

蛋黄蛋白的主要功能是乳化及乳化稳定性。它常常吸附在油水界面上，促进产生并稳 定水包油乳状液。卵类蛋白能促进油脂在其它成分中的扩散，从而加强食品的黏稠度。

鸡蛋在调味汁和牛乳糊中不但起增稠作用，还可作为黏结剂和涂料，把易碎食品黏连 在一起，使它们在加工时不致散裂。

(三)以肌肉蛋白质作为功能蛋白质

肌肉蛋白的保水性是影响鲜肉滋味、嫩度和颜色的重要功能性质，也是影响肉类加工 质量的决定因素。肌肉中的水溶性肌浆蛋白和盐溶性肌纤蛋白的乳化性，对大批量肉类的 加工质量影响极大。肌肉蛋白的溶解性、溶胀性、黏着性和胶凝性，在食品加工中也很重 要。如胶凝性可以提高产品强度、韧性和组织性。蛋白的吸水、保水和保油性能，使食品 在加工时减少油水的流失量，阻止食品收缩；蛋白的黏着性有促进肉糜结合，免用黏着剂 的作用。

(四)以大豆蛋白质作为功能蛋白质

大豆蛋白质具有广泛的功能性质，如溶解性、吸水和保水性、黏着性、胶凝性、弹 性、乳化性和发泡性等。每一种性质都给食品加工带来特定的效果。如将大豆蛋白加入到 咖啡乳内，是利用其乳化性；涂在冰淇淋表面，是利用其发泡性；用于肉类加工，是利用 它的保水性、乳化性和胶凝性。加在富含脂肪的香肠、大红肠和午餐肉中，是利用它的乳 化性，提高肉糜问的黏性等等。因其价廉，故应用得非常广泛。