生化小结（合集）

第一篇：生化小结

第六章 生物氧化

1.电子传递链：两条：电子从NADH沿着电子传递链传递到氧；电子从FADH2等传递到氧。2.氧化磷酸化作用：是NADH和FADH2通过与氧化呼吸链的电子传递相联系的合成ATP的作用。每个NADH被氧化可合成2.5分子ATP分子每个FADH2被氧化大约可合成1.5分子ATP分子

3.电子传递抑制：鱼藤酮：抑制NADH脱氢酶的电子传递；抗霉素：抑制Cytbc1复合体；氰化物、叠氮化物和CO都抑制细胞色素氧化酶

4.解偶联剂：2，4-二硝基苯酚：使电子传递进行但不合成ATP。

5.胞液NADH的再氧化作用：-磷酸甘油穿梭：每分子胞液NADH约合成1.5个ATP；苹果酸-Asp穿梭：每分子胞液NADH合成2.5个ATP 第七章 氨基酸代谢

1.一些基本概念如氮平衡、必需氨基酸、食物蛋白质的互补作用、蛋白质的腐败作用、AA代谢库等。

2.AA降解：通过脱去-氨基，形成的碳骨架（-酮酸）转变为一种或几种代谢中间物：如可引起葡萄糖的净合成，则称为生糖AA；如可引起产生酮体，则为生酮AA；有些AA可产生一种以上的中间产物，既能生糖又能生酮，即为生糖兼生酮AA。

3.转氨基作用：⑴此反应的受体通常优先利用-酮戊二酸。⑵重要的转氨酶为ALT（GPT）和AST（GOT），均与谷AA有关。⑶所有转氨酶的辅酶都是磷酸吡哆醛（PLP），它是VitB6的衍生物，在转氨作用中可迅速地转变为磷酸吡哆胺。

4.谷AA的氧化脱氨基作用：由转氨基作用产生的谷AA在谷AA脱氢酶作用下氧化脱氨基产生氨。此酶广泛分布于肝、肾等组织，其特点在于能利用NAD+ 或NADP+两种辅酶并受别构调节，GTP、ATP为别构抑制剂。

5.联合脱氨基作用：⑴转氨基与L-谷AA氧化脱氨基的联合脱氨基作用，是体内大多数AA脱氨基的主要方式；也是体内某些非必需AA合成的主要途径。⑵肌肉组织中，主要通过“嘌呤核苷酸循环”脱去氨基。

6.-酮酸的代谢：合成非必需AA、转变为糖和脂类和氧化功能。7.血氨的来源：内源性和外源性 8.氨的转运：无毒方式——丙AA和谷氨酰胺

9.尿素循环：部位：肝的线粒体与胞液中；限速酶：精AA代琥珀酸合成酶；CPS-Ⅰ也很重 要。尿素中两个N原子的来源不同——NH3和天冬AA。10.AA的脱羧基作用：酶：AA脱羧酶；辅酶也为磷酸吡哆醛

11.一碳单位：辅酶或运载体：四氢叶酸；功能：作为合成嘌呤及嘧啶核苷酸的原料，是联系氨基酸代谢与核酸代谢的枢纽。

12.活性甲基循环：SAM在生物反应中是主要的甲基供体，它又在活性甲基循环中进行再生。13.苯丙AA代谢：先由苯丙AA羟化酶和四氢生物喋呤催化转变为酪AA。酪AA又先由转氨基作用，再由双加氧酶反应转变为尿黑酸。尿黑酸再进一步代谢形成延胡索酸和草酰乙酸。14.代谢的先天差错：代谢的先天差错起因于代谢途径中缺乏某种酶的遗传性代谢紊乱。苯丙酮尿症：缺乏苯丙AA羟化酶可引起某些智力迟钝。白化病：缺乏酪氨酸酶引起的黑色素合成障碍。

15.支链氨基酸：包括亮AA、异亮AA和缬AA。分别为生酮AA、生糖兼生酮AA及生糖AA。其分解代谢重要在骨骼肌中进行。它们都是必需AA。

16.问题：1.一个两岁患儿，频繁呕吐，发育不良，伴有白发。尿中苯丙AA、苯丙酮酸、苯乙酸含量明显增加。试解释：⑴患者何种酶缺陷？如何治疗？⑵为什么患者尿中上述成分的含量增加？⑶为什么患儿的毛发变白？ 2.试从氨基酸代谢解释下列现象：

⑴哺乳动物肝的转氨酶中，以天冬AA转氨酶的活性最强。⑵正常人血中的氨基酸，以丙AA和谷AA含量最多。

第八章 核苷酸代谢

1.嘌呤：是由简单的化合物合成的，如甘氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、CO2和四氢叶酸－一碳单位化合物。

2.嘌呤合成控制环节：PRPP转酰胺基酶催化的磷酸核糖胺的形成。单独的AMP或GMP仅部分抑制此酶，而AMP和GMP在一起则强烈抑制此酶。IMP的合成是一个分支途径，它能转变为AMP或GMP，各有足够量时就能抑制本身合成。3.嘌呤的降解：产物是尿酸。形成过量尿酸可引起痛风。4.嘧啶：是由天冬氨酸、CO2和谷氨酰胺形成的。

5.嘧啶合成的控制：人体内，嘧啶合成的控制在于UTP抑制氨甲酰磷酸合成酶Ⅱ，这是嘧啶合成的第二步。

6.嘧啶的降解：不产生复杂的独特的产物，只产生一般的产物。

7.脱氧核苷酸形成：由二磷酸核苷酸形成的。dUMP转变为dTMP（加一个甲基，需要四氢叶酸参与），因为DNA中有胸嘧啶，而非尿嘧啶。

8.抗代谢物：可用许多种抗代谢物抑制嘌呤和嘧啶的降解和合成。这是化疗的根据之一。9.嘌呤和嘧啶合成代谢的区别：⑴嘌呤：是在核糖磷酸上形成的；嘌呤合成是有分支的途径。⑵嘧啶：是先合成嘧啶碱，然后核糖磷酸再加上去；嘧啶合成的途径是直线式途径，其产物UTP和CTP可以相互转换。

第九章 物质代谢的联系与调节

1.乙酰CoA及TCAC是糖、脂、氨基酸代谢相互联系的重要枢纽。2.糖很容易转变成脂类：脂肪、胆固醇等，并为磷脂合成提供基本骨架。

3.脂在体内则难转变成糖：脂分解产生的大量乙酰 CoA不能异生成糖；而脂肪分解代谢的正常进行，还依赖于糖代谢的正常进行。例如：TAC所需的草酰乙酸主要来源于糖；酮体分解部分依赖于TAC中间产物——琥珀酰CoA 4.蛋白质可转变成糖，而糖不能转变为蛋白质。蛋白质分解产生的20种氨基酸（亮、赖AA除外），均可生成-酮酸转变为糖；反之，糖代谢产生的-酮酸，在有氮源提供的情况下，可氨基化为某些非必需氨基酸。

5.蛋白质可转变成脂类，脂不能转变为蛋白质。氨基酸代谢可生成乙酰CoA及合成磷脂的特殊原料，故蛋白质可转变为脂类；但脂类不能提供必需氨基酸的基本骨架，故脂类不能转变为蛋白质。

6.核酸代谢与氨基酸和糖代谢关系密切。

7.蛋白质在物质代谢中起主导作用：所有的代谢均离不开酶及一些调节蛋白（如激素等），故蛋白质起主导作用。

8.细胞水平调节：主要通过改变关键酶结构或含量以影响酶活性，而对物质代谢进行调节。是生物最基本的调节方式。

9.变构调节与化学修饰调节相辅相成。对于某一具体的酶而言，可同时受到这两种方式的调节。

10.激素水平的调节：激素受体、激素反应元件等。

11.整体调节：⑴神经系统可通过内分泌腺间接调节代谢，也可直接对组织、器官施加影响，进行整体调节，从而使机体代谢处于相对稳定状态。⑵饥饿及应激的物质代谢的改变是整体代谢调节的结果：短期饥饿的主要能量来源是贮存的蛋白质和脂肪，脂肪占85%。长期饥 3 饿主要是脂酸和酮体供能，乳酸和丙酮酸是肝糖异生的主要来源。应激：胰高血糖素和生长激素增加，胰岛素分泌减少。

12.比较丙酮酸脱氢酶复合体,-酮戊二酸脱氢酶复合体的组成和作用机制： ⑴酶的底物不同，E1和E2不同，但作用相同。⑵E3相同，辅因子相同，作用机制相似。

1.谷胱甘肽（GSH）的作用

1.还原H2O2，使其变为水。

2.保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化。3.可与外源的嗜电子毒物结合，使机体免遭损害。4.GSH在AA吸收中的作用（-谷氨酰基循环）。

5.肝脏生物转化中的GSH结合反应(谷胱甘肽S-转移酶催化)。2.谷氨酸经代谢可以生成的物质

1.谷氨酸→谷氨酰胺（谷氨酰胺合成酶）2.谷氨酸→-酮戊二酸（转氨酶）

3.谷氨酸→-酮戊二酸+NH3（L-谷氨酸脱氢酶）→参与尿素合成 4.谷氨酸→-氨基丁酸（L-谷氨酸脱羧酶）5.谷氨酸→合成蛋白质

6.谷氨酸→经糖异生途径生成葡萄糖或糖原 3.乙酰CoA在体内代谢中的枢纽作用 A.代谢来源： ⑴糖氧化分解

⑵脂肪酸与甘油转变生成 ⑶酮体转变生成

⑷生酮及生酮兼生糖氨基酸分解代谢转变生成等。B.代谢去路： ⑴缩合成酮体 ⑵转变合成胆固醇

⑶经三羧酸循环彻底氧化分解 ⑷合成非必需氨基酸 ⑸少数用来合成神经递质乙酰胆碱

⑹少数用来合成乙酰谷氨酸（氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ）4.肌肉收缩产生的大量乳酸的代谢去向

1.大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏经糖异生合成葡萄糖。

2.大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。3.大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出。4.一部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入有氧氧化。5.6-磷酸葡萄糖的代谢途径 A.代谢来源：

⑴己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成。⑵糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖。⑶非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异生而成。B.代谢去路： ⑴经糖酵解生成乳酸

⑵经糖的有氧氧化彻底氧化成CO2、H2O和ATP ⑶通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原 ⑷在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径 6.NADPH的来源

1.主要来自磷酸戊糖途径

2.胞液中异柠檬酸脱氢酶及苹果酸酶催化的反应也可提供少量的NADPH。7.NADPH的作用

A.NADPH是体内许多合成代谢的供氢体：

⑴ FA、胆固醇的合成； ⑵ 参与机体合成非必需AA。B.NADPH参与体内羟化反应

⑴ 与生物合成有关的羟化反应

例如：胆固醇→胆汁酸、类固醇激素；Phe→Tyr→ 多巴

⑵ 与生物转化有关的羟化反应。例如：微粒体依赖P450的加单氧酶系线粒体单胺氧化酶系(MAO)C.NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态：在红细胞中还原型谷胱甘肽更具重要作用。D.NADPH用于从核苷酸还原为脱氧核苷酸 8.草酰乙酸的代谢

A.在TCA循环中，草酰乙酸是乙酰CoA的受体，若草酰乙酸量不足，会影响乙酰CoA的氧化。B.在线粒体中，丙酮酸→草酰乙酸

C.在胞浆中，草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸，从而异生成糖

D.谷草转氨酶(GOT or AST)催化：Glu＋草酰乙酸←→-酮戊二酸＋天冬氨酸 9.草酰乙酸在代谢中的作用：

A.来源：天冬氨酸的转氨基反应（脱氨）

苹果酸脱氢反应

柠檬酸裂解反应

丙酮酸羧化反应 B.去路：进入三羧酸循环

进入糖异生途径

转氨基作用的氨基受体（氨基化为天冬氨酸）10.丙酮酸在代谢中的作用

A.来源：⑴糖酵解和糖有氧氧化时由磷酸烯醇式丙酮酸底物水平磷酸化生成（丙酮酸激酶）

⑵乳酸脱氢生成（乳酸脱氢酶）

⑶脂肪分解的甘油氧化成磷酸二羟丙酮再经糖酵解途径生成⑷丙氨酸脱氨基生成

B.去路：⑴丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（丙酮酸脱氢酶复合体）

⑵丙酮酸羧化生成草酰乙酸（丙酮酸羧化酶）

⑶丙酮酸还原为乳酸（乳酸脱氢酶）

⑷丙酮酸异生为葡萄糖或糖原

⑸丙酮酸经异生途径生成磷酸二羟丙酮，再转变为甘油。

⑹丙酮酸经氨基化合成丙氨酸。也可作为色、丝、苏氨酸等合成的碳骨架。11.有关循环

1.三羧酸循环(柠檬酸循环或Krebs循环)2.鸟氨酸循环(尿素循环或Krebs-Henseleit循环)3.底物循环、无效循环 4.柠檬酸-丙酮酸循环 5.乳酸循环 6.嘌呤核苷酸循环 7.丙氨酸-葡萄糖循环 8.甲硫氨酸循环 9.-谷氨酰基循环 12.能量计算 13.运载体

A.肉碱－－－转运脂酰CoA至Mit参与-氧化 B.CM－－－转运外源性的TG及胆固醇 C.VLDL－－－转运内源性的TG及胆固醇 D.LDL－－－转运内源性的胆固醇 E.HDL－－－逆向转运胆固醇

F.清蛋白－－－转运FA、胆红素、磺胺等 G.线粒体内膜上存在运载不同物质的转运载体 H.线粒体呼吸链中的递氢体和递电子体 14.相关知识的比较

A.多肽链和多核苷酸链结构的异同点

B.肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线的差异及其生理意义。C.酶的可逆抑制作用分类及其动力学特点 D.糖三大分解途径的特点与功能

E.TCA循环中氧化磷酸化与底物水平磷酸化ATP生成方式的不同。F.NADH与NADPH体内生成与功能 G.酮体和尿素的比较

H.NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 I.蛋白质的-螺旋与DNA的双螺旋结构 J.蛋白质的变性与变构

K.脂肪酸的氧化与脂肪酸的生物合成 M.DNA与RNA N.四种血浆脂蛋白的组成、特点和功能的比较 O.酶的变构调节和共价修饰调节

15.下列物质的相互转变是否可能

葡萄糖→脂肪； 脂肪→葡萄糖；甘油→葡萄糖；亮氨酸→葡萄糖； 色氨酸→葡萄糖；组氨酸→一碳单位； 葡萄糖→蛋白质。

16.问题：列表小结8种以上维生素的辅酶形式及参与的生化代谢——在氨基酸代谢中和在糖代谢中的作用。总结线粒体在物质代谢中的作用。

第二篇：检验科生化室实习小结

检验科生化室实习小结

1、检验科生化室实习小结

时光犹如白驹过隙，转眼间我们就从学校走向了社会，昨日在学校上课时的景象历历在目，而今天我们却离开了学校，来到了另一个陌生的地方学习和工作。来到xx市第一人民医院实习已经半个月有余。期间有很多感受和感想，学到了许多知识和做人的道理。

6月28号，我们上班了，我们穿着白大衣，在李启欣主任的带领之下，大概了解检验科各个科室所在的地方，而穿梭于不同的科室之间，我能看到病人对穿着白大衣的我们的期待。通过简单的介绍后，我们就开始工作了，工作来的比我想象中的快。我们没有经过任何的培训，直接就上岗，让我有几分担心。

我第一个科室在生化室，通过简单的介绍情况后，就开始了正常的工作，刚开始就是进行标本的签收和编号。看起来这个工作很简单，但是不经意之间，我问了老师很多次，这个标本应该录入那部仪器，该是双向还是单向，老师不厌其烦的回答我，让我感觉到无比的温暖，我能想象，在这样的环境下，我能学到自己想要的知识和技术。而这也充分说明了，检验的工作不是简单的。我要更加努力、细心、虚心的学习。

在科室干活时，时不时会有病人走过来问：医生，这个项目是在这里检验的吗？听到病人的一声医生，自己很骄傲，很开心。不过，刚开始时，检验科的各个科室之间的分工自己并不是十分明确，所以就答不上病人的问题，此时自己的心里很不是滋味。我觉得应该了解更多，学会更多，让病人对你放心，能对你产生依赖。毕竟那是牵涉到自己生命健康的。

2、检验科生化室实习小结

在生化室实习的时间即将结束，在这一个月实习期间，我认真遵守科室的制度，团结同学，尊敬老师。生化中的肝肾、血脂功能检查，是每个医院都是必不可少的基本检查。

虽然每天我需要处理大量的标本，先编号、再离心、最后上机，对每一项操作检验员都得仔细把好关。因为影响生化检查结果的因素有很多很多。每天必做的生化质控，是一项最重要的指标，可以衡量今天仪器状态、试剂稳定、结果的可靠与否。

老师也会积极地给我们演示操作、讲解原理，帮助我们清晰认知质控的重要性、必要性。

很多人认为生化室的工作时轻松的，但我不这么认为，尽管现在全自动生化仪普及，不需要花费太多人力，但生化质控偏离、生化结果起伏是要检验人员作出精准的分析判断。

生化科室的实习，更近一步地丰富了自己的操作经验，也为自己熟练生化操作垫定基础。相信自己以后一定可以做好生化检验员！

3、检验科生化室实习小结

在生化室虽然只待了这短短的一段时间，但我却学到了很多关于课本内和课本外的知识，熟练了很多的实际检验操作，也和老师同学之间建立了很好的感情，真心感谢生化室每一位老师的谆谆教导。希望在今后的实习过程中继续努力虚心的向老师和同学学习更多的知识来丰富自己。坚决改正自己在实习过程中所犯下的一切错误。做到认真，谦虚，努力。下一个科室，加油……

4、检验科生化室实习小结

在匆忙的生活中回首，实习已过了一月，从刚来到这里的陌生到现在已逐渐熟悉了目前的生活。

实习前，通过根据自己的学习成绩进行了实习点分配。来到了自己想到的医院——甘肃省人民医院。甘肃省人民医院检验科是甘肃省的检验中心，加之本身是检验专业，所以我对这里十分向往。

6月24日离开学校，下午抵达兰州，休整2日后，于27日早晨参加岗前培训，进而分配科室。实习前7周，我被分配至生化室。我曾经在本地的中医院参加过见习，所以刚进科室时并没有一般人的茫然。经过一段时间的学习，我已基本掌握了从标本的接收、准备工作、上机检查至发报告等一系列程序，逐渐学习了科室内五台大机器的开机、保养（日、周、月）以及一些日常问题的解决方法。

第三篇：2012临床生化组实习小结

光阴似箭，时间如梭，三周的时间确实太过短暂，刚熟悉了生化组的工作，就面临轮转其他专业组，心里全是不舍，这两天真希望时间的脚步能停留下来，能让我对生化组多留下一些记忆。很喜欢生化组融洽的气氛，很留恋老师们爽朗的笑声，很珍惜在生化组难忘的日子，因为珍惜，祈求时间停留；因为珍惜，只想再多争取做些工作。在生化组实习的这段日子里，每一位老师都教会了我很多，我也领悟了很多，现在唯一遗憾就是时间太短，很多东西都只能浅尝辄止，缺乏更深入的体会。

生化组的实习的工作在其他同学看来既简单又无趣，而对我来说则是既熟悉而又陌生，以前最喜欢的课程就是临床生化，因为兴趣加上自己的努力，临床生化的理论知识我还是学的比较扎实，所以一直认为生化组的实习应该会比较得心应手，但在实习的过程中我还是发现纸上得来终觉浅，绝知此事要躬行，深深的感觉到所学知识的肤浅和在实际运用中的专业知识的匮乏，自己的实际动手能力与工作的要求的还有一定的差距，健康所系，性命所托，生化组的工作作远比想象中的要细致严谨得多，这时才真正领悟到“活到老学到老”的含义，以下是我的实习总结：

实习目的通过生化组的实习，将所学临床生化相关基础理论密切联系临床实际，巩固和提高所学的专业知识，熟练掌握常用临床检验生物化学基本操作技能，培养正确的思维方法与独立处理标本的能力，达到能分析、解决临床实际问题的目的。形成谦虚谨慎、多做、多学、多思考的习惯，树立全心全意为伤病员服务的思想，发扬救死扶伤的革命人道主义精神，培养高尚的职业道德、严肃的科学态度和一丝不苟的工作作风，毕业后能胜任临床检验相关医（技）师工作。

实习内容及要求

1.熟悉临床生化实验室的各项规章制度，严格遵守生化室的各项操作规程，熟悉SOP文件操作规程，严格按照SOP文件操作。

2.熟练掌握常用肝功、肾功、电解质、血糖、血脂等检验项目原理、方法、临床意义；

3.掌握脑脊液生化、浆膜腔液生化检查项目原理、方法、临床意义；

4.掌握尿液标本的尿蛋白定量、尿肌酐、尿糖等检查项目原理、方法、临床意义；

5.掌握生化分析仪、血气分析仪等仪器设备的原理、使用，以及定标、质控、保养措施及注意事项。了解自动生化分析仪的工作原理、主要性能指标及主要参数设置。

6.掌握全程质控原则：进行标本签收、排序、离心和分离，试剂准备，仪器定标、质控和标本测定，结果分析等，每一个环节每一个步骤的操作都要注意规范化标准化。

7.培养与应用沟通技巧、建立良好的医患关系，培养自学能力和在专业上继续探索与发展的能力，主动运用科技成果于检验工作实践中

实习经过

在生化组的实习，我经过了从刚开始的生疏到后来逐渐的熟练，从经常犯错到错误的逐渐减少犯错误的次数，我每天都在不断进步，取得新的收获：

每天到科室以后首先做得就是开机前准备，检查、清洁加样针，搅拌棒，生化分析仪开机，添加试剂，做质控以及质控分析，接收标本、分类编号、离心、输机上样、检测、审核、异常结果的复查，以及急诊标本的处理，危急值的报告等，生化组日常工作的整个过程已经熟练地在自己的头脑里形成一个体系，我已能够较好的完成每一个步骤从，以生化日立7600为例，介绍我在生化组实习每天要做的主要事情：

开机前准备（检查电源水源，清洁加样针、搅拌棒等）→ 仪器开机自检→添加试剂做定标和质控→质控分析→ 标本前处理→ 样本的检测→ 数据传送（自动）→ 报告审核→实验完毕后的维护工作→关机→标本保存、桌面清洁等

缺点和不足：

1．不够严谨、细心：在实习过程中由于不够严谨、细心，犯了不少错误，比如标本和

化验单不对应，标本扫错条码，输错项目指令等等，所幸的时都被老师及时发现并指正，没有造成严重的后果，在今后的学习和工作中，一定要重视培养严谨、一丝不苟的工作态度，杜绝由于马虎大意而导致的错误；

2．自主学习的积极性不高，下班回去以后没有对当天发现的问题积极思考，主动与老

师交流太少，如果更积极主动一些，应该说在这有限的时间里自己可能会收获更多。实习感想

1．通过在生化组的实习，加深了我对临床生化相关知识的认识，将在学校时的理论学习运用于实际工作，熟悉了临床生化日常工作的开展，使我熟练掌握常用临床生化检验操作技能，培养正确的思维方法与独立处理标本的能力，提高了分析、解决临床实际问题的能力，使我在临床生化方面的认识有了质的飞跃，为今后的学习和工

作打劳了基础；

2．三查三对很重要，只有时刻保持严谨认真的态度，树立全程质控的观念，才能把看

似简单的工作做好，确保每一个检测结果有效可靠，更好地为病人服务；

3．溶血、黄疸、脂血等状态对很多检测项目影响较大，应进行认真分析，排除标本状

态、患者自身生理、病理状态、药物对检测结果的影响；

4．每一个检测项目不可能是孤立存在的，并且很多项目对疾病的诊断缺乏特异性，这

就要求我们应该进行多检测项目综合分析，结合患者病情得出最合理的诊断

5．学无止境，大学毕业并不是学习的终点，在学校期间学习的学习毕竟比较粗浅，且

很大程度上与临床实际有差异，所以在今后的工作中应该更注重多学习、勤思考，不断地汲取新信息，获得学习进步的动力，时刻保持学习的极性，结合工作实际，不断学习理论、业务知识和社会知识，用先进的理论武装头脑，用精良的业务知识提升能力，以广博的社会知识拓展视野。

6．健康所系，性命所托，不管是临床生化，还是其他项目的检验，抑或是其他科室的工作，都关系到病人的生命和健康，容不得半点的马虎和差错，我们必须时刻保持严谨认真的科学态度，以病人为中心，树立全心全意为伤病员服务的思想，发扬救死扶伤的革命人道主义精神，培养高尚的职业道德。

7．印象最深刻的就是生化组和谐的氛围，在工作上老师们配合得很好，互相帮忙，遇

到问题共同解决；空闲时，分享生活的快乐与烦恼，每天都被这种愉快的工作气氛所感动着。今后无论在哪里学习、工作、生活，都应该积极去寻找对集体的归属感，多为集体考虑，为集体的和谐贡献一份力量。

8．学会沟通：这点非常重要，面对患者及其家属，我们要以理解、同情、友善的态度

去和患者沟通，自己能帮的尽量帮，自己不能帮的请教老师，尽量给患者及其家属一个满意的答案。这样不仅能帮助别人，且可减少纠纷。同时我们也要好好和老师沟通，在沟通过程中，工作上可以更好地与老师配合，学到更多知识，获得更多的经验，思想上也会得到飞跃。从老师们的人生阅历中，我们走的弯路可能会少很多。

9．尽快适应“三变”：生活圈子的改变、思想上的改变、行为上的改变。在这里我们的生活圈子变复杂了，除了接触老师们外也会接触到社会形形色色的人，我们要懂得如何和他们打交道；在思想上，我们不能像以前那样随意，简单，而要以多元化的思维分析解决问题。在行为上，我们不能再像以前那样放纵，我们要谨慎自己的言

行，要知道我们的行为不是我们一个人的事，是关系到学校、医院的形象和声誉。生化组实习的终点也是下一个科室实习的起跑线，很多东西又要重新开始，又要迎接新的挑战，唯一可以保持不变的是那颗热诚的心和那股强烈的求知欲。无论是在寒冻刺骨的冬日还是在挥汗如雨的夏日我都会带着一颗热诚的心，全力以赴，善始善终，在工作中不断改进自己、不断充实自己，不断成长自己，愉快顺利度过苦中有乐，乐中有苦的而又值得珍惜和怀念的实习时光。

在这里我要感谢生化组的每一位老师，感谢他们耐心、亲切的教导，是他们严谨、一丝不苟的工作态度教育了我，是他们团结协作、融洽的工作气氛感染了我。他们循循善诱给我讲解，他们耐心规范了我的操作，他们给予我很大的信任与鼓励。而我能做的是在今后的学习和工作中带着一颗感恩的心认真负责地工作，培养高尚的职业道德、严肃的科学态度和一丝不苟的工作作风，实自己成为一名合格的检验专业的的优秀人员。

祝福生化组每一位老师工作顺利、阖家幸福。

第四篇：生化实验

1．火

（1）酒精及其它可溶于水的液体着火时，可用水灭火

（2）汽油、乙醚、甲苯等有机溶剂着火时，应用石棉布或砂土扑灭，绝对不能用水，否则反而会扩大燃烧面积。

（3）电起火，不能用水和二氧化碳灭火器，应切断电源或用四氯化碳灭火器。2．烧伤

（1）强碱烧伤：先用大量水冲洗，再用5%的硼酸溶液和2%的乙酸溶液冲洗。（2）强酸烧伤：先用大量水冲洗，再用5%的碳酸氢钠或5%的氢氧化铵冲洗。

氨基酸的分离鉴定纸层析法

纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。层析溶剂由有机溶剂和水组成。物质被分离后在纸层析图谱上的位置是用Rf值（比移）来表示的：

在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统；层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。本实验利用纸层析法分离氨基酸。

在操作过程中，手不要摸滤纸。点样直径不超过3mm。

点样的一端朝下, 扩展剂的液面需低于点样线1cm。

即时取出滤纸, 以免出现氨基酸层析跑到滤纸的外面不能检测。

蛋白质及氨基酸的呈色反应 双缩脲反应

紫红色

肽键 可用于蛋白质的定性或定量测定 一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。茚三酮反应

除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。此反应的适宜pH为5~7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。

与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。该反应十分灵敏，1∶1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。黄色反应

含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙黄色的硝醌酸钠。苯丙氨酸不易硝化，需加入少量浓硫酸才有黄色反应。

坂口反应

与精氨酸反应呈红色，精氨酸是唯一呈此反应的氨基酸，反应极为灵敏 醋酸铅反应

蛋白质分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸，含硫蛋白质在强碱条件下，可分解形成硫化钠。硫化钠和醋酸铅反应生成黑色的硫化铅沉淀。若加入浓盐酸，就生成有臭味的硫化氢气体。

蛋白质分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸，含硫蛋白质在强碱条件下，可分解形成硫化钠。硫化钠和醋酸铅反应生成黑色的硫化铅沉淀。若加入浓盐酸，就生成有臭味的硫化氢气体。

蛋白质的等电点测定和沉淀反应

当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液pH值称为此种蛋白质的等电点。

用醋酸与醋酸钠（醋酸钠混合在酪蛋白溶液中）配制成各种不同pH值的缓冲液。向缓冲液溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点 蛋白质的沉淀反应

在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。蛋白质的沉淀反应可分为两类。

（1）可逆的沉淀的反应

此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应。

（2）不可逆沉淀反应

此时蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质常变性而沉淀，不再溶于原来溶剂中。加热引起的蛋白质沉淀与凝固，蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。

蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷），并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。

考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度

考马斯亮蓝G-250染料，在酸性溶液中与蛋白质结合，使染料的最大吸收峰(max)位置由465 nm变为595 nm，溶液颜色也由棕黑色变为蓝色。通过测定595 nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。吸光度与蛋白质含量成正比。灵敏度高，测定快速简便，干扰物质少。

微量凯氏定氮法

有机物与浓硫酸共热，有机氮转变为无机氮（氨），氨与硫酸作用生成硫酸氨，后者与强碱作用释放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此过量酸液被中和的程度，即可计算出样品的含氮量。

中和程度用滴定法来判断，分回滴法和直接法两种。

（1）回滴法：用过量的标准酸吸收氨，其剩余的酸可用标准NaOH滴定，由盐酸量减去滴定所耗NaOH的量即为被吸收的氨之量。此法采用甲基红做指示剂。

（2）直接法：用硼酸作为氨的吸收溶液，结果使溶液中[H+]降低，混合指示剂（PH4.3－5.4），黑紫色变为绿色。再用标准酸来滴定，使硼酸恢复到原来的氢离子浓度为止，指示剂出来淡紫色为终点，此时所耗的盐酸量即为氨的量。

样液：1g卵清蛋白溶于0.9%NaCl液，并稀释至100ml。如有不溶物，离心取上清液备用。

醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质

本实验是以醋酸纤维素薄膜作为支持体的区带电泳。

方法是将少量新鲜血清用点样器点在浸有缓冲液的乙酸纤维素薄膜上，薄膜两端经过滤纸与电泳槽中缓冲液相连，所用缓冲液pH值为8.6，血清蛋白质在此缓冲液中均带负电荷，在电场中向正极泳动。

由于血清中不同蛋白质带有的电荷数量及分子量不同而泳动速度不同。带电荷多及分子量小者泳动速度快；带电荷少及分子量大者泳动速度慢，从而彼此分离。

电泳后，将薄膜取出，经染色和漂洗，薄膜上显示出五条蓝色区带，每条带代表一种蛋白质，按泳动快慢顺序，一般经漂洗后，薄膜上可呈现清晰的5条区带，由正极端起，依次为清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白。

经洗脱比色观察不同蛋白质的区带。

1、醋酸纤维素薄膜一定要充分浸透后才能点样。点样后电泳槽一定要密闭。电流不宜过大，以防止薄膜干燥，电泳图谱出现条痕。

2、缓冲溶液离子强度不应小于0.05或大于0.07。因为过小可使区带拖尾，过大则使区带过于紧密。

3、电泳槽中缓冲液要保持清洁(数天过滤)两极溶液要交替使用；最好将连接正、负极的线路调换使用。

4、通电过程中，不准取出或放入薄膜。通电完毕后，应先断开电源后再取薄膜，以免触电。

酶的特性

温度对酶活力的影响

大多数动物酶的最适温度为37－40℃，植物酶的最适温度为50－60℃。高温失活，低温能降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。pH对酶活性的影响

唾液淀粉酶的最适pH约为6.8。唾液淀粉酶的活化和抑制

酶的活性受活化剂或抑制剂的影响。氯离子为唾液淀粉酶的活化剂，铜离子为其抑制剂。

血糖的定量测定

动物血液中的糖主要是葡萄糖，其含量较恒定。用硫酸锌和氢氧化钠除去被检测血中的蛋白质制成无蛋白血滤液。当将血滤液与标准铁氰化钾溶液共热时,一部分铁氰化钾还原成亚铁氰化钾，并与锌离子生成不溶性化合物。

向混合物中加入碘化物后，用硫代硫酸钠溶液滴定所释放的碘。即可知剩余的铁氰化钾量。血糖越多，剩余的铁氰化钾越少，所消耗的硫代硫酸钠也越少。硫代硫酸钠溶液用量与血糖的关系可以由经验确定下来的数字表查出。对照组要多一些，且要先查表再相减

脂肪酸的β－氧化

样品中丙酮的含量=(V1-V2)x C Na2S2O3 x 1/6 V1—滴定对照所消耗的Na2S2O3 的体积 V2—滴定样品所消耗的Na2S2O3 的体积 C—Na2S2O3 的浓度

维生素C的定量测定

2，6-二氯酚靛酚滴定法

用蓝色的碱性染料标准溶液,对含维生素 C的酸性浸出液进行氧化还原滴定,染料被还原为无色,当到达滴定终点时,多余的染料在酸性介质中则表现为浅红色,如无其他干扰物质存在，样品提取液所还原的标准染料量与样品中所含的还原性抗坏血酸量成正比。

过氧化物酶的作用 过氧化物酶能催化过氧化氢释出新生氧以氧化某些酚类和胺类物质，例如氧化溶于水中的焦性没食子酸生成不溶于水的焦性没食子橙（橙红色）；氧化愈创木脂中的愈创木酸成为蓝色的愈创木酸的臭氧化物。

目前测定蛋白质含量的方法有很多种，下面列出根据蛋白质不同性质建立的一些蛋白质测定方法：

物理性质：紫外分光光度法。

化学性质：凯氏定氮法、双缩脲法、Lowry法等。染色性质：考马斯亮蓝染色法、银染法。其他性质：荧光法。

一、凯氏定氮法： 根据蛋白质的含氮量来测定蛋白质的含量

公式:每g样品中含氮克数 × 6.25 ×100

二、比色法：利用蛋白质与不同试剂的呈色反应，测定蛋白质的含量，如双缩尿法和酚试剂法（lowry’s method）。

三、紫外分光光度法：利用蛋白质对280nm紫外光有最大的吸光度而采用

第五篇：生化心得体会

生化心得体会——糖的一生

糖是人体所必需的一种营养，经人体吸收后马上转化为碳水化合物，以供人体能量。糖主要分为单糖和双糖。单糖——葡萄糖，分子式为C6分子单链，人体可以直接吸收再转化为人体所需。双糖——食用糖，有些糖人体不能直接吸收，须经胰蛋白酶转化为单糖再被人体吸收利用。以上便是糖的简介，接下来便是进入我们正题——糖的一生。

说道糖的一生，那可是多姿多彩，但又是那么的短暂。糖的一生最主要的就是糖代谢，糖代谢又分为好多种，什么糖的氧化，磷酸戊糖途径，糖原合成与分解和糖异生。当人吃东西的那一刻起，便到了糖的繁殖期。糖的繁殖分为三种，第一是食物会在人的转化为糖。第二种是肝糖原分解成为糖。第三种是非糖的物质转化如甘油，乳酸及生糖氨基酸通过上面所说糖代谢中的糖异生转化为糖。而糖的繁殖期是非常短暂的。因为人体时时刻刻都需要消耗能量，而葡萄糖作为人体能量的直接来源，所以他也被时时刻刻的转化为能量，也就是糖的去路。糖的去路大致分为5种。第一种是糖的氧化分解。第二种是肝糖原和肌糖原的合成。第三种是转化为其他糖类糖类近似物。第四种是转化为非糖物质。第五种是随人的尿液或汗液排出体外，而出现这种情况就是临床上所说的糖尿病，由此可以看出糖的代谢是多模的重要。

提到糖代谢，最主要的就是糖的无氧氧化和糖的有氧氧化。因为糖的大部分去路都是走的这条路径，而这两条途径中最重要的就是有氧氧化。糖的无氧氧化一共有10步。葡萄糖磷酸化生成葡萄糖-6-磷酸；葡萄糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸转变为果糖-1,6-二磷酸；果糖-1,6-二磷酸裂解成2分子磷酸丙糖；磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸；1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油；3-磷酸甘油酸转换为2-磷酸甘油酸；2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP生成ATP和丙酮酸。而这些过程可以规划为活化、裂解、放能、还原。活化阶段又分为磷酸化、异构、再磷酸化。这些步骤中需要另一种人体必需物质——酶的催化，这就是糖的无氧氧化。糖的有氧氧化就不向无氧氧化这样简单，他不紧经历了无氧氧化的经历，已经了无氧氧化没有的经历。而有氧氧化又是错综复杂的，虽然它分为葡萄糖经酵解生成丙酮酸；丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP这三步。但每一步幽会多多少少分成号多小步，尤其是柠檬酸循环，竟分为8步，而其中又有很多的酶，而且乙酸辅酶A在很多代谢中都会产生，所以很多代谢都要经过糖的有氧氧化，所以说糖的有氧氧化是主要的，也是错综复杂的。产生的能量也是最多的。接下来便是磷酸戊糖途径，意思是从糖酵解的中间产物葡萄糖-6-磷酸开始形成旁路，通过氧化、基团转移两个阶段生成果糖-6-磷酸甘油醛，从而返回糖酵解的代谢途径，已成为磷酸为糖旁路。它分为两个阶段，第一是氧化阶段，第二是一系列基团转化反应。磷酸戊糖途径的生理意义生成NADPH和磷酸戊糖。再来就是糖原的合成与分解，这也是最简单的途径，糖原就是由多个葡萄糖连接成的多聚体，糖原的合成与分解受严格调控。最后就糖异生，也是相当重的要一条途径。糖异生的定义是饥饿下由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程成为糖异生。糖异生的生理意义是维持血糖的恒定。它其中也是分为好多步，也是错综复杂的，糖的异生一般发生在正在处于一种饥饿状态下的人体，他们无法靠外界摄取糖类或者能量，只能靠体内的一些非糖物质进行转化为糖类，来提供体内所需的能量。所以说，糖异生也是糖代谢中的重要环节

以上是糖代谢的几个大的方面，还有一些小的方面，比如说随着尿液与汗液排出体外，当然这是一种病例的体现，如果有人发生这种情况，一是这个人体内糖分过高，二是这个人体内糖不能进行正常的代谢，临床上把这种现象成为糖尿病，得了这种病的人要及时去就医，随然刚开始病状不会很明显，但如果到了最后，病情变得严重了那就会有一系列的后果，如：糖尿病足病、糖尿病肾病、糖尿病眼病、糖尿病脑病、糖尿病性心脏病、糖尿病胰腺癌、糖尿病皮肤病、糖尿病性病、糖尿病口腔病变、糖尿病视网膜病变、糖尿病神经病变、糖尿病合并高血压、无症状糖尿病、糖尿病ED。这些都是糖尿病的并发症，这不禁让我想起一句话，改编一下就是，糖尿病不是病，可病起来那是真要命呀。所以糖的代谢在人的一生当中是不可缺少的东西。

以上便是我今天所介绍的我的生化心得——糖的一生

临床三班

袁朔 201310010312