生物化学（16分）
第一节
蛋白质的结构与功能
一、氨基酸与多肽
(一)氨基酸的结构与分类
1、蛋白质的基本机构
（1）蛋白质基本结构为氨基酸，氨基酸的一般结构式为NH2—CH（R）—COOH，连在COOH
基团上的C称为a—碳原子，不同氨基酸其侧链(R)各异。
（2）组成天然蛋白质的20种氨基酸多属于L-α-氨基酸；（甘氨酸除外，他是是唯一不具有不对
称碳原子的氨基酸）；
2、氨基酸的分类
（1）非极性、疏水性氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨；
（2）极性、中性氨基酸：含有羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸；
含有酰胺基的氨基酸：谷氨酰胺，天冬酰胺；
含有巯基的氨基酸：半胱氨酸。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；
（4）碱性氨基酸：组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
（二）肽键与肽链
氨基酸分子之间通过去水缩合形成肽链，NH2—CH（R）—CO—NH—CH（R）—COOH在相邻两个氨基酸之间新生的酰胺键称为肽键。若许多氨基酸依次通过肽键相互连接，形成长链，称为多肽链。肽链中的游离氨基的一端称为氨基末端(N-末端)；游离羧基的一端称为羧基末端(C-末端)。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。
二、蛋白质的结构
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
定义
蛋白质分子中从N→C端的氨基酸排列顺序
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构
整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置
蛋白质分子中各亚基间的空间排布
表现
形式
肽链（线）
α-螺旋（3.6氨基酸）、β-折叠，β-转角无规卷曲
结构域、分子伴侣
亚基
维系键
肽键（主要）
二硫键（次要）
氢键
疏水键、盐键、氢键Van
der
Waals力
氢键、离子键
意义
一级结构是蛋白质空间构象和特异性功能的基础，但不是决定空间构象的唯一因素
二级结构是由一级结构决定的。在蛋白质中存在2～3个模体，发挥特殊生理功能
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域
含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能
三、蛋白质结构和功能的关系
1、蛋白质一级结构与功能的关系
（1）一级结构是空间构象的基础，也是功能的基础。
（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息
（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。若一级结构发生改变影响其功能，称分子病。
如血红蛋白β亚基的第6位氨基酸由谷氨酸转变成缬氨酸后，可导致镰刀形贫血。
2、二三四级是表现功能的形式
若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功
能，严重时可导致疾病的发生，称为蛋白质构象疾病。有疯牛病、致死性家族性失眠症。
四、蛋白质的理化性质
1、蛋白质的变性：蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质变性后，其溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物活性丧
失，易被蛋白酶水解。
2．蛋白质的复性与不可逆性变性
若蛋白质变性的程度较轻，去除变性因素后，有些（并非全部）蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性（如血清白蛋白）。许多蛋白质变性后，空间构象严重破坏，不能复原，称为不可逆性变性。
3．蛋白质的变性、沉淀和凝固的关系
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，凝固的蛋白质一定变性。
第二节
核酸的结构和功能
一、核酸的基本组成单位
（一）核苷酸的分子组成核酸的基本组成单位是核苷酸。核苷酸分子由碱基、核糖或脱氧核糖和磷酸三种分子连接
而成。碱基与糖通过糖苷键连成核苷，核苷与磷酸以酯键结合成核苷酸。
参与核苷酸组成的主要碱基有5种。属于嘌呤类化合物的碱基有腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G)，属
于嘧啶类化合物的碱基有胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)。
（二）核酸(DNA和RNA)
几个或十几个核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的分子称寡核苷酸，由更多的核苷酸连接而成的聚合物就是多聚核苷酸。
DNA（脱氧核糖核酸）碱基：ATGC
糖为脱氧核糖
RNA（核糖核酸）
碱基：AUGC
糖为核糖
核酸中含量相对恒定的是：P。
二、DNA的结构与功能
（一）碱基组成规律：
数量与配对
A=T，G=C；A+G=T+C。
（二）DNA结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。
（2）二级结构：双螺旋，两条链平行、反向，螺旋一圈含10个碱基对。
头5，尾3（如3-5是下到上）。
碱基之间以氢键连接。
（3）三级结构：超螺旋。
（三）DNA的功能
DNA是遗传的物质基础，表现生物性状的遗传信息贮存在DNA分子的核苷酸序列中。当
细胞分裂时，生物遗传信息通过复制从亲代(细胞)传递给子代(细胞)，使物种得以延续。
三、DNA理化性质及其应用
（一）DNA变性：
DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变（不伴共价键的断裂）。
增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。分子在波长260nm的光吸收
最强，用于检测是DNA否变性（蛋白质为280nm）。
四、RNA结构与功能
1、mRNA
（1）作用：信使、模板、密码。
（2）多为线状单链，局部形成双链。
（3）5’-端有帽子结构：帽子结构中多为m7G（7-甲基鸟苷）；3’-端为多聚苷酸（polyA）尾巴，p
olyA增加mRNA的稳定性。
2、tRNA
（1）作用：转运，分子量最小。
（2）tRNA的3’-端为CCA-OH：搬运的部位。
（3）tRNA的二级结构：三叶草；三级结构：倒L型。
3、rRNA
（1）作用：合成蛋白质。
（2）rRNA是最多的一类RNA，也是3类RNA中分子量最大的；rRNA与核糖体蛋白共同构成核
糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成场所。
第三节
酶
一、酶的催化作用
（一）酶的分子结构与催化作用
1、酶的分子组成：
分为单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶。体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基；辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶
酶蛋白：决定酶反应特异性；
结合不牢固是的。含有B族维生素的是辅酶；
结合牢固，由多种金属离子组成的是辅基：（地基牢固）
2、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
酶的高效催化是通过降低反应的活化能实现的。（活性最强的）
（二）酶促反应的特点
极高的催化效率、高度的特异性、可调节性。
（三）酶-底物复合物：
酶在发挥作用前需与底物密切重合。
二、辅酶与酶辅助因子
（一）维生素与辅酶的关系
辅酶
转移基团
所含维生素成分
焦磷酸硫胺素
醛基
B1
黄素腺嘌呤二核苷酸
氢原子
B2
黄素单核苷酸
氢原子
B2
辅酶1/辅酶II
H+,电子
尼克酰胺
辅酶A
酰基
遍多酸
磷酸吡哆醛
氨基
B6
辅酶B12
氢原子及烷基
B12
生物素
Co2
生物素
四氢叶酸
一碳基团
叶酸
硫辛酸
酰基
硫辛酸
辅酶Q
氢原子
辅酶Q
三、酶促反应特点
1、米氏方程
V=
Vmax[S]
Km+[S]
Km值在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度1／2时的底物浓度。一种酶能催化几种底物时就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物。亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8
温
度：37—40℃
四、抑制剂与激活剂
1、可逆性抑制
竞争性抑制：竞争性抑制有些可逆性抑制剂与底物结构相似，能和底物竞争酶的活性中心，使
酶不能与底物结合，抑制酶促反应，称为竞争性抑制。抢酶
非竞争性抑制：有些非竞争性抑制剂可与活性中心外的必需基团结合，而不影响底物与酶的结
合，两者在酶分子上结合的位点不同。这样形成的酶-底物-抑制剂复合物不
能释放产物，这种抑制作用不能用增加底物的浓度消除抑制，故称非竞争性抑
制。损人不利己
反竞争性抑制：此类抑制剂与非竞争性抑制剂不同，它只能与酶-底物复合物结合,而不与游离
酶结合。当ES与抑制剂结合后，能生成产物的ES减少,Vmax降低，这种抑制
作用称为反竞争性抑制。
2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。
（1）盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原
（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原
（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原
（4）其余的酶原都是胰蛋白酶结合的。
五、酶的活性调节
1、别构调节：
2、共价修饰：
3、酶原激活：
4、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。LDH分5种。
第四节
糖代谢
一、糖的分解代谢
（一）糖酵解
第一阶段：葡萄糖——3磷酸甘油醛，消耗ATP；
①葡萄糖被磷酸化成为6-磷酸葡萄糖。此反应由已糖激酶或葡萄糖激酶催化，消耗1分子ATP；②6-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸果糖，反应可逆；
③6-磷酸果糖转变为1，6-二磷酸果糖。此反应由6-磷酸果糖激酶-1催化，消耗1分子ATP；
④1，6-二磷酸果糖分裂成二个磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛。
第二阶段：3磷酸甘油醛——丙酮酸，生成ATP；
由磷酸丙糖通过多步反应生成丙酮酸。在此阶段每分子磷酸丙糖可生成1分子NADH+H+和2分子ATP，ATP由底物水平磷酸化产生。l，3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸时产生一分子ATP。磷酸烯醇型内酮酸转变成丙酮酸时又产生1分子ATP，此反应由丙酮酸激酶催化。
第三阶段：丙酮酸接收酵解过程产生的1对氢而被还原成乳酸。
乳酸是糖酵解的最终产物。
丙酮酸+NADH+H+=乳酸+NAD+
考点：①糖酵解的3个关键酶（单向、限速酶）：己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
②3-磷酸甘油醛脱氢酶是唯一一次脱氢反应，脱下的氢用于乳酸合成；
③共产生了2个ATP。
④2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。
⑤1,6双磷酸果糖氧化的能量最多。
（二）糖有氧氧化
1、有氧氧化途径的第一阶段与糖酵解相同即从葡萄糖转变成丙酮酸；
2、第二阶段为丙酮酸转入线粒体内并氧化成乙酰辅酶A；
3、第三阶段为三羧酸循环和氧化磷酸化。
三羧酸循环：三羧酸循环也称柠檬酸循环，由一系列反应组成环形循环。
①
起始的乙酰辅酶A与四碳的草酰乙酸形成柠檬酸。
②
柠檬酸转变成异柠檬酸，然后脱氢、脱羧转变成α-酮戊二酸，后者再经脱氢、脱羧变成琥珀酰辅酶A。
③
琥珀酰辅酶A转变成琥珀酸时产生1分子底物水平磷酸化的GTP。琥珀酸经过三
步反应可再生成循环开始的草酰乙酸。草酰乙酸与另一分子的乙酰辅酶A结合，开始了新一轮的循环。
考点（1）原料：乙酰辅酶a
（2）三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH；不用掌握细节
（2）关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶
（3）三羧酸循环不直接生成水，水是脱氢形成的。
（4）共经历4次脱氢：第三次脱氢生成的是FADH2(琥珀酸).，辅酶是FAD；
除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD，其余酶的辅酶都是NAD。
（5）发生部位：线粒体，为不可逆反应。
（6）最终生成的是GDP，然后转换成ATP。1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP；1
分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP；
（三）三羧酸循环的生理意义：
产生能量，并且是三大物质最终氧化的共同途径。
二、糖原的合成与分解
1、糖原合成首先生成6-磷酸葡萄糖，再转变为1-磷酸葡萄糖（6，1）
分解先1，后6。
2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
三、糖异生
非糖物质转变为葡萄糖的过程。
1、糖异生的原料：氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油；
2、糖异生的关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、磷酸烯醇型丙酮酸羧激酶、丙酮酸羧化酶。
3、糖异生的生理意义：利于乳酸的利用。
四、磷酸戊糖途径
目的，提供核糖。
1、关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
2、产物：核糖、NADPH，NADPH+H维持细胞中还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量。
五、血糖及调节
1、正常值：3.89-6.11mmol/L。
2、血糖去路：主要是供能。
第五节
生物氧化
生物氧化是指糖、脂类、蛋白质等营养物质在体内及体外氧化生成CO2和H2O的过程。
一、ATP与其他高能化合物
人体活动的主要供能物质是：ATP。通过高能磷酸键水解释放能量（大于21KJ/mol）。
二、氧化磷酸化
1、氧化磷酸化包括：物质氧化递氢的过程和ADP磷酸化，生成ATP相耦联的过程。
2、氧化磷酸化的调节
氧化磷酸化通过ATP合成酶的参与在线粒体内完成，有2条呼吸链：
NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
生成3个ATP
琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
生成2个ATP
注：1.NAD与FAD水火不容；
2.CoQ的作用：叫做呼吸链的递氢体；
3.细胞色素（Cyt）有3种：b、c、aa3；
3、ATP合酶：ATP合成酶由F1和F0组成：F1——催化生成；F0——通道。
4、氰化物中毒：抑制了细胞色素aa3。
氧化磷酸化的解耦联剂：2,4—二硝基酚（DNP）
第六节
脂类代谢
一、脂类生理功能
1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸。
2、胆固醇可以转变成：1,25—二羟维生素D3（促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化）；
类固醇激素（糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素）
二、脂肪的合成1、肝、脂肪组织和小肠是合成甘油三酯的主要场所，但肝不贮存甘油三酯。
2、脂肪合成的原料：脂肪酸、3—磷酸甘油三酯，可由葡萄糖氧化分解提供。
3、脂肪酸的合成部位：肝细胞质；
脂肪酸的合成原料：乙酰辅酶A、NADPH，乙酰辅酶A进入线粒体主要通过柠檬酸—丙酮酸
循环完成。激活的是ACP。
三、脂肪的分解
1、脂肪分解重的关键酶：甘油三酯脂肪酶。胰岛素、前列腺素可以抑制其活性。
2、脂肪酸合成的载体：CoA；脂肪酸分解的载体：肉毒碱。
3、脂肪酸β氧化是脂肪分解的主要方式，关键酶是肉毒碱—脂酰转移酶。
脂肪酸β氧化的过程：脱氢—加水—再脱氢—硫解，反应是可逆的。
四、酮体
酮体由乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮组成，以乙酰辅酶A为原料。
酮体合成的关键的酶：HMG-COA合成酶。
五、甘油磷脂
甘油磷脂由甘油、脂肪酸、磷酸组成，组成卵磷脂的的有胆碱，脑磷脂的有乙醇胺，心磷脂二磷脂酰甘油。
六、胆固醇
胆固醇代谢：原料是乙酰辅酶A，限速酶：HMG-CoA还原酶
七、血浆脂蛋白代谢
脂肪肝和极低密度脂蛋白（VLDL）有关。
第七节
氨基酸的代谢
1、蛋白质的氧化供能可完全由糖和脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。
2、必需氨基酸：缬氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、色氨酸、苏氨酸。
3、蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必须氨基酸可以互相补充从而提高营
养价值。
4、体内转氨酶：以L-谷氨酸最为重要；转氨酶的辅酶：磷酸吡哆醛。
5、联合脱氨基作用：主要在肝肾进行，氨基酸的转氨基作用和氨基酸的氧化脱氨基作用耦联进行的方式。（氧化氨基酸以释放能量）
区别：体内主要的脱氨基方式是联合脱氨基作用，但肌肉是通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。
6、鸟氨酸循环：过程：鸟-瓜-精（水解生成尿素）-鸟
氨的去路：肝脏合成尿素，在肾脏排出体外。
鸟氨酸循环的初始代谢产物：氨基甲酰磷酸。
7、组氨酸脱羧基生成组胺，组胺作用为血管舒张剂，增加毛细血管通透性。
谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸（GABA），GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制。
10、一碳单位：来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸。四氢叶酸是一碳单位的载体（辅酶）。
11、苯丙氨酸——酪氨酸——儿茶酚胺（多巴、多巴胺、NE、肾上腺素）。
缺乏苯丙氨酸（缺乏苯丙氨酸羟化酶）——苯丙酮尿症；缺乏酪氨酸——白化病。
第八节
核苷酸代谢
1、体内从头合成嘌呤核苷酸的原料包括：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺，磷酸核糖、CO2和一碳
单位。
补救途径：嘌呤碱基、磷酸核糖焦磷酸。
2、体内嘌呤分解的终产物——尿酸；氨基酸脱氢的产物——尿素。
3、合成DNA特点：双向、半保留。的原料：dATP、dTTP、dGTP、dCTP（核苷酸）
第九节
遗传信息的传递
一、DNA的生物合成1、DNA生物合成包括：DNA复制、逆转录；
DNA复制是以母链DNA为模板，逆转录由RNA为模板，都由DNA聚合酶参与完成。
2、原核生物的DNA聚合酶有三种：DNA-polⅠ、DNA-polⅡ、DNA-polⅢ；作用为5’—3’延长脱
氧核苷酸链的聚合活性和3’—5’核酸的外切酶活性。
3、逆转录催化以mRNA为模板，合成cDNA，cDNA与RNA是互补的。
4、紫外线（UV）可引起DNA链上相邻两个嘧啶碱基发生共价结合，生成嘧啶二聚体（皮肤癌）
5、涉及核苷酸的数目变化的DNA损失形式是插入突变。
6、镰刀形红细胞贫血患者，其血红蛋白β链N端第六个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸代替。
二、RNA的生物合成1、转录是以DNA为模板合成RNA的过程。
2、真核生物有3种不同的RNA聚合酶：RNA-polⅠ、RNA-polⅡ、RNA-polⅢ，RNA-polⅡ是真
核生物中最活跃的RNA聚合酶。
3、RNA的4种亚基：α2、β、β′、δ。
第十节
蛋白质生物合成1、蛋白质生物合成是以mRNA为模板，按照mRNA分子中的核苷酸组成的密码信息合成蛋白质分子
中氨基酸序列的过程，也称翻译。
2、一个氨基酸可以有多个密码子。起始密码子：AUG，终止密码子：UAA、UAG、UGA。
3、氨基酸的化学修饰：糖基化、羟基化、甲基化、磷酸化、二硫键形成、亲脂性修饰。其中羟基
化生成羟脯氨酸。
第十一节
基因表达调控
一、概述
1、基因表达：包括基因转录及翻译的过程。
2、诱导：可诱导基因在一定的环境中表达增强的过程。
阻遏：可阻遏基因表达产物水平降低的过程。
3、发生在转录水平，尤其是转录起始水平的调节，对基因表达起着至关重要的作用。
4、RNA聚合酶与基因的启动序列/启动子相结合。
二、基因表达调控基本原理
（一）原核基因表达调控
操纵子组成：(1)
1个自动序列P
(2)
由数个编码基因
(3)
1个操纵序列O
(4)
1个调节基因I
（二）真核基因表达调控
顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列，由沉默子、启动子、增强子等组成反式作用因子：调控另一基因转录的某一基因编码蛋白质。
第十二节
信息物质、受体与信号转导
1、三条通路：
(1)
蛋白激酶A通路【PKA通路】：肾上腺素——cAMP——PKA——丝氨酸、苏氨酸
(2)
蛋白激酶C通路【PKC通路】：三磷酸肌醇——Ca2+——PKC——丝氨酸、苏氨酸
(3)
酪氨酸蛋白激酶通路【TPK通路】：表皮生长因子——酪氨酸
第十三节
重组DNA技术
1、限制性内切酶：识别、切割。识别DNA的特异序列，并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
2、基因载体：又称克隆载体，具有自我复制、表达功能的克隆载体。
3、聚合酶链反应：PCR技术，大量获得、合成DNA。
4、基因治疗：指向有功能缺陷的细胞导入具有相应功能的外源基因，以纠正或补偿其基因缺陷，从而达到治疗的目的。基因治疗包括体细胞基因治疗和性细胞基因治疗。
第十四节
癌基因与抑癌基因
1、癌基因是指在体内诱发肿瘤的基因。
2、病毒癌基因感染宿主细胞能随即整合于宿主细胞基因组。
3、细胞癌基因又称原癌基因。
第十五节
血液生化
1、血浆蛋白中：清蛋白含量最多，电泳速度：清蛋白最快，γ球蛋白最慢。
2、Hb由珠蛋白和血红素组成，成人珠蛋白由α2和β2组成，胎儿由α2和γ2组成；合成血红
素的原料有甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+；ALA是血红素合成的关键酶；促红细胞生成素（E
PO）主要调节血红素。
第十六节
肝生化
一、肝的生物转化作用
一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。肝是生物转化的最主要器官。肺、肾、胃肠道和皮肤等可少量进行。有些物质经过第一相反应后，还须进一步与葡萄糖醛酸、硫酸等极性更强的物质相结合，以得到更大的溶解度才能排出体外，这些结合反应属于第二相反应。
二、胆汁酸代谢
胆汁酸主要固体成分是胆汁酸盐。
1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成初级胆汁酸，这是肝清除胆固醇的主要方式。
包括：胆酸、鹅脱氧胆酸及胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸的结合产物。鹅胆甘牛磺
2、次级胆汁酸：指初级胆汁酸在肠道受细菌作用，第7位α-羟基脱氧生成的胆汁酸，包括脱氧
胆酸和石胆酸及其在肝中分别与甘氨酸或牛磺酸结合生成的结合产物。脱石甘牛算
3、胆汁酸合成的限速酶：7α-羟化酶。
4、肠肝循环
排入肠道的胆汁酸中约95%以上被重吸收，经门静脉又回到肝，在肝内将游离胆汁酸转变为结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔的过程。
胆汁酸肝肠循环的意义：将有限的胆汁酸反复利用以满足人体对胆汁酸的生理需要。
三、胆色素代谢
胆色素是体内铁卟啉化合物的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素。
一、胆红素的代谢
胆红素的生成：衰老红细胞中血红蛋白分解产生血红素。血红素在血红素加氧酶催化下生成胆绿素，胆绿素还原生成胆红素。
生成的胆红素称为游离胆红素，是有毒的脂溶性分子，极易通透细胞膜而危害细胞，尤其是神经细胞，能严重影响神经系统的功能。
在血浆中4／5的胆红素是与清蛋白结合的游离胆红素。
和清蛋白结合的意义：增加胆红素在血浆中的溶解度，限制胆红素自由通过生物膜产生毒性
作用。游离胆红素不能通过肾小球滤过，正常情况下尿里没有胆红素。
（二）胆红素的运输
胆红素在血浆中主要是以胆红素-清蛋白复合体形式存在和运输。
二、胆红素在肝中的转变
葡萄糖醛酸胆红素称为结合胆红素，主要为双葡糖醛酸胆红素，少量为单葡糖醛酸胆红素。
其水溶性强，易于排泄，尿中可有结合胆红素。
三、肠中的变化
结合胆红素随胆汁排入肠道后，在肠道细菌作用下，水解脱去葡萄糖醛酸，生成未结合胆红素，再还原成为粪胆素原及尿胆素原。
生理情况下，肠道中约有10%～20%的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收，经门静脉入肝。其中大部分（约90%）再经胆汁分泌排入肠腔，形成胆素原的肠肝循环。少量经血入肾，随尿排出。
四、血清胆红素
血浆中两种主要的胆红素
结合胆红素：经肝脏处理与葡萄糖醛酸结合的胆红素，又称直接胆红素。
游离胆红素：未与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为游离胆红素，又称间接胆红素。
游离胆红素与重氮试剂反应缓慢，必须加入乙醇后才显紫红色，故称间接胆红素；结合胆红素反应迅速，称直接胆红素。
酶缺乏对应的疾病：
苯丙氨酸羟化酶缺乏——苯丙酮尿症
酪氨酸缺乏——白化病
6磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏——蚕豆病
葡萄糖醛酸转移酶缺乏——新生儿高胆红素血症
谷氨酸被缬氨酸代替——镰刀状贫血
嘌呤代谢紊乱——痛风。
第十七节
维生素（与预防医学内容重复）
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