第一篇：生物化学原理教学大纲(清华大学)资料
生物化学原理教学大纲（清华大学）
王 希 成
第一章 氨基酸和蛋白质的一级结构（学时7）教学要求：
（1）了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法，要注意氨基酸是个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK值，以及会求pI（2）掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法 教学内容：
（1）蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的（氨基酸分类，氨基酸的两性性质，氨基酸的化学反应，氨基酸的分离纯化）
（2）蛋白质中的氨基酸是通过肽键连接的（肽键的形成，肽的化学合成，多肽的化学反应）（3）蛋白质可以通过各种生物化学技术纯化（凝胶过滤，电泳，离子交换以及亲和层析）（4）蛋白质的一级结构就是蛋白质的氨基酸序列（Edman降解测序方法，几种蛋白酶的作用部位，蛋白质一级结构与进化关系）
第二章 蛋白质的三维结构和功能（学时3）教学要求：
（1）掌握a-螺旋、b-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力（2）熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和曲线和镰刀型细胞贫血病的起因 教学内容：
（1）蛋白质存在着四种水平的结构（蛋白质一级、二级、三级和四级结构）（2）肽链在构象上受到很大的限制（a-螺旋，b－折叠，胶原结构）（3）肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白
（4）球蛋白的折叠依赖于各种相互作用，变性剂可引起蛋白质去折叠（5）伴娘蛋白（Chaperones）协助蛋白质折叠
（6）具有四级结构的蛋白质是球状亚基的组装体（血红蛋白是个四聚体蛋白，血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线不同，血红蛋白是个别构蛋白，镰刀型细胞贫血病是一种分子病）第三章 酶（学时6）教学要求：
（1）了解酶的分类和命名，酶与一般催化剂的异同
（2）掌握一些概念：活化能、活性中心、反应初速度、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等
（3）了解米式方程的推导过程和假设的前题条件（4）影响酶促反应的各种因素 教学内容：
（1）酶可以按催化的反应类型分类
（2）米氏方程是表示酶促反应的速度方程（米氏方程，Km、Vmax、中间产物学说）（3）可逆抑制剂通过非共价键与酶结合（竞争性、反竞争性和非竞争性抑制作用）（4）丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征
（5）调节酶一般都是寡聚体（别构调节作用，天冬氨酸转氨甲酰酶，磷酸化作用调控）（6）存在着几种解释酶催化作用的机制（酶的催化机制，酶的催化中心，酸碱催化机制，共价催化，靠近效应）（7）催化抗体具有许多酶的特性 第四章 辅酶（学时2）教学要求：
（1）了解和掌握一些主要的水溶性维生素的名称、结构、生理作用和它们的辅酶形式。（2）了解4种脂溶性维生素的生理作用 教学内容：
＋＋（1）主要B族维生素的结构和它们的辅酶形式（NAD、NADP，FAD、FMN，辅酶A，硫胺素焦磷酸，磷酸吡哆醛，生物素，四氢叶酸，维生素B12，硫辛酸）（2）4种脂溶性维生素的结构和生理功能（维生素A、D、E、K）第五章 糖（学时2）教学要求：
（1）了解葡萄糖的链状和环状结构是如何通过实验确定的，葡萄糖的分子构象
（2）能画出主要的单糖葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，以及一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等糖分子的结构
（3）了解糖有那些重要的理化性质
（4）了解几种常见的多糖和粘多糖分子结构的异同 教学内容：
（1）大多数单糖都是手性化合物（醛糖、酮糖，单糖的构象，一些单糖衍生物）（2）二糖是两个单糖通过糖苷键连接形成的（3）单糖和大多数多糖是还原糖
（5）多糖是单糖残基的大的聚合物（同多糖：淀粉、糖原，结构同多糖：纤维素、几丁质）（6）糖蛋白有三种主要类型 第六章 脂和生物膜（学时3）教学要求：
（1）了解天然脂肪酸的结构和特点
（2）掌握几种重要磷脂的结构、特性和生理作用
（3）能描述生物膜的组成形式，给出膜流动镶嵌模型的要点 教学内容：
（1）脂肪酸是许多脂的成分
（2）甘油磷脂是生物膜的主要成分
（3）脂双层形成膜的基本结构（脂质体，流动镶嵌模型）第七章 核酸（学时5）教学要求：
（1）能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构。了解DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异
（2）掌握DNA双螺旋模型的要点，以及模型在生物学上的意义（3）弄清楚DNA超螺旋形成过程和特点（4）了解几种类型RNA结构特征
（5）了解核酸变性和复性时反映在光谱学上的变化，以及核酸杂化原理 教学内容：
（1）核苷酸是DNA和RNA的构件分子（碱基，核苷，核苷酸，磷酸二酯键）（2）DNA是遗传物质（肺炎双球菌转化作用，噬菌体转导作用）
（3）DNA二级结构是一个双螺旋结构（Chargaff法则，DNA的X衍射图，双螺旋模型）（4）DNA双螺旋可以以几种不同类型的构象存在（A、B和Z构型）（5）环状双螺旋DNA可形成超螺旋（DNA的三级结构）
（6）细胞中含有几种类型的RNA（rRNA、mRNA、tRNA和snRNA）
（7）核酸分子的理化特性（增色效应，减色效应，Tm，变性，杂化）第八章 代谢导论（学时2）教学要求：
（1）了解代谢的全貌。糖、脂、蛋白质共同的代谢中枢途径
（2）熟悉标准自由能变化、氧化还原电位的概念，以及ΔG°ˊ计算 教学内容：
（1）细胞中代谢包括分解代谢和合成代谢（反应区域，能量载体，还原力）（2）反应的平衡常数与标准自由能变化有关（3）代谢途径可以通过不同的方法研究 第九章 酵解和柠檬酸循环（学时5）教学要求：
（1）掌握一些基本概念：酵解，发酵，底物水平磷酸化，致死合成，巴斯德效应（2）熟悉酵解途径中的各步酶促反应以及与发酵途径的区别
（3）熟悉柠檬酸循环途径中的各步酶促反应，以及各步反应酶的作用特点
（4）会分析和计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量，以及底物分子中标记碳的去向 教学内容：
（1）糖酵解是个普遍存在的糖代谢途径（糖酵解10步酶促反应，底物水平磷酸化，酒精发酵，乳酸发酵，巴斯德效应）
（2）柠檬酸循环可生成贮能丰富的分子（丙酮酸脱羧形成乙酰CoA，柠檬酸循环8步酶促反应，还原型辅酶的生成，柠檬酸循环的调控，代谢物进出柠檬酸循环 路径）（3）植物中乙醛酸循环是柠檬酸循环的支路 第十章 糖代谢中的其它途径（学时3）教学要求：
（1）了解戊糖磷酸途径的生物学意义：提供核糖-5-磷酸和NADPH（2）了解糖代谢的次要途径葡萄糖醛酸途径可以生成糖醛酸和抗坏血酸（人除外）
（3）了解酵解和糖异生途径是有分有合的，要记住乙酰CoA不能净合成糖的（植物除外）教学内容：
（1）戊糖磷酸途径能提供核糖-5-磷酸和NADPH（2）葡萄糖醛酸途径可以生成糖醛酸和抗坏血酸
（3）饮食中的其它糖可以经酵解途径降解（果糖，半乳糖，甘露糖）
（4）糖原降解和生物合成途径是分开的（磷酸化酶、转移酶、去分支酶，UDP－葡萄糖）（5）葡萄糖可以通过糖异生途径由非糖物质合成（三个能障）第十一章 电子传递和氧化磷酸化（学时2）教学要求：
（1）熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链耦联的。质子浓度梯度差是如何形成的（2）掌握化学渗透假说的要点，以及电子传递是如何与ADP的磷酸化耦联的（3）熟悉胞液中的NADH转换为线粒体中的NADH的途径 教学内容：
（1）化学渗透假说解释了电子传递是如何与ADP的磷酸化耦联的
（2）电子传递和氧化磷酸化取决于蛋白质复合体（电子传递中的辅助因子，复合体I，II，III，IV和复合体V）
（3）穿梭机制使得胞液中的NADH可被有氧氧化（甘油磷酸穿梭机制，苹果酸－天冬氨酸穿梭机制）
第十二章 光合作用（学时2）教学要求：
（1）掌握一些主要的概念：光合作用和呼吸作用，光合色素，光合单位，光合系统，光合磷酸化，非循环式和循环式光合磷酸化的区别，Calvin循环和四碳二羧酸循环（2）了解光反应发生的部位和反应条件，光反应的主要产物
（3）了解固定CO2的载体和第一个产物，Calvin循环和四碳二羧酸循环途径和两者区别 教学内容：
（1）藻类和植物中的光合作用发生在叶绿体（叶绿素，类囊体膜，光系统）（2）非循环电子传递导致NADP＋还原为NADPH（3）循环电子传递可以增强跨类囊体膜的质子浓度梯度（4）还原戊糖磷酸循环反应将CO2同化为糖（5）C4途径可以有效地浓缩和固定CO2 第十三章 脂代谢（学时3）教学要求：
（1）重点掌握脂肪酸β氧化过程，参与反应的酶、辅基和辅酶
（2）会计算饱和、不饱和脂肪酸经β氧化，柠檬酸循环和氧化磷酸化彻底氧化为CO2和水所产生的能量
（3）了解酮体生成的部位、生成过程及危害
（4）了解脂肪酸合成的过程以及与脂肪酸分解过程的主要差别（5）了解甘油磷脂以及胆固醇生物合成的基本途径 教学内容：
（1）脂肪酸氧化的主要方式是β-氧化（脂肪酸激活，脂酰CoA转运，脂肪酸氧化）（2）奇数碳脂肪酸的β-氧化有丙酰CoA生成
（3）酮体是燃料分子（酮体在肝脏中的合成，酮体在线粒体中的氧化）
（4）脂肪酸的合成是在细胞质中进行的（乙酰CoA的转运，丙二酰CoA的生成，脂肪酸合成酶复合体催化的脂肪酸合成）
（5）磷脂和三脂酰甘油的合成是通过共同途径合成的（6）胆固醇是由细胞质中的乙酰CoA合成的 第十四章 氨基酸代谢（学时3）教学要求：
（1）掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，鸟氨酸循环，生酮和生糖氨基酸（2）熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应，尿素氮的来源（3）了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径（酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢中酶的缺损引起的遗传病
（4）了解非必需氨基酸和必需氨基酸合成的基本过程 教学内容：
（1）生物圈中的氮处于循环中（生物固氮，氨的生成，氧化脱氨，转氨作用）（2）许多非必需氨基酸可直接由中间代谢物合成（3）细菌和植物合成动物所必需的氨基酸（4）氨基酸分解代谢常开始于脱氨作用
（5）尿素循环将氨转化为尿素（氨甲酰磷酸的生成，尿素循环，尿素的合成的调控）氨基酸碳骨架的降解会聚在代谢的主要途径柠檬酸循环途径 第十五章 核苷酸代谢（学时2）教学要求：
（1）熟悉嘌呤环和嘧啶环上各个原子的来源
（2）了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的过程以及最初产物。二者合成途径的差异（3）了解核苷酸补救合成途径的重要意义
（4）了解核苷酸降解的过程和终产物，尿酸堆积引起的疾病和治疗方法 教学内容：
（1）核苷酸生物合成需要磷酸核糖焦磷酸。
（2）嘌呤核苷酸从头合成的最初产物是次黄嘌呤核苷酸（嘌呤环上各个原子的来源）（3）核苷酸可以通过补救途径合成
（4）嘧啶核苷酸的从头合成途径的最初产物是UMP（5）嘌呤核苷酸降解产生尿酸
（6）嘧啶可以降解生成乙酰CoA和琥珀酰CoA 第十六章 激素（学时2）教学要求：
（1）了解生物体内存在的激素类型，激素作用的两种类型。熟悉存在的几种第二信使（2）重点掌握肾上腺素、甲状腺素的结构以及它们作用的原理和引起的生理作用（3）了解胰岛素和胰高血糖素的生理作用 教学内容：
（1）有些激素只影响表面存在特异受体的细胞（cAMP，肌醇三磷酸，二脂酰甘油）（2）胰岛素和许多生长因子的受体是酪氨酸激酶（3）类固醇和甲状腺激素进入核内改变基因表达
（4）胰高血糖素可引起脂肪和肝组织中cAMP浓度的增加（5）肾上腺素也是通过cAMP起作用的
（6）胰岛素可激活许多细胞中的酪氨酸激酶 第十七章 DNA复制（学时3）教学要求：
（1）掌握一些基本概念：中心法则，半保留复制，前导链，滞后链，复制叉，不连续复制，冈崎片段
（2）了解几类DNA聚合酶的催化特点，DNA复制的一般过程，以及原核细胞和真核细胞DNA合成的异同，逆转录酶催化cDNA的合成特点（3）了解DNA损伤和几种修复的机制（4）了解PCR有选择扩增DNA的原理 教学内容：
（1）DNA复制是半保留式的（复制双向进行，DNA聚合酶III催化的聚合反应）
（2）DNA聚合酶III同时催化两条链的合成（滞后链DNA的不连续合成，岗崎片段，RNA引物，RNA引物切除，岗崎片段延伸，岗崎片段连接，复制叉移动）（3）DNA复制起始于细菌染色体上的唯一的一个部位，终止于ter区
（4）除了标准的DNA复制方式之外，还存在其它复制方式（滚环复制机制，延迟合成，逆转录酶催化的cDNA合成）
（5）利用PCR可以有选择地放大DNA序列
（6）损伤的DNA可以修复（脱嘌呤，脱氨和形成胸腺嘧啶二聚体造成的DNA损伤，自然选择，E.coli中存在的4种修复系统）第十八章 RNA合成（学时2）教学要求：（1）了解RNA合成涉及的起始、延伸和终止三个过程，一些抗生素对合成的抑制作用（2）大多数RNA剪接机制，特别是几类自我剪接机制，掌握核酶的概念 教学内容：
（1）RNA合成涉及三个过程：起始，延伸和终止（DNA依赖性的RNA聚合酶，启动子序列，核苷酰基转移反应，转录终止，一些抗生素对RNA合成的抑制作用）
（2）大多数RNA剪接机制都需要一个RNA催化的两步反应（第I类、第II类内含子的自我剪接，hnRNA剪接，核酶）（3）rRNA和tRNA是从前体转录本加工来的，加工后的mRNA含有一个5ˊ甲基鸟苷帽子和3ˊ-聚腺苷酸尾巴
第十九章 蛋白质合成（学时3）教学要求：
（1）掌握一些基本概念：密码，反密码，氨基酸活化，“摆动”学说（2）了解tRNA分子在蛋白质合成中的作用
（3）了解多肽合成的三个过程，以及一些抗生素和毒素对合成的抑制作用 教学内容：
（1）遗传密码是三联体密码
（2）蛋白质合成需要tRNA分子（tRNA的三维结构，“摆动”学说，氨酰-tRNA合成酶催化的氨酰-tRNA合成）
（3）核糖体是蛋白质合成的场所（起始复合体在起始密码处组装，起始需要的tRNA分子，起始复合体形成的三个步骤）
（4）多肽合成主要包括起始、延伸和终止三个过程（5）蛋白质的合成受到许多抗生素和毒素的抑制 第二十章 基因调控（学时2）教学要求：
（1）了解操纵子学说内容
（2）弄清楚三种类型的操纵子的转录调控 教学内容：
（1）转录因子既可作为转录的激活剂，也可作为阻遏剂
（2）E.Coli中乳糖操纵子的转录调控（IPTG引起乳糖操纵子的去阻遏，激活蛋白正向调控乳糖操纵子）
（3）AraC既是阿拉伯糖操纵子的阻遏剂，也是它的激活剂（4）通过细胞中的色氨酸浓度双向调控色氨酸操纵子
第二篇：生物化学(英文版)教学大纲
《生物化学》（英文版）教学大纲
课程编号：15010003
总学时数：86学时（另有实验教学33学时）学分：5学分
一、课程性质、目的和要求
生物化学是生物科学和生物技术专业的一门重要的必修专业基础课。学习和掌握生物化学的基本理论和技术对于其它生物学科的学习及今后的相关工作都具有十分重要的意义。开展生物化学双语教学的目的是使学生在系统学习和掌握生物化学的理论和和实践知识的同时，更好地掌握和应用专业外语，培养成具有国际合作意识、国际交流与竞争能力的外向型人才。鉴于生物化学是一门知识涉及面广，复杂程度高的学科，所以，我们将生物化学双语教学分为不同层次开设，即基础生物化学和高级生物化学的双语教学。在基础生物化学的双语教学中，着重要求学生学习和掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本原理；同时也要求了解一些本学科发展前沿的新理论、新动向，使学生打下生物化学基本理论和知识的坚实基础，适应以后的高级生物化学双语教学及相关学科的学习。同时，采用原版英文生化教材，有利于学生尽快接触生化发展的新知识，扩大知识面，提高学生阅读英文专业文献的能力，适应生物化学的高速发展。不仅使学生获得较为广博的生物化学基本理论和基础知识，而且使学生初步树立科学的世界观和人生观，学会用辩证唯物主义的正确观点认识生命的现象和本质，从而使学生进一步学习和工作打下坚实的基础。
二、教学内容、要点和课时安排
本课程的教学内容共分十三章。
Section A Cell organization
5课时
A1 Prokaryotes
A2 Eukaryotes
A3 Microscopy
A4 Cellular fractionation Section B
Amino acids and proteins
9课时
B1 Amino acids
B2 Acids and bases
B3 Protein structure
B4 Myoglobin and hemoglobin
B5 Collagen
B6 Protein purification
B7 Chromatography of proteins
B8 Electrophoresis of proteins
B9 Protein sequencing and peptide synthesis Section C Enzymes
6课时
C1 Introduction to enzymes
C2 Thermodynamics
C3 Enzyme kinetics
C4 Enzyme inhibition
C5 Regulation of enzyme activity Section D Antibodies
6课时
D1 The immune system
D2 Antibody structure
D3 Polyclonal and monoclonal antibodies
D4 Antibody synthesis
D5 Antibodies as tools Section E Membranes
E1 Membrane lipids
E2 Membrane protein and carbohydrate
E3 Membrane transport: small molecules
E4 Membrane transport: macromolecules
E5 Signal transudation Section F DNA structure and replication
F1 DNA structure
F2 Chromosomes
F3 DNA replication in bacteria
F4 DNA replication in eukaryotes Section G
RNA synthesis and processing
G1 RNA structure
G2 Transcription in prokaryotes
G3 The lac operon
G4 The trp operon
G5 Transcription in eukaryotes: an overview G6 Transcription of protein-coding genes in eukaryotes
G7 Regulation of transcription by RNA Pol Ⅱ
G8 Processing of eukaryotic Pre-mRNA
G9 Ribosomal RNA
G10 Transfer RNA Section H
Protein synthesis
H1 The genetic code
H2 Translation in prokaryotes
H3 Translation in eukaryotes
H4 Protein targeting
H5 Protein glycosylation Section I
Recombinant DNA technology
I1 Restriction enzymes
I2 Nucleic acid hybridization
I3 DNA cloning
I4 Viruses
I5 DNA sequencing
6课时 6课时 8课时 6课时 6课时
I6 Polymerase chain reaction Section J
Carbohydrate metabolism
10课时
J1 Monosaccharides and disaccharides
J2 Polysaccharides and oligosaccharides
J3 Glycolysis
J4 Gluconeogenesis
J5 Pentose Phosphate Pathway
J6 Glycogen Metabolism
J7 Control of glycogen metabolism Section K
Lipid metabolism
6课时
K1 Structures and roles of fatty acids
K2 Fatty acid breakdown
K3 Fatty acid synthesis
K4 Triacylglycerols
K5 Cholesterol
K6 Lipoproteins Section L
Respiration and energy
6课时
L1 Citric acid cycle
L2 Electron transport and oxidative phosphorylation
L3 Photosynthesis Section M
Nitrogen metabolism
6课时
M1 Nitrogen fixation and assimilation
M2 Amino acid metabolism
M3 The urea cycle
M4 Hemes and chlorophylls
三、教学方法
采用英文原版教材，实行双语教学，制作PPT课件，利用多媒体技术和适当的板书辅助教学。
四、成绩考核方式
课程结束后以闭卷、笔试形式进行考试。英文出题，鼓励英文答卷，结合平时成绩计算总分。
五、教材与主要参考书目
教材：
B.D.Hames等编著，《Biochemistry》(第二版)，科学出版社，2003年 主要参考书目：
1．H.R.Horton, L.A.Moran, R.S.Ochs, J.D.Rawn, K.G.Scrimgerour.PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY(Third Edition).Science Press and Pearson Education North Asia Limited.2002 2.Trudy McKee, James R.McKee.BIOCHEMISRY: AN INTRODUCTION(Second Editon).McGraw-Hill Companies, Inc.2001 3.William J, Lennarz, M.Daniel Lane.ENCYCLOPEDIA OF BIOLOGICAL CHEMISTRY.Elsevier Pte Ltd.2004 4.Lehninger Principles of Biochemistry, Third Edition, David L.Nelson and Micheal M.Cox, Worth Publishers, 2000.5.Jeremy M.Berg, John L.Tymoczko, and Lubert Stryer, Biochemistry Fifth edition.W.H.Freeman and Company, 2003.6.Trudy Mckee and James R.Mckee, Biochemistry.Third edition.The McGraw Hill Companies, Inc., 2003.7.罗纪盛，张丽萍，杨建雄，秦德安，高天慧，颜卉君，鲁心安 合编。生物化学简明教程（第三版），高等教育出版社，2000年
8.王镜岩，朱圣庚，除长法 主编。生物化学，上、下册（第三版），高等教育出 版社，2002年
9.生物化学导论(第2版), Trudy Mckee & James R.Mckee, 科学出版社, 2000.4
第三篇：生物化学实验教学大纲
《生物化学》实验教学大纲
课程编号: 课程名称：生物化学 课程类型: 实验教学 学
时：24 适用对象: 生物制药及相关专业 先修课程：基础化学实验、有机化学实验
一、课程性质、目的和任务
生物化学实验是与生物化学理论课相配套的一门以实验为主的课程，它是生物制药及相关专业必修的专业基础课程。本课程通过介绍生物化学实验技术的原理和操作方法，对学生进行生物化学基本技能训练，为今后进行后继课程的学习和将来的科学研究工作打下良好基础。
通过本实验课程的学习，增强学生对生物化学理论知识的理解与感性认识，使学生牢固掌握生物化学的基本理论与基本实验技能，培养学生严谨的科学态度和良好的实验习惯，提高学生在实验过程中发现问题、分析问题、解决问题的综合能力。
二、教学基本要求
生物化学实验教学以学生为主体的教学实践活动,•教师只作必要的实验原理和注意事项的讲解,并注意引导学生拓展所学的内容。通过实验内容的学习使学生掌握生物化学技术的基本原理和操作要点，同时注重在实验的过程中提高学生的实践能力和创新能力。
三、实验内容及要求（此部分根据具体实验项目列出具体内容及要求）
大纲基本内容包括6个必做的实验，在规定的24个学时内完成。
实验一 氨基酸的分离与鉴定（基础性实验，3学时）
实验准备，滤纸准备，点样，展层和显色，分析。
了解利用层析法分离掌握氨基酸的基本原理，学会利用层析法分离氨基酸的方法。
实验二 蛋白质的提取及含量的测定（综合性实验，4学时）
实验准备，蛋白质样品的提取，标准曲线的制作，分光光度法测定。
学会从生物材料中提取蛋白质的基本技术，掌握离心机的使用方法，了解蛋白质含量测定的基本原理，学会测定的方法。
实验三 血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳（基础性实验，3学时）
实验准备，浸膜，点样，电泳，染色，分析。
掌握电泳技术的基本原理，了解电泳设备的组成，学会使用的方法，掌握利用电泳分离蛋白质的技术。
实验四RNA的提取及含量的测定（综合性实验，5学时）
实验准备，浓盐法提取RNA，离心，等电点沉淀，抽滤，烘干，称重，配制成溶液，紫外分光光度法测定含量。
学会用浓盐法从酵母中提取RNA的方法，掌握纯化的技术（离心法，等电点沉淀法、抽滤法），学会紫外分光光度计的使用，掌握利用紫外分光光度法测定核酸含量的方法。
实验五 碱性磷酸酶的提取、分离和比活力的测定*（综合性实验，5学时）
实验准备，碱性磷酸酶的提取和分离，配制试剂，碱性磷酸酶活力的测定，蛋白质含量的测定，比活力的计算。
掌握从动物新鲜组织中制备酶的方法，学习酶提纯的方法，了解碱性磷酸酶活力测定的原理，掌握测定的方法，学会碱性磷酸酶活力的计算方法，掌握比活力的概念及计算方法。
实验六 发酵过程中无机磷的被利用和ATP的生成*（综合性实验，4学时）
实验准备，发酵，发酵样品的处理，无机磷的测定，DEAE纤维素薄析层析法测定ATP的形成。
了解ATP生成的意义，掌握无机磷的测定方法，学会DEAE纤维素薄板制作的方法，掌握DEAE纤维素薄析层析法测定ATP的形成。
四、考核方式
实验总成绩包括实验过程表现成绩和实验报告成绩。其中实验过程表现成绩占60%，包括学习态度是否认真、实验操作是否正确规范、实验结果是否正确、是否具有创新意识等。实验报告成绩占40%，包括实验报告的格式是否正确、原理是否论述清楚、实验结果分析讨论是否符合逻辑，报告字迹是否清楚等方面。
五、推荐教材和教学参考书
实验教材：《生物化学实验》（第三版）陈钧辉等编，科学出版社，2003。参考教材：《基础生物化学实验》（第二版）王秀奇等编，高等教育出版社，1999。
《生物化学技术原理及其应用》赵永芳主编，科学出版社，2002。《生化实验方法和技术》张龙翔，张庭芳，李令媛编，高等教育出版社，1997。
六、说明
大纲制订人：张辉 大纲审定人： 制订日期：2014-11-8
第四篇：生物化学教学大纲
《生物化学》教学大纲
第一章 蛋白质的结构与功能
教学目的与要求：
• 掌握：蛋白质元素组成的特点及其应用。组成蛋白质的二十种氨基酸的结构通式、中文名字及英文三字编写符号；氨基酸的重要理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应等）。多肽链、肽及多肽的定义。蛋白质一级结构的概念、维系键、重要性。蛋白质二、三、四级结构的概念、维系键，二级结构的主要形式。蛋白质的重要理化性质（两性电离及等电点，胶体性质，变性、沉淀和凝固、紫外吸收和呈色反应）
• 熟悉：二十种基本氨基酸的分类。一些重要的生物活性肽（GSH、多肽类激素、神经肽）。蛋白质三种常用分类方法（按分子组成成分分类、按分子形状分类、按其主要功能分类）。α折叠的结构要点；一级结构与功能的直接关系；一级结构是空间结构基础的实例（RNase 变性与复性）。思考题
1．复习下列名词
肽键 蛋白质一级结构 蛋白质的空间结构 结构域 等电点 蛋白质变性与复性 协同效应 变构效应 分子伴侣
2．蛋白质在生命活动中有哪些重要的生理功用？
3．蛋白质的元素组成中，哪一种是蛋白质的特征元素？其含量在蛋白质样品检测上有何意义？
4．试述蛋白质空间结构的含义和层次？
5．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，一级结构与空间结构的关系？ 6．举例说明空间结构与功能的关系？
7．维系蛋白质空间结构的键或作用力有哪些？ 8．蛋白质为什么具有两性解离的性质？ 9．一般采用什么方法分离蛋白质？
10．蛋白质变性的实质是什么？在医学上有何意义？
第二章 核酸的结构与功能
教学目的与要求：
• 熟悉核苷酸、核酸的化学组成；掌握 DNA、RNA 的碱基组成及其紫外吸收特性及应用； • 掌握核苷酸概念、结构特点、命名与分类、各种核苷酸的英文符号；熟悉核苷酸的其他功能（辅酶、高能物质、第二信使）
• 掌握核酸主链共价键、侧链、两端的概念；掌握多核苷酸书写； • 一级结构概念（DNA 及 RNA 比较）；熟悉 chargaff 规则；
• 掌握 DNA 双螺旋结构模型要点（DNA 二级结构）；熟悉原核、真核细胞 DNA 的三级结构
• 掌握 DNA 的基本生物学功能；熟悉基因组的概念； • 掌握动物细胞中三种 RNA 的功能； tRNA 的二、三级结构 • 掌握 DNA 的 Tm、增色及减色效应、变性及复性、分子杂交的概念
• 熟悉核酸酶、核酸内切酶、核酸外切酶及限制性核酸内切酶的概念及其在 DNA 重组技术中的应用 思考题
1、试比较两类核酸的化学组成、分子结构、分布及生物学功能。
2、简述DNA双螺旋结构的碱基组成的Chargaff规则。
3、简述真核细胞的mRNA的结构特点和功用。
4、简述tRNA的分子组成、结构特点和功能。
5、什么是TM值？他有何生物学意义？
6、什么是核酶？他在医学发展中有何意义？
7、什么是DNA变性、复性、分子杂交和增色效应？有何实际意义？
第三章 酶
教学目的与要求：
• 掌握：酶、酶活性中心的概念、化学本质及主要作用特点；影响酶反应的多种因素； • 熟悉：中间产物学说，酶促反应的特点，酶促反应动力学，pH、T、抑制剂对酶促反应的影响；
• 了解：酶催化作用机制。思考题
1.试述酶能加速化学反应的机制。
2.试述在酶促反应中酶蛋白与辅酶（辅基）的相互关系。
3.比较三种可逆性抑制作用的特点。
4.试述竞争性抑制的特点及磺胺类药物抑菌的机制。
5.别构调节有何生理意义？
第四章 糖代谢
教学目的与要求：
• 掌握 糖酵解、糖有氧氧化及三羧酸循环的概念，关键酶及其生理意义 • 掌握 磷酸戊糖途径关键酶及其生理意义。• 糖原的合成与分解过程的关键酶。糖异生的概念、进行部位、主要反应过程及其生理意义
• 掌握激素（胰岛素、胰高血糖素）对血糖的调节要点。• 掌握 糖酵解、糖有氧氧化反应过程及其反应的调控点
熟悉主要 英文单祠 思考题
1.一分子葡萄糖是如何分解生成乳酸的？关键酶有那些？（提示：糖酵解的反应过程）2.蚕豆黄的发病机理是什么？（提示；蚕豆黄患者缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶而发生溶血性黄疸）
3.肌糖原的合成与分解为什么不能参与血糖水平的调节呢？又是如何为肌肉收缩提供能量的呢？（提示：缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，并把糖原分解过程与糖酵解过程联系起来）
4.详细论述乳酸循环的反应过程？2分子乳酸异生成葡萄糖消耗几分子ATP？（提示：糖酵解和糖异生的反应过程及其关键酶）
5.谷氨酸是如何异生成糖的？（提示：谷氨酸脱氢生成α-酮戊二酸，α-酮戊二酸以苹果酸方式出线粒体，再异生成糖）
第五章 脂类代谢
教学目的与要求：
• 熟悉脂类的概念、分类、熟悉甘油三酯合成的部位；合成的基本过程（甘油一酯和甘油二酯途径）。掌握甘油三酯合成的原料。
• 掌握脂肪动员、激素敏感脂肪酶（HSL）、脂解激素、抗脂解激素的概念；掌握脂肪水解产物的去向及甘油的代谢。
• 掌握脂酸氧化的主要器官，掌握脂酸的活化及脂酰 CoA 进入线粒体的概况。掌握β－氧化的概念、部位、四步循环反应及反应的产物的代谢去向。以软脂酸为例，熟悉脂肪酸氧化产生 ATP 的计算。
• 掌握酮体的概念、部位。掌握酮体在肝中生成、在肝外利用的要点。掌握酮体生成的生理意义及病理意义。
• 掌握脂肪酸合成原料的主要来源。熟悉其合成部位、丙二酰 CoA 的生成、限速酶。熟悉从乙酰 CoA 及丙二酰 CoA 合成软脂酸的概况；了解脂肪酸合成酶系（属多功能酶）的组成特点。
• 熟悉磷脂的概念，分类。
• 熟悉胆固醇的基本结构，熟悉胆固醇的合成部位、合成原料的来源、合成的三个阶段及限速酶。掌握胆固醇在体内转化为三个重要物质。• 熟悉血脂的概念及组成。熟悉血脂的来源；熟悉脂蛋白的概念及血浆脂蛋白的分类。掌握各类脂蛋白的化学组成（组成特点）、来源（合成部位）及主要生理功能。熟悉载脂蛋白的概念及主要的五种类型。熟悉载脂蛋白的三大功能。了解各类血将脂蛋白的代谢要点（生成、降解或转化、最后归宿）思考题
1．脂肪消化吸收有何特点？ 2．饱和脂酸如何氧化供能？
3．计算软脂酸氧化成水和CO2时，可使多少ADP磷酸化生成ATP 4．在体内糖如何转变成脂肪？
5．何谓酮体？酮体是如何生成和氧化？酮体代谢有何生理意义？ 6．欲降低血浆胆固醇水平可采用哪些措施？ 7．血浆脂蛋白可分为那几类？各有何生理功用？ 8．何谓载脂蛋白？载脂蛋白有哪些生理功用？ 9．试述VLDL和LDL代谢。
10．何谓逆向转运胆固醇？有哪些因素同逆向转运胆固醇有关？
第六章 生物氧化
教学目的与要求：
• 掌握：呼吸链的概念，组成以及氧化磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位、ATP 概论、胞液中 NADH 的氧化；
• 熟悉：熟悉呼吸链的排列顺序；氧化磷酸化的偶联机制，影响氧化磷酸化的因素，其它氧化体系； ATP 的生成和利用。
• 了解：体内呼吸链递氢递电子的原理。α－磷酸甘油穿梭作用和苹果酸－天冬氨酸穿梭作用。了解腺苷酸载体的转运。线粒体外其它氧化酶系的催化特点和功能。思考题
1.何为生物氧化?有何特点? 2.试述呼吸链的定义,体内有哪两条呼吸链? 3.试写出两条呼吸链组分的排列次序和ATP的生成部位。4.体内ATP生成的主要方式是什么? 举例说明。5.试述化学渗透学说的主要内容。
6.影响氧化磷酸化的因素有哪些? 举例说明。
7.胞浆中生成的NADH必须经哪两种穿梭机制进入线粒体氧化,各生成几分子ATP?
第七章 氨基酸代谢
教学目的与要求：
• 熟悉蛋白质的生理作用、氮平衡的三种情况、蛋白质的生理需要量及蛋白质的营养价值（其中掌握营养必需氨基酸及半必需氨基酸）。熟悉蛋白质腐败的概念及主要腐败产物（胺、NH2 及其它）。• 掌握氨基酸的几种脱氨基方式
• 掌握α-酮酸的代谢去向、氨的来源、转运和代谢去路 • 掌握三大物质代谢联系的整体情况
• 掌握一碳单位的概念及种类及生理功能 思考题
1.何为氮平衡? 正氮平衡? 负氮平衡? 举例说明。2.何为蛋白质的互补作用? 有何生理意义? 3.试述血氨的来源与去路。
4.试述氨基酸脱氨基作用的方式。5.试述嘌呤核苷酸循环的主要过程。
6.丙氨酸是如何异生成葡萄糖的? 写出主要过程和关键酶。7.谷氨酸是如何彻底氧化的? 产生多少ATP? 8.试述丙氨酸-葡萄糖循环的过程和生理意义。9.试述鸟氨酸循环的过程和生理意义。10.试述肝昏迷氨中毒学说的主要内容。11.试述一碳单位的生理功用。
12.试述甲硫氨酸循环的过程和生理意义。
第八章 核苷酸代谢
教学目的与要求：
• 掌握核苷酸的生物学功用。掌握嘌呤核苷酸从头合成的原料，部位，关键酶，关键调节，及抗代谢物的主要种类和作用机制。掌握嘌呤核苷酸分解代谢参加的关键酶，主要终产物。掌握嘧啶从头合成的原料，主要酶，抗代谢物。掌握嘧啶分解代谢的最终产物。• 熟悉嘌呤核苷酸从头合成的步骤及调节。熟悉嘌呤核苷酸补救合成的几种反应及参与的酶。
• 了解核酸消化概况，根据所学知识 , 评价 ” 珍奥核酸 ” 的功用。了解核苷酸的分布情况。了解嘧啶从头合成反应过程，了解嘧啶补救合成过程。思考题
（一）名词解释：
1.嘌呤核苷酸从头合成途径 2.嘧啶核苷酸补救合成途径 3.核苷酸的抗代谢物 4.痛风症
（二）简答题： 1.核苷酸的生理功用
2.嘌呤核苷酸补救合成的生理意义
（三）论述题：
试比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途经的异同点以6-巯基嘌呤为例说明抗代谢物的作用机制
第九章 物质代谢联系与调节
教学目的与要求：
• 掌握：代谢途径、关键酶（调节酶）的概念；关键酶（调节酶）所催化反应的特点；变构调节、变构酶、变构效应剂、调节亚基、催化亚基的概念；变构调节的生理意义；酶的化学修饰调节的概念及主要方式。
• 熟悉：，三大营养物质氧化供能的一般规律和相互关系；糖、脂、蛋白质、核酸代谢之间的相互联系；三大营养物质氧化供能的一般规律和相互关系；细胞内酶隔离分布的意义；代谢调节的三种方式；酶活性调节的方式；变构调节的机制；酶的化学修饰调节的特点；酶量调节的方式;激素种类及其调节物质代谢的特点
• 了解：物质代谢的六大特点；组织器官的代谢特点及联系;物质代谢整体调节的两种方式。饥饿和应激状态下的代谢改变。思考题
1、名词解释：
变构调节酶的化学修饰调节诱导剂阻遏剂限速酶变构效应剂催化亚基调节亚基
2、简答题：
简述物质代谢的特点
简述酶的化学修饰调节的特点
简述酶的别构调节的机制和生理意义 简述物质代谢调节的方式及其关系 简述应激时血糖升高的机制
3、论述题：
举例说明美的隔离分布在细胞代谢调节中的重要作用 试述短期饥饿时机体代谢发生的主要变化
第十章 DNA 的生物合成
教学目的与要求：
• 掌握：半保留复制的概念，DNA 复制系统的组成（底物，聚合酶，模板，引物，其他酶和蛋白质因子），逆转录的概念。
• 熟悉：半保留复制的意义； DNA 生物合成过程； DNA 损伤概念；逆转录酶的作用及应用。
• 了解： DNA 突变时 DNA 分子改变的类型，四种修复途径的概况，逆转录现象，逆转录病毒。思考题
1.参与原核生物DNA复制过程所需的物质包括有哪些？ 2.DNA复制为什么能准确的将遗传信息转递给下一代，其机制是什么？ 3.DNA复制的基本过程是什么？
4.DNA半保留复制中，两条新合成的链为什么是半不连续性合成？ 5.遗传的中心法则包含的内容是什么？
6.引起DNA损伤的因素是什么？损伤的修复方式有哪些？ 7.逆转录的基本过程是什么？
第十一章 RNA 的生物合成（转录）
教学目的与要求：
• 掌握 转录全过程概况，真核生物转录后修饰特点 • 熟悉 转录起始复合物是如何形成的，转录加工的一般方式
• 了解 转录因子的作用，其它元件在转录起始过程中的作用 思考题
1.转录与复制有哪些相同点和不同点？ 2.如何解释不对称转录？
3.RNA转录的基本过程是什么？
4.真核生物中三种RNA聚合酶的转录产物是什么？ 5.真核生物mRNA转录后如何进行加工？
第十二章 蛋白质的生物合成（翻译）
教学目的与要求：
• 掌握 翻译、遗传密码、核糖体循环的概念，mRNA，核蛋白体，tRNA 在翻译中的作用 • 熟悉 氨基酰-tRNA 合成酶，保证翻译准确的两大环节，蛋白质生物合成过程 • 了解 原核生物翻译起始概况，合成终止概况，能量消耗 思考题
1．蛋白质的生物合成需要什么物质参与？各起什么作用？ 2．简述氨基酰-tRNA合成酶在氨基酸活化中的作用。3．原核生物与真核生物的蛋白质合成有何异同？
4．简述核糖体循环中起始、肽链延长及终止的重要步骤。5．简述蛋白质合成后的加工修饰有哪些方式？
6．举例说明生物活性物质和抗生素干扰抑制蛋白质合成的作用机
7．蛋白质合成后靶向输送的主要类型？分泌性蛋白质是如何实现靶向输送的？
第十三章 基因表达调控
教学目的与要求： • 掌握（原核）乳糖操纵子结构、（真核）顺式作用元件、启动子、增强子、沉默子、反式作用因子
• 熟悉 阻遏蛋白、负性调节、正性调节、真核生物基因组结构特点
• 了解 原核、真核基因转录调节的特点 思考题
1．名词解释：
阻遏、诱导、启动子、操纵子、反式作用因子、顺式作用元件 2．基因转录调节的基本原理。
3.简述乳糖操纵子基因表达的正、负调控。4.转录调节因子的分类。
5.转录调节因子的结构特征有哪些？ 6.真核RNA pol II转录终止的调节。7.真核生物翻译后的调节
第十四章 基因重组与基因工程
教学目的与要求：
• 掌握 基因重组、DNA 克隆、基因工程、目的基因、基因载体的概念 • 熟悉 工具酶，特别是限制性核酸内切酶及其特点，DNA 克隆的一般步骤
• 了解 基因重组的几种方式，重组 DNA 技术在医学研究方面的应用及意义 思考题
1、自然界有哪几种常见的DNA重组方式？重组机制如何？
2、细菌基因组的转移方式有哪几种？
3、试述限制酶的作用特点。
4、制备目的基因主要有哪几种方法？
5、连接DNA片段的方法主要有哪些？
6、克隆载体和表达载体在结构及应用上有何异同点？
7、连接DNA片段的方法主要有哪些？
8、试述重组DNA技术的基本过程。
第十五章 细胞信号传导
教学目的与要求：
• 掌握（细胞信息）受体，信息分子，第二信使的概念
• 熟悉 受体与配体作用的特点，信息传递进入细胞内的两种方式，细胞膜受体介导的 5 条信息传递途径的大致过程
• 了解 受体活性的调节作用，细胞内受体介导的信息传递途径，信息传递异常与疾病的关 系 思考题
1.何谓细胞转导？有几种方式？ 2.受体的种类基结构特点。3.G蛋白的活化过程。
4.G蛋白偶联的受体介导的信号转导途径主要有哪几条途径 5.PDGF-R介导的信号转导有哪几条重要途径及其反应过程？ 6.举例说明JAK-STAT途径反应过程。7.何谓信号途径交会和信号转导网络？ 8.信号转导专一性决定于哪些因素？
9.举例说明信号转导缺陷与疾病的关系。
第十六章 血液的生物化学
教学目的与要求：
• 掌握：血液中各成分所占比例；血浆与血清的区别;血液固体成分的组成及功能；血浆蛋白的分类、性质和功能；红细胞糖代谢的特点及其几种代谢产物的生理功能；血红素合成特点、合成调节。
• 熟悉：血红素合成步骤。
• 了解：白细胞代谢的特点。思考题
1．简述血液的组成。
2．血浆蛋白的主要功能及共同特点有哪些？
3．红细胞中ATP的来源和主要生理功能有哪些？
4．简述2,3-BPG旁路，并说明2,3-BPG是如何调节血红蛋白的携氧功能的。
第十七章 肝的生物化学
教学目的与要求：
• 掌握：生物转化概念;胆色素的代谢（包括胆红素的生成与转运，胆红素在肝中的转变，胆红素在肠道中的转变和胆色素的肠肝循环，血清胆红素与黄疸）。
• 熟悉：肝在物质代谢中的作用：包括肝在糖、脂类、蛋白质、维生素、激素代谢中的作用。肝脏的生物转化作用，生物转化的反应类型及生理意义。各种胆汁酸的名称和胆汁酸的肠肝循环;.三种黄疸时血 , 尿和粪的改变
• 了解：胆汁与胆汁酸的代谢：包括胆汁酸的生成、排泄及生理功能。思考题
1.概述肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用 2.比较两种不同的胆红素 3.生物转化作用的概念及意义
4.胆汁酸的生理功能及其肠肝循环的生理意义
第十八章 维生素与微量元素
教学目的与要求：
．掌握几种常见维生素的活性形式及作用；
．了解各维生素缺乏导致的疾病。思考题
1、维生素A、D的生化作用及缺乏症
2、水溶性维生素与辅酶的关系
3、在氨基酸代谢中参与的B族维生素
第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子
教学目的与要求：
• 掌握：癌基因的概念，并能正确的区分癌基因和原癌基因的关系。掌握原癌基因的四大特点，五大癌基因家族的名称、编码产物的性质和功能。原癌基因的活化机制、产物种类和功能。抑癌基因的概念。掌握生长因子的概念。
• 熟悉：两种抑癌基因 Rb 和 P53 的定位，结构、转录产物性质及其作用机制。生长因子的分类、产生及作用的三种方式（内分泌、旁分泌、自分泌），生长因子的作用机制。熟悉细胞凋亡的概念。
• 了解： Sis 基因表达产物的作用机制及其与相关细胞信号传导通路的联系。Rb 蛋白的磷酸化形式与细胞周期及其作用机制的关系，Rb 蛋白如何与转录因子 E-2F 作用。P53 蛋白的结构和功能的关系。了解生长因子与疾病的关系。思考题
1.什么是癌基因，癌基因活化的机制？ 2.阐述原癌基因产物与功能。
3.什么是抑癌基因?举例说明抑癌基因的作用机制。4.什么是生长因子？阐述生长因子的作用方式及机制。
第二十一章 基因诊断与基因治疗
教学目的与要求： • 掌握基因诊断的概念； • 了解基因诊断的常用技术方法； • 掌握基因治疗的概念； • 熟悉基因治疗的基本程序； 思考题
1.什么是基因诊断？介绍基因诊断的常用技术方法。2.简单介绍基因诊断的应用。
3.什么是基因治疗？简述基因治疗的方法。
4.基因灭活的主要方法有哪些？简述灭活的原理。5.简述基因治疗的基本程序。
第二十二章 分子生物学常用技术与人类基因组计划
教学目的与要求：
• 掌握核酸分子杂交、探针的概念； • 掌握 PCR 的概念、原理及基本反应步骤； • 熟悉印迹技术的原理和应用；
• 熟悉 PCR 的主要用途以及核酸序列分析的两种方法；
• 了解斑点印迹、原位杂交、DNA 点阵、DNA 芯片；核酸序列分析的两种方法的原理； • 了解人类基因组计划与后基因组研究的主要内容及其意义；了解疾病相关基因克隆的两种主要策略
• 了解转基因技术、核转移技术与基因剔除技术的概念和原理及其在医学中的应用。思考题
１.名词解释
分子杂交 PCR 基因文库 基因芯片 ２.试述分子杂交的基本原理。３.试述PCR技术的基本原理。
４.cDNA克隆与基因组克隆有何不同？
第五篇：《生物化学与分子生物学》教学大纲
分子生物学（Molecular Biology）
（50学时）
一、前言
本课程面向生物技术专业和生物科学专业，学时50，学分3，属于专业必修课，先修课程为生物化学。
二、课程的性质、地位和任务：
本课程首先介绍分子生物学的含义,它在生命科学中的位置、发展现状及展望以及基因组织包括DNA结构、复制、突变、修复和重组。同时兼顾学科发展动向,着重涉及当今分子生物学应用技术即分子克隆工具酶、电泳技术、载体、DNA及RNA制备、构建DNA文库、遗传转化、基因表达、PCR、RFLP、RAPD,还介绍了蛋白质合成及分析。旨在使研究生了解现代分子生物学理论的新进展并为相关学科从分子水平上阐明问题提供知识和技术。
三、教学基本要求和方法：
通过对本课程的学习，要求学生掌握基因概念在分子水平上的发展与演变、基因的分子结构和特点、基因的复制、基因表达（在转录、翻译水平）的基本原理、基因表达调控的基本模式、基因发生突变与交换及DNA遗传多型性检测的分子生物学原理。
四、授课教材及主要参考书目 教材：
P.C.Turner,A.G.McLennan,A.D.Bates&M.R.H.White 1999 分子生物学（Molecular Biology）科学出版社
参考书目：
黄翠芬 1987 遗传工程理论和方法 科学出版社 盛祖嘉等 1988 分子遗传学 复旦大学出版社 齐义鹏 1989 基因工程原理和方法 武汉大学出版社 吴乃虎 1991 基因工程原理 高等教育出版社 1998 基因工程原理(第二版)科学出版社 金冬雁 黎孟枫等译 1992 分子克隆实验指南 科学出版社 谢友菊 1992 遗传工程概论 北京农业大学出版社 阎隆飞、张玉麟 1993 分子生物学 北京农业大学出版社 阎隆飞、张玉麟 1997 分子生物学(第二版)北京农业大学出版社 徐洵、刘震乾 1993 DNA重组技术 科学出版社 卢圣栋 1993 现代分子生物学实验技术 高等教育出版社 李德葆 徐平1994 重组DNA原理和方法 淅江科学技术出版社 孙志贤 1995 现代生物化学理论与研究技术 军事医学科学出版社 林万明等 1995 PCR技术操作和应用指南 人民军医出版社 金冬雁 1996 英汉分子生物学与生物工程词汇 科学出版社 1998 基因及其操作原理 武汉大学出版社 金冬雁等 1996 核酸和蛋白的化学合成与序列分析 科学出版社 夏其昌 1997 蛋白质化学研究技术与进展 科学出版社 科学出版社名词室 1997 英汉生物学词汇（第二版）科学出版社 朱玉贤等 1997 现代分子生物学 高等教育出版社 瞿礼嘉等 1998 现代生物技术导论 高等教育出版社 Robert.F.Weaver 2000 分子生物学(in English)科学出版社 Sambrook J.等 1982 Molecular Cloning;A Laboratiry Manual 1989(2nd edition)Cold Spring Harbor Laboratory Press Turner等 1999 分子生物学(in English)科学出版社
五、教学内容及学时分配： 第一章 细胞与大分子（2学时）
1、目的要求：掌握细胞和大分子的分类及用以分析的一些方法。
2、要点： 第一节 细胞分类
1.真细菌 2.古细菌 3.真核生物 4.分化 第二节 亚细胞器
1.细胞核 2.线粒体与叶绿体 3.内质网 4.微体 5.细胞器的分离 第三节 生物大分子
1.蛋白质和核酸 2.多糖 3.脂类 4.复杂大分子 第四节 大分子的组装
1.蛋白质复合体 2.核蛋白 3.膜
4.非共价相互作用
第二章 原核与真核生物的染色体结构（2学时）
1、目的要求：掌握DNA如何整合进原核和真核生物复杂的基因组中。
2、要点
第一节 原核生物的染色体结构
1.大肠杆菌染色体 2.DNA结构域 3.基因组超螺旋 4.DNA结合蛋白 第二节 染色质结构
1.染色质 2.组蛋白 3.核小体 4.H1的功能 5.连接DNA 6.30nm纤丝 7.高级结构
第三节 真核生物的染色体结构
1.有丝分裂染色体 2.着丝粒 3.端粒 4.间期染色体 5.异染色质 6.常染色质 7.DNaseⅠ超敏性 8.CpG甲基化 9.组蛋白变异体和修饰 第四节 基因组复杂度
1.非编码DNA 2.复性动力学 3.单一序列DNA 4.串联基因簇 5.分散重复DNA 6.卫星DNA 7.遗传多态性 第五节 遗传信息流
1.中心法则 2.原核基因表达 3.真核基因表达
第三章 DNA复制（4学时）
1、目的要求：重点掌握DNA复制的过程，DNA复制在原核生物与真核生物中的区别。
2、要点：
第一节 DNA复制概述
1.半保留机制
2.复制子、复制起点与终点 3.半不连续复制 4.RNA引导 第二节 细菌的DNA复制
1.实验系统 2.起始 3.解旋 4.延伸 5.终止与分离 第三节 细胞周期
1.细胞周期 2.细胞周期4个时期 3.检验点及其调控
4.细胞周期蛋白和依赖于细胞周期蛋白的激酶 5.E2F和RB的调控
6.细胞周期的激活、抑制与癌症 第四节 真核生物的DNA复制
1.实验系统 2.起始点与起始 3.复制叉 4.核基质 5.端粒的复制
第四章 DNA损伤、修复与重组（4学时）
1、目的要求：了解导致DNA损伤的因素，掌握基因诱变、DNA重组和DNA修复的概念和方法。
2、要点： 第一节 诱变
1.突变 2.复制忠实性 3.物理诱变剂 4.化学诱变剂 5.直接诱变 6.间接诱变 第二节 DNA损伤
1.DNA损伤 2.氧化性损伤 3.烷基化 4.聚化加合物 第三节 DNA修复
1.光复活 2.烷基转移酶 3.切除修复 4.错配修复 5.遗传性的修复缺陷 第四节 重组
1.同源重组 2.位点特异性重组 3.转座作用
第五章 基因操作（4学时）
1、目的要求：掌握现有的对DNA进行操作的技术，学习用简单的DNA克隆策略图说明问题。
2、要点：
第一节 DNA克隆概述
1.DNA克隆 2.宿主和载体 3.亚克隆 4.DNA文库 5.筛选文库 6.克隆分析 第二节 质粒DNA的制备
1.载体质粒 2.质粒的小量制备 3.碱裂解 4.酚抽提 5.乙醇沉淀 6.氯化铯梯度 第三节 限制酶与电泳
1.限制性内切核酸酶 2.识别序列 3.黏末端 4.限制性酶解 5.琼脂糖凝胶电泳 6.DNA片段的分离
第四节 连接、转化与重组体分析
1.DNA连接 2.重组DNA分子 3.碱性磷酸酶 4.转化 5.筛选 6.转化率 7.筛选转化子 8.转化子的增殖与保存 9.凝胶分析 10.插入片段定向
第六章 克隆载体（4学时）
1、目的要求：了解常用的适合于各种用途的克隆载体。
2、要点：
第一节 质粒载体的设计
1.连接产物 2.双抗生素抗性 3.蓝—白颜色筛选 4.多克隆位点 5.已克隆插入片段的转录 6.表达载体 第二节 噬菌体载体
1.λ噬菌体 2.λ置换型载体 3.包装与侵染 4.噬菌斑的形成 5.λ溶原体 6.M13噬菌体载体 7.克隆到M13 8.质粒—M13杂合载体 第三节 黏粒、YAC与BAC 1.大片段DNA的克隆 2.黏粒载体 3.YAC载体
4.用酿酒酵母的筛选 5.BAC载体 第四节 真核生物载体
1.克隆到真核生物 2.转染真核细胞 3.穿梭载体 4.酵母附加型质粒 5.根癌农杆菌Ti质粒 6.杆状病毒 7.哺乳动物病毒载体 8.直接基因转移
第七章 基因文库与筛选（4学时）
1、目的要求：介绍用DNA文库来分离筛选新的基因序列的过程与方法。
2、要点：
第一节 基因组文库
1.具代表性的基因文库 2.文库大小 3.基因组DNA 4.载体 第二节 cDNA文库
1.mRNA分离、纯化与分级分离 2.cDNA的合成 3.cDNA末端的处理 4.与载体的连接 第三节 筛选流程
1.筛选 2.菌落及噬菌斑杂交 3.表达筛选 4.杂交扣留与释放 5.染色体步移
第八章 克隆DNA的分析与应用（2学时）
1、目的要求：了解涉及DNA测序和克隆序列分析方面的一些更加复杂和详细的方法，熟练掌握PCR技术的原理和过程。
2、要点：
第一节 克隆的鉴定
1.鉴定 2.限制图谱 3.部分酶解 4.核酸标记 5.DNA和RNA杂交 第二节 核酸测序
1.DNA测序 2.RNA测序 3.序列数据库 4.序列分析 5.基因组测序计划 第三节 聚合酶链式反应
1.PCR 2.PCR循环 3.模板 4.引物 5.酶
6.PCR的条件优化 7.PCR派生技术 第四节 克隆基因的组构
1.组构
2.在基因组DNA上定位cDNA 3.S1核酸酶作图 4.引物延伸 5.凝胶阻滞 6.DNaseⅠ足迹法 7.报道基因 第五节 克隆基因的诱变
1.缺失突变 2.定点诱变 3.PCR诱变 第六节 克隆技术的应用
1.应用 2.重组蛋白 3.遗传修饰生物体 4.DNA指纹分析 5.医学诊断 6.基因治疗
第九章
原核生物的转录（3学时）
1、目的要求：熟练掌握原核生物基因转录的原理、过程。
2、要点：
第一节 转录的基本原则
1.转录概述 2.起始 3.延伸 4.终止
第二节 大肠杆菌RNA聚合酶
1.大肠杆菌RNA聚合酶 2.α亚基 3.β亚基 4.β’亚基 5.σ因子 第三节 大肠杆菌σ70启动子
1.启动子序列 2.启动子大小 3.-10序列 4.-35序列 5.转录起始点 6.启动子效率
第四节 转录的起始、延伸与终止
1.启动子结合 2.DNA解旋 3.RNA链起始点 4.RNA链延伸 5.RNA链终止 6.依赖ρ的转录终止
第十章
原核生物的转录调控（3学时）
1、目的要求：熟练掌握一些被细菌用来调控特定基因表达的精细机制。
2、要点：
第一节 乳糖操纵子
1.操纵子 2.乳糖操纵子 3.乳糖阻抑物 4.诱导 5.cAMP受体蛋白 第二节 色氨酸操纵子
1.色氨酸操纵子 2.色氨酸阻抑物 3.弱化子 4.前导RNA结构 5.前导肽 6.弱化作用 7.弱化的重要性
第三节 不同σ因子对转录的调节
1.σ因子 2.启动子识别 3.热休克
4.枯草杆菌的孢子形成 5.噬菌体σ因子
第十一章
真核生物的转录（2学时）
1、目的要求：熟练掌握真核生物基因转录的基本原理和过程。
2、要点：
第一节 三种RNA聚合酶：性质与功能
1.真核生物RNA聚合酶 2.RNA聚合酶亚基 3.真核生物RNA聚合酶的活性 4.RNA聚合酶Ⅱ的CTD 第二节 RNA聚合酶Ⅰ基因：核糖体重复
1.核糖体RNA基因 2.核仁的作用 3.RNA聚合酶Ⅰ启动子 4.上游结合因子 5.选择因子1 6.TBP与TAF1 7.其他rRNA基因
第三节 RNA聚合酶Ⅲ基因：5S基因与tRNA基因的转录
1.RNA聚合酶Ⅲ 2.tRNA基因 3.5S rRNA基因
4.可变的RNA聚合酶Ⅲ启动子 5.RNA聚合酶Ⅲ的终止
第四节 RNA聚合酶Ⅱ基因：启动子与增强子
1.RNA聚合酶Ⅱ 2.启动子 3.上游调控元件 4.增强子
第五节 通用转录因子与RNA聚合酶Ⅱ的起始
1.RNA聚合酶Ⅱ的基本转录因子 2.TFⅡD 3.TBP 4.TFⅡA 5.TFⅡB与RNA酶的结合 6.RNA聚合酶进入之后的结合因子 7.TFⅡH作用下的CTD磷酸化 8.起始转录复合体
第十二章
真核生物的转录调控（2学时）
1、目的要求：掌握一些重要的真核细胞基因的转录调控的例子。
2、要点：
第一节 真核生物的转录因子
1.转录因子结构域结构 2.DNA结合结构域 3.二聚体结构域 4.转录激活结构域 5.阻抑物结构域 6.转录调控的对象 第二节 转录调控举例
1.组成性转录：SP1 2.激素调控：类固醇激素受体 3.磷酸化调控：STAT蛋白 4.转录延伸：HIV Tat 5.细胞决定：myoD 6.胚胎发育：同源域蛋白
第十三章 RNA加工与核糖核蛋白复合体（4学时）
1、目的要求：熟练掌握从新生RNA到成熟RNA分子的加工过程。
2、要点：
第一节 rRNA加工与核糖体
1.RNA的加工类型 2.原核生物的rRNA加工 3.真核生物的rRNA加工 4.核糖核蛋白复合体及其研究 5.原核生物的核糖体 6.真核生物的核糖体
第二节 tRNA的加工、RNA酶P和核酶
1.原核生物的tRNA加工 2.真核生物的tRNA加工 3.核糖核酸酶P 4.核酶
第三节 mRNA加工、hnRNP和snRNP 1.mRNA的加工 2.hnRNP 3.snRNP颗粒 4.5’端加帽 5.3’端剪切及加尾 6.剪接
7.前mRNA的甲基化 第四节 可变mRNA加工
1.可变加工 2.可变poly(A)位点 3.可变剪接 4.RNA编辑
第十四章
遗传密码与tRNA（2学时）
1、目的要求：掌握遗传密码的特点以及tRNA在翻译过程中的作用。
2、要点： 第一节 遗传密码
1.特性 2.破译 3.特征 4.突变的效应 5.通用性 6.可读框 7.重叠基因
第二节 tRNA的结构与功能
1.tRNA的一级结构 2.tRNA的二级结构 3.tRNA的三级结构 4.tRNA功能 5.tRNA的氨酰化 6.氨酰tRNA合成酶 7.校正
第十五章
蛋白质合成（4学时）
1、目的要求：熟练掌握RNA通过遗传密码翻译成成熟蛋白质序列的过程。
2、要点：
第一节 蛋白质合成概述
1.密码子与反密码子的相互作用 2.摆动现象 3.核糖体结合位点 4.多聚核糖体 5.起始tRNA 第二节 蛋白质合成机制 1.基本过程 2.起始 3.延伸 4.终止
第三节 真核生物蛋白质合成的起始
1.基本过程 2.扫描 3.起始 4.延伸 5.终止
第四节 翻译调控与翻译后加工
1.翻译调控 2.多蛋白 3.蛋白质定位 4.蛋白质修饰 5.蛋白质降解
第十六章
噬菌体与真核生物病毒（2学时）
1、目的要求：掌握重要的原核生物和真核生物病毒，了解它们对我们理解分子信息处理所作的贡献。
2、要点： 第一节 病毒简介
1.病毒 2.病毒基因组 3.复制策略 4.病毒毒性 第二节 噬菌体
1.一般特性
2.裂解性与溶源性侵染 3.噬菌体M13 4.λ噬菌体 5.转座噬菌体 第三节 DNA病毒
1.DNA病毒基因组：复制与转录 2.较小DNA病毒 3.较大DNA病毒 4.单纯疱疹病毒-1 第四节 RNA病毒
1.RNA病毒基因组的一般特性 2.病毒的反转录 3.反转录病毒 4.致癌性反转录病毒
5.反转录病毒基因组结构及其表达 6.反转录病毒的突变率
第十七章
肿瘤病毒与癌基因（2学时）
1、目的要求：从病毒的研究的进展以及分子生物学其他领域的知识累积了解癌症的发生机制。
2、要点：
第一节 肿瘤病毒中的癌基因
1.癌症 2.癌基因
3.致癌性反转录病毒 4.癌基因的分离 第二节 癌基因的分类
1.癌基因与生长因子 2.核癌基因 3.癌基因间的协同作用 第三节 肿瘤抑制基因
1.概述
2.肿瘤抑制基因存在的证据 3.RB1基因 4.P53基因 第四节 凋亡
1.凋亡
2.损伤或危险性细胞的清除 3.凋亡过程中细胞变化 4.线虫中的凋亡作用 5.哺乳动物中的凋亡 6.凋亡在疾病和癌症中的作用福建农林大学生物科学专业
本科生《生物化学与分子生物学实验》教学大纲
80学时 3学分
一、课程的性质和任务
分子生物学和生物工程学是两门新兴的学科，无论对基础理论研究，还是生产实践都将产生巨大的影响。生物化学与分子生物学是这两门学科的重要基础，是一门实践性很强的实验课程。掌握和应用生物化学与分子生物学实验技能，是学好这一课程的必要条件。
生物化学与分子生物学实验技术不仅是生物化学教学重要的组成部分，而且在培养学生分析和解决问题的能力，严谨的科学态度和独立工作的能力方面，有着不可替代的作用。
针对学生的培养方向，本课程以培养学生掌握生物技术与分子生物学研究的基础实验技能为主要目标，力图最大限度地利用我校现有的实验条件，使学生通过本课程的学习和实践，接触和掌握从事生物技术研究所必要的实验手段。通过有限的实验室实践，涵盖生物化学与分子生物学各个方面的实验内容，以点带面，突出重点，促进学生对生物化学与分子生物学课程学习内容的理解和掌握。
二、课程教学的基本要求
本课程的内容以蛋白质（含酶）、核酸及脂类的提取、分离、纯化及鉴定为重点，兼及这些内容的定性和基团鉴定，以及糖类．维生素的实验。本课程的实验安排考虑到与化学基础和后继的专业实验的衔接，尽量避免重复。在实验项目安排方面，主要涉及提取、透析、冻干、层析、电泳、分光、离心、浓缩、PCR、分子杂交和基因表达等基础实验技能的训练。在时间安排上，针对本科生的学习特点，尽量安排每一个实验可以在２－３小时内完成，在课程结束前，适当安排少量综合实验，以培养学生应用实验手段的综合能力。
本课程教学总时数为8０学时，实验技术原理采取以学生自习为主，课堂进行提要式的提示讲解和必要的答疑的方式，使学生掌握实验方法的基本原理和应用范围。本课程强调实验技能训练的重要性，主要课时安排学生实验，以便尽量提高学时利用率。为了节省基础设施投资，提高仪器利用率，本课程采取开放式集中实验的方式，要求学生在实施实验之前，必须做好预习准备，拟好实验方案，经任课教师认可后，方可进入实验室做实验。课堂讲授与实验课的比例为１：10。
我们在课程成绩评定上，不以一次考试定音的传统考试方式，而强调平时和考试并重，基础理论和实验技能相结合的综合评定方式（理论３０％，实验技能考试３０％，平时观察和记录４０％）。
三、课程教学大纲及学时分配 1 绪论（3学时）常用生物化学实验技术及原理（自学）2.1 样品处理 2.1.1 透析
2.1.2 薄膜浓缩与冷冻干燥 2.2 层析技术 2.3 电泳技术 2.4 光谱技术 2.5 离心技术 2.6 PCR技术 3 学生实验
3.1 氨基酸的分离鉴定───纸层析法（3学时）
了解层析技术的一般原理、分类及应用范围，重点掌握纸层层析法的原理及操作技术，用以分离游离氨基酸组分。3.2 多糖的薄层层析分离（5学时）
了解薄层层析的一般原理，掌握多糖的水解方法和硅胶G薄层层析的基本技术及其在可溶性糖分离鉴定中的应用。
3.3 琼脂糖凝胶柱层析测定蛋白质分子量及分子量分布（8学时）
通过采用琼脂糖凝胶柱层析测定蛋白质分子量及分子量分布，学习和掌握凝胶柱层析法的工作原理和基本操作技术。
3.4 大蒜细胞ＳＯＤ的提取与分离（6学时）
通过大蒜细胞SOD的提取与分离，学习和掌握蛋白质和酶的提取与分离的基本原理和操作方法。
3.5 ＳＤＳ－ＰＡＧＥ测定蛋白质的相对分子量（8学时）
通过利用SDS-PAGE测定蛋白质分子量实验，掌握垂直板型聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和操作方法，以及SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理和方法。3.6 酵母ＲＮＡ的提取与分离（8学时）
通过采用苯酚溶液提取法提取酵母RNA，采用地衣酚显色法测定RNA含量，学习和掌握RNA的分离与测定的基本原理和技术。3.7 植物ＤＮＡ的提取与测定（8学时）
通过采用SDS提取法提取花椰菜DNA，采用二苯胺显色法测定DNA含量，采用琼 脂糖凝胶电泳鉴定DNA，学习和掌握RNA的分离与测定的基本原理和技术。3.8 大肠杆菌感受态细胞的制备和转化（3学时）
通过本实验，掌握大肠杆菌感受态细胞的制备及转化方法和技术。3.9 质粒DNA的提取及酶切（8学时）
通过本实验学习和掌握碱裂解法提取质粒。3.10
DNA重组（2学时）
通过本实验学会重组DNA连接以及鉴定重组子的方法。3.11
DNA序列测定——银染色法（8学时）
通过本实验，掌握银染测序法。3.12 PCR基因扩增（6学时）
通过本实验学习PCR反应的基本原理与实验技术。4 实验技能考试（2学时）和实验基础理论考试（2学时）
四、参考文献
１
张立名，王贤舜： 现代生物化学分析原理，中国科学技术大学出版社，１９９１年４月第一版。
２
王重庆等： 高级生物化学实验教程，北京大学出版社，１９９４年６月第一版。３
张龙翔等：生化实验方法和技术（第二版），高等教育出版社，１９９７年７月第二版。
４
赵亚华：生物化学实验技术教程，华南理工大学出版社，２０００年８月第一版。５
欧阳平凯：生物分离原理及技术，化学工业出版社，１９９９年２月第一版。６ 魏群：分子生物学实验指导，高等教育出版社，１９９９年１２月第一版。７ 杨安钢等：生物化学与分子生物学实验技术，高等教育出版社，２００１年２月第一版。
８ 郭勇：现代生化技术，华南理工大学出版社，１９９６年８月第一版。
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