第一篇：《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲
课程代码：
090006
课程性质：
专业必修
总学时：
学时 总学分：
4学分
开课学期：
第5学期
适用专业：
制药工程
先修课程：有机化学、无机化学 后续课程：药物分析化学、药物化学 大纲执笔人：fghdfh 参加人：
gfgf
审核人：
ghggg
编写时间：
2010 年
03 月
编写依据：
制药工程
专业人才培养方案（2009）年版
一、课程简介
生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科，是利用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明生命现象的化学本质的一门学科。分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，是人类从分子水平上真正揭示生物世界的奥秘，由被动适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科。本课程的基本内容包括：①生物大分子的结构和性质，包括蛋白质、酶、核酸、糖和脂的结构和物理化学性质；②代谢，包括蛋白质、核酸、糖类、脂质量的分解与合成代谢；③分子生物学，包括原核生物和真核生物染色体结构与DNA复制，基因的转录与转录活性的调节，以及蛋白质的生物合成机制与调节；④分子生物学实验方法，包括核酸的分离纯化、基因重组技术、聚合酶链反应、核酸测序和核酸的分子杂交。
二、本课程教学在专业人才培养中的地位和作用
生物化学是生命科学的核心，是制药工程的8门核心课程之一，分子生物学是生物化学的发展学科。因此，本课程不仅是专业主干课程，还是学习后继一系列重要学科的基础，是制药工程类及相关专业考研的基础课程，同时又是应用型专业的技能基础，在许多前沿、交叉学科中占有特别重要的位置。
三、本课程教学所要达到的基本目标
通过本课程的教学，使制药专业学生
1.掌握生物体基本化学组成，理解其主要组成物质的结构特点、性质和功能以及这些物质在体内生命活动的代谢规律，即掌握生物化学与分子生物学中的基础知识和基本理论；
2.掌握生物化学与分子生物学基本研究内容、研究手段和实验方法，学会综合运用所学的基本理论知识和技术来解决一些实际问题，并为学习后续课程打好基础；
3.了解生物制药最新研究进展和动态、发展方向及生物化学在制药工程有关领域的应用与前景；
4.结合理论授课和实验操作，学习科学思维方法、提高观察分析、动手操作、实验技能、解决问题的能力，培养学生实事求是的科学态度和工作作风。
四、学生学习本课程应掌握的方法和技能
1.结合学科知识特征进行学习:
要注重学科知识的抽象性--在理解的基础上记忆知识点
要注重学科知识的整体性、系统性和连贯性--本课程研究的是生物体内基本物质及其代谢过程，要注重生物体的整体性，物质反应过程的系统性与连贯性
2.学习过程要做到：
通--通阅课程内容；知识点贯通
钻--钻透每章必须掌握的知识点
固--及时且轮番复习为掌握并巩固知识点
五、本课程与其它课程的联系与分工
本课程不仅是制药类重要的专业必修课程，是学位课程。制药工程的最终目的是服务并造福于生物界特别是人类，本课程的学习为制药工程的应用打下生物科学的基础，同时又为药物分析化学、药物化学、生化分离工程等后续课程奠定必要的理论基础和实验技能；与各学科协同阐明了各种生物机体生命活动的基本规律，有利于解决科学试验和生产实践，因此它是现代生命科学与制药工程边缘交叉的重要支柱之一；生物化学与分子生物学的一些最新研究进展和某些领域的最新研究热点，可以为制药工程服务人类提供指引和支撑；它是生物类及相关专业本科生考研的一门重要课程。
六、本课程的教学内容与目的要求
【绪论】（理论教学2学时，实践教学0学时，共2学时）
1.教学目的和要求：
使学生掌握简明生物化学与分子生物学课程的涵义，明确本课程的教学内容和学习方法，了解本课程在制药工程专业中的地位、作用及与其它学科的关系。
2.教学内容：
⑴、本课程的教材与参考书目
⑵、生物化学、分子生物学的涵义
⑶、本课程的教学内容
⑷、本课程学习方法的交流
⑸、本课程的发展与应用
3.教学重点与难点：
生物化学、分子生物学的涵义。
【第一部分
生物大分子】
【第一章
蛋白质化学】（理论教学6学时，实践教学14学时，共20学时）
1.教学目的和要求：
掌握作为生物大分子之一的蛋白质的基本组成单位--氨基酸的结构特点和重要的物理化学性质；掌握蛋白质行使生物功能时特定的空间三维结构；掌握蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质分子大小的测定和常用的分离纯化方法。
2.教学内容：
⑴、氨基酸（1学时）
①、氨基酸的构型
②、氨基酸的酸碱性质与pK值
③、氨基酸的茚三酮反应
⑵、肽键
⑶、生理活性肽（1学时）
⑷、蛋白质的分离和纯化（共1学时）
①、蛋白质的分离、提纯一般程序
②、蛋白质的溶解度分级沉淀
③、目的蛋白的精制
⑸、蛋白质结构与功能（3学时）
①、蛋白质结构
②、蛋白质结构的研究方法
③、蛋白质的变性与复性
3.教学重点和难点：
AA与Pr的结构组成及与其物理化学性质，蛋白质的结构层次，蛋白质结构和功能之间的依存关系。
4.实践教学环节（共14学时）
(1)、蛋白质及氨基酸的性质实验（3学时）
(2)、纸层析法分离鉴定氨基酸（3学时）
(3)、血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳（4学时）
(4)、酪蛋白的制备（4学时）
(5)、甲醛滴定法测定氨基氮（3学时，备选）
5.本章思考题：
⑴、默写20种蛋白质AA的3个字母代表符号。
⑵、名词解释：等电点、盐溶、盐析、变性、复性。
⑶、阐述蛋白质的各个结构层次。
⑷、维持蛋白质空间结构的作用力有哪些？
【第二章
核酸】（理论教学5学时，实践教学7学时，共12学时）
1.教学目的和要求：
本章主要介绍了核酸的结构与功能、重要的理化性质。通过本章的学习使学生重点掌握:DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异；核酸的紫外吸收、变性、复性与杂交。
2.教学内容：
⑴、核酸的结构与功能（1学时）
①、核苷酸的组成 ②、核苷酸的衍生物
⑵、DNA的结构和功能（2学时）
①、DNA的分子组成
②、DNA的分子结构与功能
③、DNA的三级结构
④、真核细胞染色体DNA的结构
⑶、RNA的结构（1学时）
①、RNA分子的组成和种类
②、RNA的结构
⑷、核酸的重要理化性质（1学时）
①、核酸的一般物理性质
②、核酸的两性性质及等电点
③、核酸的水解
④、核酸的紫外吸收
⑤、核酸的变性、复性及杂交
⑥、核酸含量的测定
3.教学重点和难点：
嘌呤、嘧啶碱基、核苷、核苷酸和核酸在分子结构上的关系；DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异；核酸的重要理化性质。
4.实践教学环节（共7学时）
⑴、植物DNA的提取（4学时）
⑵、DNA的琼脂糖凝胶电泳（3学时）
5.本章思考题：
⑴、简述DNA的二级结构要点。
⑵、图示核酸的结构组成及重要化学键。
⑶、DNA变性和复性的概念?变性的实质?
⑷、怎样用简单的方法区别DNA和RNA。
【第三章
糖类化学】（理论教学2学时，实践教学0学时或备选实验3学时，共2学时）
1.教学目的和要求：
通过本章的学习和学生已有的化学知识，使同学们能掌握糖的概念及分类；单糖的概念、结构与性质；常见多糖（特别是细菌杂多糖）、糖蛋白、蛋白聚糖的组成与结构。
2.教学内容：
⑴、单糖
⑵、寡糖
⑶、多糖
⑷、糖缀合物
3.教学重点和难点：
单糖的结构和性质、常见多糖、糖缀合物的结构组成。
4.实践教学环节：（共0或3学时）
⑴、糖性质的反应（3学时，备选）
5.本章思考题：
⑴、糖的概念与分类。
⑵、写出寡糖和蛋白质的结合方式。
⑶、画出蔗糖、麦芽糖、乳糖的结构式。
⑷、说说糖类在人生理活动中的作用。
【第四章
脂质与生物膜】（理论教学3学时，实践教学0学时，共3学时）
1.教学目的和要求：
通过本章的学习使学生能理解并掌握生物膜的基本结构,生物膜的物质转运和信息传递功能及其机制。
2.教学内容：
⑴、生物膜基本结构
①、生物膜的化学组成 ②、生物膜的结构特点
⑵、生物膜与物质转运（1学时）
①、小分子物质的转运
②、大分子物质的转运
⑶、生物膜与信息传递
⑷、细胞信号传导分子（2学时）
①、细胞信号传导分子种类
②、受体与配体
③、G蛋白介导的跨膜信号转导
④、cAMP及其细胞内的信号转导
⑤、蛋白激酶受体系统
⑥、蛋白质可逆磷酸化
3.教学重点和难点：
生物膜的化学组成及结构特点；细胞信号转导的过程与机制。
4.实践教学环节（共0学时）
5.本章思考题：
⑴、试述生物膜的两侧不对称性。
⑵、受体与配体结合的主要特征？
⑶、简述cAMP的传递模型。
⑷、简述酪氨酸蛋白激酶受体的结构组成及信号转导过程。
【第五章
酶化学】（理论教学5学时，实践教学3学时，共8学时）
1.教学目的和要求：
通过本章的学习使学生掌握酶的分类与命名、酶催化反应的机制、酶催化活性部位的结构与特点、酶催化反应动力学及抑制剂的反应动力学、酶的别构调节。
2.教学内容：
⑴、酶的一般性质（2学时）
①、酶的一般性质
②、酶的分类与命名
③、酶蛋白催化需要帮助
④、酶单位
⑤、酶的来源和制备（自学）
⑥、酶催化反应机制
（2）、酶催化的结构基础（3学时）
①、溶菌酶的结构与催化活性
②、酶的催化活性部位
③、溶菌酶催化反应机制
④、丝氨酸蛋白水解酶
⑤、酶原
⑥、酶催化反应动力学
⑦、酶催化的抑制剂及反应动力学
⑧、别构酶和别构部位
3.教学重点和难点：
酶的结构特性与功能；结合酶的催化机制重点掌握酶促反应动力学；同时了解酶的调控。
4.实践教学环节（共3学时）
⑴、酶的特性（3学时）
5.本章思考题：
⑴、简述酶催化反应的特点及酶的分类。
⑵、试述酶催化反应机制。
⑶、写出米氏方程式、Km的涵义。
⑷、阐述胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶的结构共同特点及活性差异性。
⑸、阐述竞争性和非竞争性抑制剂的反应动力学。
⑹、名词解释：底物结合部位、全酶、酶原、别构酶、酶单位、催化部位
【第二部分
物质代谢】
【第六章
糖代谢】（理论教学8学时，实践教学0学时或备选实验4学时，共8学时）
1.教学目的和要求：
糖代谢是整个生物代谢活动中最重要的组成部分，也是代谢的枢纽，生物的合成、分解、物质的循环、能量的利用都必需通过糖代谢来连接和完成。学生通过本章的学习，务必掌握糖的主要分解代谢途径--糖酵解、三羧酸循环途径及能量的产生与转移。掌握生物体内呼吸链的概念及类型、生物体内ATP的主要产生方式即氧化磷酸化的机制、胞液中NADH的再氧化途径。了解戊糖磷酸途径、葡糖异生作用；掌握糖原的降解与生物合成；掌握糖代谢中的调节酶；掌握血糖的来源、去路及调节。
2.教学内容：
⑴、糖的消化和吸收
⑵、糖的分解代谢
①、糖酵解途径
②、糖酵解（2学时）
③、糖的有氧氧化（2学时）
④、戊糖磷酸途径（1学时）
⑶、糖原的合成与分解（1学时）
①、糖原的合成代谢
②、糖原的分解
③、糖原代谢的调节
⑷、糖原异生作用（1学时）
①、糖异生途径
②、糖异生的生理意义
③、糖异生的调节
⑸、血糖及其调节：（1学时）
①、血糖的来源与去路
②、血糖浓度的调节
④、糖代谢障碍
3.教学重点和难点：
糖酵解途径、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡糖异生作用、糖原的降解、糖原的生物合成等的反应过程及机制；呼吸链类型及生物体内ATP的主要产生方式即氧化磷酸化的机制、胞液中NADH的再氧化途径； ATP的作用和利用方式、氧化磷酸化的作用机制；糖代谢中能量的产生与转移、调控机制；血糖的来源、去路及调节。
4.实践教学环节（共0或4学时）
(1)、小麦萌发前后淀粉酶活力的比较（4学时，备选）
5.本章思考题：（1）、1mol G彻底氧化成CO2、H2O将净生成多少ATP？写出其中生成或消耗ATP的酶促反应方程式，并注明其中的调节酶。（2）、画出糖原合成和分解的过程示意图。（从糖原到葡萄糖）（3）、阐述血糖的来源、去路及其调节。（4）、画出糖酵解和糖异生的关系图。（5）、简述细胞溶胶内NADH的再氧化途径。
【第七章
脂质代谢】（理论教学3学时，实践教学0学时，共3学时）
1.教学目的和要求：
本章主要介绍脂类的分解与合成代谢。通过本章的学习使学生重点掌握脂肪酸的氧化分解和生物合成的过程及区别；掌握酮体的概念和分解代谢；掌握生物是如何从脂肪酸获取能量的。了解磷脂和胆固醇的分解和合成代谢过程。
2.教学内容：
⑴、脂质的消化和吸收
⑵、脂肪的代谢（2学时）
①、脂肪的分解代谢
②、脂肪的合成代谢
⑶、磷脂的代谢（1学时）
①、甘油磷脂的结构
②、甘油磷脂的合成代谢
③、甘油磷脂的分解
⑷、胆固醇代谢：了解，自学。
3.教学重点和难点：
脂肪酸的β-氧化过程及放能、脂肪酸的从头合成、酮体的代谢。
4.实践教学环节（共0学时）
5.本章思考题：（1）、脂肪酸的生物合成与氧化分解有什么区别？请列表说明。（2）、1mol硬脂酸（C18）彻底氧化分解可净产生多少molATP？
【第八章
蛋白质代谢】（理论教学2学时，实践教学0学时，共2学时）
1.教学目的和要求：
本章主要介绍了氨基酸的分解代谢与合成代谢。通过本章的学习使学生掌握氨基酸分解代谢的主要途径、了解氨基酸的生物合成。
2.教学内容：
⑴、蛋白质的消化、吸收与腐败
⑵、氨基酸的一般代谢
①、氨基酸的脱氨基作用（1学时）
②、氨的代谢
③、α-酮酸的代谢
④、脱羧基作用（1学时）
⑶、个别氨基酸代谢：了解，自学
⑷、氨基酸的合成：了解，自学
3.教学重点和难点：
氨基酸的一般分解代谢途径和尿素的形成过程。
4.实践教学环节（共0学时）
5.本章思考题：（1）、氨基酸代谢后酮酸如何进入柠檬酸循环？（2）、图示尿素的形成过程并说出其氮原子和碳原子的来源
【第九章
核酸的代谢】（理论教学2学时，实践教学0学时，共2学时）
1.教学目的和要求：
本章主要介绍了核苷酸的分解与合成代谢。通过本章的学习使学生重点掌握其基本组成单位嘌呤和嘧啶核苷酸的分解与合成代谢。
2.教学内容：
⑴、核酸的消化吸收
⑵、嘌呤核苷酸的代谢（1学时）
①、嘌呤核苷酸的合成代谢
②、嘌呤核苷酸的分解代谢
⑶、嘧啶核苷酸的代谢（1学时）
①、嘧啶核苷酸的合成代谢
②、嘧啶核苷酸的分解代谢
⑷、脱氧核糖核苷酸的生成：了解，自学。
3.教学重点和难点：
嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸生物合成中各原子的来源及加入顺序。
4.实践教学环节（共0学时）
5.本章思考题：（1）、按合成的先后顺序写出嘌呤核苷酸中嘌呤环的合成过程和各原子的来源？（2）、按合成的先后顺序写出嘧啶核苷酸中嘧啶环的合成过程和各原子的来源？
【第三部分
分子生物学】
【第十章
染色体结构与DNA复制】（理论教学3学时，实践教学0学时，共3学时）
1.教学目的和要求：
本章主要介绍了原核生物和真核生物的染色体结构及DNA复制。通过本章的学习使学生重点掌握DNA复制（生成DNA）的机制。了解DNA的损伤修复和DNA重组的机制和实践意义。
2.教学内容：
⑴、原核生物染色体结构
⑵、染色质结构
⑶、真核生物染色体结构（共1学时）
⑷、DNA复制（2学时）
①、半保留半不连续复制机制
②、DNA聚合酶
③、DNA的突变、损伤与修复
④、重组
3.教学重点和难点：
真核生物染色体结构；DNA半保留半不连续复制的过程及机制。
4.实践教学环节（共0学时）
5.本章思考题：
（1）、简述真核生物染色体的结构层次。
（2）、简述原核生物DNA复制的过程及机制。
（3）、写出DNA损伤的常见修复方式。
【第十一章
基因转录与加工】（理论教学3学时，实践教学0学时）
1.教学目的和要求：
本章主要介绍了基因的概念、分子遗传学的中心法则、原核生物和真核生物的基因转录过程、机制与调节。通过本章的学习使学生重点掌握转录（生成RNA）的机制、乳糖操纵子的结构与调节、真核生物基因转录的调节。
2.教学内容：
⑴、基本概念
①、分子遗传学的中心法则
②、转录过程（起始、延长和终止）
③、原核生物RNA聚合酶
⑵、原核生物基因转录（2学时）
①、乳糖操纵子结构及活性调节
②、转录产物的加工
⑶、真核生物基因转录
①、真核生物的RNA聚合酶
②、真核生物的转录
③、转录产物的加工
⑷、真核生物基因转录调节（1学时）
①、启动子
②、转录因子
③、转录因子的作用方式
④、染色质结构对转录的调控
3.教学重点和难点：
转录过程及机制；转录后加工；乳糖操纵子的调节机制；真核生物基因转录调节的方式。
4.实践教学环节（共0学时）
5.本章思考题：
（1）、阐述原核生物转录的过程及机制。
（2）、阐述乳糖操纵子对原核生物基因转录的调节机制。
（3）、简述真核生物mRNA转录后加工的过程。
【第十二章
蛋白质的生物合成】（理论教学2学时，实践教学0学时）
1.教学目的和要求：
本章介绍了蛋白质的生物合成即翻译。通过本章的学习使学生重点掌握密码子的特点；蛋白质的合成机制（翻译）；理解翻译后加工。
2.教学内容：
⑴、遗传密码
⑵、tRNA的结构与功能
①、tRNA的结构
②、tRNA的功能
⑶、蛋白质合成机制
⑷、蛋白质合成的过程
①、核糖体
②、蛋白质合成的起始过程
③、蛋白质合成的延伸及终止
⑸、翻译后加工与翻译速度的调控
①、翻译后加工
②、翻译速度的调节：了解，可自学
3.教学重点和难点：
遗传密码；翻译的机制；翻译后加工。
4.实践教学环节（共0学时）
5.本章思考题：
（1）、简述遗传密码的特点。
（2）、遗传信息从亲代到子代并通过蛋白质表现生命活动，请阐述其主要过程的机制。
【第四部分
核酸的生物技术】
【第十三章
核酸的生物技术】（理论教学2学时，实践教学0学时）
（本章包括教材第四部分的所有章节的内容）
1.教学目的和要求：
本章主要介绍了核酸的现代生物技术。要使学生了解核酸的电泳技术、PCR技术、基因的重组技术、DNA的测序、核酸的杂交技术。
2.教学内容：
⑴、DNA的提取及其琼脂糖凝胶电泳
⑵、PCR技术
⑶、基因的重组技术：载体、限制性内切酶、连接和转化
⑷、DNA的Sanger法测序
⑸、核酸常见的杂交技术
3.教学重点和难点：
核酸的电泳技术、PCR技术、基因的重组技术、DNA的测序、核酸的杂交技术。
4.实践教学环节（共0学时）
5.本章思考题：
（1）、简述PCR技术的过程。
（2）、克隆载体的种类、结构及功能。
（3）、阐述DNA的Sanger法测序的原理及过程。
（4）、阐述Southern杂交的过程。
（未列到的本教材其它内容自学）
七、本课程的教学时数分配表
章
节
标
题
学时分配
讲 授
（48学时）
实 践
（24学时）
绪论 2 0 第一章 蛋白质 6 14 第二章 核酸 5 7 第三章 糖类 2 0或备选3 第四章
脂质与生物膜 3 0 第五章 酶化学 5 3 第六章 糖代谢 8 0或备选4 第七章 脂质代谢 3 0 第八章 蛋白质代谢 2 0 第九章 核酸代谢 2 0 第十章
染色体结构与DNA复制 3 0 第十一章
基因转录与加工 3 0 第十二章
蛋白质的生物合成 2 0 第十三章
核酸的生物技术 2 0
八、教材和主要参考资料
1、推荐教材：
《简明生物化学与分子生物学》（高等学校制药工程专业系列教材）.周惠主编.高等教育出版社.2006年
2、主要参考资料：
①：《生物化学》（上、下册）.第3版（面向21世纪教材）.王镜岩、朱圣庚、徐长法编.高等教育出版社.2002年
②：《现代分子生物学》（第2版）.朱玉贤、李毅编.高教出版社.2006年
③：《Instant Notes in Biochemistry》（第2版影印版）.B.D.Hames＆N.M.Hooper.科学出版社.2003年
④：《普通生物化学》（第4版）.郑集、陈钧辉编.高等教育出版社.2007年
九、课程考核与成绩评定方法
1、命题要求
（1）命题内容要求
以该课程教学大纲为指导，要求学生比较系统地掌握生物化学课程的基本概念、专业术语、基本理论和方法；掌握重要生物分子的结构组成、性质与功能及其在新陈代谢中进行物质与能量代谢的过程及机制；了解生物化学的前沿知识及其在制药工程领域中的实际应用，具备利用生物化学理论分析问题和解决问题的能力。
（2）命题的覆盖面、难易度、题型结构等要求
遵循“大题量、广覆盖、题型多样（4-6种题型）、难度适宜（基本题约占50%，综合试题约占30%-35%，难度较大的试题约占15%-20%，）”的原则。
2、考核方法及用时
（1）考核方法：闭卷笔试。
（2）考核用时：120分钟。
3、课程考核成绩构成
注重考试环节与教学环节相结合，使本课程考试考核分散于教学全程：
考勤、作业习题--实验原理、技能、报告--闭卷理论考试--课程总成绩。
（1）试卷来源：任课教师命题
（2）考试方式：闭卷考试
（3）阅卷方式：教研室集体阅卷
（4）学生课程总成绩：平时成绩30%+实验成绩30%+期终考试成绩40%
平时考勤、作业成绩.................................................................................30%
实验课程成绩....................................................................................30%
期终考试成绩....................................................................................40%
第二篇：医学生物化学课程教学大纲(药学)
医学生物化学教学大纲
（适用于药学本科）
兰州大学基础医学院
医学生物化学与分子生物学教研室
2012年3月
目 录
医学生物化学课程教学大纲……………………………… 医学生物化学实验课程教学大纲…………………………20
医学生物化学课程教学大纲
一、课程说明
（一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：药学 课程性质：专业基础课 学分：5
（二）课程简介、目标与任务
医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代谢、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。
医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。
医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。
（三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和内容衔接
先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。
（四）教材与主要参考书 教材：
童坦军 李刚.生物化学（第2版）.北京：北京大学医学出版社，2009 主要参考书：
1.王镜岩、朱圣庚、徐长法.生物化学（第三版）.北京：高等教育出版社，2002
7.蛋白质的分类。
8.蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验，分子病。9.蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。
10.蛋白质的理化性质：两性解离，胶体性质，蛋白质变性与复性、沉淀，紫外吸收和呈色反应。
11.蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。
12.多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。基本要求： 【重点掌握】：
蛋白质的分子组成；蛋白质的分子结构；蛋白质的理化性质。【掌握】：
蛋白质多肽链组成；蛋白质结构与功能的关系；氨基酸的理化性质。【了解】：
蛋白质的分离纯化方法；蛋白质一级结构测定原理。【难点】：
模体，结构域，蛋白质的高级结构；蛋白质各级结构与功能的关系。
第二章
核酸的结构与功能
第一节
概述
第二节
核酸的基本结构单位：核苷酸 第三节
DNA分子的结构与功能 第四节
RNA分子的结构与功能 第五节
核酸的理化性质 第六节
核酸酶
（一）教学方法与学时分配
教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：5学时
第三章
酶
第一节
生物催化剂在生命活动中的重要性 第二节
酶的分子结构 第三节
酶促反应的特点 第四节
酶促反应的机制 第五节
酶促反应的动力学 第六节
调节酶 第七节
酶活性的测定 第八节
酶的命名与分类
第九节
其他具有催化作用的生物分子 第十节
酶与医学的关系
（一）教学方法与学时分配
教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：5学时
（二）内容及基本要求 主要内容：
1.酶的分子组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。
2.酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。3.酶促反应的特点：高效性，高度特异性，可调节性。
4.酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。
5.底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。6.酶浓度对反应速度的影响。
7.温度对反应速度的影响：最适温度。8.pH对反应速度的影响：最适pH。
9.抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。
（二）内容及基本要求 主要内容： 1.糖的生理功能。
2.糖的消化吸收：特定载体转运的、主动耗能的过程。3.糖代谢的概况。
4.糖酵解的概念，反应过程及能量生成，糖酵解的调节和生理意义。
5.有氧氧化的反应过程，丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义，有氧氧化的调节，巴斯德效应。
6.磷酸戊糖途径的反应过程、调节和生理意义。
7.糖原的合成与分解：糖原的合成代谢，UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程；糖原的分解代谢过程；糖原合成与分解的调节（磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自磷酸化和去磷酸化后的活性改变）。
8.糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶，糖异生的调节和生理意义。9.乳酸循环：循环过程及生理意义。10.血糖的来源和去路。
11.血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。
12.血糖水平异常：高血糖及糖尿症，低血糖。基本要求： 【重点掌握】：
糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。【掌握】：
肝糖原合成、分解的途径及关键酶；糖异生的途径及关键酶；磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义；乳酸循环的过程及生理意义；血糖的来源、去路。【了解】：
糖的吸收方式是通过主动转运过程。【难点】：
三羧酸循环流速的调控；各糖代谢途径的调节。
第五章
脂类代谢
第一节
概述
磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。
11.鞘磷脂的代谢：1）鞘脂的化学组成及结构；2）鞘磷脂的代谢。12.胆固醇的结构、分布及生理功能。
13.胆固醇的合成：1）合成部位。2）合成原料：乙酰CoA、能量及供氢物质。3）合成基本过程：胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。4）胆固醇合成的调节：饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。14.胆固醇的转化：1）转化成胆汁酸；2）转化为类固醇激素；3）转化为7-脱氢胆固醇。基本要求： 【重点掌握】：
脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及β氧化的全过程；酮体的概念、生成过程、生理意义及关键酶；胆固醇合成的部位，合成原料及合成的关键步骤、关键酶；血浆脂蛋白的分类、生成部位及功能。【掌握】：
三酰甘油的合成过程；甘油磷脂的种类。【了解】：
脂类的消化和吸收；血浆脂蛋白的代谢；脂肪酸的分类与命名；不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物；脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式；胆固醇合成的过程、调节、分布、生理功能，以及胆固醇的转化；甘油磷脂的代谢。【难点】：
脂肪酸的合成代谢；磷脂的代谢；各种血浆脂蛋白的代谢。
第六章
生物氧化
第一节
概述
第二节
线粒体的氧化体系 第三节
ATP的生成、利用和储存 第四节
非线粒体氧化体系
（一）教学方法与学时分配
教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：4学时
（二）内容及基本要求
第三节
蛋白质的腐败作用 第四节
氨基酸的一般代谢 第五节
氨的代谢
第六节
个别氨基酸的代谢
（一）教学方法与学时分配
教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：5学时
（二）内容及基本要求 主要内容： 1.氮平衡；
2.蛋白质的需要量及营养价值； 3.氨基酸的生理功能和来源； 4.氨基酸的代谢概况；
5.蛋白质在胃肠的消化与氨基酸的吸收； 6.蛋白质的腐败作用； 7.体内蛋白质的分解； 8.氨基酸的脱氨基作用； 9.α-酮酸的代谢； 10.体内氨的来源与转运； 11.氨的代谢途径与尿素的生成； 12.个别氨基酸代谢与一碳单位的代谢。基本要求： 【重点掌握】：
氨基酸的一般代谢，包括转氨基和脱氨基作用及体内尿素的生成。【掌握】：
蛋白质在体内的分解代谢途径；氨基酸的代谢概况。【了解】：
体内氨的来源和氨的转运；个别氨基酸的代谢。【一般了解】：
蛋白质的营养作用；蛋白质的消化、吸收与腐败作用；α-酮酸的代谢。
1第一节
物质代谢的相互联系 第二节
物质代谢的调节 第三节
代谢调节障碍
（一）教学方法与学时分配
教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：3学时
（二）内容及基本要求 主要内容：
1.物质代谢的特点； 2.物质代谢的相互联系； 3.细胞水平的代谢调节； 4.激素的调节与生长因子； 5.物质代谢的整体调节； 6.代谢调节障碍。基本要求： 【掌握】：
细胞水平的代谢调节，包括细胞内酶的隔离分布、变构调节、化学修饰调节。【了解】：
糖、脂、蛋白质之间的相互联系及能量代谢；酶量调节、激素调节、整体调节。【一般了解】：
物质代谢的特点与相互联系。【难点】：
酶水平的代谢调节。
第十章
DNA的生物合成
第一节
DNA的复制 第二节
DNA的修复合成 第三节
逆转录作用
（一）教学方法与学时分配
3第十一章
RNA的生物合成
第一节
转录体系 第二节
转录过程
第三节
转录后的加工过程 第四节
RNA的复制
（一）教学方法与学时分配
教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：4学时
（二）内容及基本要求 主要内容：
1.模板与酶：大肠杆菌与真核生物RNA聚合酶与不对称转录。
2.转录的过程（RNA合成的三阶段）：起始阶段及启动子，链的延长，链的终止及终止因子。
3.真核生物的转录后修饰：
（1）信使RNA的加工：不均一核RNA（hnRNA），剪接酶，小核RNA（snRNA）；（2）转运RNA加工；（3）核蛋白体RNA的加工。4.RNA病毒的遗传物质复制。基本要求： 【掌握】：
不对称转录、模板链和编码链；原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成；转录的主要步骤；转录后加工过程；真核生物与原核生物转录过程的异同。【了解】：
真核生物的RNA聚合酶；RNA病毒遗传信息的复制特点；RNA合成的抑制剂。
第十二章
蛋白质的生物合成
第一节
蛋白质合成体系
5蛋白质生物合成的概念、合成体系；遗传密码的特点；翻译后的加工；蛋白质合成与医学的关系（分子病的概念，抗生素与蛋白质生物合成）。【掌握】：
遗传密码表的用法；翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程。【了解】：
原核、真核生物翻译起始的异同。
第十八掌
血液的生物化学
第一节
血液的化学成分与功能 第二节
血浆蛋白质
第三节
红细胞的代谢特点与血红蛋白的生物合成
（一）教学方法与学时分配
教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：4学时
（二）内容及基本要求 主要内容：
1.血液的化学成分与功能：血液的化学成分，非蛋白氮和血清尿素氮的概念及意义，血液的基本功能。
2.血浆蛋白质：血浆蛋白质的分类与特性，血浆蛋白质的功能。
3.红细胞的代谢特点与血红蛋白的生物合成：红细胞的代谢特点，血红蛋白的生物合成。基本要求： 【重点掌握】：
血浆蛋白质的分类与功能；红细胞的代谢特点。【掌握】：
血红蛋白的生物合成。【了解】：
7【难点】：
肝在物质代谢中的作用｡
第二十章
维生素与微量元素
第一节
维生素与微量元素概述 第二节
脂溶性维生素 第三节
水溶性维生素 第四节
必需微量元素
（一）教学方法与学时分配
教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：4学时
（二）内容及基本要求 主要内容：
1.维生素与微量元素概述。
2.脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。
3.水溶性维生素：维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、泛酸、叶酸、维生素B12、生物素、硫辛酸和维生素C。
4.必需微量元素：铁、碘、铜、锌、钴、锰、硒、氟、铬、钼。基本要求： 【掌握】：
维生素的功能与生物学作用，即与酶的关系。【了解】：
维生素的概念、分类。【一般了解】：
微量元素在生命活动中的作用。
9实验一
分光光度法
（一）教学方法与学时分配
教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时
（二）内容及基本要求 主要内容： 1.制作标准曲线 2.计算未知液的浓度 基本要求：
在掌握分光光度法原理的基础上，通过实际的定量测定熟悉分光光度计的基本结构及其使用方法。
实验二
蛋白质的变性与沉淀
（一）教学方法与学时分配
教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时
（二）内容及基本要求 主要内容： 1.盐析
2.重金属盐沉淀蛋白质 3.生物碱试剂沉淀蛋白质 4.加热沉淀蛋白质 5.酒精沉淀蛋白质 基本要求：
加深了解蛋白质的理化性质及其在实际工作中的应用。
实验三
蛋白质的两性性质及等电点测定
1学时分配：8-12学时
（二）内容及基本要求 主要内容：
（一）DNA的提取
（二）DNA含量的测定 1.标准曲线的制定 2.样品的测定 3.DNA含量的计算 基本要求：
了解并具体掌握动物肝脏DNA提取及二苯胺显色测定的原理和方法。
实验六
碱性磷酸酶Km值的测定
（一）教学方法与学时分配
教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时
（二）内容及基本要求 主要内容：
1.磷酸苯二钠在碱性磷酸酶作用下的酶促反应 2.终止反应 3.比色测定 4.计算该酶的Km值 基本要求：
1.了解底物浓度对酶促反应速度的影响。
2.了解米孟方程、Km值的物理意义及双倒数作图求Km值的方法。
实验七
血清蛋白质的醋酸纤维素薄膜电泳
第三篇：生物化学(英文版)教学大纲
《生物化学》（英文版）教学大纲
课程编号：15010003
总学时数：86学时（另有实验教学33学时）学分：5学分
一、课程性质、目的和要求
生物化学是生物科学和生物技术专业的一门重要的必修专业基础课。学习和掌握生物化学的基本理论和技术对于其它生物学科的学习及今后的相关工作都具有十分重要的意义。开展生物化学双语教学的目的是使学生在系统学习和掌握生物化学的理论和和实践知识的同时，更好地掌握和应用专业外语，培养成具有国际合作意识、国际交流与竞争能力的外向型人才。鉴于生物化学是一门知识涉及面广，复杂程度高的学科，所以，我们将生物化学双语教学分为不同层次开设，即基础生物化学和高级生物化学的双语教学。在基础生物化学的双语教学中，着重要求学生学习和掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本原理；同时也要求了解一些本学科发展前沿的新理论、新动向，使学生打下生物化学基本理论和知识的坚实基础，适应以后的高级生物化学双语教学及相关学科的学习。同时，采用原版英文生化教材，有利于学生尽快接触生化发展的新知识，扩大知识面，提高学生阅读英文专业文献的能力，适应生物化学的高速发展。不仅使学生获得较为广博的生物化学基本理论和基础知识，而且使学生初步树立科学的世界观和人生观，学会用辩证唯物主义的正确观点认识生命的现象和本质，从而使学生进一步学习和工作打下坚实的基础。
二、教学内容、要点和课时安排
本课程的教学内容共分十三章。
Section A Cell organization
5课时
A1 Prokaryotes
A2 Eukaryotes
A3 Microscopy
A4 Cellular fractionation Section B
Amino acids and proteins
9课时
B1 Amino acids
B2 Acids and bases
B3 Protein structure
B4 Myoglobin and hemoglobin
B5 Collagen
B6 Protein purification
B7 Chromatography of proteins
B8 Electrophoresis of proteins
B9 Protein sequencing and peptide synthesis Section C Enzymes
6课时
C1 Introduction to enzymes
C2 Thermodynamics
C3 Enzyme kinetics
C4 Enzyme inhibition
C5 Regulation of enzyme activity Section D Antibodies
6课时
D1 The immune system
D2 Antibody structure
D3 Polyclonal and monoclonal antibodies
D4 Antibody synthesis
D5 Antibodies as tools Section E Membranes
E1 Membrane lipids
E2 Membrane protein and carbohydrate
E3 Membrane transport: small molecules
E4 Membrane transport: macromolecules
E5 Signal transudation Section F DNA structure and replication
F1 DNA structure
F2 Chromosomes
F3 DNA replication in bacteria
F4 DNA replication in eukaryotes Section G
RNA synthesis and processing
G1 RNA structure
G2 Transcription in prokaryotes
G3 The lac operon
G4 The trp operon
G5 Transcription in eukaryotes: an overview G6 Transcription of protein-coding genes in eukaryotes
G7 Regulation of transcription by RNA Pol Ⅱ
G8 Processing of eukaryotic Pre-mRNA
G9 Ribosomal RNA
G10 Transfer RNA Section H
Protein synthesis
H1 The genetic code
H2 Translation in prokaryotes
H3 Translation in eukaryotes
H4 Protein targeting
H5 Protein glycosylation Section I
Recombinant DNA technology
I1 Restriction enzymes
I2 Nucleic acid hybridization
I3 DNA cloning
I4 Viruses
I5 DNA sequencing
6课时 6课时 8课时 6课时 6课时
I6 Polymerase chain reaction Section J
Carbohydrate metabolism
10课时
J1 Monosaccharides and disaccharides
J2 Polysaccharides and oligosaccharides
J3 Glycolysis
J4 Gluconeogenesis
J5 Pentose Phosphate Pathway
J6 Glycogen Metabolism
J7 Control of glycogen metabolism Section K
Lipid metabolism
6课时
K1 Structures and roles of fatty acids
K2 Fatty acid breakdown
K3 Fatty acid synthesis
K4 Triacylglycerols
K5 Cholesterol
K6 Lipoproteins Section L
Respiration and energy
6课时
L1 Citric acid cycle
L2 Electron transport and oxidative phosphorylation
L3 Photosynthesis Section M
Nitrogen metabolism
6课时
M1 Nitrogen fixation and assimilation
M2 Amino acid metabolism
M3 The urea cycle
M4 Hemes and chlorophylls
三、教学方法
采用英文原版教材，实行双语教学，制作PPT课件，利用多媒体技术和适当的板书辅助教学。
四、成绩考核方式
课程结束后以闭卷、笔试形式进行考试。英文出题，鼓励英文答卷，结合平时成绩计算总分。
五、教材与主要参考书目
教材：
B.D.Hames等编著，《Biochemistry》(第二版)，科学出版社，2003年 主要参考书目：
1．H.R.Horton, L.A.Moran, R.S.Ochs, J.D.Rawn, K.G.Scrimgerour.PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY(Third Edition).Science Press and Pearson Education North Asia Limited.2002 2.Trudy McKee, James R.McKee.BIOCHEMISRY: AN INTRODUCTION(Second Editon).McGraw-Hill Companies, Inc.2001 3.William J, Lennarz, M.Daniel Lane.ENCYCLOPEDIA OF BIOLOGICAL CHEMISTRY.Elsevier Pte Ltd.2004 4.Lehninger Principles of Biochemistry, Third Edition, David L.Nelson and Micheal M.Cox, Worth Publishers, 2000.5.Jeremy M.Berg, John L.Tymoczko, and Lubert Stryer, Biochemistry Fifth edition.W.H.Freeman and Company, 2003.6.Trudy Mckee and James R.Mckee, Biochemistry.Third edition.The McGraw Hill Companies, Inc., 2003.7.罗纪盛，张丽萍，杨建雄，秦德安，高天慧，颜卉君，鲁心安 合编。生物化学简明教程（第三版），高等教育出版社，2000年
8.王镜岩，朱圣庚，除长法 主编。生物化学，上、下册（第三版），高等教育出 版社，2002年
9.生物化学导论(第2版), Trudy Mckee & James R.Mckee, 科学出版社, 2000.4
第四篇：生物化学实验教学大纲
《生物化学》实验教学大纲
课程编号: 课程名称：生物化学 课程类型: 实验教学 学
时：24 适用对象: 生物制药及相关专业 先修课程：基础化学实验、有机化学实验
一、课程性质、目的和任务
生物化学实验是与生物化学理论课相配套的一门以实验为主的课程，它是生物制药及相关专业必修的专业基础课程。本课程通过介绍生物化学实验技术的原理和操作方法，对学生进行生物化学基本技能训练，为今后进行后继课程的学习和将来的科学研究工作打下良好基础。
通过本实验课程的学习，增强学生对生物化学理论知识的理解与感性认识，使学生牢固掌握生物化学的基本理论与基本实验技能，培养学生严谨的科学态度和良好的实验习惯，提高学生在实验过程中发现问题、分析问题、解决问题的综合能力。
二、教学基本要求
生物化学实验教学以学生为主体的教学实践活动,•教师只作必要的实验原理和注意事项的讲解,并注意引导学生拓展所学的内容。通过实验内容的学习使学生掌握生物化学技术的基本原理和操作要点，同时注重在实验的过程中提高学生的实践能力和创新能力。
三、实验内容及要求（此部分根据具体实验项目列出具体内容及要求）
大纲基本内容包括6个必做的实验，在规定的24个学时内完成。
实验一 氨基酸的分离与鉴定（基础性实验，3学时）
实验准备，滤纸准备，点样，展层和显色，分析。
了解利用层析法分离掌握氨基酸的基本原理，学会利用层析法分离氨基酸的方法。
实验二 蛋白质的提取及含量的测定（综合性实验，4学时）
实验准备，蛋白质样品的提取，标准曲线的制作，分光光度法测定。
学会从生物材料中提取蛋白质的基本技术，掌握离心机的使用方法，了解蛋白质含量测定的基本原理，学会测定的方法。
实验三 血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳（基础性实验，3学时）
实验准备，浸膜，点样，电泳，染色，分析。
掌握电泳技术的基本原理，了解电泳设备的组成，学会使用的方法，掌握利用电泳分离蛋白质的技术。
实验四RNA的提取及含量的测定（综合性实验，5学时）
实验准备，浓盐法提取RNA，离心，等电点沉淀，抽滤，烘干，称重，配制成溶液，紫外分光光度法测定含量。
学会用浓盐法从酵母中提取RNA的方法，掌握纯化的技术（离心法，等电点沉淀法、抽滤法），学会紫外分光光度计的使用，掌握利用紫外分光光度法测定核酸含量的方法。
实验五 碱性磷酸酶的提取、分离和比活力的测定*（综合性实验，5学时）
实验准备，碱性磷酸酶的提取和分离，配制试剂，碱性磷酸酶活力的测定，蛋白质含量的测定，比活力的计算。
掌握从动物新鲜组织中制备酶的方法，学习酶提纯的方法，了解碱性磷酸酶活力测定的原理，掌握测定的方法，学会碱性磷酸酶活力的计算方法，掌握比活力的概念及计算方法。
实验六 发酵过程中无机磷的被利用和ATP的生成*（综合性实验，4学时）
实验准备，发酵，发酵样品的处理，无机磷的测定，DEAE纤维素薄析层析法测定ATP的形成。
了解ATP生成的意义，掌握无机磷的测定方法，学会DEAE纤维素薄板制作的方法，掌握DEAE纤维素薄析层析法测定ATP的形成。
四、考核方式
实验总成绩包括实验过程表现成绩和实验报告成绩。其中实验过程表现成绩占60%，包括学习态度是否认真、实验操作是否正确规范、实验结果是否正确、是否具有创新意识等。实验报告成绩占40%，包括实验报告的格式是否正确、原理是否论述清楚、实验结果分析讨论是否符合逻辑，报告字迹是否清楚等方面。
五、推荐教材和教学参考书
实验教材：《生物化学实验》（第三版）陈钧辉等编，科学出版社，2003。参考教材：《基础生物化学实验》（第二版）王秀奇等编，高等教育出版社，1999。
《生物化学技术原理及其应用》赵永芳主编，科学出版社，2002。《生化实验方法和技术》张龙翔，张庭芳，李令媛编，高等教育出版社，1997。
六、说明
大纲制订人：张辉 大纲审定人： 制订日期：2014-11-8
第五篇：生物化学试验教学大纲课程名称生物化学课程代码120005课程
《生物化学》实验教学大纲
课程名称：生物化学 课程代码：120005 课程类型：专业基础课程 开课学期：第二学期 课程总学时：72学时 实验学时：20学时 前期课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 使用专业：护理、助产、临床、药学
一、课程性质、目的和任务
生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，它主要以化学和生物学的理论和方法为主要手段来研究生物体基本物质的化学组成，结构、理化性质、生物功能和结构与功能的关系及其在生命过程中化学变化的规律。生物化学是本专业基础课。通过本课程的教学使学生掌握生物化学的基本理论，基本知识和基本技能。为学习其它基础课程和专业课程奠定基础。
生物化学是一门实验性学科，它之所以能够迅速地发展，主要原因就是由于生物化学实验技术的不断提高和实验内容的持续发展。
生物化学实验课是生物化学教学的重要组成部分，加强和改进实验课教学是提高教学质量的重要环节，本实验室所开的实验课均随相应的理论课进行，通过生化实验课教学应达到以下三方面的教学目的：
1、验证生物化学的基本理论知识，加深对基本理论的理解和掌握。
2、使学生掌握生物化学实验的基本操作技能和实验方法。
3、使学生学会正确使用精密仪器和一些常规仪器。
4、培养学生具有严谨的科学作风和科学实验能力以及独立分析问题和解决问题的能力。
二、实验教学基本要求
为达到以上教学目的，对所有参加生物化学实验课的学生做出以下具体要求：
1、实验课前要预习实验教程，了解实验的目的、原理及基本操作规程。
2、实验时应认真操作，仔细观察实验现象及实验结果，及时并如实地做好记录。
3、实验结束后，及时整理和总结实验结果，按规定格式写出实验报告。实验报告格式：
实验题目___________________ 实验日期___________________
一、目的要求
二、实验原理
三、操作步骤
四、实验结果
五、结果分析
三、主要仪器设备
离心机、电泳设备、722分光光度计、电冰箱、可调式恒温水浴仪、恒温浴槽、培养箱、移液器等。
四、实验内容及学时分配
生化实验基本操作
【实验类型】 示教性实验 【实验属性】 选开实验 【实验学时】 2学时
【目的要求】 1．了解生物化学实验室的一般规则。
2．熟悉生化实验室的基本操作。
3．练习玻璃器皿的洗涤、刻度吸管的选择和使用。4．掌握离心机的使用方法及注意事项。
实验一 蛋白质的两性电离和等电点的测定
【实验类型】 定量实验 【实验属性】 选开实验 【实验学时】 2学时
【目的要求】
1、验证蛋白质的两性电离和等电点。
2、掌握测定酪蛋白等电点的原理及方法。
实验二 血清总蛋白测定
【实验类型】 定量实验 【实验属性】 选开实验 【实验学时】 2学时
【目的要求】 1.熟悉血清总蛋白测定的原理及基本操作。
【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】
【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】 2.掌握血清总蛋白测定的临床意义。
实验三 血清蛋白质的醋酸纤维素薄膜电泳
半定量、综合性实验 必开实验 学时
．掌握电泳法的原理及应用。
2．用醋酸纤维素薄膜电泳法分离血清蛋白。3．了解血浆蛋白质的分类及功能。
实验四 肝组织中核酸的提取和鉴定
综合性实验 选开实验 学时
验证核酸的三大组成成分。
2.熟悉组织中核酸的提取与鉴定的基本操作方法。3.了解核酸的理化性质。实验五 酶的特异性及影响酶活性的因素
定性、验证实验 必开实验 学时
．验证酶催化的特异性及影响酶活性的因素。
2 1.2 12．通过唾液淀粉酶活性的变化，观察温度、pH、激活剂和抑制剂对酶活性的影响。
3．学习使用恒温水浴箱。
实验六 尿淀粉酶活性测定
【实验类型】 定性实验 【实验属性】【实验学时】【目的要求】
【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】
【实验类型】【实验属性】 选开实验 学时、验证淀粉酶的催化作用。
2、观察淀粉及其水解产物分别与碘反应呈现的颜色变化。
实验七 琥珀酸脱氢酶的作用及其抑制
定性实验 必开实验 学时
．加深酶的竞争性抑制作用及其特点的认识。
2．学习琥珀酸脱氢酶的提取方法。3．通过实验观察酶的竞争性抑制现象。
实验八 分光光度计的使用
定性、示教实验 必开实验 学时
．掌握分光光度法定性、定量测定物质的原理。
2．学习使用722 分光光度计
实验九
血糖的测定
定量实验 必开实验 2 2 1
1 【实验学时】 2学时
【目的要求】 1.了解葡萄糖氧化酶法测定血糖的原理。
【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】
【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】
【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】 2.能熟练进行血糖测定的操作。3.掌握血糖测定的临床意义。
实验十 酮体的生成与利用
定性实验 选开实验 学时
．掌握酮体的概念；了解酮体生成和利用的生理意义。
2．通过实验加深对酮体生成部位的认识并学会酮体的鉴定方法。3．学会从动物肝脏提取酶的粗制品。4．学会正确使用离心机
实验十一 血清甘油三酯的测定
定量实验 必开实验 学时
熟悉酶法测血清TG的基本原理及注意事项。
2.熟练进行实验操作。3.了解TG测定主要临床意义。
实验十二 血清胆固醇测定
定量实验 必开实验 学时
．了解胆固醇氧化酶法测定血清胆固醇的原理。
2.能熟练进行血清胆固醇测定的操作。3.掌握血清胆固醇测定的临床意义。
1
1.2 1
实验十三 血清ALT测定-赖氏法
【实验类型】 定量实验 【实验属性】 必开实验 【实验学时】 2学时
【目的要求】 1．掌握转氨基反应并了解常见转氨酶测定的临床意义。
【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】
【实验类型】【实验属性】【实验学时】【目的要求】
【实验类型】【实验属性】【实验学时】 2．熟悉丙氨酸氨基转移酶测定的原理及方法。3．了解酶活性单位的规定。4．测定血清丙氨酸氨基转移酶活性。
实验十四 血清BUN测定—二乙酰一肟显色法
定量实验 必开实验 学时
．熟悉血清尿素氮测定的原理及方法。
2．了解血清尿素氮测定的临床意义和正常值。3．学会使用微量进样器
实验十五 血清胆红素测定
定量实验 必开实验 学时
熟悉血清胆红素测定的原理和方法；
2.掌握胆红素测定的正常参考范围及临床意义。
实验十六 血清钾、钠的测定
定量实验 选开实验 学时
2 1.2【目的要求】 1.了解火焰光度计的作用原理。
2.了解血钾、钠测定的方法及临床意义。
实验十七 血清总钙测定
【实验类型】 定量实验 【实验属性】 选开实验 【实验学时】 2学时
【目的要求】 1.熟悉甲基麝香草酚蓝比色法测定钙的原理和方法。
2.掌握血钙测定的参考范围及临床意义。
实验十八 血浆碳酸氢根浓度测定
【实验类型】 定量实验 【实验属性】 选开实验 【实验学时】 2学时
【目的要求】 1.熟悉滴定法测定血浆碳酸氢根浓度的原理和方法。
2.掌握血浆碳酸氢根浓度测定的临床意义。
实验十九 胡萝卜素的柱层析分离
【实验类型】 半定量、综合性实验 【实验属性】 选开实验 【实验学时】 2学时
【目的要求】 1.了解柱层析分离法的基本原理及其在生物化学中的应用
2.学习柱层析法的基本操作技术，利用柱层析法分离菠菜叶（或红辣椒）中的胡萝卜素及其它色素。
实验二十 凝胶层析分离血红蛋白和核黄素
【实验类型】 定量、综合性实验 【实验属性】 选开实验 【实验学时】 2学时
【目的要求】 1.掌握凝胶层析的基本原理。
2.熟悉凝胶层析的操作过程。
五、考核方式
实验对提高学生动手能力和加深理解、掌握课堂理论教学内容具有不可替代的作用。为了加强实验教学工作，提高师生上好、学好实验课程，特制定实验技能考核办法。
实验课考核内容如下：
1、考勤：四分之一实验课未做者，实验成绩为不合格。
2、预习：课前要预习所做实验的目的、内容。
3、实验课：上课时必须穿白大褂。严格实验课纪律，熟悉实验的目的、方法。在带教教师的指导下能较好的完成实验。
4、实验成绩包括以下几方面：（1）考勤（10分）；
（2）实验技能掌握优劣（40分）；（3）实验结果（20分）；（4）实验报告完成情况（30分）。
5、教师要精心组织实验教学，认真带教，学期末教师应将学生实验成绩单交教研室存档。
以上各项由实验课教师按相应比例酌情给分，总分再按30%的比例折算出实验成绩，汇入期末总成绩。
六、推荐实验教材和教学参考书
实验教材：王文玉主编.《生物化学实验教程与习题》.第四军医大学出版社，2010.9 参考书：李玉兰主编.《生物化学实验》（供高职高专使用）.中国医药科技出版社，2008.6
七、说明
选修实验不计在总学时内，可根据具体情况调整使用。本大纲中编写的有些简单实验项目可以合并上，在时间允许的情况下，争取开设设计性实验项目，给学生增加动手的机会，加强对学生实践技能的训练和提高。
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