蛋白质化学

第一篇：蛋白质化学

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蛋白质化学

第一章

蛋白质化学 第一节

概

述

一、蛋白质的定义

蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由20种左右天然а-氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物；其种类繁多，具有一定的相对分子量、复杂分子结构和特定生物学功能；是表达生物遗传形状的一类主要物质。

二、蛋白质在生命中的重要性

早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；

第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式； 第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断。

三、蛋白质具有重要的生物学功能

1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质

蛋白质占干重

人体中（中年人）

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人体

45%

水55%

细菌

50%～80%

蛋白质19%

真菌

14%～52%

脂肪19%

酵母菌

14%～50%

糖类＜1%

白地菌

50%

无机盐7%

2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几乎所有的生命活动过程

1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递

3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象

四、蛋白质的元素组成

1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

碳

50％

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氢

7％

氧

23％

氮

16%

硫

0-3％

其他

微

量 2.蛋白质元素组成的特点：

（1）一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％；

（2）蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数。

100克样品中蛋白质的含量(g%)

=每克样品含氮克数×6.25×100

五、蛋白质的分类

（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

1.球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。

2.纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋

白质和不溶性纤维状蛋白质。

（二）、依据蛋白质的组成分为简单蛋白和结合蛋白

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1.简单蛋白：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由(-氨基酸组成的 肽链，不含其它成分。

（1）清蛋白和球蛋白：广泛存在于动物组织中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。

（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。

（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。

（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。

2.结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成

（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。

（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清(-，(-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。

（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。

（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。

（三）、蛋白质按功能分为活性蛋白和非活性蛋白

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（四）、蛋白质按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白

第 二 节

氨基酸化学

--组成蛋白质的基本单位

存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。

一、氨基酸的结构与分类

（一）氨基酸的结构

氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：

(1).与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。

(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原

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子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。

（二）氨基酸的分类

中性AA（1）按R基团的酸碱性分为：

酸性AA

碱性AA

（2）按R基团的电性质分为：

疏水性R基团AA

不带电荷极性R基团的AA

带电荷R基团的AA（3）按R基团的化学结构分为：脂肪族A

芳香族AA

杂环族AA 脂肪族氨基酸：

中性aa：甘、丙、缬、亮、异亮；

侧链含-OH和-S的aa：丝、苏；

酸性aa及其酰胺：谷、谷氨酰胺、天门冬及天门冬酰胺；

碱性aa：精、赖、组； 芳香族aa：苯丙、色、酪 杂环aa：脯、组。

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非极性R基aa（8个）：丙、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色、蛋； 极性R基但不带电荷aa（7个）：甘、丝、苏、半胱、酪、天门冬酰胺、谷氨酰胺；

极性正电aa（碱性aa3个）：精、赖、组； 极性负电aa（酸性aa2个）：天门冬、谷。

（三）人体所需的八种必需氨基酸

（1）什么是必需氨基酸？半必需氨基酸？非必需氨基酸？ 必需氨基酸： 半必需氨基酸： 非必需氨基酸：

（2）种类：

必需氨基酸：赖氨酸(Lys)

缬氨酸(Val)

蛋氨酸(Met)

色氨酸(Try)

亮氨酸(Leu)

异亮氨酸(Ile)

酪氨酸(Thr)

苯丙氨酸(Phe)

半必需氨基酸：婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His)

早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)

（四）、几种重要的不常见氨基酸

在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋

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白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。

二、氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质

常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异

(1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

(2)熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。

(3)味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。

(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2.两性解离及等电点

（1）氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

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pH

pH=pI

pH>pI

阳离子

氨基酸的兼性离子

阴离子（2）等电点(isoelectric point, pI)：

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

（3）氨基酸等电点的计算

侧链不含离解基团的中性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'2)/2

酸性氨基酸：pI =(pK'1 + pK'R-COO-)/2

碱性氨基酸：pI =(pK'2 + pK'R-NH2)/2

（4）与茚三酮的反应

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氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮。加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。

*反应要点

A.该反应由NH2与COOH共同参与 B.茚三酮是强氧化剂

C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值 D.测定范围：0.5~50μg/ml

E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3）

*应用：

A.氨基酸定量分析（先用层析法分离）

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B.氨基酸自动分析仪：

用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。

第三节

蛋白质的分子结构 引言：

自然界成千上万的蛋白质都具有不同的结构，而组成这类蛋白质的aa却只有20种左右，他们是如何形成蛋白质的呢？本节就是解决这一问题的。

蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级。随着对蛋白质结构的不断认识，在二级与三级之间引入了一个超二级结构和结构域的概念，所以说蛋白质分子在结构上最显著的特点是多层次和高度复杂。

在谈及蛋白质分子结构之前，先明确两个概念，即构象和构型，两者虽一字之差，但却有本质区别。

构想（conformation）：指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转而产生的。不需要共价键的断裂或形成，只涉及二级键的改变。

构型（configuration）:指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间上取不同的位置所形成的不同立体结构。构型的改变必须有共价键的断裂或新键的形成。

一、介绍一些基本概念：

1、肽键和肽：一个aa的氨基和另一个aa的羧基之间失水形成的酰

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胺键，称为肽键。所形成的化合物称为肽。

肽键的特点：

?氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用； ? ?组成肽键的原子处于同一平面； ? ?肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转； ?

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?在大多数情况下，以反式结构存在。

2、二肽、多肽和aa残基：有两个aa组成的肽称为二肽。由多个氨基酸组成的肽称为多肽，组成多肽的aa单元称为aa残基。

3、多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。氨基酸顺序是指在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列。N 末端：多肽链中有自由氨基的一端，C 末端：多肽链中有自由羧基的一端。

4、肽链的表示方法：从N端开始到C端

可用aa中文第一个字或英文连字体或单字母

中间用 “。”或“-”连

5、环状肽：指没有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。

二、蛋白质的一级结构

1、定义

蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序，指蛋白质的aa组成、排序、二硫键、肽链、末端aa种类等。

2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

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*一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

三、蛋白质的二级结构

（一）、基本情况

1、定义：

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性的结构。它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

2、主要的化学键：

氢键

3、肽单元：

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4、几个基本概念

*肽单位：指多肽链上从一个a-碳原子到相邻的a-碳原子之间的结构（又一个羧基和一个亚氨基组成）它是肽链主链骨架中的重复结构。*肽平面：由于肽链具有双链性质，因而不能自由自由旋转，使得肽链所所连接的6个原子处于同一个平面上。这个平面称为--。*a碳原子的二角：多肽链中a-碳N和C-件都是单键。可以自由旋转，其中can旋转角度由∮表示。aCC间旋转角度由∮表示。他们被称为--。

*肽单位的四个显著特征：肽平面、a碳原子的二角、反式。*一级结构的最小单位是aa残基，高级结构的最小单位是肽单位。

（二）、蛋白质二级结构的主要形式 ?(-螺旋((-helix)?(-折叠((-pleated sheet)?(-转角((-turn)? 无规卷曲(random coil（1）、什么是a-螺旋结构? 定义：

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链主链骨架围绕中心轴盘绕折叠所形成的有规则的结构，每圈螺旋含3.6个aa碱基。螺旋的螺距为0.54nm,结构的稳定是靠键内的氢键。

结构特征：

*多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.*肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四?个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。*蛋白质分子为右手(-螺旋。*有些结构不易形成(-螺旋。（2）?-折叠结构？

定义：

指是由两条或两条以上几乎完全伸展的肽链平行排列通过链间氢键交联而成。肽链的主链成锯齿状折叠构象。

结构特征：

①在(-折叠中，(-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm.②(-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键

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与链的长轴接近垂直。

③(-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。（3）?-转角和无规卷曲

在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸残基．弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O 和第四个残基的-N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

（三）超二级结构和结构域（１）超二级结构

在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。几种类型的超二级结构：α α；ββ；βαβ；βββ．

★超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域．（２）结构域

对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。

①结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结

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构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。

②结构域一般由100~200 个氨基酸残基组成，但大小范围可达 40~400 个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的。③结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上。

④结构域之间由“铰链区”相连，使分子构象有一定的柔性，通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。

⑤在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性。

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纤连蛋白分子的结构域

（四）、自学a-角蛋白，胶原蛋白的结构应简单了解。

四、蛋白质的三级结构（1）定义：

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

（2）主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。

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五、蛋白质的四级结构

（1）亚基(subunit)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。

（2）蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

（3）亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

例如：

血红蛋白的四级结构的测定由佩鲁茨1958年完成，其结构要点为： ?球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基 ?两条α链，两条β链，α2β2 ?α 链：141个残基； β链：146个残基 ?分子量65 000 ?含四个血红素辅基

?亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部

*蛋白质分子中的结构层次

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到此为止，已基本介绍完蛋白质由低到高的结构层次，总结如下：

一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构

肽链、二硫键 ←--一级结构（肽链结构指多肽链的aa排列顺序）

↓

氢键 ←--二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成有规律性的结构）

←--超二级结构（相邻二级结构的聚集体）

←--结构域（在空间上可明确区分，相对独立的区域性结构）相互作用，氢键

范德华力，盐键←--三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间上相对位置）

范德华力、盐碱←--四级结构（亚基聚合体）

?维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键

?维系蛋白质分子的二级结构：氢键

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?维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键

?维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键

第四节

蛋白质结构与功能的关系

引言：

介绍完蛋白质的各层次结构后，到底各层次结构在与功能上的关系如何，每个层次又如何决定着蛋白质的功能，如何从立体水平上去认识这些问题，本节就解决这一问题。

一、蛋白质的一级结构决定其高级结构：

1、如何举例证明？ Anfinsen的实验：

有活性球状分子核糖核酸酶（氢键、二硫键）--8M尿素、羟基乙醇-→变性为伸展的分子，生物活性消失--透析除去变性剂和还原剂-→酶的活性大部分恢复，伸展的多肽链重新折叠，二硫键正确配对；还原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→无活性错乱的核糖核酸酶--微量羟基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫键正确配对）。

2、说明什么问题？

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A：蛋白质的变性是可逆的，变性蛋白质在一定条件下是可以恢复活性的；

B：恢复的原因是在一定条件下可以自身折叠成天然构象； C：前两项根源是蛋白质之所以能形成复杂的三级结构，所需要的全部信息都包含在一级结构中； D：一级结构决定它的高级结构。

二、蛋白质一级结构与功能的关系

1、同源蛋白质的研究：也叫同功能蛋白质，有助于研究生物进化。A、同源蛋白质的概念：

是指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质。它的一级结构中有许多位置的aa对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。其他位置的aa差异较大，称为可变残基。这种aa顺序中的相似性称为顺序同源现象。

B、举例：如细胞色素c，120个物种，28个aa位置不变，是维持构象上发挥功能的必要部位。可变残基随进化而变异，亲缘关系越近，aa差异越小（绘出进化树）。

2、一级结构相同，功能相同，一级结构的细小变化导致功能完全不同。

A、分子病的概念：由于遗传基因的突变导致蛋白质分子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病。

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B、例如：镰刀性贫血病

三、蛋白质的高级结构与功能的关系

蛋白质具有特有的空间构象，因而就有相应的生物学功能。

（一）举例说明：不同的aa顺序可以产生相同的空间构象，因而执行相同的生物学功能。

例1：血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能的关系

1、肌红蛋白的结构为一条肽链。一个血红素辅基，75%为?-螺旋，内部为非极性aa，血红素在表面，通过His93和His64与内部相连，His64存在于第六位配位键上，可避免Fe2+氧化。血红蛋白的结构为四条肽链。2条?链，2条?链，4个血红素辅基，每条1个，由4个原卟啉和1个铁原子组成，形成6个配位键，4个与原卟啉的N原子结合，1个与His93结合，另1个可与O2或水结合，当未与O2结合时。Fe2+处于高自旋状态，使这种6位结合形成一个“圆屋顶”，Fe2+高出屋顶，不稳；当与O2结合后，Fe2+变为低自旋状态，Fe2+落入环中而不稳。构象改变也影响其它亚基结合O2。

2、结合曲线不同，血红蛋白的结合O2曲线为S型，肌红蛋白为双曲线，也就是血红蛋白与O2结合具有协同性，为什么？

血红蛋白由四个亚基组成，脱氧时，四条链的C端均参与盐桥的形成，多个盐桥的存在使它处于高度约束状态，当一个氧分子冲破某种阻力与血红蛋白的一个亚基结合后，这些盐桥打断，使亚基构象发生改变，而引起邻近亚基的构象发生改变，这种变化易于和O2的结

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合，并继续影响第三个和第四个亚基与O2的结合。由此Monod提出了蛋白质的变构作用。

3、提出两个问题用于自学：

A：为什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血红蛋白与O2的亲和力，有何生理意义？

B：什么是波尔（Bohr）效应？生理意义？

（1）什么是波尔（Bohr）效应？

它主要描述pH值或H+浓度和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力的影响，在pH值一定的情况下，CO2分压升高，血红蛋白对氧的结合能力降低；降低pH值（H+浓度升高），促进血红蛋白释放氧，此现象由丹麦科学家C.Bohr发现，因此称为Bohr效应。（2）Bohr效应的生理意义：

A：当血液流经组织，特别是代谢旺盛的组织如肌肉时，这里的pH较低，CO2浓度较高，氧合血红蛋白释放O2，使组织获得更多O2，供其需要，而O2的释放，又促使血红蛋白与H+与CO2结合，以缓解pH降低引起的问题。

B：当血液流经肺时，肺O2升高，因此有利于血红蛋白与O2结合，促进H+与CO2释放，CO2的呼出又有利于氧合血红蛋白的生成。

（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）对血红蛋白结合O2能力的影响 A：BPG是红细胞在无氧或缺氧情况下的代谢产物。Hb与BPG结合后，精心收集

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氧曲线向右移，降低了血红蛋白与O2的结合能力，释放O2供组织需要。它在血液中与血红蛋白等摩尔存在。

B：BPG只影响Hb与O2的结合，不影响Hb O2与O2的亲和力。C：为什么？

*血红蛋白四个亚基中央有一个孔穴，BPG就结合在这个孔穴中，在生理条件下，BPG带负电荷，可与血红蛋白两条?链上带正电荷的碱性aa形成盐键，加上原来的八个盐键，使血红蛋白结构十分稳定，不易结合O2(脱氧情况下)。

*氧合情况下，O2的结合已经打断了盐键，使?链相互接近，中央孔穴变小，无法再容纳BPG分子，同时构象变化使BPG无法与?链上碱性aa形成盐键，因此BPG无法结合进入Hb O2分子内。*为什么胎儿Hb与O2结合能力高于成人？

胎儿Hb由两条a链与r链组成，因为?链上与BPG形成盐键的第143位点His在r链上变为Ser（不带电荷）。因而BPG与r链形成盐键的能力丧失，结合力减弱，而与O2结合能力增强（因为BPG干扰）以利于连续获得更多的O2。

第五节 蛋白质的性质

一、具有胶体的性质

由于表面亲水基团形成亲化层，和表面带电基团和周围环境中相反电荷形成双电层使蛋白质具有胶体性质--丁达尔现象，布朗运动、不能

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通过半透膜（只让小分子通过，不让蛋白质通过），这可用于纯化蛋白质（透析法）等。

二、两性性质（电解离）

1、由于表面带有许多可解离的基团，有正电荷存在、也有负电荷存在，因此是两性电解质，既可与酸性反应又可与碱性反应；

2、蛋白质等电点：在某一溶液pH值时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为0，在电场中不移动，此时溶液的pH值为该蛋白质的等电点，处于等电点的蛋白质的溶解度最低。

3、三、变性作用与复性作用

1、变性作用的定义：由于受某些物理或化学作用的影响，分子空间构象破坏，导致其理化性质和生物学性质改变的现象，叫变性作用。是二级结构上的变化，一级结构没有变化。

2、变形后蛋白质的特征：处于伸展状态，溶解度降低，易酶解，分子的不对称性增加。

3、复性作用的定义：变形后蛋白质可在一定的实验条件下恢复原来的空间构象和生物学活性称为复性作用。

4、变性因素：强酸、强碱、剧烈搅拌、重金属、有机溶剂、脲类、胍类、超声波等。

四、蛋白质的沉淀作用

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1、定义：

由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液，如果向蛋白质溶液中加入某一种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的pH值，使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而沉淀出来，这一作用称为蛋白质的沉淀作用。*沉淀的蛋白质不一定变性失活。

2、种类分为：

可逆性沉淀作用：蛋白质发生沉淀后，用透析等方法除去沉淀剂，可使蛋白质重新溶于原来的溶液中。

不可逆性沉淀作用：蛋白质发生沉淀后，不能用透析等方法除去沉淀剂使蛋白质重新溶于原来的溶液中。

4、主要沉淀因素及机理：

a：无机盐类，如硫酸铵，破坏其双电层，使蛋白质失去电荷而析出。

B：重金属盐类--在碱性条件下，蛋白质带负电荷，可以重金属离子结合，形成不溶性重金属蛋白盐沉淀，如醋酸铅、硫酸铜等。

有机溶剂--破坏水化层，使蛋白质分子间静电作用增加而聚焦沉淀，如乙醇、丙酮等。

生物碱试剂--在酸性条件下，蛋白质带正电荷，与生物碱试剂结合形成溶解度极小的盐类，如三氯乙酸、单宁酸等。

五、蛋白质的沉降作用

1、与蛋白质的分子量、形状、溶剂的密度、摩擦系数等都有关系；

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2、沉降系数是溶质颗粒在单位离心场中的沉降速度，用s表示。3、1s(sverdberg)=1?10-13s，蛋白质沉降系数的范围是1~200s。

第六节 蛋白质的分离纯化和测定一、一般步骤

1、材料的预处理

2、破碎细胞

3、蛋白质的粗提（与杂质分开）

4、将蛋白质沉淀出来（等电点、盐析法、有机溶剂法）

5、粗制品的纯化（凝胶过滤法、纤维素柱色谱法、亲和层系法）

二、纯化的主要方法

1、凝胶过滤法：又称分子筛法、分子排阻法等。

原理：像葡聚糖凝胶具有网状结构，其上有大小不同的网孔，把这些凝胶装入玻璃管中，当某一蛋白质溶液通过时，比网孔大的分子被排在网孔外面，比网孔小的分子进入网孔中，当用缓冲液洗脱时，排在外的分子先洗脱下来，网孔内的分子后洗脱下来，从而达到分离的目的。（根据分子量的大小进行分离）

2、纤维素柱色谱法

原理：利用蛋白质的酸碱性质进行分离。纤维素表面可解离基团。阳离子交换素可解离带负电荷的基团，因而带正电的蛋白质分子可由于静电吸引而相互结合，不结合的则被洗脱下来，而后再选用一定pH

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值和离子强度的缓冲液进行洗脱。分为CM和DEAE。

3、亲和色谱法：

原理：是根据许多蛋白质对特定的化学基团具有专一性结合的原理，将配基颗粒装入一定规格的玻璃管中制成亲和柱，当蛋白质溶液经过时，与之特异结合到柱上，不能结合者就洗脱下来，然后采用一定的pH和离子强度的洗脱条件，将与配基结合的特异性蛋白质洗脱下来达到纯化的目的。

三、蛋白质分子量测定方法：

1、凝胶过滤法：分子量对数对洗脱体积作图，并用标准分子量蛋白质作对照，从图中就可以查得未知蛋白质的分子量。

2、SDS-PAGE电泳法：

电泳：带电颗粒在电场中向着与之所带电荷相反的电极方向移动的现象。在电场中移动的速度与其所带电荷、大小、形状等均有关系。电泳载体--丙烯酰胺（Acrylamide，简称ACE）为单体，以N，N-亚甲基双丙烯酰胺（Bis）为交连剂，有柱状和垂直状两种。

*为什么可用SDS-PAGE电泳来测定蛋白质的分子量？

SDS的加入→使蛋白质变性→两者结合（1g蛋白质结合1.4g SDS）→使之复合物带大量负电荷，远远掩盖了蛋白质本身所带电荷量和种类，因此在电荷中由于与SDS结合全部带负电荷，因此迁移速率只与分子量有关，以分子量对迁移率作图成线性关系，以标准分子量蛋白

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质作对照，通过迁移率查得分子量。

3、最低分子量法：

若某一蛋白质中某一特定成分含量为x%，且该组分只有一份，则

原子量（分子量）? 100

最低分子量=-------------

x

4、蛋白质或多肽链中aa残基的平均分子量为110，用蛋白质分子量除以110，可粗略估计出其aa残基数，在解题时常常遇到这一常数。

四、如何鉴定蛋白质是否纯化？ 几个标准：

1、不同pH下电泳，都为一条带；

2、等电聚集电泳也为一条带；

3、保存完整的生物活性；

4、沉降速度一致。

五、蛋白质含量的测定方法

1、紫外吸收法：A280nm（不准确，要纯）；

2、Folin法（福林酚法）--碱性下，蛋白质与酒石酸钾钠铜盐生成紫红色复合物，然后与Folin试剂反应生成蓝色化合物，蓝色但在一定

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浓度范围内与含量成正比。

3、凯氏定氮法--蛋白氮量?6.25

4、考马斯培兰G250法--→蛋白质+G250--→蓝色化合物，在595nm有最大吸收，在一定浓度范围内有线性关系。

六、蛋白质的其他颜色反应（来源于其中含有什么氨基酸）

1、双缩脲反应：两个尿素分子加热产生双缩脲，两个双缩脲与碱性硫酸铜反应，产生粉红色物质。必须是含有两个或两个以上肽键才行，因此二肽没有双缩脲反应。

2、米论反应（tyr特异反应）：与亚硝酸、硝酸盐反应-→加热红色

3、反应（trp特异反应）：与乙醛酸溶液反应-→紫色

4、版口反应（Arg特异反应）：与a-奈酸+次氯酸钠反应-→红色

5、福林反应（tyr、trp）：前面已讲

6、茚三酮反应：pro、Gln、Asn特例

7、黄蛋白反应（tyr、trp）：与浓硝酸反应产生黄色。

七、多肽链中氨基酸序列分析

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1、测定N末端AA的方法 *DNFB法

*PITC法

*DNS-氯法

(1)与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应

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?反应特点:

A.为α-NH2的反应

B.氨基酸α-NH2的一个H原子可被烃基取代(卤代烃)

C.在弱碱性条件下，与DNFB发生芳环取代，生成二硝基苯氨基酸

*应用：

鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸，首先由Sanger应用，确定了胰岛素的一级结构，肽分子与DNFB反应，得DNP-肽，水解DNP-肽，得DNP-N端氨基酸及其他游离氨基酸，分离DNP-氨基酸

(2)与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应

*Edman（苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-

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端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。

*肽链（N端氨基酸）与PITC偶联，生成PTH-氨基酸，分离PTH-氨基酸

(3)DNS-氯法

*Edman降解法的改进方法---用DNS(二甲基萘磺酰氯)测定N端氨基酸

*原理同DNFB法，但水解后的DNS-氨基酸不需分离，可直接用电泳或层析法鉴定，由于DNS有强烈荧光，灵敏度比DNFB法高100倍，比Edman法高几到十几倍，可用于微量氨基酸的定量

2、C-末端测定法 *肼解法 *羧肽酶法

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第二篇：高二化学蛋白质教案1

课题： 第四节

蛋白质

教学过程： 复习提问：

1、糖的化学组成有什么特点？如何区别葡萄糖和果糖？

2、糖有哪些重要的用途？举例说明

新课引入：蛋白质是人体内重要的化学成分，机体的各种生理机能，如氧气的运输、肌肉的收缩、疾病的预防、遗传信息的传递都是蛋白质执行的

新课内容：

一、氨基酸的组成

1、通式： 第四节

蛋白质

组织学生阅读教材90—91页

提问：氨基酸中有哪些官能团？各种氨基酸在结构上的共同点是什么？

2、结构特点：氨基（—NH2）和羧基（—COOH）

3、与蛋白质的关系——蛋白质的基本结构单位 举例：如同砖和大楼的关系

4、肽键——氨基酸分子之间的化学键

即：—CO-NH—

5、肽——氨基酸通过肽键而形成的化合物

6、多肽——相对分子质量小于10000的肽，由蛋白质水解得到。讨论：氨基酸的结构与性质有什么关系，组成蛋白质的氨基酸有什么特点？

练习：写出下列氨基酸的结构简式： 甘氨酸

丙氨酸

亮氨酸

二、蛋白质的组成和性质

1、自然界的蛋白质

蛋白质广泛存在于生物体内，组织学生讨论：

动物的肌肉、皮肤、血液、乳汁以及各种器官都是由蛋白质组成。

2、蛋白质的组成

（1）元素——C、H、O、N、S、P等（2）结构单位——a-氨基酸（3）特点：——高分子有机化合物 如：牛奶里的蛋白质分子量为75000~375000

3、蛋白质的结构

组织学生看书92页图5-4，归纳：（1）一级结构（初级结构）

肽链中氨基酸的排列顺序和连接方式，决定蛋白质的生物功能。举例：镰刀型贫血（一种先天疾病）由于一级结构中出现差错（2）二级结构——双螺旋结构

（3）三级结构——在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠。（4）四级结构——在三级结构的基础上进一步形成 讨论：蛋白质的结构与功能的关系 如：肌红蛋白具有三级结构才有生物活性 血红蛋白具有四级结构才能完成运输氧的任务

4、蛋白质的分类

（1）单纯蛋白质——只由氨基酸组成的蛋白质。如：鸡蛋中的卵清蛋白

（2）结合蛋白质——由蛋白质和非蛋白质部分（辅基）组成 如；血红蛋白有珠蛋白和血红素（辅基）结合而成。

5、蛋白质的性质（1）盐析（可逆凝聚）

实验：在鸡蛋清中加入饱和硫酸铵或硫酸钠 现象：蛋白质发生凝聚

提问：盐析这一性质有什么应用？（2）变性（不可逆凝聚）

实验：在蛋白质溶液中加入乙酸铅溶液 现象：有沉淀产生，加水不溶解

定义：蛋白质在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，分子的空间结构发生可某些改变，而凝结起来，这种变化叫变性》 讨论：

a、什么用煮沸的方法可以消毒？

b、果误服了重金属盐，为什么会使人中毒？又为什么可以用服用大量的牛乳或豆浆来解毒？（3）颜色反应（用于蛋白质的鉴别）

实验：在鸡蛋清中加入少量硫酸铜，再加入等量的氢氧化钠 现象：溶液呈现紫红色

（4）灼烧具有烧焦羽毛气味——鉴别蛋白质

三、血红蛋白简介

1、组成2、生理功能（1）运输氧气（2）调节体内酸碱平衡

3、与运动能力的关系

学生活动：根据自己的血红蛋白数值，分析运动能力。总结：蛋白质是生命的物质基础，是细胞的重要成分，运动员要增加蛋白质的摄入量，以适应运动的需要。作业：95页——96页1、2、4、5

第三篇：1 第二章 蛋白质化学作业及答案

班级

学号

姓名

第二章 《蛋白质化学》作业及参考答案

第一部分试题

1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：（a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。2．某种溶液中含有三种三肽：TyrSer , GluPhe 和AspLys , α-COOH基团的pKa 为3.8;α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？ 3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？

5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。（a）AspValGlyAla（b）ValValGlu（c）ValVal（d）GluGly-Arg（e）ValGlyAlaGly18）/0.29% = 64138（Dal）答：略 3.解：因氨基酸残基平均分子量是110（已去水），故该肽链所含氨基酸残基数为：330000/110=3000 设有x个氨基酸残基呈α螺旋，则：0.15*X + 0.35*(3000-X)= 600，X=2250 α螺旋的长度为：2250×0.15=337.5nm α螺旋占总长度的% = 337.5nm / 600nm = 56.3%

答：略

4.解：呈α-螺旋状态时：78*0.15 nm= 11.7nm

呈β-折叠结构时：78*0.36nm = 28.08nm

答：略

5.解：一般纸层析是根据物质的极性或亲水性的大小来进行分离的。这几种氨基酸的极性大小顺序为Glu＞Ser＞Ala＞Ile，所以它们在纸层析中的快慢顺序为Glu＞Ser＞Ala＞Ile。6.解：Leu和Ile的分子量（MW）都是131Dal，根据两种氨基酸的含量来看：

Ile︰Leu = 2.48%︰1.65% = 1.5︰1 = 3︰2。

所以此蛋白质中的Ile至少有3个，Leu至少有2个。那么：

1.62% = 2*（131-18）/ 蛋白质MW 蛋白质MW = 226/1.65% = 13697 Dal 答：略

7.解：该片段中含有 180/3.6=50（圈螺旋）

该α-螺旋片段的轴长为 180×0.15=27nm

答：略

8.解：氨基酸的平均MW为120，氨基酸残基之间的距离在完全伸展时（即β-折叠结构）为0.36nm（有的资料认为是0.35nm），所以该肽链的长度为：0.36*122 = 43.92nm；该蛋白质的MW = 122*120=14640DaL

答：略 解释：

1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

2.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。

4.稀有氨基酸：指存在于蛋白质中20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5.非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞内的氨基酸。

6.构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价 7.键的断裂和重新形成。

8.构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。10.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。11.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。12.13.14.15.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子的结构。蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。

16.离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。

17.疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。

18.范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。19.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

20.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

21.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变，其相对分子质量基本不降低。

22.蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。23.蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。24.凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

25.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

26.波尔效应（Bohr effect）：增加CO2分压，提高CO2浓度，能够提高Hb亚基的协同效应，降低Hb对O2的亲和力。并且发现增加H+浓度或降低pH，也能增加亚基协同效应，促进Hb释放O2。反之，高浓度O2或增加O2分压，都将促进脱氧Hb分子释放H+和CO2。这些相互有关的现象称为波尔效应。波尔效应主要描述H+浓度或pH值及CO2分压的变化对Hb结合O2的影响，具有重要的生理意义。

27.寡聚蛋白：由2个或2个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。凡具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。28.别构效应（作用）：又称为变构效应。当某些寡聚蛋白与别构效应剂（或称为变构效应剂）发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来增加或降低减蛋白质的活性。这里的变构效应剂可以是蛋白质本身的作用物，也可以是作用物以外的物质。

29.同源蛋白：在不同的机体中实现同一种功能的蛋白质统称为同源蛋白。如细胞色素C在不同种属中的分子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以判断生物的亲缘关系的远近。

30.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

31.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis))：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。

32.Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

33.透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

第四篇：高三化学糖类油脂蛋白质知识总结

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糖类 油脂 蛋白质单元知识总结 【知识体系】 1．糖类

油脂

蛋白质

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【规律总结】

一、实验室检验糖类水解产物应注意的问题

实验室中蔗糖、淀粉、纤维素等常在无机酸(如稀硫酸)催化作用下发生水解，有葡萄糖生成，欲检验水解产物葡萄糖的生成，必须先加入NaOH溶液中和作催化剂的硫酸，再加入银氨溶液或新制氢氧化铜悬浊液进行检验，因为这两个反应都是在碱性条件下才能发生的。

二、淀粉水解程度的判断

淀粉在酸的作用下能够发生水解反应最终生成葡萄糖。反应物淀粉遇碘能变蓝色，不能发生银镜反应；产物葡萄糖遇碘不能变蓝色，能发生银镜反应。依据这一性质可以判断淀粉在水溶液中是否已发生了水解和水解是否已进行完全。如果淀粉还没有水解，其溶液中没有葡萄糖，则不能发生银镜反应，如果淀粉已完全水解，其溶液中没有淀粉，遇碘则不能变蓝色；如果淀粉仅部分水解，其溶液中有淀粉，还有葡萄糖，则既能发生银镜反应，又能遇碘变成蓝色。

三、能发生银镜反应的有机物

银镜反应是检验有机物分子中是否存在醛基的反应。在中学化学中含有醛基的有机物有：

(1)醛：如、、等。

(2)甲酸和甲酸的酯：如、等。

(3)部分糖：如葡萄糖、麦芽糖等。

四、有机物的检验与鉴别常用的方法

(1)根据有机物的溶解性：通常是加入水振荡，观察其是否能溶于水。例如，用此法可鉴别乙酸(乙醇)与乙酸乙酯、乙醇与氯乙烷、甘油与油脂、硝基苯与混酸(浓H2SO4和HNO3的混合物)等。

(2)依据不溶于水的有机物的密度：观察不溶于水的有机物在水中的分层情况，水在上层还是在下层。例如，用此法可鉴别硝基苯与苯、四氯化碳与汽油、乙酸乙酯与溴苯等。

(3)依据有机物的燃烧情况：观察是否可燃(大部分有机物可燃，四氯化碳等与多数无机物不可燃)；燃烧时黑烟的多少和火焰的明亮程度(可区分乙烷、乙烯和乙炔，己烷和苯，聚3eud教育网 http://www.3edu.net 教学资源集散地。可能是最大的免费教育资源网！3eud教育网 http://www.3edu.net 百万教学资源，完全免费，无须注册，天天更新！

乙烯和聚苯乙烯等)；燃烧时的气味(可鉴别聚乙烯、聚氯乙烯、蛋白质等)。

(4)依据有机物官能团的特性。思维方式为：官能团→性质→方法的选择。常见的试剂与方法见下表。

五、常见有机物的分离提纯

有机物的分离方法应具体问题具体分析，有的根据沸点不同进行蒸馏或分馏，有的根据溶解性不同进行萃取分液或采用结晶过滤的方法，有的采用水洗、酸洗或碱洗的方法而提纯。

(1)加NaOH溶液，分液，如苯(苯甲酸)、苯(苯酚)、溴苯(溴)、硝基苯(混酸)等；加Na2CO3饱和溶液，分液，如乙酸乙酯(乙酸)。(括号内物质为杂质)(2)加CaO，蒸馏；如乙醇(水)；加NaOH，蒸馏，如乙醛(乙酸)。

(3)加MgSO 4，过滤，如乙酸乙酯(水)；加NaHCO3,溶液，过滤，如苯酚(苯甲酸)。(4)加NaC1，盐析，如高级脂肪酸钠(甘油)：通过溴水，洗气，如乙烷(乙烯)。

【综合思维点拨】

例1 已知生成1 mol葡萄糖需要吸收2804KJ热量，太阳每分钟对地球表面辐射能量量为2.1J／cm；设光合作用时太阳能的利用率为10%，每片树叶按10cm估算，这样的3eud教育网 http://www.3edu.net 教学资源集散地。可能是最大的免费教育资源网！223eud教育网 http://www.3edu.net 百万教学资源，完全免费，无须注册，天天更新！

树叶1000片要合成18g的葡萄糖，需光照多长时间?若空气中CO2的体积百分含量为0.3％，需要标准状况下的空气多少升?同时放出标准状况下的O2多少升？

解析 本题依据高中生物(试验修订本·必修)第一册第三章中光合作用的反应式；能CO2H2O光(CH2O)O2，结合葡萄糖的分子式C6H12O6，可得出树叶进行叶绿体光合作用生成葡萄糖的化学反应方程式，再利用光合作用需要吸收的能量进行计算。

设合成18 g葡萄糖需要光照时间为x分钟，则：日光6CO26H2OC6H12O6(葡萄糖)6O2 叶绿体180g 18g 吸收的能量 2804KJ

2.1103KJ·cm2· min1100010cm210%

x182804kJ133.5min 32121802.110KJ·cm· min100010cm10%日光6CO26H2C6H12O6(葡萄糖)6O2 叶绿体6×22.4L 180g 6×22.4L 0.3%V(空气)18g V(O2)V(空气)622.4L18g4480L

0.3%180gV(O2)18g622.4L13.44

180g答案 133.5 min,4480L；13.44 L。

点拨 本题是将生物、化学知识综合运用，结合题目所给出的信息，对信息进行加工、处理、并运用于问题的解答中。在解答过程中，注意对数据的分析处理，单位的正确选用，否则计算结果将不正确。

例2 某蛋白质含氮的质量分数为16.8%，现欲测定每毫升该蛋白质溶液中含蛋白质的质量，做了如下实验：取该蛋白质0.50mL，用含催化剂的热硫酸处理，使蛋白质中的有机氮全部转变为NH4，然后用强碱溶液处理，并用10.00mL0.020mol/L的盐酸吸收逸出的全部氨气，再用0.010mol/L的NaOH溶液中的未反应的盐酸，消耗NaOH溶液5.00mL。求每毫升该蛋白质溶液中含多少毫克蛋白质？

解析 实验过程中存在多步化学反应，有的反应虽然不能书写出化学方程式，但都有关系判断，都有确定的数量关系，所以可依据这些反应建立关系式，找出有机氮与所消耗盐酸之间确定的数量关系则可解出。

NaOH + HCl ＝ NaCl+H2O 3eud教育网 http://www.3edu.net 教学资源集散地。可能是最大的免费教育资源网！3eud教育网 http://www.3edu.net 百万教学资源，完全免费，无须注册，天天更新！

l mol 1 mo1 0.010 mol／L× 5.00×10 L n(HCl)得：n(HCl)＝0.010 mol／L×5.00×10＝510mo1 则与

353NH3反应的盐酸中HCl物质的量为：0.020mol/L10.00103L5.00105mol1.50104mol。依题意有如下关系：

N～ NH4～NH3～HCl 1 mo1 1 mo1 n(N)1.50×10mol

得：n(N)＝1.50×10mol则1 mL蛋白质溶液中含蛋白质的质量为：

4414g·mol11.50104mol0.025g25.0mg

0.5016.8%答案 25.0 mg 点拨 本题在了解蛋白质组成的基础上，运用题目所给信息，找出实验过程中氮元素的转化途径，利用关系式进行化学计算。解题过程中应注意规范化和有效数字的运算。

【思维障碍点拨】

例3 可以判断油脂皂化反应基本完成的现象是()A.反应液使红色石蕊试纸变成蓝色 B.反应液使蓝色石蕊试纸变成红色 C.反应后，静置，反应液分为两层 D.反应后，静置，反应液不分层

解析 油脂皂化反应前后溶液均呈碱性，故不可用A判断，B为错误叙述。反应前油脂不溶于水而分层，完全反应后其产物高级脂肪酸钠和甘油都溶于水，反应液中没有油脂而不再分层。

答案 D 点拨 本题易错选A，思维障碍的原因是不了解高级脂肪酸的酸性强弱，不能应用盐类的水解来判断溶液的酸碱性。高级脂肪酸的酸性很弱(一元脂肪酸的酸性随烃基的增大而减弱)，其钠盐在水溶液中因水解而呈较强的碱性。解决的方法是加深对各类物质性质的理解，并提高综合应用的能力。

【灵活应用点拨】

例4 人们每天都要摄取大量的淀粉类物质，以维持机体的营养均衡。这是因为淀粉在唾液淀粉酶的作用下或在酸性环境下可以水解成葡萄糖；

H或唾液淀粉酶人在长期饥饿或肝功能减退(C6H10O5)nnH2OnC6H12O6。经验证明，的情况下，会出现头晕、心慌、出冷汗等症状。而当一个人多食少动使得摄入的糖类过多时，3eud教育网 http://www.3edu.net 教学资源集散地。可能是最大的免费教育资源网！3eud教育网 http://www.3edu.net 百万教学资源，完全免费，无须注册，天天更新！

又会导致肥胖。试由此推导葡萄糖在人体内的变化。

解析 人在长期饥饿的情况下，会出现头晕、心慌等症状，说明身体缺乏能量，因而可推知葡萄糖可以氧化分解，放出能量。人在肝功能减退的情况下，也会出现上述症状，可推知葡萄糖可以合成肝糖元。而人在多食少动的情况下会发胖，说明葡萄糖也可以转变成脂肪。

答案 葡萄糖在人体内有三种变化：(1)C6H12O6氧化分解 6CO26H2O能量；(2)C6H12O6合成肝糖元肌糖元；(3)C6H12O6转变脂肪等。点拨 本题是生物、化学知识的综合应用，根据题目中所给出的信息，结合学过的生物知识和化学知识，进行分析推理。将课本知识与生活实践相结合，提高综合思维能力和灵活应用的能力。

例5 根据下列的条件，完成后面的问题。

在某些酶的催化下，人体内葡萄糖的代谢有如下过程：

请填空：(1)过程①是__________反应，过程②____________反应，过程③_______(填写反应类型的名称)。

(2)过程④的另一种生成物是_______________(填写化学式)。

(3)上述物质中_________和 ____________互为同分异构体(填写字母代号)。

解析(1)由(A)物质转化为(B)物质就是醇羟基脱去一分子水形成碳碳双键，因而是消去反应；由(B)物质转化为(C)物质实质就是碳碳双键断裂，两个不饱和碳原子分别结合一个氢原子和一个羟基，所以是加成反应；由(C)物质转化为(D)物质，分子中脱去了两个氢原子，由-OH变成了C＝O双键，故属于氧化反应。

(2)比较(D)和(E)的分子结构可发现，(D)的中间的少了一个碳原子和两个氧原子，可能生成CO2。

变成了(E)中的CH2，(3)从官能团的种类和数量上看：(A)和(C)完全相同，但—OH的位置不同，检查(A)和(C)的分子式，发现分子式相同，因此(A)和(C)互为同分异构体；而其它物质间不可能互为同分异构体。

答案(1)消去；加成；氧化(2)CO2(3)A、C 3eud教育网 http://www.3edu.net 教学资源集散地。可能是最大的免费教育资源网！3eud教育网 http://www.3edu.net 百万教学资源，完全免费，无须注册，天天更新！

点拨 葡萄糖属于多羟基醛，因而既具有醇的性质(如消去反应、氧化反应、酯化反应等)，又具有醛的性质(如氧化反应、还原反应等)。本题可根据官能团的变化来判断反应的类型，根据官能团的种类和数目及各物质的组成来判断及同分异构体。

【研究性学习方法】

例6 根据下列实验，完成后面的问题。

为验证pH值对唾液淀粉酶活性的影响，实验如下：(1)操作步骤：

①在l～5号试管中分别加入0.5％淀粉溶液2mL。②加完淀粉溶液后，向各试管中加入相应的缓冲液3 mL，使各试管中反应液的pH依次稳定在5.00、6.20、6.80、7.40、8.00。③分别向1～5号试管中加入0.5％唾液1 mL，然后进行37℃恒温水浴。④反应过程中，每隔1 min从1～5号试管中各取一滴反应液，滴在比色板上，加1滴碘液显色，待其中有呈橙黄色时，立即取出5支试管，加碘液显色并比色，记录结果。

(2)结果见下表(“十”表示蓝色的深浅程度)

请回答：(1)实验过程中为什么要选择37℃恒温?(2)3号试管加碘液后出现橙黄色，说明什么?(3)如果反应速率过大，应当对唾液作什么样的调整?(4)该实验得出的结论是什么? 解析(1)因为温度对化学反应的速率及酶的活性等都有很大的影响，要验证pH对唾液淀粉酶活性的影响，只有在恒温的条件下，才能排除温度因素对实验结果的干扰。

(2)碘液本身呈橙黄色，3号试管没有变蓝色，说明3号试管里的反应液中没有淀粉存在，淀粉已经完全水解。

(3)如果反应速率过大，不利于对现象的观察对比，可以提高唾液的稀释倍数，减小反应液中淀粉酶的浓度。

(4)从实验结果来看，第3号试管里的淀粉最先水解完全，说明反应速率最大，即唾液淀粉酶的最适宜pH值是6.8，高于或低于此pH时，酶的活性逐渐降低。

答案 略

点拨 这是一个研究pH值对唾液淀粉酶活性的影响的实验，关键是控制实验的变数。研究某一因素的变化产生影响时，尽可能地使其它影响因素相同，以排除其它因素的干扰。本题有利于提高实验设计能力和观察分析能力。请设计研究温度对唾液淀粉酶活性的影响的实验。

【课本复习题解惑】

一、1.CH2OH(CHOH)4CHO；单；多羟基醛 2．催化剂；蛋白质 3．盐析；凝结为固体析出；变性 4．黄；蓝；FeCl3溶液。

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二、l.蔗糖、淀粉、纤维素等都不显还原性；纤维素分子中每个葡萄糖单元有三个醇羟基；1 g油脂完全氧化时放出的热量约是糖类或蛋白质的2倍；铜盐是重金属盐，使蛋白质变性，而不是产生盐析。选D。

2．油脂在酸性条件下水解生成高级脂肪酸和甘油，在碱性条件下水解生成高级脂肪酸的盐和甘油。选D。

3．葡萄糖分子里有-OH和-CHO两种官能团，具有醇和醛的化学性质，能发生氧化反应(燃烧和银镜反应等)、还原反应(与H2加成)和酯化反应等。是与酸发生酯化反应而不是醇。选C。

4．甲醛、葡萄糖都具有醛基，能发生银镜反应，而纤维素、蔗糖分子中不含醛基，不能发生银镜反应。选C、D。

5．由于硬水中含有较多的Ca2、Mg2，会跟肥皂生成高级脂肪酸钙、镁盐类沉淀，使肥皂丧失去污能力。选D。

6．硫酸铵不属于重金属盐，因而不会使蛋白质变性，而是使蛋白质产生盐析，盐析是可逆过程，蛋白质仍可以溶解在水中。选B。

7．25g尿素[CO(NH2)2]中含N元素的质量为：质的质量为：

214×25g＝11.67g，故摄取蛋白6011.67g=7.8g。选C。15%

三、1.C12H22O11H2OC6H12O6C6H12O6（蔗糖）（葡萄糖）（果糖）2.(C6H10O5)nnH2OnC6H12O6(淀粉)（葡萄糖）3.C6H12O62C2H5OH2CO2(葡萄糖)催化剂稀硫酸催化剂

四、1.2.五、1．解(C6H10O5)nnH2OnC6H12O6 162n 180n 5010kg80%85% m(葡萄糖)3eud教育网 http://www.3edu.net 教学资源集散地。可能是最大的免费教育资源网！3 3eud教育网 http://www.3edu.net 百万教学资源，完全免费，无须注册，天天更新！

50103kg80%85%180nm(葡萄糖)3.8104kg

162n2．解：N(C)：N(H)：N(O)：N(N)＝

32%6.67%42.66%18.67%:::＝2:5:2:1 1211614该有机物实验式为C2H5O2N，设该有机物分子式为(C2H5O2N)n，则(12×2+1×5+16×2+14)n＝75，n＝l。该有机物分子式为C2H5O2N，可能的结构简式有：

C2H5—NO2、NH2—CH2—COOH、等。

该有机物能与盐酸反应，说明分子中含有氨基(—NH2)，又能跟乙醇发生酯化反应，说明分子中还含有羧基，故结构简式应为：，名称为甘氨酸(或氨基乙酸)。

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第五篇：蛋白质教案

第2节生命活动的主要承担者——蛋白质

滦县七中

王秀英

一、教学目的说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

概述蛋白质的结构和功能。

认同蛋白质是生命活动的主要承担者。

二、教学重点

氨基酸的结构及其形成蛋白质的过程，蛋白质的结构和功能。

三、教学难点

氨基酸形成蛋白质的过程，蛋白质结构多样性的原因。

四、教学过程 师：上节课我们学习了细胞中的元素和化合物，请同学们回顾一下组成细胞的化合物有哪几种？

学生甲：水、无机盐、蛋白质、糖类、脂质、核酸。

师：回答得非常正确，分为两大类无机物和有机物，其中在细胞中含量最高的是水，含量最多的有机物是蛋白质，蛋白质在生物体中含量这么高，他到底是一种什么样的物质呢？对生物体又有什么样的作用呢？这节课让我们带着这些问题来了解蛋白质。

请同学们讨论一下在我们每天吃的食物中哪些蛋白质含量较丰富呢？ 学生讨论回答：豆浆、鸡蛋、牛奶、豆腐等等。

师：这些都是很有营养的食物，这些食物中的蛋白质是一种大分子物质，被我们食用后不能直接吸收利用，要经过消化系统消化成小分子，这个过程就是蛋白质的水解，水解后我们可以得到一类具有共同结构的小分子物质——氨基酸，然后才能被生物体吸收利用。氨基酸是一类什么样的物质呢？请同学们观察课本第20页氨基酸的结构，然后我会找同学总结这些氨基酸有什么共同特点？有什么区别？ 学生讨论

学生乙：都有一个—NH2一个—COOH 学生丙：中间都有一个碳原子

师总结：—COOH和—NH2这是在化学课本中会学到的氨基和羧基，我们还发现这两个基团连在了同一个碳原子上，在这个碳原子上还连有一个H,这就是氨基酸的通式其他成分称为R基，也连在这个碳原子上。组成生物体的20种氨基酸的区别就是R基不同。请同学们分析我给出的这些分子结构，判断哪些是氨基酸哪些不是。

H

H

CH

3CH3CH2—C —COOH

H—C—COOH

H2N—C—COOH

NH2

CH2NH2

CH2COOH

学生分析回答。

师：我们的生活水平提高了，质量也上去了，但是还是有些小朋友会出现营养不良现象，是因为吃不饱吗？不是的，是因为营养不均衡造成的，在这20种氨基酸中有8种是必需的，像赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸，必需来自食物生物体本身不能合成，12种非必需的，在细胞内可以合成的。所以我们摄取食物时一定注意必需氨基酸的摄取。

下面我们想一想组成蛋白质的氨基酸只有20种但是蛋白质却成千上万种，20种氨基酸如何形成这么多种蛋白质呢？请同学们观察课本21页蛋白质形成示意图考虑如下问题：

蛋白质是由什么形成的？氨基酸与氨基酸是如何结合的？ 学生阅读课本。

师归纳总结：从图中我们可以看出氨基酸是蛋白质的基本组成单位，虽然氨基酸只有20种，但每一种蛋白质中所含氨基酸种类数量不同。氨基酸形成蛋白质的方式是什么？ 学生丁：脱水缩合。

师：那么脱水缩合是一个什么样的反应呢？ 学生：两个氨基酸脱掉一个水连接在一起。

师：非常正确，我们看一下过程：一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基脱掉一个水由一个肽键连接形成二肽。有多个氨基酸脱水形成的就是多肽。学生板书肽健的结构式。师：我们共同分析旁栏思考题

总结：肽健数=脱掉水分子数=氨基酸-肽链数

所以决定蛋白质的多样性因素有氨基酸的数量、种类、排列顺序，及蛋白质的空间结构。

这么多种蛋白质都具有什么样功能呢？ 学生阅读课本后总结：

1、结构蛋白（肌肉干重80%、皮肤70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白质

3、运输作用：血红蛋白运输氧气

4、调节作用：胰岛素、生长激素调节生命活动

5、免疫作用：抗体都是免疫球蛋白等等。总结本节重点。

五、处理习题 变式训练：

1、下列物质中都含有氮元素的是

（）

①核糖核酸

②糖原

③胰岛素

④淀粉 A．①②

B．①③

C．②③

D．③④

2、下列四个选项中，哪个选项的物质代谢产物与其他选项不同

（）

A．糖类

B．脂肪

C．蛋白质

D．甘油

3、人体免疫球蛋白中，LgG由4条肽链构成，共有764个氨基酸，则该蛋白质分子中至少含有游离的氨基和羧基数分别是

（）

A．764和764

B．760和760

C．762和762

D．4和4

4、某一条多肽链中共有肽键151个，则此分子中分别含有—NH2和—COOH的数目至少为

（）A．152、152

B．151、151

C．

1、1

D．

2、2

5、对构成蛋白质的氨基酸结构的描述，不正确的是

（）

A．20种氨基酸的不同在于R基不同

B．每种氨基酸都含有一个氨基和一个羧基

C．在氨基酸中，都有一个氨基和一个羧基连接在同一碳原子上 D．一个氨基酸经过脱氨基或转氨基作用能转变成有机酸

6、有一种二肽的化学式是C8H14N2O5，水解后得到的丙氨酸和另一氨基酸X，X的化学式是（）A．C5H7NO

3B．C5H9NO

4C．C5H11NO

5D．C5H7NO4

7、生物体内的蛋白质千差万别，其原因不可能是（）

A．组成肽键的化学元素不同

B．组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同

C．氨基酸的排列顺序不同

D．蛋白质的空间结构不同

六、布置作业 板书设计

第2节生命活动的主要承担者—蛋白质

一、蛋白质的元素组成 C H O N(P S)(Fe Mn Zn)

二、蛋白质的基本组成单位：氨基酸

1、种类：大约20种

2、结构通式： H

H2N—C—COOH

R

3、结构特点：每种氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基，都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，不同氨基酸分子具有不同的R基。

三、蛋白质的分子结构

1、结合方式：脱水缩合

2、肽健结构简式：—CO—NH—

3、肽

4、肽健数=脱掉水分子数=氨基酸-肽链数

5、蛋白质结构多样性原因：氨基酸种类、数量、排序、蛋白质空间结构

四、蛋白质的功能特点

1、结构蛋白（肌肉干重80%、皮肤70%、血液90%）

2、催化作用：大部分酶都是蛋白质

3、运输作用：血红蛋白运输氧气

4、调节作用：胰岛素、生长激素调节生命活动

5、免疫作用：抗体都是免疫球蛋白等等