第一篇：研究生高级生物化学总结资料
第一章 蛋白质的结构与功能
1.氨基酸的两性解离与等电点（1）氨基酸的两性解离
氨基酸同时含有氨基和羧基，是两性电解质，在水溶液以兼性离子或偶极离子的形式存在。氨基酸的兼性离子在酸性溶液中可接受质子形成阳离子，在碱性溶液中则释放质子形成阴离子。
（2）氨基酸的等电点
调节溶液的pH值，到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电，这点的pH值就是氨基酸的等电点。
2.蛋白质的结构层次
蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为几个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构以及超二级结构结合域。一级结构：氨基酸排列顺序，其维持键为肽键及二硫键。
二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。二级结构主要有ɑ-螺旋、β-折叠、β-转角。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的，三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和静电作用维持。
四级结构：在体内许多蛋白质含有两条或两条以上的多肽链，才能全面执行功能。每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基，这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。其结合键为疏水键、离子键，氢键和范德华力。
超二级结构和结构域是介于二、三级结构之间的两个结构层次：超二级结构是有规则的二级结构聚合体，如集合体等，而结构域是较大蛋白质中空间上可明显区分的相对独立的区域性结构。
3.稳定蛋白质空间结构的作用力
维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括疏水建、氢键、盐碱和二硫键。
（1）范德华力：非特异性相互作用，存在于所有分子及分子之间，在两个结构互补的大分子间大量存在，介导酶与底物，抗原抗体结合力很弱。
（2）氢键：
呈直线排列，是维持蛋白质构象的重要作用力。（3）离子键：
数量较少，主要在R侧链间起作用。（4）疏水作用：是球状蛋白形成稳定构象的主要作用力。（5）二硫键：
分子量较大的蛋白多借二硫键稳固其结构。
4.二级结构的种类和特征
天然蛋白质的二级结构主要有三种类型：ɑ-螺旋、β-折叠、β-转角
（一）ɑ-螺旋的结构特点：
（1）蛋白质多肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，每上升一圈相当于向上平移0.54nm，即每个氨基酸残基向上升高0.15nm，每个氨基酸残基沿中心轴旋转100o。（2）ɑ-螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的，相邻的螺圈之间形成键内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行，氢键是由每个氨基酸残基的N-H与前面隔3个氨基酸的C=O形成的，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此，ɑ-螺旋相当稳定。
（3）ɑ-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。ɑ-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质ɑ-螺旋，绝大多数都是右手螺旋。
（二）β-折叠的结构特点
（1）β-折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm（反式平行）及0.325nm（平行式）
（2）肽链按层排列，靠键间氢键维持其结构的稳定性，β-折叠结构的氢键是由相邻肽键主链上的N-H和C=O之间形成的。
（3）相邻肽链走向可以平行也可以反平行，肽链的N端在同侧为平行式，在不同侧为反平行式，（即相邻肽链的N端一顺一倒地排列），从能量角度考虑，反平行式更稳定。（4）肽链中氨基酸残基的R侧链交替分布在片层上下。
（三）β-转角的结构特点
（1）当蛋白质多肽链以180°回折时，这种回折部分就是β-转角，它是由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基N-H之间形成氢键，产生的一种不很稳定的环形结构。
（2）由于β-转角结构，可使多肽链走向发生改变，目前发现的β-转角多数都处于球状蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链的方向阻力比较小。
5.蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系
蛋白质一级结构决定于高级结构，而高级结构决定功能。蛋白质天然构象一般是自由能最低的状态，蛋白质合成后要形成特定的立体结构才有活性，对每种蛋白质而言，有活性的立体结构是特定的和唯一的，称之为天然结构。蛋白质的天然立体机构在溶液中有一定的可塑性。
牛胰RNAse变性，复性实验证明蛋白质的以一级结构决定高级结构，一级结构包含了决定高级结构的全部信息，因此可根据一级结构预测三级结构；根据已知氨基酸序列和结构的蛋白质，预测另一个与它序列相似的蛋白质结构与功能。
第二章蛋白质的研究技术
6.引起蛋白质变性的理化因素有那些，蛋白质变性后哪些性质发生了变化？ 物理因素：加热，紫外线等射线照射，超声波，高压处理等；
化学因素主要有：强碱，强酸，脲，胍，去垢剂，重金属盐，生物碱试剂及有机溶剂等。蛋白质变性后：1.生物活性丧失，如酶失去催化活性，抗体丧失其识别与结合抗原的能力。血红蛋白失去载氧能力，调节蛋白质丧失其调节功能等。2.溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小。3.原来隐藏在内部的疏水侧链基因暴露，导致光学性质变化。4.对蛋白酶降解的敏感性增大。5.亲水基因相对减少。
蛋白质变形后一级结构不变，组成成分和相对分子质量不变，只是二、三级以上的高级结构发生巨大的改变，从而导致蛋白质表面结构发生变化，性质也变化。
7.简述2种利用电荷性质差异分离纯化蛋白质的方法。
（1）等电点聚焦电泳：电泳时PAGE胶中的两性电解质形成连续的PH梯度，电泳后各种蛋白质停留在与其中等电点相同的位置，从而分离纯化蛋白质，他能分离PI值仅相差0.01的蛋白质。（等电点Mark）
（2）离子交换层析：蛋白质中的氨基酸有等电点，当氨基酸处于不同PH条件下，其带电情况也不同。阴离子交换基质结合带负点的蛋白质，这类蛋白质被留在柱子上，然后用洗脱液将其洗脱下来，结合较弱的蛋白质先被洗脱下来，阳离子交换基质结合带正电荷的蛋白质，然后用不同PH值或盐浓度的缓冲液将其洗脱下来。
8.简述蛋白质双向电泳的分离原理及其用途。
双向电泳二等电点聚焦电泳（IEF）+SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）.第一向：等电点聚焦电泳。根据蛋白质等电点不同进行分离，溶液PH>PI带负电荷，溶液PH
第二向：SDS-PAGE.蛋白质与SDS结合成蛋白质-SDS复合物，其电泳迁移率不受蛋白质原有电荷的影响，主要取决于蛋白质分子量的大小。
有些蛋白质分子量相近，但等电点不同；而等电点相近的蛋白质分子量不同，因此可用此法把原来用一种方法无法分离的蛋白质分开。
第三章 蛋白质的转运、加工与修饰
9.真核细胞分泌蛋白的合成和转运途径。
（1）合成途径：首先通过细胞内的游离核糖体形成氨基酸肽链，然后在糙面内质网内肽链盘曲折叠构成蛋白质，接着糙面内质网膜会形成一些小泡，里面包裹着蛋白质，小泡运输蛋白质到高尔基体，蛋白质进入高尔基体后，进行进一步的加工。（2）转运途径：
① 翻译同步转运:进入内质网腔或膜的蛋白质一部分留在内质网，另一部分形成转运小泡被运输到个网状内皮系统或分泌到细胞外。②翻译后转运：一种途径是蛋白质通过核孔进入细胞核内，另一种途径是蛋白质跨膜转运到线粒体、叶绿体、过氧化体中。
10.受体介导的胞吞作用的功能。
（1）将胞外物质运输到胞内。如铁离子，LDL，维生素，B12等。
（2）是细胞答应肽类激素和生长因子的调节方式之一。通过胞吞作用使细胞表面受体数目较少，使细胞对激素及生长因子的答应减弱，称为受体的下降调节。
（3）将需要降解的蛋白质通过内吞作用进入细胞后转运到溶酶体。如巨噬细胞清除血液循环中被损坏的蛋白质。
（4）某些病毒或细菌毒素能通过这种作用进入细胞。如HIV病毒，白喉毒素等。
11.蛋白质生物合成中的加工、修饰包括那些方面。（1）二硫键的形成。（在内质网腔中形成二硫键）
（2）内质网中蛋白质的质量控制（1.蛋白质折叠，2.未折叠或错误折叠的蛋白质留在内质网中 3.泛素介导的蛋白质降解 4.内质网蛋白从内侧高尔基体运回内质网）
（3）蛋白质的共价修饰（氨基酸侧链的修饰，蛋白质与膜中脂类共价结合、肽链中L氨基酸的D构型化）
（4）蛋白质前体的加工（将蛋白原加工成成熟、有活性的蛋白质）（5）多亚基蛋白的组装（两条或两条以上的肽链组成寡聚体）（6）蛋白质糖基化（O-连接糖链和N-连接糖链）
12.蛋白质磷酸化修饰的生物学意义。
蛋白质的磷酸化反应是指通过酶促反应把磷酸基团从一个化合物转移到另一个化合物上的过程,是生物体内存在的一种普遍的调节方式，在细胞信号的传递过程中占有极其重要的地位。
(1).在胞内介导胞外信号时具有专一应答特点。与信号传递有关的蛋白激酶类主要受控于胞内信使，这种共价修饰调节方式显然比变构调节更少的受胞内代谢产物的影响。
(2).蛋白质的磷酸化与脱磷酸化控制了细胞内已有的酶“活性”。与酶的重新合成及分解相比，这种方式能对外界刺激做出更迅速的反应。(3).对外界信号具有级联放大作用；
(4).蛋白质的磷酸化与脱磷酸化保证了细胞对外界信号的持续反应。
第四章 激素与信号传递
13.几种主要的信号传递途径
（1）cAMP传导途径：通过G蛋白作用于腺苷酸环化酶，调节cAMP的合成。（2）Ca2+传递途径：通过信使分子IP3从内质网中释放Ca2+。
（3）DAG/PKC传递途径：DAG与蛋白激酶C（pkc）结合并使其活化。PKC进一步使其他激酶磷酸化，调节细胞的生理过程。
（4）IP3/Ca2+信号传递途径：IP3→促使Ca2+库释放Ca2+→增加细胞质Ca2+的信号传导。
14.cAMP信号传递途径
cAMP信号通路的主要效应是激活靶酶和开启基因表达，这是通过蛋白激酶完成的。该信号途径涉及的反应链可以表示为：
激素→G蛋白偶联受体→G蛋白→腺苷酸环化酶→激活cAMP→cAMP依赖的蛋白激酶A→基因调控蛋白→基因转录
（1）细胞膜上存在受体、G蛋白、腺苷酸环化酶三种蛋白质；
（2）胞外的刺激信号与抑制信号分别被刺激性或抑制性受体（Rs或Ri）所接受，（3）通过刺激性或者抑制性G蛋白（Gs及Gi）传递给一个共同的腺苷酸环化酶（AC）,使其激活或者钝化；
（4）当腺苷酸环化酶被激活时，细胞溶质产生cAMP信号，并通过PKA使蛋白质磷酸化，进而调节细胞反应。
15.肾上腺素调节肝糖元分解的信号传递途径
肾上腺素是一种含氮激素，当肾上腺素到达靶细胞后通过与受体结合，激活环化酶，生成cAMP，经一系列的级联放大作用，在极短的时间内可以提高血糖含量，促进糖的分解代谢，产生大量的ATP，供给能量，其过程如下：
（1）肾上腺素与其受体结合，通过G蛋白偶联激活腺苷酸环化酶；（2）活化的腺苷酸环化酶催化ATP生成cAMP；（3）cAMP别构刺激蛋白激酶活性；（4）蛋白激酶使糖原合成酶磷酸化；
（5）磷酸化激酶使糖原磷酸化酶磷酸化，成为有活性的磷酸化酶a，磷酸化酶a又催化糖原转化----磷酸葡萄糖，然后1-磷酸葡萄糖再转变成葡萄糖。
第五章 免疫球蛋白
16.Ig结构特点以及各结构域的功能
（一）Ig分子的基本结构（1）含有4条多肽链，2条相同的重链（H）和2条相同的轻链（L）（2）重链和轻链之间以及重链和重链之间均有二硫键连接（3）重链上结合有糖链
（4）某几种类别的免疫球蛋白分子以四链结构为单位，聚合成多聚Ig，如2聚体IgA和5聚体IgM。
（二）各结构域的功能
功能区
组 成 功 能
V区
VH/ VL
与抗原的决定簇发生特异性结合 C1区
CL/ CH1
与补体中C4b结合
C2 区
CH2/ CH2
激活补体C1q和控制体内Ig代谢降解速度
C3 区
CH3/ CH3
具有亲细胞性，与细胞表面Fc 受体结合
17.Ig的生物学功能（1）与抗原特异性结合
Ig的抗原结合部位与抗原决定簇在空间结构上高度互补。抗原结合部位由重链和轻链的超变区组成，这些超变区的氨基酸大多位于Ig分子表面，由于超变区的氨基酸变化多样，形成形状或大小各异的穴槽，以适应各种抗原决定簇互补嵌入，这就是Ig与抗原特异性结合的分子基础。（2）激活补体
补体是动物血清和组织液中的一组活化后具有酶活性的蛋白质，补体的活化途径包括经典途径、凝集素途径和旁路途径。（3）亲细胞性
Ig的Fc部位可与多种细胞表面受体结合。（4）通过胎盘
IgG分子γ链上的Fc可选择性地与胎盘微血管壁可逆性结合而通过
18.Ig的多样性
（1）重链VDJ和轻链VJ片段的重组连接
Ig轻链和重链的v区分别由2个或3个基因片段编码。由于在种系中VH、VL、DH、JH、和JL等多基因片段存在，使个体产生重链和轻链的V区以及它们之间的组合多样性。（2）连接的多样性
在DJ-JH、VH-DH、JH和VL、JL的交接处的连接方式不十分明确，可能会进一步增加Ig的多样性。
① 核苷酸密码子内发生的连接位置的多样性。② 由于连接方式不明确直接导致读码框架移动。
③ 在基因连接过程中由于额外核苷酸的插入增加了重链的多样性。
第6章 酶
19.酶催化反应的特点
（1）酶易失活：反应条件温和，在常温，常压，中性pH条件下进行；
（2）酶具有很高的催化效率：酶催化可使反应速度提高108-1020倍，至少提高几个数量级；（3）酶具有高度专一性：酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有副反应发生；（4）酶的活性可受到调节和控制：根据生物体的需要，许多酶的活性可受到多种调节机制的控制，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解；（5）有辅酶、辅基、金属离子参与
20.影响酶催化反应速度的主要因素
影响酶催化反应速度的主要因素有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂（1）底物浓度的影响
米氏方程式
Vmax[s]
V=——————
Km+[s] 式中，Vmax为最大反应速度，[S]为底物浓度，Km为米氏常数
在其他因素不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的影响具体来说： ① 当底物浓度[S]很低时，反应速度（V）随[S]增高而成直线比例上升； ② 当[S]继续增高时，V也增高，但不成比例；
③ 当[S]达到一定高度时，V不再随[S]增高而增高，反应达到最大速速（Vmax）。（2）酶浓度的影响
如果底物浓度足够大，使酶饱和，则反应速速和酶速度成正比。（3）pH的影响
① 影响蛋白构象，过酸过碱会使酶变性； ② 影响酶和底物分子的解离状态，尤其是酶活性中心的解离状态，最终影响复合物的形成；
③ 影响酶和底物分子中另一些基团的解离，这些基团的离子化状态影响酶的专一性及活性中心构象。
（4）温度的影响
① 从低温开始，随温度增加，反应速度加大；
② 达到一定温度后，反应速度达到最大，此温度为酶的最适温度；
③ 当温度继续升高，酶蛋白变性增加，反应速度开始下降；
④ 酶活性随温度降低而降低，但低温一般不使酶破坏；
⑤ 若酶促反应进行时间短暂，其最适温度可相应提高。（5）抑制剂的影响
① 不可逆抑制剂
不能消除的抑制剂称为不可逆抑制剂，这是因为抑制剂与酶形成共价连接，使酶失活，因此不能用透析、超滤等物理方法消除抑制。
② 可逆抑制剂
这类抑制剂与酶的结合时可逆的，用透析、超滤等物理方法清除抑制剂后，酶活性可以恢复的抑制作用。（6）激活剂的影响
① 无机离子的激活作用：许多金属离子是酶的辅助因子，是酶的组成成分，参与酶催化反应中的电子传递。
② 简单有机离子的激活作用：还原剂（如还原性谷胱甘肽）能激活某些活性中心含有-SH的酶；金属螯合剂（EDTA）能去除酶中重金属离子，解除抑制作用。
21.酶催化反应高效性的机理（1）临近效应与定向效应
酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定次啊活性中心附近，反应基团相互临近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易发生。（2）扭曲变形和构象变化的催化效应 酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密集变化，产生电子张力。（3）酸碱催化
指通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。一个氨基酸侧链作为酸碱催化剂的可能性依赖于其pKa和活性部位的环境pH。（4）共价催化
酶上负责催化的亲核基团释放电子，攻击底物的缺电子中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。（5）活性中心的微环境
酶活性中心附近往往是疏水的，介电常数低，可加强极性基团间的反应。在酶活性中心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态离子，增加酶促反应速度。
22.酶活性的调节方式（1）别构调控
效应物与别构酶分子中的别构中心结合后，诱导产生或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度。（2）酶原的激活
具有不可逆性。属于此类的有消化系统中的酶和血液凝固系统中的酶。（3）可逆共价修饰
酶分子被其他的酶催化进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变。（4）同工酶
催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构不同的一组酶，存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中。
第7章
糖蛋白
23.糖蛋白中聚糖的分类和结构
（1）糖蛋白中糖基的连接方式和分类 ① O-连接糖基或糖链
由单糖的半缩醛羟基与丝氨酸/苏氨酸残基的羟基缩合而成，其形式如（糖）C1—O—C（肽）。具体分为：糖基和羟赖氨酸的OH连接、糖基和Ser或Thr的OH连接。② N-连接糖链
单糖的半缩醛羟基与天冬酰胺或赖氨酸的氨基缩合而成，其形式如（糖）C1—N—C（肽）。（2）聚糖的结构 ① N-连接型聚糖
N-聚糖由一个分支的五糖核心和不同数量的外链组成。分为三种类型：高甘露糖型、复杂型和杂合型，它们都含有一个共同的核心五糖，也称三甘露糖基核心。但它们的连接于三甘露糖基核心的糖基结构和位置有所不同。② O-GalNAc糖基或聚糖
根据连接的糖基数可分为单糖基聚糖、双糖基聚糖和多糖基聚糖
一、单糖基聚糖
最简单的O-GalNAc只有一个GalNAc, 存在于为数不多的粘蛋白及分泌性糖蛋白中。
二、双糖基聚糖
两个糖基组成的O-GalNAc聚糖有4种： SA
α 2,6 GalNAc α1 Ser/Thr Gal
β 1,3 GalNAc α1 Ser/Thr GlcNAc β1,3 GalNAc α1 Ser/Thr GalNAc α1,3 GalNAc α1 Ser/Thr
三、多糖基聚糖
两个以上糖基的O-GalNAc聚糖，其结构可分为核心、骨架和非还原性末端。
24.糖蛋白中糖链的生物学功能
糖蛋白中糖链可以参与肽链的折叠和缔合；参与糖蛋白的转运和分泌；还参与分子识别和细胞识别等。
如宿主细胞N糖链前体合成的第一步，即UDP-GlcNAc与多萜醇磷酸的加成被衣霉素抑制后，流感病毒红细胞凝集素（HA，一种糖蛋白）多肽部分虽能合成但不含N-糖链，缺失糖链的HA不能正常折叠，继而不能形成三聚体，因而不能被分泌到胞外。
第8章 脂蛋白
25.脂蛋白有哪些种类？简述其中CM的代谢过程。（1）脂蛋白分类 ① 正常血浆脂蛋白
根据密度增加为序可分为：乳糜微粒、极低密度脂蛋白（VLDL）、中间密度脂蛋白（IDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）②异常血浆脂蛋白
在特殊情况下，血浆可出现异常脂蛋白，如β-VLDL、HDLc、HDL1 和HDL3B等。③ 脂蛋白（a）④ 修饰脂蛋白
（2）CM的代谢过程
① 食物脂肪消化吸收后在肠粘膜上皮细胞再合成TG、PL、CE,加上载脂蛋白B48、A等形成新生CM，② 经淋巴进入血液，从HDL获得apoC及E，形成成熟CM。③ 其中apoCⅡ可激活肌肉等组织毛细血管内皮细胞表面的LPL，使CM中的TG逐步水解，生成甘油及脂肪酸而被阻止细胞摄取利用。
④ 最终生成的富含胆固醇酯、apoB48及apoE的CM残粒。⑤ CM残粒被肝细胞膜apoE受体结合并被摄取代谢。
第9章 细胞因子
26.按习惯命名法，细胞因子分为哪些类型? 干扰素、炎症细胞因子、淋巴细胞因子、巨噬细胞因子、化学趋化因子、转化生长因子、细胞生长因子
第二篇：生物化学总结
一、符号题
1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。
2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。
3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。
4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。
7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。
8、hnRNA：核内不均一RNA。mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。
9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。
10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。
11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H].12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。
13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。
14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。
15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。
16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。
17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体
19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体
20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成
21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。
22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。
23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。
24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。
25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。
26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。
27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。
28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。
29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。
二、名词解释
1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。
2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。
3、蛋白质变性：天然蛋白质易受物理和化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。主要标志是生物学功能丧失。
4、盐析作用：一定浓度的蛋白质溶液中，加入高浓度的盐使蛋白质沉淀。
5、生物活性肽：能够调节机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。
6、碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G=C,和A=T之间进行，这种碱基配对的规律就叫碱基互补规律。
7、碱基堆积力：在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。主要是指碱基平面的范德华作用力和疏水作用力的总称。
8、增色效应：核酸变性后在260nm处紫外吸收值增加的现象称为增色效应。
9、溶解温度（Tm）：DNA变性时一般在一个温度范围内发生，通常把热变性温度的中点称为溶解温度，即紫外吸收的增加量达到最大量一半时的温度。
10、活性部位：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。
11、米氏常数：酶耳的特征性物理常数，含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时底物的浓度。
12、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶活力，这种作用称为竞争性抑制作用。
13、非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位，抑制剂与酶结合后不妨碍底物与酶结合，但形成的酶-底物-抑制剂三元复合物不能发生反应，这种抑制称为非竞争性抑制剂。
14、酶的最适温度(PH)：在一定条件下，一种酶在某一定温度(PH)其活力最大，这个温度称酶的最适温度（PH).15、酶原的激活：酶原在一定条件下经适当物质作用转变成有活性的酶的过程。实质上是酶活性部位形成或者暴露的过程。
16、核酶：具有催化活性的RNA。
17、全酶：全酶=酶蛋白+辅因子；两者结合成完整的分子才具有活力，单独存在时均无催化活力。
18、维生素：对人体生长和健康必须的，人体不能合成的，必须从食物中摄取的一类有机化合物。
19、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
20、氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中伴随有ADP磷酸化成ATP的过程。
21、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化成ATP的过程。
22、生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。
23、糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要的途径。
24、糖异生：指非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸）在肝中转变为葡萄糖或糖原的过程。
25、磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
26、脂肪动员：脂肪组织中的脂肪在脂肪酶作用下水解为脂肪酸和甘油释放进血液以供其他组织氧化利用。
27、脂肪酸B-氧化：脂肪酸活化为脂酰Coa进入线粒体基质中，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解反应后，生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳的脂酰Coa。由于反应在脂酰Coa的A-碳原子和B-碳原子之间进行，最后B-碳原子被氧化成酰基，所以称为B-氧化
28、酮体：脂肪酸在肝细胞分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种。
29、必须氨基酸：自身不能合成，必须由食物供给的氨基酸。人体内有8中。
30、DNA的半保留复制：DNA复制时，双链解开，按单链DNA的核苷酸顺序，按碱基配对原则合成新链，组成新的DNA分子。新形成的DNA分子与原DNA分子碱基顺序完全相同，每个子代DNA的一条链是来自亲代另一条是重新合成的，这种复制方式成为DNA的半保留复制。
31、DNA的半不连续复制：DNA在复制时，一条链是按照5’—3’方向连续合成的，另一条链的合成是不连续的，先按照5-’-3’方向合成若干个短的冈崎片段，再通过酶的作用链接在一起构成另一条链，这种复制方式称为DNA的半不连续复制。
32、转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板按碱基互补规律合成与其碱基互补的RNA过程。
33、冈崎片段：DNA复制中，一条链是连续合成的，另一条是先按着5--3方向合成系列短的小片段，再由酶连接成新链，这些首先合成的段片段就成为冈崎片段。
34、密码子：由mRNA上相邻三个的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
35、SD序列：原核生物起始密码子前的核糖体结合位点，与核糖体小亚基端16SrRNA3’端序列互补，富含嘌呤碱基。
36、反馈抑制：代谢中间物或产物对该反应的抑制作用。
37、操纵子：基因表达的协调单位，它们有共同的控制区和调节系统。包括在功能上彼此有关的结构基因和控制部位。
三、简答题
1、维持蛋白质结构的力有哪些？
① 一级结构主要是共价键如肽键、二硫键等 ② 二级结构主要是氢键等
③ 三级结构主要是次级键如疏水键等
④ 四级结构主要是次级键如盐键、范德华力等
2、简述DNA双螺旋结构要点
① 双链反向平行结构、右手螺旋、有共同的对称轴、有大沟小沟
② 主链在外侧、侧链在内测，A、T之间互补配对形成两对氢键，C、G之间互补配
对形成三个氢键，碱基平面垂直于
③ 螺旋上升一周有10个核苷酸，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。
3、核酸有哪些重要的理化性质？
① 紫外吸收性质，因为分子中含有共轭体系的嘌呤和嘧啶 ② 核酸为两性离子，微溶于水，不溶于有机溶剂。③ 易被酸碱水解
④ 有变性和复性的性质，⑤ 分子杂交
4、维持核酸结构的稳定因素有哪些？ ① 氢键，对于稳定DNA双螺旋结构以及RNA中局部的双螺旋及三级结构都有重要
作用
② 碱基堆积力，是稳定核酸空间结构的主要因素
③ 环境中的正离子，中和核酸分子中所带的负电荷，消除静电斥力。
5、说明tRNA在结构上的共同特征。
① 二级结构特点有：a.三叶草型，四环四壁
b.氨基酸臂，与氨基酸结合c.D环与D 臂，与酰胺-rRNA合成酶结合d反密码子环与反密码子臂，与mRNA结合e可变 环，可用于tRNA的分类 ② 三级结构的特点：倒L型
6、论述米氏常数的生物学意义。
① 酶的特征物理常数
② 反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔浓度 ③ 可以表示酶与底物的亲和力，Km值越大亲和力越小
④ 同一酶，不同的底物具有不同的Km值，Km最小的是最适底物
7、说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系，辅酶基在催化反应中起什么作用？
酶的辅助因子与酶蛋白结合生成全酶。辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析的方法除去；辅酶与酶蛋白结合松弛能用透析方法除去。辅基、辅酶、酶蛋白单独存在时均没有活性只有全酶有活性。辅基通常是金属离子或有机小分子组成，在催化反应中转移电子、质子、基团，有时也参与酶与底物的结合
8、何谓诱导契合学说？为什么酶对所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性?
诱导契合学说是指当酶分子与底物与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构
象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。在可
逆反应中底物与产物对酶均有诱导作用，所以酶对所催化的反应的底物和产物都有
专一性。
9、什么是新陈代谢？新陈代谢的特点有哪些？
新陈代谢：是生物体内进行的所有化学变化的总称，是生物体最基本的特征，是生物与外界环境进行物质交换和能量交换的全过程。
特点：在温和的条件下，由酶催化进行；各反应步骤严格有序进行；反应途径一般有严格
的细胞定位。
10、什么是生物氧化？与体外燃烧相比有何特点？
① 生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。② 特点：在细胞内进行；通过酶的催化作用使有机物发生一系列反应；能量逐步释放。
11、三羧酸循环的生理意义。
① 生物体内物质主要的分解途径，提供大量的自由能 ② 循环中产生许多中间产物是合成其他生物物质的原料
12、乙酰CoA可进入哪些代谢途径？
① 进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O,产生大量能量 ② 合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂 ③ 合成酮体作为肝输出能源方式 ④ 合成胆固醇
13、简述尿素生成的主要阶段
① 鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，生成瓜氨酸 ② 瓜氨酸与氨作用生成精氨酸 ③ 精氨酸被分解成尿素和鸟氨酸
14、生物细胞DNA复制分子机制的基本特点是什么？
① 半保留复制
② 原核生物单起点，真核生物多起点 ③ 复制可以单向和双向进行，后者更常见 ④ 复制的方向是5-3 ⑤ 复制是半不连续的，前导联是连续合成，后随链先合成冈崎片段再连接起来。⑥ DNA的合成需要RNA引物的存在 ⑦ DNA合成有校对机制
15、简述蛋白质合成的主要过程和阶段
主要经历起始、延长、终止和氨基酸的活化和转运 ① 氨基酸的激活
② 起始，原核生物多肽链的合成第一步是70s起始复合物的合成 ③ 延长，经历进位、转肽和移位三个步骤
④ 终止，肽链释放因子碰到mRNA的终止信号时，释放因子可完成终止信号的识别
并使肽链释放
⑤ 加工处理，转变为有一定生物功能的蛋白质。包括糖基化、切除信号肽、形成二硫
键、氨基酸修饰
16、简述糖异生和糖酵解的差异
①
糖酵解过程的三个关键酶是由糖异生的四个关键酶代替催化的 ② 作用部位：糖异生在胞液和线粒体，糖酵解全部在胞液中进行
17、举例说明蛋白质的结构和功能的关系
① 一级结构的定义：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序
一级结构与功能的关系，种属差异与分子病等
② 高级结构的定义：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和键的走向
高级结构与功能关系，血红蛋白的一个亚基发生变化，其功能就会发生变化
18、简述凝胶层析法的基本原理及应用
① 原理：凝胶层析过程中直径大于孔径的分子不能进入凝胶内部，直接沿凝胶颗粒的
间隙流出，所以向下移动速度较快；小分子物质可以在凝胶颗粒间隙中扩散外，还 可以进入凝胶可以的微孔中，因此在向下移动的过程中必须等待他们从凝胶颗粒内 扩散至颗粒间隙后再进入另一凝胶颗粒，造成在注内保留时间长，从而使混合样品 中分子大小不同的物质随洗脱液按顺序的流出注外而得到的分离。
② 应用：分离纯化蛋白质、核酸、多糖等物质，还可以测定蛋白质的相对分子质量
15、磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么？
① 分为氧化阶段和非氧化阶段，前者从葡萄糖-6-磷酸脱氢、脱羧形成核糖-5-磷酸的过程；后者是戊糖磷酸分子重排产生己糖磷酸和丙糖磷酸的过程。
② 意义：是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径；是细胞内不同结构糖分子的重
要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件
16、何谓呼吸链？写出其组成成分，排列顺序及ATP偶联部位。
① 呼吸链的概念：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排
列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原 子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。② 组成成分，排列顺序
NADH呼吸链：底物---NAD+---FMN---COQ--Cytb---Cytc1---Cytc--Cytaa3--1/2O2 FADH2呼吸链：琥珀酸--FAD--CoQ---Cytb--Cytc1--Cytc--Cytaa3--1/2O2 ③ ATP偶联部位：NADH--COQ，Cytb--Cytc1
Cytaa3--1/2O2
第三篇：生物化学原理教学大纲(清华大学)资料
生物化学原理教学大纲（清华大学）
王 希 成
第一章 氨基酸和蛋白质的一级结构（学时7）教学要求：
（1）了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法，要注意氨基酸是个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK值，以及会求pI（2）掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法 教学内容：
（1）蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的（氨基酸分类，氨基酸的两性性质，氨基酸的化学反应，氨基酸的分离纯化）
（2）蛋白质中的氨基酸是通过肽键连接的（肽键的形成，肽的化学合成，多肽的化学反应）（3）蛋白质可以通过各种生物化学技术纯化（凝胶过滤，电泳，离子交换以及亲和层析）（4）蛋白质的一级结构就是蛋白质的氨基酸序列（Edman降解测序方法，几种蛋白酶的作用部位，蛋白质一级结构与进化关系）
第二章 蛋白质的三维结构和功能（学时3）教学要求：
（1）掌握a-螺旋、b-折叠和胶原的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力（2）熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构特征以及它们的氧饱和曲线和镰刀型细胞贫血病的起因 教学内容：
（1）蛋白质存在着四种水平的结构（蛋白质一级、二级、三级和四级结构）（2）肽链在构象上受到很大的限制（a-螺旋，b－折叠，胶原结构）（3）肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白
（4）球蛋白的折叠依赖于各种相互作用，变性剂可引起蛋白质去折叠（5）伴娘蛋白（Chaperones）协助蛋白质折叠
（6）具有四级结构的蛋白质是球状亚基的组装体（血红蛋白是个四聚体蛋白，血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线不同，血红蛋白是个别构蛋白，镰刀型细胞贫血病是一种分子病）第三章 酶（学时6）教学要求：
（1）了解酶的分类和命名，酶与一般催化剂的异同
（2）掌握一些概念：活化能、活性中心、反应初速度、比活性、Km、酶原、别构酶、同功酶、竞争性抑制，非竞争性抑制、最适pH等
（3）了解米式方程的推导过程和假设的前题条件（4）影响酶促反应的各种因素 教学内容：
（1）酶可以按催化的反应类型分类
（2）米氏方程是表示酶促反应的速度方程（米氏方程，Km、Vmax、中间产物学说）（3）可逆抑制剂通过非共价键与酶结合（竞争性、反竞争性和非竞争性抑制作用）（4）丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征
（5）调节酶一般都是寡聚体（别构调节作用，天冬氨酸转氨甲酰酶，磷酸化作用调控）（6）存在着几种解释酶催化作用的机制（酶的催化机制，酶的催化中心，酸碱催化机制，共价催化，靠近效应）（7）催化抗体具有许多酶的特性 第四章 辅酶（学时2）教学要求：
（1）了解和掌握一些主要的水溶性维生素的名称、结构、生理作用和它们的辅酶形式。（2）了解4种脂溶性维生素的生理作用 教学内容：
＋＋（1）主要B族维生素的结构和它们的辅酶形式（NAD、NADP，FAD、FMN，辅酶A，硫胺素焦磷酸，磷酸吡哆醛，生物素，四氢叶酸，维生素B12，硫辛酸）（2）4种脂溶性维生素的结构和生理功能（维生素A、D、E、K）第五章 糖（学时2）教学要求：
（1）了解葡萄糖的链状和环状结构是如何通过实验确定的，葡萄糖的分子构象
（2）能画出主要的单糖葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，以及一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等糖分子的结构
（3）了解糖有那些重要的理化性质
（4）了解几种常见的多糖和粘多糖分子结构的异同 教学内容：
（1）大多数单糖都是手性化合物（醛糖、酮糖，单糖的构象，一些单糖衍生物）（2）二糖是两个单糖通过糖苷键连接形成的（3）单糖和大多数多糖是还原糖
（5）多糖是单糖残基的大的聚合物（同多糖：淀粉、糖原，结构同多糖：纤维素、几丁质）（6）糖蛋白有三种主要类型 第六章 脂和生物膜（学时3）教学要求：
（1）了解天然脂肪酸的结构和特点
（2）掌握几种重要磷脂的结构、特性和生理作用
（3）能描述生物膜的组成形式，给出膜流动镶嵌模型的要点 教学内容：
（1）脂肪酸是许多脂的成分
（2）甘油磷脂是生物膜的主要成分
（3）脂双层形成膜的基本结构（脂质体，流动镶嵌模型）第七章 核酸（学时5）教学要求：
（1）能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构。了解DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异
（2）掌握DNA双螺旋模型的要点，以及模型在生物学上的意义（3）弄清楚DNA超螺旋形成过程和特点（4）了解几种类型RNA结构特征
（5）了解核酸变性和复性时反映在光谱学上的变化，以及核酸杂化原理 教学内容：
（1）核苷酸是DNA和RNA的构件分子（碱基，核苷，核苷酸，磷酸二酯键）（2）DNA是遗传物质（肺炎双球菌转化作用，噬菌体转导作用）
（3）DNA二级结构是一个双螺旋结构（Chargaff法则，DNA的X衍射图，双螺旋模型）（4）DNA双螺旋可以以几种不同类型的构象存在（A、B和Z构型）（5）环状双螺旋DNA可形成超螺旋（DNA的三级结构）
（6）细胞中含有几种类型的RNA（rRNA、mRNA、tRNA和snRNA）
（7）核酸分子的理化特性（增色效应，减色效应，Tm，变性，杂化）第八章 代谢导论（学时2）教学要求：
（1）了解代谢的全貌。糖、脂、蛋白质共同的代谢中枢途径
（2）熟悉标准自由能变化、氧化还原电位的概念，以及ΔG°ˊ计算 教学内容：
（1）细胞中代谢包括分解代谢和合成代谢（反应区域，能量载体，还原力）（2）反应的平衡常数与标准自由能变化有关（3）代谢途径可以通过不同的方法研究 第九章 酵解和柠檬酸循环（学时5）教学要求：
（1）掌握一些基本概念：酵解，发酵，底物水平磷酸化，致死合成，巴斯德效应（2）熟悉酵解途径中的各步酶促反应以及与发酵途径的区别
（3）熟悉柠檬酸循环途径中的各步酶促反应，以及各步反应酶的作用特点
（4）会分析和计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量，以及底物分子中标记碳的去向 教学内容：
（1）糖酵解是个普遍存在的糖代谢途径（糖酵解10步酶促反应，底物水平磷酸化，酒精发酵，乳酸发酵，巴斯德效应）
（2）柠檬酸循环可生成贮能丰富的分子（丙酮酸脱羧形成乙酰CoA，柠檬酸循环8步酶促反应，还原型辅酶的生成，柠檬酸循环的调控，代谢物进出柠檬酸循环 路径）（3）植物中乙醛酸循环是柠檬酸循环的支路 第十章 糖代谢中的其它途径（学时3）教学要求：
（1）了解戊糖磷酸途径的生物学意义：提供核糖-5-磷酸和NADPH（2）了解糖代谢的次要途径葡萄糖醛酸途径可以生成糖醛酸和抗坏血酸（人除外）
（3）了解酵解和糖异生途径是有分有合的，要记住乙酰CoA不能净合成糖的（植物除外）教学内容：
（1）戊糖磷酸途径能提供核糖-5-磷酸和NADPH（2）葡萄糖醛酸途径可以生成糖醛酸和抗坏血酸
（3）饮食中的其它糖可以经酵解途径降解（果糖，半乳糖，甘露糖）
（4）糖原降解和生物合成途径是分开的（磷酸化酶、转移酶、去分支酶，UDP－葡萄糖）（5）葡萄糖可以通过糖异生途径由非糖物质合成（三个能障）第十一章 电子传递和氧化磷酸化（学时2）教学要求：
（1）熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链耦联的。质子浓度梯度差是如何形成的（2）掌握化学渗透假说的要点，以及电子传递是如何与ADP的磷酸化耦联的（3）熟悉胞液中的NADH转换为线粒体中的NADH的途径 教学内容：
（1）化学渗透假说解释了电子传递是如何与ADP的磷酸化耦联的
（2）电子传递和氧化磷酸化取决于蛋白质复合体（电子传递中的辅助因子，复合体I，II，III，IV和复合体V）
（3）穿梭机制使得胞液中的NADH可被有氧氧化（甘油磷酸穿梭机制，苹果酸－天冬氨酸穿梭机制）
第十二章 光合作用（学时2）教学要求：
（1）掌握一些主要的概念：光合作用和呼吸作用，光合色素，光合单位，光合系统，光合磷酸化，非循环式和循环式光合磷酸化的区别，Calvin循环和四碳二羧酸循环（2）了解光反应发生的部位和反应条件，光反应的主要产物
（3）了解固定CO2的载体和第一个产物，Calvin循环和四碳二羧酸循环途径和两者区别 教学内容：
（1）藻类和植物中的光合作用发生在叶绿体（叶绿素，类囊体膜，光系统）（2）非循环电子传递导致NADP＋还原为NADPH（3）循环电子传递可以增强跨类囊体膜的质子浓度梯度（4）还原戊糖磷酸循环反应将CO2同化为糖（5）C4途径可以有效地浓缩和固定CO2 第十三章 脂代谢（学时3）教学要求：
（1）重点掌握脂肪酸β氧化过程，参与反应的酶、辅基和辅酶
（2）会计算饱和、不饱和脂肪酸经β氧化，柠檬酸循环和氧化磷酸化彻底氧化为CO2和水所产生的能量
（3）了解酮体生成的部位、生成过程及危害
（4）了解脂肪酸合成的过程以及与脂肪酸分解过程的主要差别（5）了解甘油磷脂以及胆固醇生物合成的基本途径 教学内容：
（1）脂肪酸氧化的主要方式是β-氧化（脂肪酸激活，脂酰CoA转运，脂肪酸氧化）（2）奇数碳脂肪酸的β-氧化有丙酰CoA生成
（3）酮体是燃料分子（酮体在肝脏中的合成，酮体在线粒体中的氧化）
（4）脂肪酸的合成是在细胞质中进行的（乙酰CoA的转运，丙二酰CoA的生成，脂肪酸合成酶复合体催化的脂肪酸合成）
（5）磷脂和三脂酰甘油的合成是通过共同途径合成的（6）胆固醇是由细胞质中的乙酰CoA合成的 第十四章 氨基酸代谢（学时3）教学要求：
（1）掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，鸟氨酸循环，生酮和生糖氨基酸（2）熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应，尿素氮的来源（3）了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径（酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢中酶的缺损引起的遗传病
（4）了解非必需氨基酸和必需氨基酸合成的基本过程 教学内容：
（1）生物圈中的氮处于循环中（生物固氮，氨的生成，氧化脱氨，转氨作用）（2）许多非必需氨基酸可直接由中间代谢物合成（3）细菌和植物合成动物所必需的氨基酸（4）氨基酸分解代谢常开始于脱氨作用
（5）尿素循环将氨转化为尿素（氨甲酰磷酸的生成，尿素循环，尿素的合成的调控）氨基酸碳骨架的降解会聚在代谢的主要途径柠檬酸循环途径 第十五章 核苷酸代谢（学时2）教学要求：
（1）熟悉嘌呤环和嘧啶环上各个原子的来源
（2）了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的过程以及最初产物。二者合成途径的差异（3）了解核苷酸补救合成途径的重要意义
（4）了解核苷酸降解的过程和终产物，尿酸堆积引起的疾病和治疗方法 教学内容：
（1）核苷酸生物合成需要磷酸核糖焦磷酸。
（2）嘌呤核苷酸从头合成的最初产物是次黄嘌呤核苷酸（嘌呤环上各个原子的来源）（3）核苷酸可以通过补救途径合成
（4）嘧啶核苷酸的从头合成途径的最初产物是UMP（5）嘌呤核苷酸降解产生尿酸
（6）嘧啶可以降解生成乙酰CoA和琥珀酰CoA 第十六章 激素（学时2）教学要求：
（1）了解生物体内存在的激素类型，激素作用的两种类型。熟悉存在的几种第二信使（2）重点掌握肾上腺素、甲状腺素的结构以及它们作用的原理和引起的生理作用（3）了解胰岛素和胰高血糖素的生理作用 教学内容：
（1）有些激素只影响表面存在特异受体的细胞（cAMP，肌醇三磷酸，二脂酰甘油）（2）胰岛素和许多生长因子的受体是酪氨酸激酶（3）类固醇和甲状腺激素进入核内改变基因表达
（4）胰高血糖素可引起脂肪和肝组织中cAMP浓度的增加（5）肾上腺素也是通过cAMP起作用的
（6）胰岛素可激活许多细胞中的酪氨酸激酶 第十七章 DNA复制（学时3）教学要求：
（1）掌握一些基本概念：中心法则，半保留复制，前导链，滞后链，复制叉，不连续复制，冈崎片段
（2）了解几类DNA聚合酶的催化特点，DNA复制的一般过程，以及原核细胞和真核细胞DNA合成的异同，逆转录酶催化cDNA的合成特点（3）了解DNA损伤和几种修复的机制（4）了解PCR有选择扩增DNA的原理 教学内容：
（1）DNA复制是半保留式的（复制双向进行，DNA聚合酶III催化的聚合反应）
（2）DNA聚合酶III同时催化两条链的合成（滞后链DNA的不连续合成，岗崎片段，RNA引物，RNA引物切除，岗崎片段延伸，岗崎片段连接，复制叉移动）（3）DNA复制起始于细菌染色体上的唯一的一个部位，终止于ter区
（4）除了标准的DNA复制方式之外，还存在其它复制方式（滚环复制机制，延迟合成，逆转录酶催化的cDNA合成）
（5）利用PCR可以有选择地放大DNA序列
（6）损伤的DNA可以修复（脱嘌呤，脱氨和形成胸腺嘧啶二聚体造成的DNA损伤，自然选择，E.coli中存在的4种修复系统）第十八章 RNA合成（学时2）教学要求：（1）了解RNA合成涉及的起始、延伸和终止三个过程，一些抗生素对合成的抑制作用（2）大多数RNA剪接机制，特别是几类自我剪接机制，掌握核酶的概念 教学内容：
（1）RNA合成涉及三个过程：起始，延伸和终止（DNA依赖性的RNA聚合酶，启动子序列，核苷酰基转移反应，转录终止，一些抗生素对RNA合成的抑制作用）
（2）大多数RNA剪接机制都需要一个RNA催化的两步反应（第I类、第II类内含子的自我剪接，hnRNA剪接，核酶）（3）rRNA和tRNA是从前体转录本加工来的，加工后的mRNA含有一个5ˊ甲基鸟苷帽子和3ˊ-聚腺苷酸尾巴
第十九章 蛋白质合成（学时3）教学要求：
（1）掌握一些基本概念：密码，反密码，氨基酸活化，“摆动”学说（2）了解tRNA分子在蛋白质合成中的作用
（3）了解多肽合成的三个过程，以及一些抗生素和毒素对合成的抑制作用 教学内容：
（1）遗传密码是三联体密码
（2）蛋白质合成需要tRNA分子（tRNA的三维结构，“摆动”学说，氨酰-tRNA合成酶催化的氨酰-tRNA合成）
（3）核糖体是蛋白质合成的场所（起始复合体在起始密码处组装，起始需要的tRNA分子，起始复合体形成的三个步骤）
（4）多肽合成主要包括起始、延伸和终止三个过程（5）蛋白质的合成受到许多抗生素和毒素的抑制 第二十章 基因调控（学时2）教学要求：
（1）了解操纵子学说内容
（2）弄清楚三种类型的操纵子的转录调控 教学内容：
（1）转录因子既可作为转录的激活剂，也可作为阻遏剂
（2）E.Coli中乳糖操纵子的转录调控（IPTG引起乳糖操纵子的去阻遏，激活蛋白正向调控乳糖操纵子）
（3）AraC既是阿拉伯糖操纵子的阻遏剂，也是它的激活剂（4）通过细胞中的色氨酸浓度双向调控色氨酸操纵子
第四篇：生物化学教学总结
期末生物化学总结
通过18周课时的教学，对《生物化学》这门学科的基本认识。这门课的学习也使我学到了很多东西，主要的在两个方面，一个是专业知识方面的，另一个就是对代谢疾病的研究。
一、生物化学的认识
生物化学是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢、调节及维持生命活动各种化学变化及其联系的一门科学。它与我们的生命活动息息相关，如：蛋白质、酶类、核酸、脂质等等一些东西。而我们要学的东西，无非就是这些物质的化学本质、结构、功能等等一些基本概念和一些基本的生物化学反应。
《基础生物化学》的主要研究对象是核酸、蛋白质、酶和糖类等大生物大分子化合物及其它们的代谢、调节。它们是维持生命机器正常运转的最重要的基础物质。
第一部分，核酸的结构与功能，一种是脱氧核糖核酸（DNA），它是遗传信息的载体，负责遗传信息的存储和发布，并通过复制将遗传信息传给子代。另一种是核糖核酸（RNA），其作用是把特殊的遗传信息转变成特殊的氨基酸指令系列。它们根据不同的结构反应功能，DNA将生物遗传信息RNA，再通过RNA合成蛋白质，由蛋白质表现出一定生物性状。
第二部分，第二部分，蛋白质化学，蛋白质是生物体的基本构成组分，是维持生命活动的重要物质。它由氨基酸通过肽键按各种特定顺序连接而成的生物大分子，具有一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定功能；而其独特的性质和功能又是它结构的反映。
第三部分，第三部分，酶，新陈代谢是生命活动的主要特征,其分子基础是在生物体内不断地进行着一系列复杂化学变化，它们都是在酶的催化下进行的。所有的酶都是蛋白质和少量RNA。酶具有活性中心、酶原激活、动力学方程（米氏方程）、抑制剂对酶的作用。
第四部分，糖类化学，糖类化合物是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源，是生物体合成其它化合物的基本原料。主要有：糖酵解（共同途径）、三羧酸循环（最后氧化途径）、磷酸戊糖途径（支路氧化）。
第五部分，生物氧化，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。
第六部分，脂类代谢，主要有脂肪的水解、甘油的转化、脂肪酸的分解代谢。掌握脂肪酸β-氧化。
二 教学的总结：
学会了从不同的角度思考问题、扩宽了视野。更毫不保留的把您的知识和经验传授给我们，总是一丝我认为学习生化应做到由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习（可大多时候我没有做好、做到）。
我们上课时的主要任务是讲课，只有在课堂深入浅出的讲解，才能更好的理解其本质。
懂得记忆法，学习生物化学时，最大的问题是记不住学过的内容，太多太杂。首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆；其次明白理解是记忆之母，对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；简化记忆法（可以在理解的基础上记忆老师或自己所编顺口溜），对比记忆法（将有关的名词单列出来，存同求异，找出不同点。比如我归纳的：字母加H为还原性、加P为**磷酸 等），纲要记忆法（将知识的核心内容或关键词语提炼出来，作为知识的纲要，抓住了纲要则有利于知识的记忆），衍射记忆法（懂得将所学的东西联系起来，记核酸结构功能时联系蛋白质的结构功能）。
一切为学生着想。在思想上，积极为学生考虑着，有专业前景、学习方法、怎样适应大学等等。
一、“兴趣是最好的老师”，学习的主动性乃是学生学习过程的决定性因素。引发学生对所学知识的兴趣，调动学生学习的主动性、积极性，提高学生不断获取新知识的再学习能力是一位好老师的基础表现。照本宣读，平铺直叙，一定枯燥无味，无法吸引同学
们的眼球。
二、尽可能用通俗易懂的语言深入浅出地将一些复杂难懂的生化机制讲清楚，使复杂问题变得简单、形象、生动。
三、可以采用参与讨论式教学，使单调的讲授兴趣化。
第五篇：《生物化学》学习方法总结
生物化学学习方法总结
发布人：圣才学习网 发布日期：2012-09-24 17:40
生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。
1、选择好教材和参考书
目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本学习指南与习题解析：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学郑集教授等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如南京大学杨荣武教授主编的《生物化学原理》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如Lehninger’s Principles of Biochemistry。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。
2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习
根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①结构生物化学：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②代谢生物化学：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了 DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。
3、学会做笔记
首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。
4、懂得记忆法
学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall（需付小费的MTV厅）。
5、勤于动手，联系实际
这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。
6．注意将原核系统和真核系统进行比较
无论是原核生物还是真核生物，都在进行DNA复制、转录、转录后加工、翻译等基本的分子事件，两类生物在这些事件上既有相同之处，也有许多差异。在学习的时候，时刻要注意将两大系统进行全面的比较。例如：在学习DNA复制的时候，注意将原核细胞内的DNA聚合酶I、II、III、IV、V和真核生物的DNA聚合酶α、β、γ、δ、ε进行比较，将原核DNA聚合酶III的β滑动钳和真核DNA聚合酶δ的PCNA滑动钳进行比较；在学习转录的时候，需要将两者的启动子结构和RNA聚合酶的结构与功能进行比较；在学习转录校对的时候，注意将原核细胞中的GreA、GreB和真核细胞内的TFIIS进行比较；在学习DNA甲基化的时候，要注意原核生物与真核生物在甲基化的位点和功能上是不同的；在学习弱化子机制的时候，要注意这种机制是原核系统特有的，真核系统没有。如果能这样去学习的话，那所有的内容就活了，将它们串在一起理解要比孤立地记忆要强得多！
7．注意将两种不同的分子机制进行比较
细胞内的很多分子机制是很相似的，这就需要我们在学习的时候，将相关联的分子机制放在一起去领会、理解。如DNA复制和DNA转录，两者有很多共同的特点，例如都需要解链，合成的方向都是从5′→3′，都遵循Watson和Crick碱基配对原则。当然，在意识到这些共同的特点的时候，也不能忽视它们的差别，比如，DNA复制需要引物，RNA不需要，DNA聚合酶通常具有自我校对能力，RNA聚合酶没有校对能力。这里更要明白为什么会有这些差异，为什么允许有这些差异? 8．在分子生物学部分，要以“中心法则”为核心，“碱基互补配对”和“蛋白质与核酸之间的相互作用”为主线，巧妙地利用“外因与内因的关系”的理论，全面理解分子生物学的机制
分子生物学的核心内容是所谓的“中心法则”，即生物体内的三种生物大分子——DNA、RNA和蛋白质之间的关系。其中涉及到遗传信息的复制、损伤修复、重组、转录、逆转录、转录后加工和翻译等。这些过程总是涉及到蛋白质和核酸分子之间的相互作用和碱基互补配对，因此，掌握蛋白质和核酸分子之间相互作用的规律以及碱基互补配对的原则对于深入理解分子生物学的各种机制和原理至关重要。另外，细胞内的很多机制都可以使用哲学中“外因”和“内因”之间的关系原理进行理解，掌握这一点非常重要。例如，理解DNA复制为什么具有固定的起点?这涉及到DNA复制起始区和复制起始蛋白之间的相互作用，在这里可以将DNA复制起始区看成“内因”，复制起始蛋白（大肠杆菌为DnaA蛋白）看成“外因”。按照“内因”和“外因”之间的关系原则，即“内因”是变化的根据，“外因”是变化的条件，“外因”需要通过“内因”起作用，DNA复制区所具有的特殊序列是DNA复制具有固定起点的根本原因，即“内因”，但仅有它是不够的，还需要识别这种特殊序列的蛋白质，它就是“外因”，正是它们之间的相互作用才使得DNA复制从固定的起点开始。
9．注意掌握各种研究方法的原理及其应用 生物化学的发展与研究方法的进步分不开来的，而反过来它的发展又使得人们提出和发明新的研究手段。两者之间相互依存，相互促进。因此，在学习各章节内容的时候，对于生物化学家在研究各种分子机理时所使用的方法要充分理解。例如，对参与DNA复制的各种蛋白质和酶的鉴定主要是利用DNA复制突变体的互补和体外复制系统的重建两种方法。互补的原理是利用某种野生型的蛋白质去恢复特定的DNA复制缺陷突变体的复制功能，从而确定参与复制的蛋白质。重建的原理是在较为简单的体外复制系统（如SV40病毒复制系统）中，先人为去掉某种成分，致使复制不能正常进行，然后，将复制系统中逐一添加分步收集的可能参与复制的蛋白质抽取物，看是否能够恢复复制活性，从而确定复制蛋白。有时，添加的蛋白质可能来自于其他物种，这样可以从其他物种中找到同源的或同工的蛋白质。为了方便理解重建的原理，这里可以打一个比方加以说明。假定你的一台电脑坏了一个部件而不能运转，那么如何迅速找到是哪一个部件有毛病呢?这时可以用类似重建的手段来确定：首先弄一台运转正常的电脑，将它的各个部件拆开，那么，来自这台正常电脑内的所有部件都应该是正常的（相当于野生型蛋白质）。然后，将坏掉的电脑逐一取出一个部件（如内存条或主板），再用正常电脑的相应部件取而代之。如果某一个部件经过替换以后，坏的电脑恢复正常了，这就等于找到了坏的部件（相当于突变型蛋白质）。这两种方法对于参与其他过程（如信号转导、转录、转录后加工、翻译、细胞周期的调控等）的蛋白质的鉴定也很有帮助。例如，为了找到人细胞内参与细胞周期的某一种蛋白质，先是将酵母细胞内某一种与细胞周期有关的蛋白质突变，这样的酵母的细胞周期肯定会有异常。然后，将正常的人细胞内的各种可能与细胞周期有关的蛋白质导入到突变的酵母细胞中，如果其中的某一组分加入以后，酵母的细胞周期恢复正常，那么这种导入的蛋白质就是人细胞内的一种与细胞周期有关的蛋白质。
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